UNIVERSIDAD INTERAMERICANA DE PANAM

Laureate International Universities

Facultad de Ciencias de la Salud
Escuela de Nutricin y Diettica
Bioqumica

Trabajo de investigacin #1

Las enzimas en los alimentos

Alumnas:
Anselmi, Tabatha 04-3725-746
Len, Isabel 08-502-2667
Torres, Debbie 4-749-594
Profesor: Antonio Bruno
Cdigo: 601-00006
Fecha de Entrega: 14 de octubre de 2015

ndice

Pgina
Introduccin

Reaccin qumica

Qu es una enzima?

Qu es un catalizador?

Accin de las enzimas como catalizador

Importancia de las enzimas

Localizacin intracelular de las enzimas

Propiedades de las enzimas

Caractersticas de las enzimas

Componentes de una reaccion enzimtica

Clasificacin de las enzimas

Funcin

11

Inhibicin enzimtica

11

Enzimas alostricos

15

Cofactores enzimtico

19

Usos de la inhibicin enzimtica

20

Alimentos que contienen enzimas

21

Enzimas digestivas

21

Anlisis enzimtico de alimentos

23

Alimentos que favorecen la vida enzimtica

24

Suplementos enzimticos

24

Usos de la terapia enzimtica con suplementos

24

Seguridad en la terapia enzimtica

25

Enzimas utilizadas en la industria alimenticia

28

Las enzimas y los alimentos

28

Fuentes de obtencin de enzimas

30
2

Las enzimas recombinantes y la industria alimenticia

31

Reacciones

32

Cintica enzimtica

32

Cintica de Michaelis Menten

33

Mecanismos de accin enzimtica

34

Caractersticas de las reacciones catalizadas por enzimas

35

Reacciones catalizadas por enzimas

36

Factores que afectan a la actividad enzimtica

40

Caractersticas de una reaccin exergnica

41

Reaccin endergnica

42

Enfermedades por dficit enzimtico

42

Fenilcetonuria

42

Porfiria

43

Albinismo

43

Histidemia

44

Gota

44

Hemofilia

46

Enfermedad de Gaucher

46

Enfermedad de Tay-Sachs

47

Enfermedad de Pompe

48

Galactosemia

48

Sndrome de Bloom

49

Hiperplasia Suprarrenal congnita

50

Mapa conceptuel o cuadro sinptico de los temas

51

Conclusin

52

Recomendaciones

55
3

Glosario de trminos

56

Bibliografa

61

Introduccin
Las transformaciones de energa son centrales en todos los organismos vivos. El
propsito de este conjunto de problemas es familiarizarse con algunos principios
clave sobre las enzimas, la catlisis y la energtica de las reacciones enzimticas
que son fundamentales para el estudio de las rutas metablicas.

Todas las reacciones metablicas que ocurren en nuestro organismo se hayan

mediados por enzimas, estas en su mayora son de naturaleza proteica (algunas
son ARN). Puede definirse a las enzimas como catalizadores, capaces de acelerar
las reacciones qumicas en ambos sentidos, sin consumirse en ella, ni formar
parte de los productos. La diferencia fundamental es que tienen gran especificidad
de reaccin por el sustrato sobre el cual actan. Ciertas enzimas requieren de
ciertos compuestos orgnicos, termoestables para poder cumplir con su funcin
cataltica, estas molculas se denominan coenzimas, generalmente tiene bajo
peso molecular y suelen ser claves en el mecanismo cataltico. Estas molculas
termoestables generalmente son vitaminas o metales. Segn el tipo de reaccin
que catalizan las enzimas se dividen en 6 clases o grupos:
1)
2)
3)
4)
5)
6)

Oxidorreductasas.
Transferasas.
Hidrolasas.
Liasas
Isomerasas
Ligasas

Los alimentos que son parte de nuestra vida diaria, nuestra alimentacin est
formado por compuestos qumicos ms o menos complejos. Ya sea que estemos
saboreando una fruta fresca, un mole poblano, un jugo de manzana o un vaso de
leche, ah est presente la qumica, y la bioqumica tambin.
En efecto, los alimentos se pueden observar desde el punto de visto qumico como
una mezcla de molculas entre las que se encuentran principalmente protenas,
carbohidratos, lpidos y agua; as como el resultado de reacciones que se dan
entre

dichos

componentes

para

generar

otras

molculas

que

aportan

caractersticas al alimento. Mientras que la bioqumica, permite explicar algunos

cambios que ocurren cuando hay alguna actividad biolgica implicada. Son
protenas que poseen una capacidad asombrosa para acelerar reacciones
qumicas de sntesis y degradacin de compuestos. stas se distinguen por
poseer tres caractersticas nicas: poder cataltico, especificidad y regulacin, lo

cual facilita los diferentes procesos biolgicos en todo tipo de vida, al igual que en
diferentes procesos industriales.
Es normal que no seamos conscientes de que nuestra alimentacin comprende el
consumo de tejidos vegetales y animales (crudos o procesados), as como
productos relacionados con el metabolismo de microorganismos sobre sustratos
animales o vegetales, tales como los alimentos fermentados.
Las enzimas son necesarias para la correcta funcin celular, son esenciales para
la digestin completa y la absorcin de nutrientes, son tiles en la lucha contra los
radicales libres y son tiles en el apoyo a la desintoxicacin del hgado.
Puede que sea necesario obtener enzimas de fuentes complementarias, ya que el
cuerpo a veces no logra producirlas de forma natural y en cantidades suficientes,
sobre todo si nuestra dieta muy rica en alimentos cocidos y procesados.
Los organismos vivos pueden obtener y gastar la energa muy rpidamente debido
a la presencia de catalizadores biolgicos como son las enzimas. Modifican la
velocidad de una reaccin qumica sin afectar el equilibrio final y solo se requieren
pequeas cantidades para efectuar la transformacin de un gran nmero de
molculas de sustrato. A diferencia de la mayora de catalizadores inorgnicos, las
enzimas son bastante especficas, ya que catalizan un numero comparativamente
pequeo de reacciones y en algunos casos tan solo una reaccin. As mismo, las
enzimas funcionan solamente bajo condiciones muy definidas de pH, temperatura,
concentracin de sustrato, cofactores, entre otros.
A continuacin en el siguiente trabajo profundizaremos ms y ampliaremos mayor
informacin sobre las enzimas.

Reaccin qumica
Es un proceso por el cual una o ms sustancias, llamadas reactivos, se
transforman

en

otra

otras

sustancias

con

propiedades

diferentes,

llamadas productos.

Tipos de reacciones qumicas:

Reaccin exotrmica: se desprende energa en el curso de la

reaccin.

Reaccin endotrmica: se absorbe energa durante el curso de la

reaccin.

Esencialmente, todas lasreacciones orgnicas quetienen lugar en los sistemas

biolgicos necesitan un catalizador. La mayor parte de loscatalizadores biolgicos
son enzimas.
Se cumple la ley de conservacin de la masa: la suma de las masas de los
reactivos es igual a la suma de las masas de los productos. Esto es as porque
durante la reaccin los tomos ni aparecen ni desaparecen, slo se reordenan en
una disposicin distinta.

Qu es una enzima?
Las enzimas son compuestos orgnicos de naturaleza proteica, que actan como
catalizadores al llevar a cabo reacciones bioqumicas a muy alta velocidad y con
un alto grado de especificidad.
Qu es un catalizador?
Un catalizador es una sustancia que acelera una reaccin qumica, hasta hacerla
instantnea o casi instantnea.
Accin de las enzimas como catalizador
Disminuye la energa de activacin
Disminuye la cantidad de energa inicial necesaria para iniciar la reaccin.
Importancia de las enzimas

Aceleran la velocidad de las reacciones qumicas.

Intervienen en mltiples procesos.

Regulan las rutas metablicas.

Son sintetizadas por todos los seres vivos.

La medicin de su actividad es til para el diagnstico y seguimiento de

algunas enfermedades.

Algunas se usan como reactivos de laboratorio.

Localizacin intracelular de las enzimas

Citoplasma: gluclisis, va de las pentosas.

Ncleo: sntesis de ADN y ARN.

Mitocondrias: Ciclo de Krebs, oxidacin de grasas.

Ribosomas: sntesis de protenas.

Lisosomas: enzimas hidrolticas.

Propiedades de las enzimas

Son protenas.
No se consumen en la reaccin.
Su accin es reversible.
Son especficas.
Son reguladas.
Catalizan reacciones termodinmicamente posibles.
Caractersticas de las enzimas

Son eficaces en pequeas cantidades.

No se alteran durante las reacciones en que participan.

Aceleran el proceso para la obtencin del equilibrio de una reaccin

reversible.

Muestran especificidad. La accin de la enzima es extremadamente

selectiva sobre un substrato especfico.

Componentes de una reaccin enzimtica

Enzima: es el catalizador biolgico (no se consume durante la reaccin).
Sustrato: es la sustancia que reacciona por accin de la enzima.
Producto: resultado de la reaccin catalizada por la enzima.
La sustancia sobre la que acta la enzima se llama sustrato. El sustrato se une a
una regin concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende
un sitio de unin formado por los aminocidos que estn en contacto directo con el
sustrato y un sitio cataltico, formado por aminocidos implicados en el mecanismo
de la reaccin.
Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de
reaccin.

Clasificacin de las enzimas

De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:

Simples: formadas por una o ms cadenas polipeptdicas.

Conjugadas: contienen por lo menos un grupo no proteico enlazado a la
cadena polipeptdica.

Las enzimas tambin se clasifican por el tipo de reaccin.

