Saturados

Insaturados

se encuentran los cidos grasos

esenciales que los animales no
pueden sintetizarlos por lo que
necesitan ingerirlos en la dieta

CIDOS GRASOS
PRESENCIA
ESENCIALES
cido linoleico
Maz, soya, semillas de algodn
cido Linolnico
Aceite de linaza
cido Araquidnico Aceite de man, componente importante
de los fosfolpidos en los animales

LPIDOS SIMPLES

Glicridos
o Grasas

Cridos
(Ceras)

cido Graso + Glicerol

steres de cidos grasos con alcoholes diferentes al glicerol. En

vegetales son protectores de superficies, recubren hojas, flores y
frutos como impermeabilizantes. Las ceras vegetales son
utilizadas en le elaboracin de los barnices ms caros y de mejores
grados, para zapatos, pisos, muebles y automviles.

Grupo fosfato
(Ac. Ortofosfrico) Glicerol

2 cidos grasos

LPIDOS COMPUESTOS

Fosfolpidos
Colina

Grupo variable
(Grupo polar)
cidos grasos + alcohol +
Otro grupo qumico

Glucolpidos
Lipoproteinas

Lecitinas:

Funcin
metablica y
estructural en membranas
Etanolamina
Cefalinas
Serina
Fosfatidilserina

LPIDOS DERIVADOS

Colesterol

Esteroides

Constituyente principal de la membrana celular y

de las lipoprotenas plasmticas. Compuesto
precursor de todos los esteroides. Existe en las
grasas animales pero no en los vegetales

Sales biliares

Estradiol,
Testosterona,
Progesterona,
aldosterona (hormona corticosuprarrenal)

- Mantequilla,
margarina,
aceite
-Carne,
pescado
graso,
volatera y
huevo
- Productos
lcteos

REQUERIMIENTOS

Recomendaciones : 30%
caloras de la dieta de origen
lipdico, Repartidas:
7-10% Ac. grasos
saturados

10-15% Ac. grasos

monoinsaturados

Ateroesclerosis

Esteatorrea

Obesidad

En los tejidos los cidos grasos pueden ser oxidados a Acetil CoA ( B- oxidacin) o esterificados a
triglicridos (grasa), constituyendo, de esta manera la principal reserva calrica del cuerpo.
La Acetil CoA formada por B-Oxidacin tiene varios destinos:
Va Ciclo de Krebs, para generar ATP, CO2 y H2O
Formacin de colesterol (Colesterolognesis), como fuente de carbono y
posteriormente dar origen a los esteroides (Esteroidognesis).
En el hgado forma acetoacetato, precursor de los cuerpos cetnicos, que son
combustibles tisulares alternos, bajo ciertas condiciones, como en la inanicin (ayuno).

PROTEINAS

Se componen de
carbono,
hidrgeno,
oxgeno, nitrgeno
y a veces fsforo o
azufre.
Se supone que
una clula de
mamfero tiene
por lo menos
10 000 protenas
diferentes

En
el
hombre
constituye el 16% de
su peso total y el 50%
del peso seco.
Elevado peso
molecular

Son componentes
estructurales de
las clulas y
tejidos

Cada tejido posee una

distribucin, cantidad y
tipo de protenas que
determina el
funcionamiento y la
apariencia de la clula

En cada especie la mayora

de las protenas que poseen
son especficas, pero varan
en algunos de ellos por lo
que se considera que
individuo es nico
Tienen funcin de reserva
alimenticia, estructural y
muchas protenas funcionan
como parte de las enzimas,
transporte, proteccin,
contraccin, etc.
Se desnaturalizan
por accin del
calor,
Termolbiles:

AMINOCIDOS

Existen, aproximadamente, 300 aminocidos

diferentes en la naturaleza pero slo 20 de ellos
conforman las protenas con propiedades
diferentes e importantes

Carbono

Grupo Carboxilo
(cido)

Grupo Amino
(bsico)

Grupo variable

En los polipptidos, el grupo carboxilo de un

aminocido est unido, por deshidratacin, al
grupo amino del siguiente aminocido y as
sucesivamente. El enlace carboxilo Amino se
conoce como enlace peptdico y una protena
tiene un extremo N terminal o amino y un
extremo C terminal o carboxilo.

