ENZIMAS DE LA LECHE

DEFINICION DE ENZIMA: Las enzimas tambin llamados fermentos son substancias

orgnicas de naturaleza proteica, producidas por clulas extracelular (exoenzimas) o
intracelular (endoenzimas), u organismos vivos; formados por una protena (apoenzima) y
un grupo activo llamado coenzima, actan como biocatalizadores en las reacciones
bioqumicas acelerando las reacciones. Son compuestos de compleja estructura y
elevado peso molecular. Las enzimas lcteas son factores de degradacin de los
constituyentes originales de la leche, pueden inducir a la perdida de rendimiento, de
propiedades organolpticas. Una gran proporcin de las enzimas de la leche se
encuentran localizadas en la membrana de los glbulos grasos. Algunas enzimas tienen
actividad antibacteriana y aportan proteccin limitada a la leche como la lactoperoxidasa y
lisozima.
Y algunas enzimas se utilizan como indicadores:

Calidad higinica: catalasa y proteasa termo resistentes.

De tratamiento trmico: fosfata alcalina, peroxidasa, acetilesterasa.

Las enzimas de la leche provienen en parte de la sangre llegan a travs de la formacin

de clulas glandulares a la mama por secrecin a la leche (enzimas originales) otra parte
de las enzimas provienen del metabolismo de los microorganismos que han llegado a la
leche (enzimas bacterianas).
COMO ACTUAN
La accin de las enzimas es muy especfica y depende fundamentalmente de la
temperatura y el pH. A temperaturas relativamente bajas se inhibe su accin, a altas
temperaturas (70 80C) se destruye la mayor parte de estas, la temperatura optima esta
entre los 30C y 40C.
Las principales transformaciones bioqumicas por enzimas de los componentes de la
leche reciben distintos nombres:

Glucolisis: degradacin de la lactosa

Liplisis: degradacin de grasas
Protelisis: degradacin de protenas.

Los mecanismos por los cuales actan son los siguientes:

a) Catlisis covalente.- Algunos enzimas se pueden combinar con el sustrato, a travs de
un grupo cataltico, para formar un intermediario covalente inestable que se descompone
con facilidad para formar los productos.
b) Catlisis cido-base.- La velocidad de algunas reacciones qumicas se ve
incrementada por la presencia de cidos o bases en el medio de reaccin. En estos
casos, al proporcionar grupos funcionales capaces de actuar como dadores o aceptores
de protones (carboxilo, amino, etc.), el enzima puede efectuar una catlisis general cidobsica.

Las enzimas tienen un alto grado de especificidad qumica, es decir, son capaces de
inducir la transformacin de un slo tipo de molculas y no de otros que tambin se
encuentran presentes en el medio de reaccin. Un enzima es capaz de discriminar entre
dos sustancias que potencialmente podran actuar como sustratos. La accin de las
enzimas se ve afectada por el pH y la temperatura.
Reaccin enzimtica sencilla consistira en:
E+S

ES

E+P

En una reaccin qumica la conversin de sustrato en producto requiere una situacin

energtica intermedia que se denomina estado de transicin, donde el nivel de energa es
superior al del sustrato o del producto. La diferencia entre el nivel de energa basal y la
correspondiente al estado de transicin se denomina energa de activacin y cuanta ms
alta sea menor ser la velocidad de reaccin. La presencia del catalizador provoca una
disminucin en la energa de activacin requerida, y de esta forma aumenta la velocidad
con que se desarrolla la misma
CLASIFICACION:
1. Oxidorreductasas: deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas, oxigenasas, hidroxilasas,
reductasas, catalasa.
2. Transferasas: grupo monocarbonados, acil Transferasas, glicosiltransferasas, grupo
fosfato.
3. Hidrolasas: esterasas, glucosidasas, peptidasas, helicasas.
4. Liasas: se clasifican segn el enlace sobre el que actan: enlaces: c c, c o.
5. Isomerasas: rasemasa, oxidoreductasas intramoleculares.
6. Ligasas: se clasifican segn el enlace sobre el que actan: enlaces: c c, c o.
LIPASAS
Es una esterasa que hidrolticamente rompe los enlaces estricos de las grasas, aparecen
en pequea cantidad en la leche normal, la lipasa de la leche se denomina mLPL (milk
Lipo Protein Lipas), la leche contiene de 1 a 2 mg/L de esta lipasa, la presencia de lipasas
bacterianas indica una contaminacin o re contaminacin, su optimo es a 38C 40C y
un pH de 8,5 hasta 9. Se destruye por pasteurizacin, se inactiva a pH cidos o alcalinos
y tambin por accin del formol y el oxgeno libre y los rayos ultravioleta. La importancia
de esta enzima radica en que si la membrana de los glbulos grasos esta alterada
descompone la grasa de la leche provocando en la leche y en los productos lcteos
modificaciones del sabor y del aroma (enranciamiento). Puede darse una lipolisis
espontanea: la lipolisis se desarrolla aparentemente sin accin mecnica en la leche
cruda, puede ser iniciada por un enfriamiento rpido de la leche fresca .la lipolisis
inducida: es producida por una agitacin mecnica o una turbulencia de la leche. Las

