ANATOMA DE LA HEMOGLOBINA:

La hemoglobina es una protena que tiene un peso molecular de 68, 000

daltons y sus dimensiones son 64 x 55x 50 .
La hemoglobina es una protena con estructura cuaternaria, es decir, est
constituida por cuatro cadenas polipeptdicas: dos y dos (hemoglobina
adulta- HbA); dos y dos (forma minoritaria de hemoglobina adulta- HbA2normal 2%); dos y dos (hemoglobina fetal- HbF).
Las cadenas polipeptdicas alfa contienen 141 aminocidos, las no alfa 146 (,
, ) y difieren en la secuencia de aminocidos. Se conoce desde hace dcadas
la estructura primaria de las cuatro cadenas de Hb normales. La estructura
secundaria es muy similar: cada una exhibe 8 segmentos helicoidales
designados con las letras A a la H. Entre ellos se encuentran 7 segmentos no
helicoidales. Cada cadena est en contacto con las cadenas , sin embargo,
existen pocas interacciones entre las dos cadenas o entre las dos cadenas
entre s.

Las cuatro cadenas polipeptdicas de la Hb contienen cada una un grupo

prosttico, el Hem (pigmento llamado hematina o grupo Hem, un tetrapirrol
cclico se ubica en la parte central del tetrmero unido a las cuatro cadenas
polipeptdicas), que les proporciona el color rojo a los hemates. Un grupo
prosttico es una porcin no polipeptdica que forma parte de una protena en
su estado funcional. Debido a que cada cadena tiene un grupo proteico hem,
hay 4 tomos de hierro en cada molcula de hemoglobina; cada una de ellas
puede unirse a una molcula de oxgeno, siendo pues un total de 4 molculas
de oxgeno las que pueden transportar cada molcula de hemoglobina. El
tomo de hierro se encuentra en estado de oxidacin ferroso (+2) y puede
formar 5 o 6 enlaces de coordinacin dependiendo de la unin del oxgeno a la
Hb (oxiHb, desoxiHb).

Cuatro de estos enlaces se producen con los nitrgenos pirrlicos de la

porfirina en un plano horizontal. El quinto enlace de coordinacin se realiza con
el nitrgeno del imidazol de una histidina denominada histidina proximal.
Finalmente, el sexto enlace del tomo ferroso es con el O2, que adems est
unido a un segundo imidazol de una histidina denominada histidina distal.
Tanto el quinto como el sexto enlace se encuentran en un plano perpendicular
al plano del anillo de porfirina. La parte porfirnica del Hem se sita dentro de
una bolsa hidrofbica que se forma en cada una de las cadenas polipeptdicas.
Cuando una protena esta con su grupo prosttico se denomina holoproteina, y
cuando esta sin este, se lo denomina apoproteina. Adems por poseer un
grupo prosttico se dice que la Hb es una protena conjugada, es una
hemoproteina. GENETICA Y SNTES

FISIOLOGA DE LAS CLULAS:

Los eritrocitos estn constituidos por una membrana celular y un citoesqueleto
formado por filamentos protenicos de espectrina que se unen a la membrana a
travs de molculas de actina y de anquirina. Estas permiten que la espectrina
se una a dos protenas denominadas de banda 4 (protena extrnseca) y de
banda 3 (protena intrnseca transmembranal)
FUNCIN DE LOS ERITROCITOS Los eritrocitos poseen varias funciones, pero la
principal y ms importante es la de transportar oxgeno de los pulmones a las
clulas y tejidos. En los alvolos pulmonares, la hemoglobina capta el oxgeno
transformndose en oxihemoglobina; en los tejidos (sustancia intersticial),
libera este oxgeno y capta el bixido de carbono que, en el interior de los
eritrocitos y mediante la anhidrasa carbnica, cataliza la accin del agua con el
bixido de carbono, formndose cido carbnico que se disocia rpidamente en
iones hidrgeno y bicarbonato. Una pequea cantidad de bixido de carbono se
une a la hemoglobina y se transforma en carbamilhemoglobina. As son
conducidos por la sangre a los pulmones, liberan el bixido de carbono y el
bicarbonato y vuelven a oxigenarse. Tambin colaboran en mantener el pH
sanguneo y la viscosidad de la sangre.

Referencias
http://www.anatomiahumana.ucv.cl/morfo2/sangre.html
http://histologiaunam.mx/descargas/ensenanza/portal_recursos_linea/apuntes/T
ejido-sanguineo.pdf
https://docs.moodle.org/all/es/images_es/5/5b/Hemoglobina.