En lace Peptdico

AMINOCIDOS

HOMBRE
(mg/Kg peso corporal)

OTROS (% en dieta seca)

ADULTO

NIO

RATA

POLLO

CERDO

PECES

Fenilalanina (Fen)

16

132

0,8

1,34

0,88

2,1

Isoleucina (Ile)

12

80

0,5

0,8

0,63

0,9

Lisina (Lis)

12

97

0,7

1,2

0,95

2,0

Leucina (Leu)

16

128

0,75

1,35

0,75

1,6

Metionina (Met)

10

45

0,6

0,93

0,56

1,6

Treonina (Tre)

63

0,5

0,75

0,56

0,9

Valina (Val)

14

89

0,6

0,82

0,63

1,3

Triptfano (Tri)

19

0,15

0,23

0,15

0,2

Arginina (Arg)

0,6*

0,144

0,25*

2,4

Histidina (His)

33

0,3

0,35

0,23

0,7

Glicina (Gli)

1,5

Asparagina (Asn)

0,4**

Prolina (Pro)

0,4

0.2

Esenciales

Dispensables o No esenciales
Cistena (Cis)

Tirosina (Tir)

Ac. Glutmico (Glu)

Alanina (Ala)

Ac. Asprtico (Asp)

Serina (Ser)

Glutamina (Gln)

Requerimiento
Proteico

0,8
g/Kg

2,2
g/Kg

12%

23%

20%

40%

a = Combinada con Metionina

b= Combinada con Fenilalanina
c = Combinada con Glicina
(*) Slo crecimiento
(**) Por 3 8 das en una dieta de aminocidos.

Los aminocidos se agrupan segn las propiedades de sus cadenas laterales. Los aminocidos con
cadenas laterales no polares son hidrfobos, en tanto que aqullos con cadenas laterales polares son
hidrfilos. Los aminocidos cidos tienen cadenas laterales con un grupo carboxilo. En el pH
celular, el grupo carboxilo se disocia de manera que el grupo R tiene una carga negativa. Los
aminocidos bsicos tienen carga positiva debido a la disociacin del grupo amino en su cadena
lateral. Las cadenas laterales cidas o bsicas son inicas y por tanto, son hidrfilas.

ESTRUCTURA

La Insulina fue la primera protena cuya secuencia

de aminocidos fue conocida, est formada por dos
cadenas de polipptidos de 21 y 30 aminocidos
cada una..

Puentes de
Hidrgeno

Pauling y Corey propusieron dos conformaciones: La

primera, denominada -hlice abarca la formacin de
espirales de una cadena peptdica. La hlice alfa es una
estructura geomtrica muy uniforme y en cada giro se
encuentran 3,6 aminocidos. La estructura helicoidal se
determina y mantiene mediante enlaces por puente de
hidrgeno entre los aminocidos en los giros sucesivos de
la espiral. En la estructura alfahelicoidal, los puentes de
hidrgeno ocurren entre tomos de una misma cadena
peptdica.
La -hlice es la unidad estructural bsica de las protenas fibrosas como la lana, cabello, piel y uas

-hlice

Otra conformacin es la Hoja Plisada , donde los puentes de hidrgeno pueden ocurrir entre
diferentes cadenas polipeptdicas (lmina intercatenaria); cada cadena en forma de zigzag est
completamente extendida y los enlaces de hidrgeno ocasionan la formacin de la estructura en
forma de lmina

c) Estructura Terciaria: La estructura terciana

de una molcula de protena est determinada
por la forma que adopta cada cadena
polipeptdica. Esta estructura tridimensional
est determinada por cuatro factores que se
deben a interacciones entre los grupos R:
- Puentes de hidrgeno entre los grupos R de las
subunidades de aminocidos en asas adyacentes
de la misma cadena de polipptidos.
- Atraccin inica entre los grupos R con cargas
positivas y aqullos con cargas negativas.
- Interacciones hidrfobas derivadas de la
tendencia de los grupos R no polares para
asociarse hacia el centro de la estructura
globular, lejos del Lquido que los rodea.
- Los enlaces disulfuro, que son covalentes (-SS-), unen los tomos de azufre de dos
subunidades de cistena. Estos enlaces pueden
unir dos porciones de una misma cadena o dos
cadenas distintas.

