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En los seres vivos, un aumento de temperatura o una descarga elctrica puede provocar la
muerte, por lo que se opta por la otra posibilidad, es decir, la presencia de biocatalizadores o
catalizadores biolgicos.
Los biocatalizadores son sustancias capaces de aumentar la velocidad de una reaccin, al
disminuir la energa de activacin. Adems no se gastan durante la reaccin y por lo tanto se
necesitan en cantidades muy pequeas.
Existen cuatro tipos de biocatalizadores:
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Biologa.Enzimas
Adems, a diferencia de los catalizadores no biolgicos, las enzimas presentan una gran
especifidad.
Atendiendo a su composicin, se pueden distinguir dos tipos de enzimas:
- Enzimas exclusivamente proteicas. Es decir, formadas slo por aminocidos. Pueden
estar constituidas por una o ms cadenas polipeptdicas.
- Holoenzimas. Enzimas formadas por una parte proteica, llamada apoenzima, y una parte
no proteica, denominada cofactor.
El cofactor puede ser:
- Un catin metlico: Fe, Cu, Mg, Zn, ...
- Una molcula orgnica compleja, que recibe el nombre de coenzima. La mayora
de los coenzimas se unen dbilmente a la enzima, pero otros se unen
estrechamente, mediante enlaces covalentes, en este caso, el coenzima recibe el
nombre de grupo prosttico.
La naturaleza de los coenzimas es muy variada. Los principales son:
- Los adenosn-fosfatos: AMP, ADP, ATP.
- Los piridn- nucletidos: NAD y NADP.
- Los flavn-nucletidos: FMN y FAD.
- El coenzima A.
Muchas vitaminas son coenzimas o parte de coenzimas.
*Hace algunos aos se descubri la actividad enzimtica de ciertas molculas de ARN, a las que se ha
denominado ribozimas (ejemplo ARN L19).
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enzimtica.
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la velocidad semimxima.
2.5 FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA.
Las reacciones catalizadas por enzimas no se producen siempre a la misma velocidad.
Entre los factores que pueden modificar la velocidad de dichas reacciones se pueden citar las
siguientes:
- La concentracin del sustrato. (Vista en el apartado anterior).
- La temperatura.
A medida que aumenta la temperatura, aumenta tambin la actividad enzimtica. Esto es
lgico, ya que el aumento de temperatura aumenta la movilidad de las molculas y por
tanto, la posibilidad de encuentro enzima-sustrato.
Existe una temperatura
ptima para la cual la
actividad enzimtica es
mxima. Pero por encima
de sta, se dificulta la
unin enzima-sustrato y
adems
llega
un
momento (en general
entre 50 y 60C) en el que
la
enzima
se
desnaturaliza y pierde su
actividad enzimtica.
- El pH.
Las enzimas slo actan
dentro de unos valores
lmite de pH. Entre estos
lmites, est el pH ptimo,
en el cual la enzima presenta su mxima eficacia. Traspasados esto lmites, la enzima se
desnaturaliza, ya que los aminocidos se ionizan provocando cambios en la estructura
tridimensional de la enzima.
La mayor parte de las enzimas poseen un pH ptimo prximo a la neutralidad. Hay sin
embargo casos como la pepsina del jugo gstrico, cuyo pH ptimo es de 2, mientras que el
pH ptimo de la tripsina presente en el jugo pancretico es de 7,8.
2.6 INHIBICIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA.
La inhibicin consiste en la prdida o en la disminucin de la actividad enzimtica, debido a
que la enzima se une a un compuesto llamado inhibidor.
Los inhibidores pueden ser perjudiciales o beneficiosos. Por ejemplo, la penicilina, es un
inhibidor de las enzimas que regulan la sntesis de la pared bacteriana, por lo que es til contra las
infecciones bacterianas, y el AZT, que es un inhibidor de la transcriptasa inversa, por lo que retrasa
el desarrollo del SIDA. Pero tambin hay inhibidores que se han utilizado como armas biolgicas. Es
el caso del "gas nervioso" DFP, un compuesto que inhibe irreversiblemente la enzima colinesterasa,
molcula fundamental en el proceso de transmisin del impulso nervioso a los msculos. Como
consecuencia de esta inhibicin, la muerte de las personas que inhalan el gas es prcticamente
instantnea.