lipoprotenas estn unidas a la casena por uniones hidrofobicas. La actividad de las

lipasas depende de la presencia de activadores (lipoprotenas) o
inhibidores
(concentracin de sal) del animal, intervalo de ordeo y estado de lactacin.
FOSFATASA
Hacen parte del grupo de las hidrolasas, catalizan la hidrolisis (disociacin con adicin de
H2O) del ster del cido fosfrico. En la leche se distinguen dos tipos de fosfatasas:
fosfatasa acida localizada en el lactosuero y la fosfatasa alcalina que se encuentra en la
membrana del glbulo graso.
La fosfatasa alcalina tiene la capacidad de hidrolizar el fosfato orgnico en alcohol o fenol,
es termolbil, su pH optimo es de 9,6 y los pH altos promueven su actividad, los iones Mg
y Mn la activan, el Zn, I y el Be la inactivan, de un 30 a 40% se encuentra en la nata
absorbida por glbulos grasos y el resto se encuentra en las lipoprotenas. Esta enzima
puede reactivarse cuando se tiene la leche antes de la pasteurizacin en ausencia de
aire.
La fosfatasa cida es termoestable, tiene un pH ptimo de 4,74 es muy activa a los pH
inestables bajos, es sensible a los rayos UV y a la luz, es insensible a los iones metlicos,
muestra una gran actividad sobre la casena, a la que desfosforila, hacindola ms
reactiva y oxidable, por otro lado aumenta el punto isoelctrico de la casena lo que es
importante para procesos de fabricacin basado en la coagulacin de la casena. La
actividad de la fosfatasa es un muy grande en el calostro pero disminuye rpidamente al
cabo de un mes.
AMILASAS
Estas enzimas provienen del tejido mamario, son enzimas te tipo hidroltico, en la leche se
encuentran dos tipos de amilasas: amilasa y la amilasa, hidrolizan el almidn a
dextrinas o maltosa.
amilasa se inactiva por un calentamiento de 30 min a 55C mientras que la amilasa
resiste el calentamiento durante 30 min a 65C. Su pH ptimo es 7,4 a 34C. La amilasa
se encuentra siempre presente en la leche en cantidades relativamente importantes,
mientras que no siempre hay amilasa, o bien se presenta en muy poca proporcin.
La cantidad de amilasa presente crece con el nmero de lactaciones, con la existencia de
enfermedades y con el celo; por el contrario la alimentacin tiene poca influencia.
LACTASA
Es una carbohidrasa bacteriana formada principalmente por el metabolismo de las
bacterias cticas y de las levaduras, parte la lactosa en glucosa y galactosa. Es
indispensable para que se realice la fermentacin lctica y la fermentacin alcohlica en
los derivados de la leche cida.

Aunque los nios producen lactasa en cantidades suficientes para romper la lactosa de la
leche materna, ms del 70% de la poblacin adulta mundial ha reducido la produccin de
lactasa, dando como resultado a intolerancia o sensibilidad a la lactosa.
La ruptura de la lactosa en glucosa y galactosa tambin incrementa el dulzor de los
productos lcteos, permitiendo el desarrollo de productos ms dulces, sin aumentar el
contenido en caloras o la utilizacin de edulcorantes artificiales.