d) Estructura cuaternaria
Las protenas compuestas de dos o ms
cadenas de polipptidos adquieren una
estructura cuaternaria: cada cadena muestra
estructuras primaria, secundaria y terciaria y
forma
una
molcula
protenica
biolgicamente activa.
La hemoglobina, protena de los glbulos
rojos encargada del transporte de oxgeno, es
un ejemplo de protena globular con
estructura cuaternaria. La hemoglobina est
compuesta por 574 aminocidos dispuestos
en cuatro cadenas polipeptdicas: dos
cadenas alfa idnticas y dos cadenas beta
idnticas entre s. Su frmula qumica es
C3032H48160872S8Fe4

A) Protenas simples: Compuesto slo por aminocidos, en uno o ms

polipptidos.
B) Protenas conjugadas o complejas: Protenas simples unidas covalente-mente
con radicales no proteicos (Grupo prottico)
C) Glucoprotenas: El grupo prottico es un carbohidrato: Globulinas, hormonas
gonadotrpicas.
Cromoprotenas: Grupo prottico es un pigmento
Lipoprotenas: El grupo prottico es liposoluble: fosfolpidos, grasa,
colesterol.
Nucleoprotenas: Ribosomas, RNA.
Metaloprotenas: Citocromo oxida-sa, hierro, cobre, etc.
Flavoprotenas: Deshidrogenasa succnica, FAD.

Por su conformacin estructural se clasifican:

Protenas fibrosas: Son importantes para mantener la forma fsica de un organismo. Pueden ser
intracelulares o extracelulares:
Colgeno: Principal componente del tejido conectivo, como los tendones, los ligamentos y las
envolturas musculares, constituye, alrededor de 25% de la protena en los humanos. Posee gran
fuerza tensil; se calcula que una fibra de 1 mm de dimetro es capaz de soportar ms de 10 Kg de
peso. La lisina y la prolina pueden convertirse en hidroxilisina e hidroxiprolina, respectivamente,
despus de incorporarse al colgeno. Estos aminocidos dan origen a enlaces cruzados entre las
cadenas peptdicas del colgeno, dichos enlaces aportan la firmeza y la fuerza de las molculas del
colgeno, que es uno de los principales componentes del cartlago, del hueso y de otros tejidos
conectivos. Es la que convierte a la carne en menos tierna, es insoluble e indigerible, es una
protena de muy baja calidad.
Elastina: Da la elasticidad al tejido conectivo, constituyente de arterias y tejidos elsticos. Con la edad
pierde su propiedad elstica. Si alguien se pellizca el dorso de la mano y la piel regresa
inmediatamente a su posicin normal indica que se es joven.
Queratina: Es la protena del pelo, de la capa externa de la piel, tambin, se le encuentra en la lana,
plumas, garras, uas, cuernos y las escamas. Es una protena, bsicamente, intracelular. Son muy
ricas en uniones disulfuro que entrelazan la molcula, debido a su elevado contenido de cistina
(22%), este tipo de enlaces son responsables de la maleabilidad del pelo. Es decir, algunas mezclas
usadas en la permanente, rompen este tipo de enlace, desnaturalizando de manera reversible la
protena del cabello, lo que permite adoptar formas nuevas estticas.

Protenas globulares: Incluyen las enzimas, hormonas proteicas y protenas portadoras de

oxgeno:
Albminas: Son solubles en agua y constituyen una parte significativa de la protena srica y
de la protena del huevo.
Globulinas: Son insolubles en el agua pero su solubilidad aumenta con cambios en la
concentracin de sales neutras.
Mioglobina: Almacena oxgeno. Bajo condiciones de escasez, en un ejercicio excesivo,
el oxgeno almacenado se libera para usarse en las mitocondrias para generar ATP.
Hemoglobina: Realizan 2 funciones importantes: Transportan oxgeno del aparato
respiratorio hacia los tejidos perifricos y desde estos, transportan el CO2 hasta los
pulmones para ser excretados.