La inhibicin puede ser de dos tipos:
- Inhibicin irreversible o envenenamiento de la enzima.
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Tiene lugar cuando el inhibidor o veneno se fija permanentemente (por enlaces covalentes)
al centro activo de la enzima, alterando su estructura y, por tanto, inutilizndola.
- Inhibicin reversible.
Tiene lugar cuando la enzima vuelve a tener actividad una vez eliminada la sustancia
inhibidora. En este caso, la unin del inhibidor con la enzima se realiza por enlaces no
covalentes (inicos o puentes de H) ms fciles de romper.
Segn el lugar de unin a la enzima se diferencian dos tipos de inhibicin reversible:
competitiva y no competitiva.
. Inhibicin reversible competitiva.
En ella el inhibidor es una molcula similar al sustrato, por lo que se une al centro
activo impidiendo la unin del sustrato. Existe una competencia entre ambos para
ocupar el centro activo.
Si se fija el inhibidor, la enzima queda bloqueada. Por tanto el sustrato no puede
fijarse hasta que el inhibidor se vaya. La velocidad de la reaccin disminuye en
funcin de la concentracin de inhibidor.
. Inhibicin reversible no competitiva.
El inhibidor se une a la enzima, pero en una zona distinta del centro activo. Esta
unin modifica la estructura de la enzima, dificultando el acoplamiento del sustrato.
En ocasiones, el inhibidor se une al complejo E-S, una vez creado ste, e impide la
liberacin del producto.
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3. VITAMINAS
Las vitaminas* son otro grupo de biocatalizadores indispensables para el buen
funcionamiento del metabolismo de los seres vivos. Muchos coenzimas tienen naturaleza
vitamnica.
Aunque las plantas y las bacterias pueden sintetizarlas, los animales no, por ello deben
ingerirlas en la dieta, como tales o como sustancias transformables en vitaminas: las provitaminas.
Hay algunas excepciones como las ratas y las aves que son capaces de sintetizar la
vitamina C o los rumiantes que sintetizan vitaminas del grupo B.
Las vitaminas se necesitan en pequeas cantidades, pero su dficit en la alimentacin
puede generar trastornos y enfermedades muy graves, incluso mortales, que se denominan
avitaminosis, si la carencia vitamnica es total, e hipovitaminosis, si la carencia es parcial.
Las vitaminas son sustancias lbiles que se alteran con facilidad. El calor, el oxgeno del aire
o la luz provocan su destruccin.
*Vitaminas. El trmino vitamina se debe al bioqumico polaco K. Funk, quien en 1912 obtuvo una
sustancia, a partir de la cscara de arroz, cuya deficiencia provocaba la aparicin de una enfermedad
denominada beri-beri. Llam a esta sustancia vitamina, es decir, "amina indispensable para la vida", al aislar e
identificar en ella una molcula con grupos amina (hoy denominada vitamina B 1). Este trmino se aplic
despues a otros compuestos orgnicos esenciales para el ser humano, aunque la mayora de las vitaminas no
contienen grupos amina.
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4. HORMONAS
Son biocatalizadores elaborados por los propios seres vivos. Son sustancias segregadas por
glndulas de secrecin interna (endocrinas), que al carecer de conducto excretor, vierten su
secrecin directamente a la sangre, siendo transportadas por ella hasta el rgano o tejido sobre el
que ejercen su accin.
Estn dispersas por todo el organismo, aunque actan slo en el rgano o tejido cuyas
clulas poseen un receptor especfico para ellas.
Su naturaleza es muy variada; las hay que son proteinas, como la insulina; esteroides, como
las hormonas sexuales, etc.
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12
10
20
30
40
50
60
mg/l de aa despus
de 2,5 h
50
110
150
270
240
100
a) Por qu es probable que la reaccin est catalizada por una proteasa (una enzima)?
b) Explica la diferencia en la velocidad de la reaccin segn la temperatura empleada.
9.- Qu indica un valor alto de la K M en una reaccin enzimtica?
10.- En un ensayo de actividad enzimtica un
sustrato S es transformado por tres enzimas
diferentes: E1, E2 y E3, en un mismo producto
P.
Utilizando estas enzimas en reacciones
separadas y el sustrato comn se ha obtenido
la siguiente grfica:
Indica en cada caso el valor de V max y de KM
respectivamente; indica adems en orden
decreciente qu enzimas tienen ms afinidad
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