Los nombres en la mayor parte de las enzimas metablicas se forman agregando

el sufijo asa al nombre de los sustratos, o a un trmino descriptivo de la reaccin
que catalizan. Por ejemplo, la ureasa tiene a la urea como sustrato. La alcohol
deshidrogenasa cataliza la remocin de hidrgeno de los alcoholes, es decir, la
oxidacin de los alcoholes. Unas pocas enzimas como la tripsina y la amilasa, se
conocen por sus nombres histricos.
1. Oxidorreductasas: catalizan las reacciones de oxidacin reduccin. La
mayor parte de esas enzimas se llaman, en general, deshidrogenasas.
Tambin hay otras enzimas en esta clase que se llaman oxidasas,
peroxidasas, oxigenasas o reductasas. Un ejemplo de una enzima
oxidorreductasa es la lactato deshidrogenasa, llamada tambin lactato:NAD
oxidorreductasa. Esta enzima cataliza la conversin reversible del lactacto
en piruvato.
2. Transferasas: catalizan las reacciones de transferencia de un grupo y
pueden necesitar la presencia de coenzimas. En las reacciones de
transferencia de grupo, una parte de la molcula del sustrato se suele
enlazar en forma covalente con la enzima o con su coenzima. Este grupo
incluye las cinasas, enzimas que catalizan la transferencia de un grupo
fosforilo del ATP. La alanina transaminasa, es un ejemplo tpico de esta
clase.
3. Hidrolasas: catalizan hidrlisis. Son una clase especial de transferasas
donde el agua sirve como aceptor del grupo transferido. La pirofosfatasa es
un ejemplo sencillo de una hidrolasa.
4. Liasas: catalizan la lisis de un sustrato, al generar un enlace doble, son
reacciones de eliminacin, no hidrolticas y no oxidantes. En direccin
inversa las liasas catalizan la adicin de un sustrato a un doble enlace de
un segundo sustrato. Una liasa que cataliza una reaccin de adicin en las
clulas es frecuentemente llamada sintasa. La piruvato descarboxilasa
pertenece a esta clase de enzimas ya que descompone al piruvato en
acetaldehdo y dixido de carbono.
5. Isomerasas: catalizan cambios estructurales dentro de una misma
molcula (reacciones de isomerizacin). Como estas reacciones solo tienen

10

un sustrato y un producto son de las reacciones enzimticas ms simples.

La alanina racemasa es una isomerasa que cataliza la interconversin de Lalanina y D-alanina.
6. Ligasas: catalizan la ligadura o unin de dos sustratos. Estas reacciones
necesitan un suministro de energa potencial qumica de un nuclexido
trifosfato, como el ATP. Las ligasas son usualmente llamadas sintetasas. La
glutamina sintetasa usa la energa de la hidrlisis del ATP para unir
glutamato y amoniaco para producir glutamina.

Funcin
Las enzimas tienen un papel fundamental, el de acelerar las reacciones biolgicas
acuando sobre sustratos especficos que se van a transformar en el producto de la
reaccin. Esta funcin, esencial para los seres vivos, la consiguen gracias a que
poseen una estructura tridimensional caracterstica, el centro activo, con un
enterno qumico adecuado que permite la interaccin entre la enzima y el sustrato
mediante la formacion de un complejo binario denominado complejo enzima
sustrato.

Inhibicin enzimtica
Existen una serie de sustancias, llamadas inhibidores, que inhiben o anulan la
accin de los enzimas sin ser transformados por ellos. Su estudio resulta de gran
utilidad a la hora de comprender los mecanismos de catlisis, la especificidad de
los enzimas y otros aspectos de la actividad enzimtica.
La inhibicin enzimtica puede ser irreversible o reversible, esta ltima comprende
a su vez tres tipos: inhibicin competitiva, acompetitiva y no competitiva.

Inhibicin Irreversible
Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con el enzima unindose
covalentemente a algn grupo funcional esencial para la catlisis con lo que el
enzima queda inactivado irreversiblemente. El estudio de este tipo de inhibidores

11

ha resultado de gran utilidad para identificar los grupos funcionales esenciales

para la catlisis en aquellos enzimas a los que inactivan.
Este tipo de inhibicin se conoce tambin como "envenenamiento" del enzima. Por
ejemplo algunos compuestos organofosforados txicos llamados venenos
nerviosos, que se utilizan como insecticidas, actan inhibiendo irreversiblemente al
enzima acetilcolinesterasa, la cual interviene en la actividad del sistema nervioso.
Se sabe que estos compuestos organofosforados inactivan al enzima formando un
enlace ster fosfrico con el grupo hidroxilo de un determinado resto del
aminocido serina, lo que demuestra que ese grupo funcional es esencial para la
catlisis.
Inhibicin Reversible
Los inhibidores reversibles se combinan transitoriamente con el enzima, de
manera parecida a como lo hacen los propios sustratos. Algunos inhibidores
reversibles no se combinan con el enzima libre sino con el complejo enzimasustrato. Se distinguen tres tipos de inhibicin reversible:
1. Inhibicin Competitiva

Imagen 1 Ejemplo de inhibicin competitiva

El inhibidor es una molcula que presenta un cierto parecido estructural con el

sustrato, de manera que puede competir con l por acceder al centro activo, pero
que no posee ningn enlace susceptible de ser atacado por el enzima.

12

El inhibidor forma con el enzima libre un complejo enzima-inhibidor de

caractersticas cinticas anlogas a las del complejo enzima-sustrato, pero que,
lgicamente, no puede descomponerse a continuacin para dar lugar al enzima
libre y a los productos:
2. Inhibicin Incompleta
El inhibidor no se combina con el enzima libre ni afecta a su unin al sustrato, sino
que lo hace con el complejo enzima-sustrato dando lugar a un complejo inactivo
enzima-sustrato-inhibidor, que no se descompone posteriormente para dar lugar a
los productos. El inhibidor se coloca prximo al centro activo situado de tal manera
que impide fsicamente la salida de los productos:
3. Inhibicin No Competitiva
Inhibicin Incompetitiva

Imagen 2 Ejemplo de Inhibicin incompetitiva

El inhibidor no se combina con el enzima libre ni afecta a su unin al sustrato, sino

que lo hace con el complejo enzima-sustrato dando lugar a un complejo inactivo
enzima-sustrato-inhibidor, que no se descompone posteriormente para dar lugar a
los productos. El inhibidor se coloca prximo al centro activo situado de tal manera
que impide fsicamente la salida de los productos: ES + I = ESI
Inhibicin Competitiva
13

Imagen 3 Ejemplo de inhibicin competitiva

El inhibidor puede combinarse con el enzima libre o bien con el complejo enzimasustrato, interfiriendo en la accin de ambo. Los inhibidores no competitivos se
unen a un lugar del enzima diferente del centro activo provocando en el una
alteracin que dificulta bien la formacin del complejo enzima-sustrato o bien la
descomposicin de ste para dar lugar a los productos. La unin con el inhibidor
produce dos formas inactivas: los complejos EI y ESI, ninguna de las cuales puede
descomponerse para dar lugar a los productos y al enzima libre.
Aunque podra pensarse que los distintos tipos de inhibicin estudiados pueden
desempear algn papel en la regulacin de la actividad enzimtica, todo parece
indicar que no es as; la regulacin de la actividad enzimtica se lleva a cabo
mediante mecanismos que no se ajustan a ninguno de los modelos de inhibicin
estudiados y que se describirn en el prximo apartado. El inters del estudio de
la inhibicin enzimtica reside ms en su utilidad para comprender la estructura,
mecanismos catalticos y especificidad de los enzimas, que en una importancia
biolgica real.

Enzimas Reguladores
La clula es una mquina qumica que debe ser capaz de autoajustarse o regular
su propio funcionamiento para no desperdiciar tiempo ni energa en realizar
14

procesos que no le son tiles en un momento dado, siguiendo as un principio de

mxima economa molecular. Este autoajuste se lleva a cabo a varios niveles
entre los que destaca la regulacin de la propia actividad enzimtica.
Todos los enzimas presentan propiedades que los hacen candidatos a constituir
elementos reguladores del metabolismo. Estas propiedades son su sensibilidad a
los cambios de pH, a la concentracin del sustrato o a la concentracin de otras
sustancias accesorias que denominaremos cofactores. Sin embargo, existen una
serie de enzimas que, adems de estas propiedades comunes a todos ellos,
poseen otras que les confieren un papel especficamente regulador del
metabolismo: son los enzimas reguladores. Existen dos tipos principales de
enzimas reguladores: los enzimas alostricos y los enzimas modulados
covalentemente. Ambos tipos son responsables de alteraciones en el estado
metablico de las clulas en intervalos cortos de tiempo (los enzimas alostricos
en cuestin de segundos, los modulados covalentemente en cuestin de minutos).
Enzimas Alostricos
Los enzimas alostricos son aquellos que, adems del centro activo mediante el
cual interactan con el sustrato, poseen otro centro de unin llamado centro
alostrico mediante el cual interactan con otra molcula denominada efector o
modulador. La interaccin del modulador con el centro alostrico es tan especfica
como lo es la interaccin del sustrato con el centro activo y tambin est basada
en la complementariedad estructural. Los enzimas alostricos presentan pesos
moleculares en general superiores a los de otros enzimas y en la mayor parte de
los casos son protenas oligomricas, es decir estn formados por varias
subunidades (normalmente en nmero par).
Los moduladores alostricos pueden ser de dos tipos: unos estimulan la actividad
del enzima al unirse al centro alostrico, reciben el nombre de moduladores
positivos o activadores; otros la inhiben y se llaman moduladores negativos o
inhibidores.

15

Imagen 4 Representacin de forma activa e inactiva enzimtica por efecto de un modulador

alostrico

Los enzimas alostricos presentan siempre dos formas, una activa y otra inactiva,
interconvertibles por efecto del modulador. Existen dos tipos de control alostrico:
el control heterotrpico que se da cuando el modulador es una molcula diferente
del sustrato, y el control homotrpico que se da cuando el modulador es el propio
sustrato. En ambos casos el modulador puede ser positivo o negativo. Los
enzimas con control homotrpico poseen dos o ms centros de unin para el
sustrato; en ellos la interconversin entre las formas activa e inactiva depende de
cuntos sean los centros de unin que estn ocupados por molculas de sustrato.
Un caso muy comn de regulacin del metabolismo mediante enzimas alostricos
es la inhibicin por el producto final, tambin llamada retroinhibicin o control feedback. En ella, el producto final de una ruta metablica inhibe alostricamente al
enzima que cataliza la primera reaccin de dicha ruta, interrumpiendo as su
propia sntesis cuando sta ya no es necesaria. Este tipo de control es muy
rentable para la clula, ya que no se interrumpe solamente la sntesis del producto
final sino la de todos los intermediarios. Se trata de un control heterotrpico
mediante un modulador negativo.