Algunas protenas se encuentran entre los de tipo fibroso y globular: Miosina, fibringeno, etc

- Primarias: Carne, pescado, huevos y lcteos

- Secundarias: Cereales y legumbres

Las necesidades son funcin de la calidad de la protena ingerida y situacin fisiolgica o patolgica
- Aminocidos esenciales (3-16 mg/Kg)
- Protena (2,2 g/Kg lactantes; 0,8 g/Kg en adultos)

- Kwarsiorkor: Dficit protena

- Marasmo: Dficit protena + energa
- Fenilcetonuria: Error innato por dficit del enzima (que transforma Phe en Tyr.)
- Gota: Depsito Ac. rico procedente purinas

Contenido de protena (%) y valor alimenticio de la misma en unidades NPU

ALIMENTO

Huevos
Legumbres
Soja
Harina de trigo
Papa
Carne vacuno
Pescado
Leche

Valor NPU

94
30
72
35
67
76
80
86

CONTENIDO
PROTEICO (%)

13
21 - 26
37
10 -12
2
19
18 aprox.
3-4

NOTA: NPU (net protein utilization) el valor ideal es de 100 NPU

ENZIMAS

COFACTOR
APOENZIMA
COENZIMA

CATALIZADOR
PARTE PROTEICA

Aceleran
reacciones
qumicas

PARTE NO PROTEICA

Hereditarias
Medicina

Enfermedades
Anomalias accin
enzimtica

Sustancias
Importantes

Alimentos

Limpieza

Industria qumica
Agronoma

ENZIMAS
Estn presentes en pequeas cantidades.
Est conformada por una parte proteica (Apoenzima)
y una No Proteica (Coenzima) que es una molcula
orgnica especfica, pequea y termoestable y de bajo
peso molecular.

PROPIEDADES

Durante una reaccin no se modifican de manera

irreversible, por lo que, le permite participar en la
catlisis de numerosas reacciones individuales.
Reaccionan en una forma especfica.
La funcin de una enzima es aumentar la velocidad de
una reaccin. Las enzimas no modifican los
equilibrios de reaccin. Es decir, no determinan si
una reaccin es favorable o desfavorable.

3. FORMA, ESPECIFICIDAD Y ACCIN ENZIMTICA:

Una parte muy importante de las enzimas es el sitio cataltico o sitio activo, que es un nicho o
depresin sobre la superficie de la molcula, su forma y la configuracin de las fuerzas de
unin presentes all hacen que la enzima sea especfica para un sustrato y el complejo formado por
la unin se llama Complejo Enzima Sustrato (E S) cuando la reaccin ha terminado, el
sustrato queda alterado qumicamente formando el Producto, mientras la enzima no sufre ninguna
alteracin y queda libre para seguir actuando en una nueva reaccin del complejo E S.

La reaccin enzimtica puede resumirse de la siguiente manera:

Enzima

S+E
Sustrato

E-S
Enzima Sustrato

P+E
Producto Enzima

Debido a que las enzimas no son estructuras rgidas, la hiptesis de la relacin E S propuesto
por Emil Fischer (1890) qued en desuso (Hiptesis Llave y cerradura), ahora se propone la
hiptesis del ajuste inducido.

