CAPTULO 1

PROTENAS: ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL

Definicin y clasificacin de protenas
Niveles de estructura en las protenas
Interacciones qumicas responsables
Estructura primaria: Secuencia de aa
Mtodo de Sanger
Bioinformtica. PDB
Estructura secundaria
-Hlice y Hoja plegada
Estructura terciaria: motivos y dominios
Conformacin
Estructura cuaternaria
Desnaturalizacin y renaturalizacin: Chaperoninas
Conformaciones patolgicas de protenas

CLASIFICACIN DE PROTENAS:
SEGN CONFORMACIN
GLOBULARES.
Conformacin redondeada.
Solubles en agua. Funcin dinmica.
Enzimas, anticuerpos.

FIBROSAS.
Conformacin alargada.
No solubles en agua.
Funcin estructural.
Keratina del pelo.

NIVELES DE ESTRUCTURA EN LAS PROTENA

PLANARIDAD DEL ENLACE PEPTDICO

ESTRUCTURA RESONANTE: MAS ESTABILIDAD

ESTRUCTURA DE PROTENAS:
DISPOSICIN PLANAR DE E. PEPTDICOS

INTERACCIONES QUMICAS RESPONSABLES

DEL PLEGAMIENTO DE LAS PROTENAS
Puentes salinos: Naturaleza electrosttica.

Glu-COO- ----- H3N+-Lys

Fuerza 350 kJ/mol. Entornos secos

Puentes de Azufre: Naturaleza covalente. Cys-S----S-Cys.

Fuerza: 210 kJ/mol

Puentes de hidrgeno: Interaccin de un H con otro tomo

ms electronegativo que l (21 kJ/mol). Cooperatividad. Naturaleza electrosttica

Interacciones hidrofbicas: Ordenamiento de residuos y

desordenamiento de molculas de agua supone
aumento neto de entropa y por tanto ganancia de
estabilidad del sistema (17 kJ/mol de residuo)

Fuerza de van der Waals: Naturaleza electrosttica. 4,2 kJ/mol

FREDERIK SANGER

SECUENCIA DE
PROTENAS A
PARTIR DE LA
SECUENCIA DEL
DNA.

EL CDIGO
GENTICO

RBOL EVOLUTIVO DERIVADO DE LAS SECUENCIAS DE UNA PROTENA

Basado en la divergente secuencia encontrada en la familia de protenas GroEL

-HLICE:
Mxima formacin
de puentes de H

MODELO EN -HLICE
R de los aminocidos
hacia el exterior

ESTRUCTURA SECUNDARIA: HOJA PLEGADA

Paralela

Antiparalela

HOJA PLEGADA

HOJA PLEGADA

HOJA PLEGADA: EXTENDIDA

HOJA PLEGADA: REPRESENTACIN ESQUEMTICA

EXTENDIDA

TWISTED

LAS PROTENAS GLOBULARES SON COMPACTAS:

BSA: UNA SIMPLE CADENA DE 585 RESIDUOS DE AAs

DOMINIO ESTRUCTURAL (/ Barrel)

OBTENIDO POR REPETICIN DE UN
MOTIVO MS SIMPLE (-- Loop)

MOTIVO

DOMINIO

ESTRUCTURA TERCIARIA:
MOTIVOS ESTRUCTURALES

ESTRUCTURA TPICA DE UNA PROTENA QUE ENCAJA

EN LA MEMBRANA Y ABRE POROS

ESTRUCTURA TERCIARIA: DISPOSICIN TRIDIMENSIONAL

MIOGLOBINA: ESTRUCTURA TERCIARIA

- Una cadena de
153 aa
- Globular
- 7 fragmentos en
-hlice
- Un grupo Hemo

MIOGLOBINA: MODELO DE BOLAS

AMARILLOS: AA HIDROFBICOS
AZUL: AA CARGADOS
BLANCOS: RESTO DE AA

B. SECCIN TRASVERSAL
AA HIDROFBICOS ESTN
EN EL INTERIOR

PLEGAMIENTOS INICIALES DE UNA CADENA

CADENA
DESORDENADA

CADENA
PLEGADA

PLEGAMIENTO SIMULADO

Segmento de 36 residuos de aa.

t = 1 ms

HEMOGLOBINA HUMANA: TETRMERO 22

HEMOGLOBINA HUMANA: MODELO DE BOLAS

DESNATURALIZACIN

RENATURALIZACIN

Monmero
nomal

PRIN HUMANO
Dmero
patolgico