PEROXIDASA
Libera tomos de oxigeno de los perxidos y los integra sin dificultades en otras
molculas H202
H20+0. Se destruye a 85C durante un mnimo de 10seg. Prueba la
presencia de peroxidasa en la leche para comprobar el grado de calentamiento al que ha
sido sometida. Es responsable de la fase bacteriosttica constatada durante las primeras
horas que sigue al ordeo, su pH optimo es de 6,8, su concentracin media es de
alrededor de 30 mg/L siendo algo ms elevado al comienzo de la lactacin. Vara segn el
individuo y la raza, pero la edad no influye; por otra parte la alimentacin es un factor
importante en su actividad, ya que una alimentacin a base de maz da lugar a una
actividad netamente superior a la obtenida con na alimentacin a base de remolacha.
CATALASA
Liberan oxigeno molecular del perxido de hidrogeno, 2H202
2H20+0, su contenido
es alto en leche calostral, en la leche de las vacas en las fases finales de la lactacin y en
los casos de mastitis, se destruye por la pasteurizacin. Debido a que en la leche normal
no aparece o solo en pequea proporcin, su presencia indica el grado de higiene o
alteracin de la leche (prueba de la catalasa). Est ligada a la membrana de los glbulos
grasos pero en la coagulacin precipita con la casena, su pH ptimo es de 6,8 7, es
muy activa en medio acido.es ms abundante en la nata que en la leche desnatada, su
actividad es mayor al acabar el ordeo, al final de la lactacin y en el calostro. Depende
tambin de la alimentacin, ya que en una alimentacin rica en materiales verdes
aumenta la actividad catalsica de la leche, depende tambin de la raza, del animal y del
intervalo entre ordeos, es una enzima termolbil que puede utilizarse como indicador de
la pasteurizacin baja, su actividad se me modificada en gran medida si se opera a
temperaturas ligeramente inferiores.
OXIDOREDUCTASA
Una oxidorreductasa es una enzima que cataliza la transferencia de electrones desde una
molcula donante (el agente reductor) a otra aceptora (el agente oxidante). El sustrato
que es oxidado es considerado donador de Hidrgeno. El nombre sistemtico est
basado en la oxidorreductasa donadora: aceptora. El nombre recomendado es

deshidrogenasa, siempre que sea posible. Como alternativa puede usarse reductasa.
Oxidasa slo se usa en los casos en que el O2 es el aceptor.
No obstante, en el metabolismo celular las reacciones de xido-reduccin pueden ser
menos patentes; consisten en la reduccin u oxidacin de grupos funcionales, y suelen
implicar a coenzimas que tambin cambian su estado redox, como pueden ser los pares
NADH/NAD+, NADPH/NADP+, FAD/FADH2 o FMN/FMNH2.
Dentro de las oxidoreductasas encontramos: Deshidrogenasas, Peroxidasa, Oxidasas,
Oxigenasas, Reductasas.

HIDROLASAS

Esta clase de enzimas actan normalmente sobre las grandes molculas del
protoplasma, como son la de glicgeno, las grasas y las protenas. Catalizan
reacciones que implican la ruptura hidroltica de enlaces qumicos, tales como C=O,
C-N, C-C. Sus nombres comunes se forman aadiendo el sufijo -asa al nombre de
substrato La accin cataltica se expresa en la escisin de los enlaces entre tomos
de carbono y nitrgeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O); Simultneamente se obtiene
la hidrlisis (reaccin de un compuesto con el agua)de una molcula de agua. El
hidrgeno y el oxidrilo resultantes de la hidrlisis se unen respectivamente a las dos
molculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. La clasificacin de
estas enzimas se realiza en funcin del tipo de enlace qumico sobre el que actan.
Dentro de las Hidrolasas encontramos:

ESTERASAS: lipasas, fosfatasas, clorofilasas, pectino esterara.

CARBOHIDRASAS: hexosidasas, piliasas.

PROTEASAS: proteinasas, peptidasas, catepsinas.

renina quimiosina o fermento lab.