Hiptesis del Ajuste Inducido: (Modelo propuesto por Koshland)

Propone, que cuando el sustrato se une al sitio cataltico de la enzima, el sitio cambia para
adaptarse al sustrato, esto origina una tensin sobre el sustrato con el rompimiento qumico de
los enlaces especficos, con ayuda del agua (reacciones hidrolticas)

ENZIMA

Sitio cataltico flexible

El sitio cataltico cambia de

forma y se adapta al sustrato,
lo que origina una tensin y
permite el rompimiento del
enlace R1 R2

Sitio Alostrico

Aminocido

Entra el agua
(Reaccin hidroltica)
SUSTRATO

4. INHIBIDORES ENZIMTICOS:
Inhibicin competitiva: Es cuando el inhibidor compite con el sustrato para tener acceso al sitio
cataltico de la enzima

La inhibicin competitiva se utiliza en el tratamiento de envenenamiento con metanol, que se convierte

en formaldehdo por la enzima alcohol deshidrogenasa; el formaldehdo lesiona muchos tejidos, en
especial los ojos. El etanol compite con el metanol por la enzima, de modo que la terapia para el
envenenamiento con metanol es la aplicacin endovenosa de etanol, lo cual hace que la formacin de
formaldehdo sea lo suficientemente lenta como para que el metanol se pueda eliminar, inocuamente,
en la orina.

Inhibicin No Competitiva: El sustrato e inhibidor no compiten por el sitio cataltico; el inhibidor

acta en un sitio diferente al cataltico denominado sitio alostrico, que al ser ocupado por el
inhibidor provoca un cambio conformacional de la estructura de la enzima, que altera la estructura
del sitio cataltico y, por ende, sus propiedades catalticas.

A la inhibicin alostrica se le denomina: Inhibicin por producto final o inhibicin por

retroalimentacin

Efectos de los inhibidores en la cintica enzimtica

Para entender la actividad cataltica de las enzimas es necesario, en primer lugar, diferenciar entre
equilibrios de reaccin y velocidades de reaccin
En su forma normal estable, o estado basal, cualquier
molcula (tal como S o P) contiene una cantidad
caracterstica de energa. El equilibrio entre S y P
refleja la diferencia de la energa (G) de sus estados
basales. En el ejemplo que se muestra en la figura, la
energa del estado basal de P es inferior al de S, con lo
que el equilibrio favorece la degradacin de S y la
formacin de P. Este equilibrio no es afectado por la
actividad de la enzima.

Cualquier reaccin, por ejemplo S P,

donde S es el sustrato y P es el producto,
puede describirse mediante un diagrama de
la coordenada de reaccin, que es una
descripcin grfica del camino energtico de
la reaccin.

No obstante, un equilibrio favorable no indica que la

conversin S P sea rpida. Para que haya
reaccin las molculas han de superar una barrera
representada por la colina energtica de la figura,
que es el resultado de una serie de reacomodos que
tienen que producirse en las molculas participantes
(alineamiento de los grupos reactivos, formacin de
cargas inestables transitorias, reordenamientos de
enlaces, etc.)

En la cumbre de la colina energtica existe un punto en

el que la cada hacia el estado S o P es igualmente
probable (en cualquier caso es de bajada). Es lo que se
denomina el estado de transicin. El estado de transicin
es un momento molecular fugaz en el que
acontecimientos tales como rotura de enlace, formacin
de enlace y desarrollo de carga han llegado al preciso
instante en el que la vuelta al estado inicial del sustrato o
la generacin de un producto son igualmente probables.
La diferencia entre los niveles de energa del estado
basal y del estado de transicin se denomina energa de
activacin.
La velocidad de una reaccin refleja esta energa de activacin, ya que si la energa de activacin es
ms elevada, la reaccin es ms lenta. Las velocidades de reaccin pueden aumentarse incrementando
la temperatura, mediante la que se aumenta el nmero de molculas con energa suficiente para
superar la barrera energtica. De modo alternativo, puede disminuirse la energa de activacin
aadiendo un catalizador. Los catalizadores (como las enzimas) aumentan las velocidades de reaccin
disminuyendo la energa de activacin.