16

Otro caso es el del sustrato de la primera reaccin de una ruta metablica que
acta como activador del enzima que cataliza dicha reaccin. Se tratara aqu de
un control homotrpico mediante modulador positivo.
Aunque existen enzimas alostricos monovalentes, que responden a un slo
modulador, la inmensa mayora son enzimas polivalentes, que poseen varios
centros alostricos mediante los cuales interactan con distintos moduladores
positivos y/o negativos, presentando un tipo de control mixto homotrpicoheterotrpico.
Enzimas Modulados Covalentemente

Imagen 5 Ejemplo de modulacin covalente enzima glucgeno-fosforilasa

Los enzimas modulados covalentemente tambin presentan dos formas, una

activa y otra inactiva, que son interconvertibles por modificacin covalente de sus
estructuras catalizada por otros enzimas, denominados enzimas moduladores. Tal
modificacin suele consistir en la adicin o eliminacin de un grupo qumico
esencial para la catlisis (generalmente un grupo fosfato, metilo, adenilato u otros)
de manera que el enzima modulado se activa cuando est unido a dicho grupo y
se inactiva cuando ste se elimina. En la mayor parte de los casos son necesarios
dos enzimas moduladores diferentes, uno que activa el enzima modulado y otro
que lo inactiva. Un ejemplo clsico de modulacin covalente lo constituye el
enzima glucgeno-fosforilasa, que acta en el metabolismo de los glcidos
liberando unidades de glucosa-1-fosfato a partir de las cadenas polisacardicas del

17

glucgeno. La glucgeno-fosforilasa es activada por un enzima modulador, la

fosforilasa-quinasa, que une covalentemente un grupo fosfato a un resto
especfico de serina en cada una de las dos subunidades del enzima modulado.
Otro enzima modulador, la fosforilasa-fosfatasa, escinde hidrolticamente dichos
grupos fosfato desactivando as el enzima.
La modulacin covalente tiene la ventaja de que puede utilizarse para amplificar
una seal qumica, ya que una sola molcula del enzima modulador puede activar
o desactivar a muchas molculas del enzima modulado, que a su vez podrn
actuar o no sobre un elevado nmero de molculas de sustrato, producindose as
lo que se conoce como efecto cascada. En muchos casos, los enzimas
moduladores a su vez pueden activarse o desactivarse como respuesta a una
seal hormonal. Por ejemplo, la hormona denominada adrenalina acta sobre
receptores

especficos

de

la

membrana

de

las

clulas

musculares

desencadenando un proceso en el que estn implicados varios enzimas

moduladores que a su vez resultan modulados covalentemente por otros enzimas
moduladores de un nivel superior. El resultado final de dicho proceso es una
degradacin masiva de glucgeno a glucosa-1-fosfato destinada a la produccin
de energa para las clulas musculares. De este modo, una dbil seal qumica,
consistente en unas pocas molculas de hormona, es amplificada en varios
escalones para producir un efecto metablico de grandes proporciones.
Un caso particular de este tipo de regulacin es la activacin covalente de los
zimgenos. Algunos enzimas se sintetizan dentro de las clulas en formas
inactivas denominadas zimgenos. Una vez secretados al exterior de la clula son
activados mediante la escisin hidroltica catalizada enzimticamente de algunos
pptidos de su cadena polipeptdica. Este tipo de activacin es irreversible. El
ejemplo clsico de este tipo de regulacin es el de los enzimas digestivos pepsina,
tripsina y quimotripsina que, con el objeto de que evitar que lleven a cabo su
actividad degradativa en el interior de las clulas, se sintetizan en forma de sus
respectivos zimgenos inactivos y slo se activan una vez han sido secretados al
tracto digestivo.

18

Cofactores Enzimticos
Algunos enzimas necesitan para llevar a cabo su actividad cataltica de la
concurrencia de una o ms sustancias de naturaleza no proteica que reciben el
nombre de cofactores. No debe entenderse que los cofactores son sustancias que
meramente potencian la actividad enzimtica sino que, en determinados enzimas,
son absolutamente imprescindibles para que sta se realice. En ausencia de
cofactor el enzima resulta catalticamente inactivo y recibe el nombre de
apoenzima; la combinacin de apoenzima y cofactor da el holoenzima
catalticamente activo. Existen dos tipos de cofactores enzimticos: los iones
metlicos y los coenzimas.
Los iones metlicos que actan como cofactores enzimticos son generalmente
cationes mono o divalentes. Pueden actuar de varias maneras: en algunos
enzimas el ion metlico constituye el verdadero centro cataltico; en estos casos el
ion suele presentar por s solo una cierta actividad cataltica, que se ve
incrementada cuando forma parte del enzima. En otros enzimas el ion metlico
constituye un grupo puente para unir el sustrato al centro activo. A veces el ion
metlico no forma parte del centro activo sino que se encuentra en un lugar del
enzima muy alejado del mismo, actuando como agente estabilizador de la
conformacin nativa del enzima.
Cuando el cofactor es una sustancia orgnica de naturaleza no proteica recibe el
nombre de coenzima. Los coenzimas actan generalmente como transportadores
intermediarios de grupos funcionales, de determinados tomos o de electrones,
los cuales son transferidos de una sustancia a otra en la reaccin enzimtica
global. A veces los coenzimas se hallan ntimamente unidos a la molcula proteica
constituyendo un verdadero grupo prosttico. En otros casos la unin es dbil y el
coenzima acta en realidad como si de un sustrato ms del enzima se tratase.
Cuando se analiza la estructura qumica de muchos coenzimas se comprueba que
tienen formando parte de ella a alguna de las sustancias conocidas como
vitaminas. Existe pues una clara relacin entre vitaminas y coenzimas.

19

Usos de la inhibicin enzimtica

La inhibicin enzimtica reversible permite contar con un mtodo poderoso para
determinar la actividad enzimatica y para alterarla en el tratamiento de
enfermedades. Se puede obtener informacin acerca de la forma y de la
reactividad qumica del sitio activo de una enzima a partir de experimentos que
impliquen una serie de inhibidores competitivos con estructuras alteradas en forma
sistemtica.
La industria farmacutica recurre a estudios de inhibicin enzimtica para disear
medicamentos de uso clnico. En muchos casos se usa un inhibidor natural de una
enzima como punto de partida para disear un medicamento. En lugar de usar
sntesis aleatorias y determinar inhibidores potenciales, algunos investigadores
estn recurriendo a un mtodo ms eficiente llamado diseo racional de un
frmaco. En teora, con el banco de conocimientos tan amplico acerca de la
estructura de las enzimas, hoy pueden disearse inhibidores en forma racional
que se ajusten al sitio activo de determinada enzima. Los efectos de un
compuesto sinttico se determinan primero en enzimas aisladas y despues en
sistemas biolgicos. Aun cuando un compuesto desarrolle una actividad inhibidora
adecuada, se pueden encontrar otros problemas. Por ejemplo, puede ser que el
frmaco no entre a las clulas diana, o que se metabolice muy rpido y se
convierta en un compuesto inactivo, o que sea txico al organismo husped, o que
la clula diana pueda desarrollar resistencia al agente en estudio.
Los progresos en la sntesis de frmacos o medicamentos se ejemplifican por el
diseo de una serie de inhibidores de la enzima purina nuclesido fosforilasa. Esta
enzima cataliza una reaccion de degradacin entre fosfato y el nuclesido de
guanosina. Con modelado por computadora, se disearon las estructuras de
inhibidores potenciales y se ajustaron al sitio activo de la enzima. Uno de tales
compuestos fue sintetizado y se encontr que es 100 veces ms inhibidor que
cualquier compuesto obtenido con el mtodo tradicional de aproximacin por
ensayo y error. Se espera que el mtodo de diseo racional produzca

20

medicamentos adecuados para tratar afecciones de autoinmunidad como artitritis

reumatoide y esclerosis mltiple.

Alimentos que contienen enzimas

Enzimas digestivas
Las enzimas adoptan una estructura tridimensional que permite reconocer a los
materiales especficos sobre los que pueden actuar substratos. Cada una de las
transformaciones, que experimentan los alimentos en nuestro sistema digestivo,
est asociada a un tipo especfico de enzima. Estas enzimas son las llamadas
enzimas digestivas. Cada enzima acta sobre un slo tipo de alimento, como una
llave encaja en una cerradura. Adems, cada tipo de enzima trabaja en unas
condiciones muy concretas de acidez, como se puede ver en el cuadro de abajo.
Si no se dan estas condiciones, la enzima no puede actuar, las reacciones
qumicas de los procesos digestivos no se producen adecuadamente y los
alimentos quedan parcialmente digeridos.
Enzima

Ptialina

Amilasa

Pepsina

Lipasa

Lactasa

Acta sobre

Los almidones.

Los almidones y
los azcares.

Las protenas.

Las grasas.

La lactosa de la

Proporciona

Se produce en

Mono y

La boca (glndulas

disacridos.

salivares).

Glucosa.

Pptidos y
aminocidos.

Acidos grasos y
glicerina.

Glucosa y

El estmago y
pncreas.

El estmago.

Condiciones para
que acte
Medio
moderadamente
alcalino.
Medio
moderadamente
cido.

Medio muy cido.

Medio alcalino y
Pncreas e intestino.

previa accin de las

sales biliares.

Intestino (su

Medio cido.

21

produccin
leche.

galactosa.

disminuye con el
crecimiento).

Tabla 1 Diferentes tipos de enzimas digestivas

El proceso normal de digestin de los alimentos, mediante la accin de las

enzimas, da como resultados nutrientes elementales (aminocidos, glucosa,
cidos grasos, etc.) que asimilamos en el intestino y son aprovechados por el
organismo. Sin embargo, cuando las enzimas no pueden actuar o su cantidad es
insuficiente, se producen procesos de fermentacin y putrefaccin en los
alimentos a medio digerir. En este caso, son los fermentos orgnicos y las
bacterias intestinales las encargadas de descomponer los alimentos. La diferencia
es que en lugar de obtener exclusivamente nutrientes elementales, como en el
caso de la digestin propiciada por las enzimas, se producen adems una gran
variedad de productos txicos (indl, escatl, fenl, etc.). Estas sustancias
tambin pasan a la sangre, sobrecargando los sistemas de eliminacin de txicos
del organismo.
Existen dos clases diferentes de enzimas:
-

Las enzimas digestivas, que nos ayudan a descomponer y asimilar los

alimentos.
Las enzimas metablicas, que tienen un papel fundamental en el
mantenimiento de los procesos vitales.

Pero, adems, los alimentos crudos nos proporcionan tambin enzimas que nos
ayudan a digerir los alimentos.
Los rganos digestivos como el pncreas y el hgado son los encargados de
producir la mayora de las enzimas digestivas, y el resto deben ser aportadas por
alimentos frescos no cocinados, como frutas, verduras crudas, germinados, algas,
semillas y nueces, productos lcteos no pasteurizados y suplementos de enzimas.
Cuando la dieta es pobre en enzimas, el pncreas tiene que hacer un esfuerzo
mayor para producir enzimas digestivas. Si el pncreas est trabajando en

22

exceso, se produce una deficiencia de enzimas metablicas vitales para el buen

desarrollo de todas las funciones celulares.
Anlisis enzimtico de alimentos
El anlisis enzimtico de alimentos, es un procedimiento bsico que se utiliza para
la medicin de compuestos tales como azcares, cidos, alcoholes y otros
metabolitos tanto en bebidas como en alimentos. En general las enzimas son
protenas que catalizan la conversin de una molcula en otra. Ciertas reacciones
enzimticas se evidencian por un cambio de color o formacin o consumo de un
componente a una longitud de onda invisible al ojo humano. Este cambio de
intensidad puede ser medida. La gran especificidad de las reacciones enzimticas
permite el anlisis de los componentes en matrices complejas.
Los mtodos enzimticos son particularmente importantes para el seguimiento del
proceso productivo y para el aseguramiento de la calidad de los productos
alimenticios. Los resultados brindan informacin acerca de la composicin de
nutrientes, la autenticidad y el estatus sanitario de los alimentos. Por ejemplo, los
niveles de determinados azcares que pueden resultar perjudiciales para
consumidores intolerantes a los mismos, puede ser indicador higinico durante la
produccin.

Tambin es posible detectar adulteracin o manipulacin de

alimentos mediante procesos enzimticos.

El anlisis enzimtico primero se utilizaba para el diagnstico clnico y se adapt
para medir componentes en los alimentos. En qumica de alimentos, las enzimas
se utilizan para determinar azcares, cidos orgnicos, alcoholes y otros
metabolitos en dulces, golosinas, bebidas, panificados, chocolate, carnes,
productos con huevo, grasas, etc. Los mtodos enzimticos se establecieron
como mtodos de rutina en el anlisis de alimentos.

Alimentos que favorecen la vida enzimtica

23

Puesto que, como hemos visto, las enzimas son molculas necesarias e
imprescindibles para la vida, es importante ayudar al organismo alargando la vida
de las enzimas y procurando ahorrar esfuerzo y energa en la produccin de
nuevas enzima es un proceso que nos desgasta. Y cmo hacer esto? Muy fcil,
siguiendo una dieta equilibrada.
Una dieta sana y equilibrada, sobre todo cuando hablamos de riqueza enzimtica
y ahorro energtico, consiste en introducir una gran cantidad de alimentos con
gran potencial vital, como los granos de cereal, los germinados y todo tipo
de productos vegetales llenos de vida (cuanto ms crudos, frescos y ecolgicos,
mejor).
Suplementos enzimticos
La terapia con enzimas digestivas a travs de suplementos dietticos se ha hecho
cada vez ms popular, sobre todo a medida que se han ido llevando a cabo ms
estudios clnicos sobre su eficacia y seguridad. De forma general, las enzimas
proteolticas:

Mejoran los procesos digestivos.

Regulan el sistema inmunolgico.
Poseen propiedades anticancergenas.
Aumentan la fluidez de la sangre y potencian la cicatrizacin.
Inhiben los procesos inflamatorios.
Tienen una accin desintoxicante y depurativa.

Usos de la terapia enzimtica con suplementos

Siempre

bajo

la

supervisin

de

una

persona

profesional

cualificada,

la enzimoterapia est indicada en caso de:

Trastornos digestivos (acidez, flatulencia, hinchazn, alergias alimentarias,

etc).
Trastornos inflamatorios como la artritis o reuma, bronquitis, sinusitis, etc.
Patologas vasculares como la arteriosclarosis o la flebitis.
Terapias y tratamientos contra el cncer.
Trastornos del sistema inmunolgico.

24

Seguridad en la terapia enzimtica

La terapia con enzimas presenta un nivel alto de seguridad. Solo en algunos casos
puede provocar flatulencia, irritacin en la piel y aumento de hemorragia
(especialmente importante tras una intervencin quirrgica).
Por lo tanto, deben tener mayor precaucin las personas que han sido sometidas
a una operacin o que estn en situacin postraumtica y aquellas personas que
presenten un riesgo de hemorragia por excesiva fluidez sangunea o por la ingesta
de anticoagulantes.
Ahora que ya sabes algo ms sobre las enzimas, quiz te interese conocer los
grandes beneficios de los probiticos y los prebiticos o a importancia de controlar
el equilibrio cido-alcalino en el organismo.
Se

distinguen

dos

importantes

grupos

de

enzimas

de

los

alimentos:

las Hidrolasas y las Desmolasas o Enzimas Oxidantes.

1. Las Hidrolasas comprenden las:
a) Esterasas, entre las cuales son de importancia en los alimentos:

Lipasas, que hidrolizan los steres de cidos grasos.

Fosfatasas, que hidrolizan los steres fosfricos de muchos compuestos

orgnicos, como, por ejemplo, glicerofosfatos, almidones fosforilados.

Clorofilasas, en la industria alimentara debe tratarse de retener el color
verde de la clorofila, en el caso de los vegetales deshidratados o en
conservas. Por ello puede protegerse el color natural (retencin de clorofila
de hasta 60%) por los siguientes tratamientos: pretratamiento por inmersin
(ejm, Arvejas), a temperatura ambiente, en solucin de bicarbonato de
sodio

al

Escaldado

2%
en

por
solucin

espacio
de

de

hidrxido

30
de

a
calcio

40
0,005

min.
M.

Procesamiento en salmuera, que lleva adicionada hidrxido de magnesio

(0,020-0,025 M.).

25

El pH en estos casos se eleva a 8 en el primer tiempo y se mantiene durante el

escaldado y la esterilizacin posterior.
b) Pectino-esterara, enzima importante en la industria de derivados de frutas.
Carbohidrasas, que se clasifican en:
a) Hexosidasas, entre las que interesan la invertasa y la lactasa.
b) Poliasas, que comprenden las amilasas, las celulasas y la poligalacturinasa
o pectinasa, que acta sobre el cido pctico o poligalacturnico, dando
molculas de cido galacturnico, carentes de poder gelificante; de
importancia en la elaboracin de zumos y nctares de frutas.
Proteasas, que se clasifican en:
a. Proteinasas, endoenzimas que rompen las uniones peptdicas: -CO-NH de
las protenas, algunas de las cuales son muy resistentes al ataque de la
enzima proteoltica, en su estado nativo; por el calor u otros agentes se
puede abrir la molcula proteica, de modo que entonces las uniones
peptdicas pueden ser atacadas por estas enzimas.
b) Peptidasas, que rompen las uniones de los pptidos hasta la liberacin final
de molculas de aminocidos.
c) Catepsinas, a cuya accin en el msculo proteico se deben los procesos
autolticos en la maduracin de la carne. El tejido vivo tiene un pH
desfavorable para la accin de estas enzimas, pero a la muerte del animal
baja el pH al acumularse cido lctico por degradacin del glicgeno. Al
alcanzar un pH 4,5 se hace ptimo para la liberacin y accin de la enzima,
apareciendo los respectivos cambios en la textura y dems caracteres de la
carne.
d) Renina, Quimosina o Fermento Lab, que se encuentra en el cuarto
estmago del ternero alimentado slo con leche materna y que causa la
coagulacin de la leche.
2. Desmolasas o enzimas oxidantes, Entre ellas son de inters en alimentos:
- Oxidasas, que comprenden:

26

a. Las Oxidasas Frricas:

Catalasa, responsable de la prdida de color y olor de vegetales

congelados.
Peroxidasa, que se encuentra en verduras y frutas ctricas. Su estudio es
de gran inters en la industria de alimentos por ser una de las enzimas ms
estables al calor y requerir mayor tiempo de inactivacin, con el agravante
de que en ciertas condiciones puede regenerar su actividad con el tiempo.

b.

A las Oxidasas Cpricas pertenecen la poli fenol-oxidasa, tirosinasa,

catecolasa, relacionadas con el Pardeamiento Enzimtico y la ascrbico-oxidasa.

- Dehidrogenasas.
Entre stas se encuentran las enzimas siguientes:

Xantino-oxidasa, que es una flavoprotena con molibdeno y cataliza la

oxidacin de xantina y aldehdos como el frmico, actuando como aceptor
de H el azul de metileno, al transformarse en su leuco-derivado; en esto se
basa su aplicacin analtica en el control trmico de la leche y en la
deteccin de leche de vaca en leche humana, pues esta ltima no contiene

esta enzima.
Lipoxidasa, que cataliza la oxidacin de cidos grasos poliinsaturados y
secundariamente tambin al caroteno de frutas y verduras deshidratadas, a
travs de los perxidos formados.

Enzimas utilizadas en la industria alimenticia

Las enzimas y los alimentos
Las enzimas se encuentran en todos los seres vivos y son piezas esenciales en su
funcionamiento. Desde el punto de vista bioqumico son protenas que actan
como aceleradores de las reacciones qumicas, de sntesis y degradacin de
compuestos. Una de las caractersticas ms sobresalientes de las enzimas es su

27

elevada especificidad. Esto quiere decir que cada tipo de enzima se une a un
nico tipo de sustancia, el sustrato, sobre el que acta.
Las enzimas tienen muchas aplicaciones en diversos tipos de industrias, entre las
que se destaca la alimenticia. En algunos casos, como la obtencin de yogur, o la
produccin de cerveza o de vino, el proceso de fermentacin se debe a las
enzimas presentes en los microorganismos que intervienen en el proceso de
produccin. Sin embargo, otros procesos de produccin de alimentos, pueden
realizarse mediante la accin de las enzimas aisladas, sin incluir a los
microorganismos que las producen.
Desde hace unas dcadas se dispone de enzimas relativamente puras extradas
industrialmente de bacterias y hongos, y algunas de ellas de las plantas y los
animales y con una gran variedad de actividades para ser utilizadas en la
elaboracin de alimentos.
Actualmente, la ingeniera gentica contribuye a la biosntesis de enzimas
recombinantes de gran pureza, que aportan mayor calidad al producto final, y
optimizan los procesos de produccin de alimentos. Los progresos que se estn
realizando actualmente en este rea permiten augurar el desarrollo cada vez
mayor del uso de enzimas en la industria alimenticia.
Algunos alimentos en los que se emplean enzimas gaseosas, conservas de frutas,
repostera. Estos alimentos se endulzan con jarabes de glucosa y fructosa que
antiguamente se obtenan por la ruptura del almidn de maz al tratarlo con cido.
Actualmente esta prctica ha sido casi totalmente desplazada por la accin
enzimtica, que permite obtener un jarabe de glucosa de mayor calidad y a menor
costo. Los enzimas utilizados son las alfa-amilasas y las amiloglucosidasas. La
glucosa obtenida puede transformarse luego en fructosa, otro azcar ms dulce,
utilizando la enzima glucosa-isomerasa.