Se puede ilustrar este principio general considerando la reaccin de la glucosa con el O2 para
formar CO2 y H2O, que representa los estados inicial y final del proceso de respiracin que veremos
ms adelante.
Glucosa + Oxgeno

CO2 + H2O

Esta reaccin tiene una variacin de energa libre muy grande, ya que el contenido de energa libre
de la glucosa es notoriamente mayor que el de los productos, por lo que la reaccin debera ser
espontnea, es decir que la glucosa debera descomponerse rpidamente formando dixido de
carbono y agua. Sin embargo, se puede colocar glucosa en un recipiente con oxgeno de manera
casi indefinida sin que reaccionen. En cambio, en las clulas la glucosa es degradada rpidamente a
CO2 y H2O en una ruta metablica catalizada por enzimas. Estas enzimas no slo aceleran las
reacciones sino que las organizan y controlan de tal manera que gran parte de la energa liberada en
este proceso se recupera en otras formas que pueden ser utilizadas por la clula para realizar todas
sus funciones. Esta es la ruta primaria de formacin de energa para las clulas y las enzimas que
actan en ella permiten que el proceso tenga lugar en una escala de tiempo til para las clulas

5. CLASIFICACIN:
La Comisin Internacional de Enzimas ha recomendado dividirlos en 06 grandes grupos:
Oxidorreductasas: Catalizan las reacciones de oxido reduccin. Es decir, participan en
la transferencia de un electrn o tomo de Hidrgeno de un donador (se oxida) a un
aceptor (se reduce).
Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo G (distinto al hidrgeno) entre un
par de sustratos.
S G + S
S + S G
Hidrolasas: Catalizan la ruptura de enlaces C O, C N , C C y algunos otros enlaces
con adicin de agua.
Liasas: Rompen enlaces C C , C O , C N y otros enlaces dejando doble ligaduras o
agregando grupos a las dobles ligaduras.
Isomerasas: Catalizan la interconversin de ismeros pticos, geomtricos o de posicin.
Ligasas: Participan en la unin de dos molculas acopladas por la hidrlisis de ATP u otro
trifosfato. Los enlaces que forman pueden ser C O, C S , C N , C C .

6. FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA:

Concentracin de la enzima:

Efecto de la Temperatura:

Concentracin del sustrato:

Efecto del pH

7.0. RESUMEN DE LAS CARACTERSTICAS Y FUNCIONES:

Las enzimas son protenas con forma especfica

Las enzimas son especficas, reaccionan con su sustrato especfico.
Tienen sitios catalticos flexibles (ligeramente), los que se adaptan a la conformacin
molecular del sustrato.
Finalizan la reaccin sin ninguna alteracin y pueden usarse una y otra vez hasta su
degradacin molecular normal.
Pueden actuar en reacciones catablicas y anablicas.

Reducen el calor de activacin requerido para que se produzca una reaccin.

La velocidad de reaccin depende de la concentracin de sustrato, temperatura, pH, etc.

La accin de una enzima puede ser reversible y depende muchas veces de las cantidades
relativas de sustrato y producto.

8. ENZIMAS DIGESTIVAS EN EL HOMBRE:

GLNDULA

ENZIMA

Salivales

Ptialina o Amilasa
salival

Gstricas
(Jugo gstrico)

Pepsina

Pncreas
(Jugo pancretico)

Amilasa pancretica
Lipasa pancretica
Tripsina
Quimotripsina
Carboxipeptidasa
Ribonucleasas
Desoxirribonucleasa

Intestinales
(Jugo intestinal)

Aminopeptidasas
Nucleasas
Maltasa
Sacarasa
Lipasa

pH
PTIMO
6,4 -

6,8

2
8
8
8
8
8
8
8
7,5
7,5
7,5
7,5
7,5

8,5
8,5
8,5
8,5
8,5

SUSTRATO

PRODUCTO FINAL

Almidn

Maltosa

Protenas

Pptidos y Polipptidos

Almidn
Lpidos
Protenas
Protenas
Pptidos
RNA
DNA

Maltosa
Glicerol + Ac. Grasos
Pptidos y aminocidos
Pptidos y aminocidos
Aminocidos
Nucletidos
Nucletidos

Pptidos
DNA y RNA
Maltosa
Sacarosa
Lpidos

Aminocidos
Nucletidos,
nuclesidos y bases
nitrogenadas
Glucosa
Glucosa y fructosa
Glicerol + Ac. grasos