Leche y derivados: el cuajo del estmago de los rumiantes es un

componente esencial en la elaboracin de quesos ya que contiene dos
enzimas digestivas (quimosina y pepsina), que aceleran la coagulacin de
28

la casena, una de las protenas de la leche. Otra enzima utilizada es la

lactasa cuya funcin es degradar la lactosa, un azcar compuesto por
unidades de glucosa y de galactosa. Muchas personas sufren de trastornos
intestinales al consumir leche ya que carecen de la lactasa y, en
consecuencia, no pueden digerirla adecuadamente. Para superar esta
dificultad, desde hace unos aos se comercializa leche a la que se le ha
aadido la enzima lactasa que degrada la lactosa. Tambin es utilizada en
la fabricacin de dulce de leche, leche concentrada y helados al impedir

que cristalice la lactosa durante el proceso.

Pan: En la industria panadera se utiliza la lipoxidasa, una enzima que acta
como blanqueador de la harina y contribuye a formar una masa ms
blanda, mejorando su comportamiento en el amasado. Generalmente se la
aade como harina de soja o de otras leguminosas, que la contienen en
abundancia.
Tambin se utilizada la amilasa que degrada el almidn a azcares ms
sencillos que pueden ser utilizados por las levadura en la fabricacin del
pan. Tambin se emplean proteasas para romper la estructura del gluten y
mejorar la plasticidad de la masa, principalmente en la fabricacin de

bizcochos.
Cerveza: Al igual que en la fabricacin del pan el uso de amilasas que
degradan el almidn, presentes en la malta, es fundamental en la
fabricacin de la cerveza. Tambin se emplea la enzima papana para
fragmentar las protenas presentes en la cerveza y evitar que sta se

enturbie durante el almacenamiento o la refrigeracin.

Vinos: Uno de los problemas que se pueden presentar en la fabricacin de
vinos es la presencia del hongo Botrytis cinerea que produce betaglucanos, un polmero de glucosa que pasa al vino y entorpece su
clarificacin y filtrado. Este problema se soluciona aadiendo enzimas con
actividad beta-glucanasa que lo degradan. Tambin se utilizan enzimas
para mejorar el aroma, las cuales liberan los terpenos de la uva, dndole un
mejor bouquet al vino.

29

Jugos concentrados: A veces la pulpa de las frutas y restos de semillas

hacen que los jugos concentrados sean turbios y demasiado viscosos, lo
que ocasiona problemas en la extraccin y la concentracin. Este efecto se
debe a la presencia de pectinas, que pueden degradarse por la accin de
enzimas pectinasas presentes en el propio jugo o bien obtenidas y
aadidas de fuentes externas.

Fuentes de obtencin de enzimas

Las fuentes principales de produccin de enzimas para empleo industrial son:

Animales: La industria empacadora de carnes es la fuente principal de las

enzimas derivada del pncreas, estmago e hgado de los animales, tales

como la tripsina, lipasas y cuajos (quimosina y renina).

Vegetales: La industria de la malta de cebada es la fuente principal de
enzimas de cereales. Las enzimas proteolticas (que degradan protenas)
tales como la papana y la bromelina se obtienen de la papaya y del anan,

respectivamente.
Microbianas: principalmente se extraen de bacterias, hongos y levaduras
que se desarrollan en la industria de la fermentacin.

La ventaja de la obtencin de enzimas microbianas es que los microorganismos se

reproducen a ritmo acelerado, son fciles de manipular genticamente, crecen en
un amplio rango de condiciones ambientales y tienen una gran variedad de vas
metablicas, haciendo que las enzimas obtenidas sean ms econmicas.

Las enzimas recombinantes y la industria alimenticia

La ingeniera gentica est realizando progresos importantes en la produccin de
enzimas recombinantes en microorganismos. Para garantizar la seguridad de su
uso debe controlarse que los microorganismos de donde se extraen no sean
patgenos, ni fabriquen compuestos txicos. Los ideales son aquellos que tienen
una larga tradicin de uso en los alimentos como las levaduras de la industria
cervecera y los fermentos lcticos. Bacillus, Aspergillus y Sacharomyces son tres
30

especies de microorganismos bien conocidas, su manipulacin es segura, son de

crecimiento rpido y producen grandes cantidades de enzimas, generalmente
mediante fermentacin. El medio de cultivo ptimo para estos microorganismos es
igualmente bien conocido, lo que reduce los costos de experimentacin.
Cuando una enzima nueva es identificada en un microorganismo, el gen que
codifica para la misma puede ser transferido a cualquiera de las especies
anteriores. De esta manera se puede producir mayor cantidad de dicha enzima en
el tanque de fermentacin. El producto obtenido, la enzima recombinante, es de
mayor pureza, lo cual contribuye a una mejor calidad del producto.
Algunas enzimas recombinantes destinadas a la industria alimenticia son:

Quimosina que sustituye a la natural obtenida del estmago de terneros, y

que se obtiene a partir de los hongos Kluyveromyces lactis y Aspergillus

niger transformados genticamente con genes de vacuno.

-amilasa obtenida a partir de Bacillus subtilis recombinante. Esta enzima
licua el almidn y lo convierte en dextrina en la produccin de jarabes. En la
industria cervecera, favorece la retencin de la humedad del producto y

baja el contenido calrico del producto.

Pectinasas producidas por Aspergillus oryzae transformada con el gen de A.
aculeatus. Permiten la clarificacin de jugos concentrados al degradar las

pectinas provenientes de restos de semillas.

Glucosa oxidasa y catalasa obtenidas a partir de Aspergillus niger
recombinantes. Estas enzimas se utilizan para eliminar azcares de huevos
y evitan que aparezcan olores anormales durante la deshidratacin de los

mismos.
Lipasa obtenida en Aspergillus oryzae recombinante se utilizan en la

fabricacin de concentrados de aceites de pescado.

Glucosa isomerasa proveniente de Streptomyces lividens al que se le ha
inserto el gen de Actinoplanes. Permite obtener, a partir de glucosa, jarabes

ricos en fructosa, con mayor poder endulzante.

-glucanasa producida por levaduras cerveceras recombinantes, que
facilitan la filtracin del producto.

Reacciones
31

Cintica enzimtica
La cintica enzimtica mide el efecto de la concentracin inicial de sustrato sobre
la velocidad inicial de la reaccin, manteniendo la cantidad de enzima constante.
Ella estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos
estudios proporcionan informacin directa acerca del mecanismo de la reaccin
cataltica y de la especificad del enzima. La velocidad de una reaccin catalizada
por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no
es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las
condiciones ptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc., y se
utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad
de reaccin observada es la velocidad mxima (V max). La velocidad puede
determinarse bien midiendo la aparicin de los productos o la desaparicin de los
reactivos. A medida que la reaccin transcurre, la velocidad de acumulacin del
producto va disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reaccin.
Existen tres tipos de reacciones enzimticas:

Enzima soluble Sustrato insoluble

Enzima insoluble Sustrato soluble
Enzima soluble Sustrato soluble

Cintica de Michaelis Menten

La ecuacin de Michaelis-Menten que rige la cintica enzimtica indica que
V=Vmx [S]/(Km+[S]), donde V es la velocidad a la que transcurre la reaccin;
Vmx es la velocidad mxima del sistema, [S] es la concentracin de sustrato y
Km es la llamada constante de Michaelis-Menten, diferente para cada par enzimasustrato y que equivale a la concentracin de sustrato con la que la velocidad de la
reaccin es la mitad de la velocidad mxima del sistema.
Las reacciones enzimticas se caracterizan porque aunque se aumente la
concentracin de sustrato la velocidad no aumenta linealmente, aparece un efecto
de saturacin debido a que todos los centros activos se encuentran ocupados. La
velocidad

depende

de

la

cantidad

de

enzima

con

sustrato

suficiente.
32

Considerando solo la velocidad inicial de las reacciones para cada concentracin

de sustrato cuando se construya una grfica, evitando el error
Imagen 6 Grafica de la cintica de Michaelis-Mendel

Km: Relacin entre las constantes cinticas. Caracteriza la interaccin del enzima
con su sustrato, aunque no depende de sus concentraciones.
Cuando la concentracin de sustrato aumenta, la velocidad inicial de la reaccin
disminuye y deja de ser aproximadamente proporcional a la concentracin de
sustrato. Con un aumento posterior de la concentracin del sustrato la velocidad
de reaccin llega hacer esencialmente independiente de la concentracin de
sustrato.
Todas las enzimas muestran el efecto de saturacin pero varias ampliamente con
respecto a la concentracin de sustrato que se necesita para que se manifieste.

Mecanismos de accin enzimtica

Catlisis cido-base especifica
En este caso slo los protones (o hidrogeniones, H3O+) o los iones hidroxilo (OH-)
presentes en el medio de reaccin son los que estn involucrados en la catlisis.
La velocidad de la reaccin puede cambiar al variar el pH.
Catlisis cido-base general
En este caso otros iones diferentes deH3O+y OH-son los involucrados en el
mecanismo cataltico.

33

Por ejemplo, el ion NH4+(cido conjugado del NH3) que puede donar protones,
puede actuar como un catalizador cido, mientras que el in CH3COO-(base
conjugada del cido actico) puede actuar como catalizador bsico aceptando
protones.
Catlisis covalente
El proceso de Catlisis involucra la unin covalente entre la enzima y uno o ms
sustratos. La enzima entonces modificada se convierte en un nuevo reactante,
cuya ruta de reaccin es ms rpida que la que seguira el sustrato original
cuando no es catalizada.
Al completarse la reaccin la enzima vuelve a su estado original.
Este mecanismo es empleado comnmente por transferasas y algunas hidrolasas.
Residuos de cistena, serina e histidina suelen estar involucrados.
Catlisis por iones metlicos
No se produce por enlaces covalentes, Sino por enlaces inicos con grupos
prostticos metlicos de las enzimas.

Caractersticas de las reacciones catalizadas por enzimas

Imagen 7 Ejemplo de reaccin catalizada y no catalizada por enzima, en el cual afecta la

energa libre provocando variacin en la barrera de energa.

34

Las enzimas son catalizadores biolgicos. Los catalizadores rebajan la energa de

activacin de las reacciones. La rebaja de la energa de activacin de una
reaccin, hace que la velocidad de la reaccin aumente. As, las enzimas aceleran
las reacciones, rebajando la energa de activacin. Muchas enzimas cambian de
forma cuando sus sustratos se unen a ellas. Este efecto se llama "acoplamiento
inducido", significando que se requiere la orientacin y colocacin precisa de la
enzima para que su actividad cataltica sea inducida por la unin del sustrato.
Las enzimas tienen centros activos. El centro activo de la enzima es la localizacin
sobre la superficie de la enzima donde se une el sustrato y donde tiene lugar la
reaccin qumica catalizada por la enzima. Se produce una interaccin muy
precisa del sustrato en el centro activo estabilizada por numerosas interacciones
dbiles

(puentes

de

hidrgeno,

interacciones

electrostticas,

contctos

hidrofbicos y fuerzas de van der Waals).

Las enzimas forman complejos con sus sustratos. La unin de un sustrato con su
enzima en el centro activo se llama "complejo enzima-sustrato". Una ecuacin
genrica para la formacin del complejo puede formularse:

Las enzimas no cambian la constante de equilibrio de una reaccin. Km depende

slo de la diferencia entre los niveles de energa de los reactivos y los productos
(DG).
Las enzimas no cambian el DG de una reaccin. Como se demuestra en la grfica
de arriba, las enzimas slo rebajan la energa de activacin, pero no cambian la
diferencia de energa entre los reactivos y los productos.
Las enzimas convierten una reaccin no espontnea en una reaccin espontnea.

Reacciones catalizadas por enzimas

Una reaccin catalizada por una enzima puede escribirse como:
35

E es la enzima, S es el sustrato, ES es el complejo enzima-sustrato y P es el

producto.
El sustrato se une a un lugar especfico en la superficie de la enzima, conocida
como centro activo. La reaccin ocurre sobre la superficie de la enzima, despus
el producto y la enzima son liberados. La enzima puede entonces unir a otra
molcula de sustrato.
Complejo enzima-sustrato
La enzima lisozima se muestra con una molcula de carbohidrato unida en el
centro activo. El sustrato se muestra color verde, y esta ocupando el centro
activo. El estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se
llama cintica enzimtica.
Una curva de cintica enzimtica tpica para una enzima no alostrica.

Imagen 8 Curva de saturacin de una reaccin enzimtica donde se muestra la relacin entre la
concentracin de sustrato y la velocidad de la reaccin.

Forma de la curva de la cintica enzimtica

A baja

concentracin

de

sustrato

la

velocidad

de

reaccin

aumenta

repentinamente con el aumento de la concentracin del sustrato porque abunda la

enzima libre y disponible (E) para unir al sustrato aadido. A alta concentracin de
sustrato, la velocidad de reaccin alcanza una meseta cuando los centros activos

36

de la enzima estn saturados con el sustrato (complejo ES), y no queda enzima

libre para unir el sustrato aadido.
Energa de activacin
Hay una barrera energtica que separa los niveles de energa de los reactivos y
de los productos. La energa debe ser suministrada a los reactivos para
sobrepasar esa berrera energtica, que es recuperada cuando los productos se
han formado. La barrera energtica se conoce como Ea, energa de activacin. La
energa de activacin es distinta de la DG, o incremento de energa libre entre los
reactivos y los productos.

Imagen 9 Mnima cantidad de energa para iniciar una reaccin qumica

Velocidad de una reaccin

La velocidad de reaccin es la velocidad a la que la reaccin procede hacia el
equilibrio. Para una reaccin catalizada por una enzima, la velocidad es
usualmente expresada como la cantidad de producto producido por minuto.
La velocidad de reaccin est gobernada por la barrera de energa entre los
reactivos y los productos. En general, la energa debe ser aadida a los reactivos
para sobrepasar la barrera de energa. Esta energa adicionada se llama "energa
de activacin", y es recuperada cuando los reactivos sobrepasan dicha barrera y
desciende al nivel de la energa de los productos.
Las enzimas pueden acelerar la velocidad de una reaccin. Las enzimas son
catalizadores biolgicos. Los catalizadores aceleran la velocidad de las reacciones

37

rebajando la barrera de la energa de activacin entre los reactivos y los

productos.
La temperatura puede tener un efecto importante sobre la actividad de las enzimas
y las velocidades de reaccin. A bajas temperaturas, el aporte de calor usualmente
aumenta la velocidad de una reaccin enzimtica, porque los reactivos tienen
mayor energa y pueden alcanzar el nivel de la energa de activacin con mayor
facilidad. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, es posible que se
desnaturalice la enzima, provocando una desorganizacin de su estructura
terciaria y la prdida de su actividad cataltica.

Las enzimas alcanzan un mximo de velocidad para altas concentraciones

de sustrato
En la presencia de alcohol deshidrogenasa, la velocidad de reduccin del
acetaldehido a etanol aumenta a medida que lo hace la concentracin de
acetaldehido. Eventualmente la velocidad de reaccin alcanza un mximo, donde
posteriores aumentos de la concentracin de acetaldehido no tienen efecto.
La reduccin de acetaldehido a etanol es una reaccin de oxidacin-reduccin. El
acetaldehido es reducido por adicin de 2 electrones y 2 protones aportados por el
NADH, que resulta oxidado a NAD+.
La ecuacin para esta reaccin es:

En la presencia de alcohol deshidrogenasa, la velocidad de la produccin de

etanol aumenta cuando la concentracin de acetaldehido aumenta, como se
muestra en la siguiente curva de velocidad.

38

Imagen 10 Representacin grafica de saturacin de la enzima por el sustrato

Una reaccin catalizada por una enzima puede escribirse como:

E es la enzima, S es el sustrato (acetaldehido), ES es el complejo enzima-sustrato

y P es el producto (etanol). El sustrato se une a un lugar especfico en la superficie
de la enzima, conocida como centro activo. La reaccin ocurre en la superficie de
la enzima, y despues el producto y la enzima son liberados. La enzima puede
entonces unir otras molculas de sustrato y continuar la catlisis de la reduccin
del acetaldehido muchas veces por minuto.

Factores que afectan a la actividad Enzimtica

Diferentes factores ambientales pueden afectar a la actividad enzimtica.
Destacaremos dos: el pH y la temperatura.

Efecto del pH: La mayora de los enzimas presentan un pH ptimo para el

cual su actividad es mxima; por encima o por debajo de ese pH la
actividad disminuye bruscamente. Este efecto se debe a que, al ser los
enzimas de naturaleza proteica, al igual que otras protenas, se
desnaturalizan y pierden su actividad si el pH vara ms all de unos lmites
estrechos. De ah la conocida importancia biolgica de los sistemas
tampn.
En la mayor parte de los casos el pH ptimo est prximo a la neutralidad,
en consonancia con el pH intracelular, pero existen enzimas con pH ptimo
muy diverso segn sea el pH del medio en el que habitualmente actan (los
39

enzimas proteolticos del jugo gstrico tienen pHs ptimos prximos a 2 ya

que este es el pH de dicho jugo). Por ltimo existen algunos enzimas a los

que el pH no afecta en absoluto.

Efecto de la Temperatura: Al igual que ocurre con la mayora de las
reacciones qumicas, la velocidad de las reacciones catalizadas por
enzimas se incrementa con la temperatura. La variacin de la actividad
enzimtica con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros en
funcin de la barrera de energa de activacin de la reaccin catalizada. Sin
embargo, a diferencia de lo que ocurre en otras reacciones qumicas, en las
reacciones catalizadas por enzimas se produce un brusco descenso de la
actividad cuando se alcanza una temperatura crtica. Este efecto no es ms
que un reflejo de la desnaturalizacin trmica del enzima cuando se
alcanza dicha temperatura. Si representamos grficamente la variacin de
la actividad de los enzimas en funcin de la temperatura da la impresin de
que existe una temperatura "ptima" anloga al pH ptimo; hay que resaltar
que esa aparente temperatura ptima no es ms que el resultado de dos
procesos contrapuestos: 1) el incremento habitual de la velocidad de
reaccin con la temperatura y 2) la desnaturalizacin trmica del enzima.

Caractersticas de una reaccin exergnica

Liberacin de energa por reacciones exergnicas
Un diagrama de energa para una reaccin exergnica o espontnea se muestra a
la derecha. El nivel de energa de los productos es menor que el nivel de energa
de los reactivos. La energa es liberada en esta reaccin. La cantidad de energa
que se libera durante la reaccin se denomina DG, que es menor que cero, es
decir negativa.

40

Imagen 11 La energa es liberada en esta reaccin. La cantidad de energa que se libera durante la
reaccin, es menor que cero, es decir negativa.

Las reacciones exergnicas se llaman reacciones "espontneas".

La constante de equilibrio para una reaccin exergnica is mayor que 1,
significando que la concentracin de productos es mayor que la concentracin de
reactivos en el equilibrio.

Las

reacciones

exergnicas

endergnicas. Reacciones de

pueden

estar

acopladas

con

reacciones

oxidacion-reduccion (redox) son ejemplos de

reacciones exergnicas y endergnicas acopladas. Las enzimas frecuentemente

actan por acoplamiento de una reaccin endergnica con una reaccin
exergnica mediante la hidrlisis de ATP.

Reaccin endergnica
En la imagen se muestra un diagrama para una reaccin endergnica o reaccin
no espontnea. El nivel de energa de los productos es mayor que el nivel de
energa de los reactivos. Para que esta reaccin tenga lugar se debe suministrar
cierta cantidad de energa. La cantidad de energa requerida se llama DG, que es
mayor que cero. La constante de equilibrio para una reaccin endergnica es
menor que 1.

41

Imagen 12 Demostracin grafica del incremento de energa libre, es positivo.

Enfermedades por dficit enzimtico

Fenilcetonuria
Es un trastorno gentico en el cual el organismo no puede procesar parte de una
protena llamada fenilalanina. La fenilalanina se encuentra en casi todos los
alimentos. Los bebs con fenilcetonuria carecen de una enzima denominada
fenilalanina hidroxilasa, necesaria para descomponer el aminocido esencial
fenilalanina. La fenilalanina se encuentra en alimentos que contienen protena. Sin
la enzima, los niveles de fenilalanina se acumulan en el cuerpo. Esta acumulacin
puede daar el sistema nervioso central y ocasionan dao cerebral. El mejor
tratamiento para la FCU es una dieta con alimentos con baja cantidad de
protenas. Existen leches con frmulas especiales para los recin nacidos. En el
caso de los nios mayores y los adultos la dieta incluye muchas frutas y vegetales.
Tambin incluye algunos panes, pastas y cereales con bajo nivel de protenas.
Porfiria
Las porfirias son un grupo de trastornos hereditarios raros. Una parte importante
de la hemoglobina, llamada hemo, no se produce apropiadamente. El hemo
tambin se encuentra en la mioglobina, una protena que est en ciertos
msculos.
Normalmente, el cuerpo produce hemo en un proceso de mltiples pasos y las
porfirinas se producen durante varios pasos de este proceso. Las personas con
42

porfiria tienen una deficiencia de ciertas enzimas necesarias para este proceso
sto provoca que se acumulen cantidades anormales de porfirinas o qumicos
conexos en el cuerpo.
Existen muchas formas diferentes de porfiria y el tipo ms comn es la porfiria
cutnea tarda (PCT).
Albinismo
Es un defecto en la produccin de melanina que ocasiona una ausencia parcial o
total de pigmentacin de la piel, el cabello y los ojos.
El Albinismo es una alteracin hereditaria de la sntesis de melanina. Varios alelos
mutantes ampliamente distribuidos en el reino animal son capaces de causar este
fenotipo. En la especie humana, el albinismo afecta el sistema de melanocitos.
El Albinismo se ha incluido entre los errores innatos del metabolismo, puesto que
recientes trabajos han demostrado que los melanocitos y los melanosomas que
son organelas productoras de melanina son normales en los tejidos afectos,
aunque la melanina no es sintetizada de forma adecuada por dichas organelas.
Por tanto el Albinismo es un error congnito del metabolismo, ocasionado por la
falta de una de las enzimas necesarias para la sntesis de melanina como es la
tirosinasa, o bien por utilizacin errnea de la tirosina aminocido precursor de la
melanina por los melanosomas. Los melanosomas son unos orgnulos
subcelulares, unos sacos membranosos, donde se acumulan y organizan todas
las enzimas necesarias para la sntesis de melanina. Dentro de los melanosomas
se produce la melanina que, al ser txica para la clula debe estar recogida y
aislada del resto de orgnulos y substancias celulares. Los melanosomas son
unos orgnulos celulares especializados que se forman a partir de los lisosomas.

Histidinemia

43

Es un rasgo Autosmico Recesivo que se caracteriza por un aumento de la

concentracin de Histidina en la sangre y orina, y por un dficit de la actividad de
Histidasa (L-histidina-amoniaco-liasa) en los tejidos. El trastorno altera la
produccin de cido urocnico, que puede detectarse fcilmente en el sudor.
Alrededor de dos tercios de los pacientes histidinmicos presentan un ligero
retraso mental y alteraciones del habla. La acumulacin de Histidina y de sus
derivados puede evitarse mediante el empleo de una dieta con escaso contenido
de Histidina, pero el efecto de dicha restriccin diettica sobre el curso clnico de
la enfermedad no ha sido an bien determinado.
La mayora de los pacientes son caucsicos, pero la enfermedad se ha observado
tambin en negros. Dos tercios de estos pacientes presentan retraso mental
moderado. Tres cuartas partes de los pacientes manifiestan defectos del habla,
probablemente debidos a falta de memoria auditiva. No existen, sin embargo,
alteraciones auditivas. El defecto vocal no va acompaado de retraso mental ni de
Histidinemia, en los hermanos del paciente.
Gota
La gota es un tipo de artritis que, desde el punto de vista clnico, se caracteriza por
la aparicin de crisis agudas, recurrentes y paroxsticas de inflamacin grave que
comprenden generalmente una nica articulacin perifrica y van seguidas de
remisin total. Esta enfermedad afecta con mayor frecuencia a los varones que a
las hembras y se debe al depsito, en la articulacin y en sus alrededores, de
cristales de urato monosdico formados a partir del exceso de cido rico
contenidos en los fluidos del organismo, que se hallan super saturados con urato.
En consecuencia, el primer requisito bioqumico para que aparezca la gota es una
hiperuricemia. Los depsitos de urato monosdico dan el proceso de las
caractersticas patolgicas que permiten establecer el diagnstico diferencial
respecto a otros tipos de artritis y la fase prodrmica de la hiperuricemia.
La hiperuricemia que causa la gota se debe a un grupo de heterogneo de
alteraciones

bioqumicas

fisiolgicas.

En

algunas

pacientes

se

debe
44

principalmente a un exceso de sntesis de los precursores pricos del cido rico,

mientras que en otros, la sntesis de purinas es normal, pero existe menor
excrecin renal de cido rico. Sin embargo, la mayora de los pacientes gotosos
presentan ambos mecanismos, que contribuyen de forma variable a su
hiperuricemia. Este trastorno es totalmente asintomtico y puede pasar inadvertido
a lo largo de la totalidad de la vida del enfermo. Sin embargo, entre el 15 y 25% de
los sujetos hiperuricmicos acaban presentando crisis agudas de artritis gotosa.
Con el tiempo, stas se hacen cada vez ms frecuentes y pueden llegar a producir
sntomas crnicos articulares, con lesiones y deformaciones permanentes como
resultado de la erosin de las estructuras articulares por los depsitos cada vez
ms masivos de urato monosdico. Adems, muchos de los pacientes gotosos
presentan signos de disfuncin renal, que puede tambin ser progresiva y
provocar en algunos casos la muerte por uremia. Tambin, a menudo, la gota va
acompaada de litiasis renal por cido rico, alteraciones vasculares en el rin,
hipertensin y trastornos cardiovasculares.
Un dficit incompleto de una nica enzima del metabolismo de la purina puede
originar un exceso de sntesis de purinas y un trastorno clnico que se clasificara
como gota primaria, mientras que uno ms completo de esta misma enzima no
slo causa un exceso de sntesis de purinas, sino tambin graves signos
neurolgicos. Ya que, en este caso, los signos clnicos principales son de tipo
neurolgico, el trastorno gotoso que se produce de forma concomitante se
clasificara como gota secundaria. En consecuencia, resulta recomendable utilizar
el trmino de gota idioptica, que puede aplicarse a la mayora de los pacientes
gotosos.
Hemofilia
La hemofilia es una enfermedad hereditaria, caracterizada por la presencia de
hemorragias, producida por la deficiencia de un factor de la coagulacin que son
un conjunto de enzimas que intervienen en la fase plasmtica de la coagulacin
normal, y que circulan en la sangre de forma inactiva y se convierten en formas

45

activas por la accin de otro factor previamente activado. Los factores de la

coagulacin son componentes del plasma, generalmente protenas, que
intervienen en la formacin de los cogulos.
En condiciones normales, la coagulacin de la sangre hace que no aparezcan
hemorragias o que estas cedan en pocos minutos cuando se produce una lesin
vascular provocada por un traumatismo. El mal funcionamiento de este
mecanismo determina que los enfermos con hemofilia sufran hemorragias
importantes como consecuencia de los traumatismos pequeos o incluso
inapreciables que normalmente se producen en la vida cotidiana.
Enfermedad de Gaucher
Es un trastorno gentico poco comn en el cual una persona carece de una
enzima llamada glucocerebrosidasa. Se calcula que la enfermedad de Gaucher
afecta a entre 1 de cada 50,000 y 1 de cada 100,000 personas en la poblacin
general. Las personas con ascendencia juda oriunda de Europa Central y Oriental
(asquenazes) son ms susceptibles a presentar la enfermedad de Gaucher.
Se trata de una enfermedad autosmica recesiva. Esto significa que tanto la
madre como el padre tendran que transmitirle una copia anormal del gen de la
enfermedad a su nio para que ste presente la enfermedad. Un padre que porta
una copia anormal del gen pero no presenta la enfermedad se denomina portador.
La falta de la enzima glucocerebrosidasa hace que se acumulen sustancias
dainas en el hgado, el bazo, los huesos y la mdula sea. Estas sustancias
impiden que clulas y rganos funcionen apropiadamente. Existen 3 subtipos de la
enfermedad de Gaucher: La enfermedad tipo 1 es la ms comn. Involucra
enfermedad sea, anemia, agrandamiento del bazo y conteo bajo de plaquetas
(trombocitopenia). El tipo 1 afecta tanto a los nios como a los adultos. Es ms
comn en la poblacin juda asquenaz. La enfermedad tipo 2 generalmente
comienza durante la lactancia con un compromiso neurolgico grave. Esta forma
puede llevar a una muerte rpida y temprana. La enfermedad tipo 3 puede causar

46

problemas en el hgado, el bazo y el cerebro. Los pacientes con este tipo pueden
vivir hasta la edad adulta.
Enfermedad de Tay-Sachs
Es una enfermedad potencialmente mortal del sistema nervioso que se transmite
de padres a hijos, ocurre cuando el cuerpo carece de hexosaminidasa A. Esta es
una protena que ayuda a descomponer un grupo de qumicos que se encuentra
en el tejido nervioso, llamado ganglisidos. Sin esta protena, los ganglisidos, en
particular los ganglisidos GM2, se acumulan en las clulas, especialmente las
neuronas en el cerebro. La enfermedad de Tay-Sachs es causada por un gen
defectuoso en el cromosoma 15. Cuando ambos padres portan el gen defectuoso
para esta enfermedad, el hijo tiene un 25% de probabilidades de presentarla. El
nio tiene que recibir dos copias del gen defectuoso, una de cada uno de los
padres, para resultar enfermo. Si slo uno de los padres le transmite dicho gen
defectuoso, el nio se denomina portador. Estos nios no se enfermarn, pero
pueden transmitirle la enfermedad a sus propios hijos. Cualquier persona puede
ser portadora de la enfermedad de Tay-Sachs. Sin embargo, la enfermedad es
ms comn entre la poblacin juda asquenaz. Uno de cada 27 miembros de la
poblacin porta el gen para esta enfermedad.

Enfermedad de Pompe
Es una enfermedad muscular debilitante y rara que afecta a nios y adultos. La
forma infantil de la enfermedad se manifiesta generalmente en los primeros meses
de nacido, mientras que la forma juvenil tarda o adulta aparece en cualquier
momento durante la infancia o la edad adulta tiene una progresin ms lenta.
Ambos tipos de la enfermedad se caracterizan generalmente por un debilitamiento
muscular progresivo y dificultades respiratorias, pero la gravedad de la

47

enfermedad puede variar ampliamente dependiendo de la edad de inicio y cun

afectados se encuentren los rganos. En la forma infantil, los pacientes
manifiestan tpicamente un corazn agrandado. Las personas que nacen con la
enfermedad de Pompe heredan la deficiencia de una enzima conocida como alfaglucosidasa cida (GAA). Las enzimas, que son molculas de protena dentro de
las clulas, facilitan reacciones bioqumicas en el cuerpo. La GAA se localiza en
vesculas de la clula denominadas lisosomas. En una persona sana con actividad
normal de GAA sta enzyma ayuda a la descomposicin de glucgeno, una
molcula compleja formada por unidades de azcares en los lisosomas. En la
enfermedad de Pompe la actividad de GAA es muy baja o inexistente y el
glucgeno lisosmico no es degradado eficientemente, resultando en por tanto
acumulacin excesiva de glucgeno en el lisosoma.
Galactosemia
La galactosemia es

una enfermedad

hereditaria

causada

por

una

deficiencia enzimtica y se manifiesta con incapacidad de utilizar el azcar

simple galactosa, lo cual provoca una acumulacin de ste dentro del organismo,
produciendo lesiones en el hgado y el sistema nervioso central. La galactosemia
es

una

enfermedad

caracterizada

por

la

incapacidad

de

metabolizar

la galactosa en glucosa. Esto se debe a que el sujeto hereda un gen defectuoso

de cada progenitor. La galactosa es un monosacrido obtenido principalmente de
la hidrlisis de la lactosa contenida en la leche, aunque tambin puede estar
presente en otros alimentos. La galactosa se absorbe en el intestino y
principalmente se transforma en glucosa en el hgado.
Existe una deficiencia en la enzima galactosa-1-fosfato uridiltransferasa, que es
imprescindible para pasar de galactosa a glucosa. Normalmente cuando una
persona consume un producto que contiene lactosa, el metabolismo degrada la
lactosa en galactosa y luego a glucosa. Una cantidad excesiva de galactosa en
sangre causa la dicha galactosemia. sta se caracteriza por causar daos en el
hgado, riones y sistema nervioso central, entre otros sistemas.

48

Existe una forma de menos grave de galactosemia, que se debe a la deficiencia

de galactoquinasa. Esta variante, por el contrario, se puede tratar a base de una
dieta estricta y no provoca daos hepticos y/o neurolgicos.
Hay varios tipos de galactosemia, causadas por el dficit de distintas enzimas. Las
consecuencias de esta enfermedad pueden llegar a ser mortales, por lo que es
muy importante una deteccin precoz del problema. Adems, requiere un buen
tratamiento para superar esta enfermedad.
Sindrome de Bloom
Es una enfermedad muy poco frecuente, con patrn de herencia autosmico
recesivo. Fue descrita por primera vez por el dermatlogo David Bloom en 1954.
Este sndrome est asociado a mutaciones del gen BLM, que codifica una protena
de la familia de las helicasas de ADN (enzimas implicadas en la replicacin y
transcripcin del ADN). La frecuencia portadora en individuos de ascendencia
juda asquenazi es de aproximadamente 1 individuo por cada 100.
El sndrome est caracterizado por hipersensibilidad a la luz solar, lo que ocasiona
un rash eritematoso en regiones expuestas (como mejillas, o dorso de las manos).
Otros signos clnicos son: telangiectasias, baja estatura, voz aguda, facies larga y
estrecha, micrognatia, nariz y orejas prominentes, y manchas caf con leche.
Durante el proceso patolgico ocurre una deficiencia de ciertas clases de
inmunoglobulinas, lo que usualmente provoca neumonas y otitis a repeticin.
Algunas otras complicaciones usuales son: hipogonadismo, azoospermia,
menopausia precoz, diabetes mellitus, retraso mental y una alta susceptibilidad a
cncer (leucemias, linfomas y carcinomas), la edad usual de aparecimiento de
cncer es a los 25 aos de edad.
Hiperplasia Suprarrenal congnita
Es el nombre dado a un grupo de trastornos hereditarios de las glndulas
suprarrenales. Las personas tienen dos glndulas suprarrenales, una localizada
en la parte superior de cada uno de los riones. Estas glndulas producen las
49

hormonas cortisol y aldosterona que son esenciales para la vida. Las personas
con

hiperplasia

suprarrenal

congnita carecen

de

una enzima que

la

glndula suprarrenal necesita para producir las hormonas.

Al mismo tiempo, el cuerpo produce ms andrgenos, un tipo de hormona sexual
masculina, lo cual ocasiona la aparicin temprana (o inapropiada) de
caractersticas masculinas. La hiperplasia suprarrenal congnita puede afectar
tanto a los nios como a las nias. Alrededor de 1 de cada 10,000 a 18,000 nios
nacen con esta enfermedad.
Los sntomas varan, dependiendo del tipo de hiperplasia suprarrenal congnita
que alguien tenga y de su edad cuando se diagnostica el trastorno, es posible que
los nios con formas ms leves no presenten signos o sntomas de hiperplasia
suprarrenal congnita y que no se les diagnostique hasta la adolescencia, las
nias con una forma ms grave a menudo tienen genitales anormales al nacer y
es posible que reciban el diagnstico antes de que aparezcan los sntomas.

Mapa conceptual o cuadro sinptico de los temas

50

 Las enzimas son compuestos

orgnicos proteicos, que actan
como catalizadores al llevar a
cabo reacciones bioqumicas a
muy alta velocidad y con alta
especificidad.

Concepto de
enzimas

Clasificacin
de las
enzimas

Enzimas
utilizadas en
la industria
alimenticia

Leche y derivados
Pan
Cerveza
Vinos
Jugos concentrados

Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas

Enferdades
por dficit
Fenilcetonuria, Porfiria, Albinismo,
enzimtico
Histidinemia, Gota, Hemofilia, Enfermedad

de Tay-Sachs, Enfermedad de Pompe,

Sndrome de Bloom, Hiperplasia
Suprarrenal congnita, Galactosemia,
Enfermedad de Gaucher

Conclusin

51

Tabatha Anselmi
Podemos concluir con la importancia que tienen las enzimas en nuestras vidas
que actualmente siguen siendo esenciales para todo ser vivo, de ellas se
dependen una gran cantidad de reacciones a nivel celular, recapitulando que son
altamente especficas, son regulables, tienen un alto poder cataltico y son muy
eficaces. Se debe tomar en cuenta que las enzimas son protenas que tienen la
capacidad de acelerar la velocidad de una reaccin de determinado compuesto.
Hay variedades tipos de enzima en todo nuestro organismo y se encuentran
clasificadas de acuerdo a su modo de accin por lo tanto hay que tomar en cuenta
que si no existieran las enzimas no se produciran las diferentes reacciones en
nuestro organismo y nos encontraramos muertos por tal consecuencia. Por lo
tanto podramos definir a la enzima con un papel verdaderamente importante en
nuestro organismo por la capacidad de acelerar una determinada reaccin el cual
va a dar en consecuencia un nuevo compuesto el cual en condiciones de ausencia
de la enzima no se podra obtener o tardara mucho tiempo en lograrlo. Para ella
poder cumplir sus funciones se es necesario los grupos prostticos orgnicos e
inorgnicos, los cofactores y las coenzimas que desempean funciones
importantes en la catlisis, como as las coenzimas muchas de ellas son derivados
de vitaminas B, que sirven como transbordadores.
Los sustratos y las enzimas inducen cambios conformacionales mutuos en el otro,
que facilitaran el reconocimiento de sustrato y la catlisis.
Si en el organismo existe alguna alteracin y se siente pesadez, hinchazn o
gases, o diversas molestias digestivas, es posible que no se est digiriendo o
aprovechando de manera eficaz los nutrientes de los alimentos. Las enzimas son
necesarias pare acelerar estas reacciones, de otro modo los procesos seran tan
lentos que no podramos llevar a cabo nuestra vida.

Isabel Len

52

En la presente investigacin, mis compaeras y yo nos dedicamos a la

investigacin de las enzimas, en especial la presencia de las mismas en los
alimentos.
Entendemos que las enzimas son protenas, las ms extensas y diversas del
organismo, especializadas en facilitar, agilizar y acelerar reacciones biolgicas.
Tienen una importancia fundamental ya que actuan como catalizadores biolgicos
de las reacciones qumicas que ocurren en el organismo humano y ademas
ajustan las reacciones a las condiciones propias de la clula.
Las enzimas por ser protenas, tienen la propiedad de ser fina y detalladamente
especficas. Por ejemplo el almidn y la celulosa son extremadamente similares, la
nica diferencia que es el tipo de enlace entre las glucosas, ambas son cadenas
de glucosa lineales, cuando estas se descomponen tienen el mismo resultado
pero para la descomposicin participan enzimas distintas (la amilasa y la celulasa)
pero si colocas la amilasa en contacto con la celulosa no ocurre nada, esta no la
descompone aunque sean muy parecidas. La importancia de que sean especficas
radica en que mantienen el conjunto de reacciones ordenadas y coordenadas,
garantiza que las enzimas no catalicen reacciones que no se necesitan o no
deben ocurrir en un momento dado causando un caos metablico. Un
metabolismo desordenado no puede mantener la vida.
Las enzimas estn presentes en casi todas las reacciones que ocurren en nuestro
cuerpo y dependiendo de la reaccin que estas realicen se clasifican en
oxidorreductasas, tranferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas. Adems
tienen muchas aplicaciones en diversos tipos de industrias, entre las que se
destaca la alimenticia.
La deficiencia o descontrol enzimtico en el cuerpo humano puede ser
responsable de numerosas enfermedades que afectan la calidad de vida, algunas
que deben ser tratadas con tratamientos enzimticos y otras implementando una
alimentacin balanceada.
Debbie Torres
53

Las enzimas son molculas de naturaleza proteica, cuya funcin es catalizar

reacciones qumicas que sean termodinmicamente posibles, son muy necesarias
en el cuerpo humano ya que catalizan alrededor de 4000 reacciones bioqumicas
distintas, encontrndose en las clulas, sangre, boca, estmago e intestinos.
Es necesario el control de la actividad enzimtica para la homeostasis, cualquier
fallo en el funcionamiento de una enzima puede conducir al desarrollo de una
enfermedad gentica, es tan importante el equilibrio enzimtico que un mal
funcionamiento en cualquier enzima puede ocasionar una enfermedad letal.
La deficiencia de la enzima glucosidasa es la causante de enfermedades como
Enfermedad de Gaucher y Enfermedad de Pompe, la deficiencia de la enzima alfagalactosidasa es la causante de la Enfermedad de Fabry, la deficiencia de
Fenilalanina hidroxilasa genera Fenilcetonuria, el mal funcionamiento de porfirinas
genera la porfiria, entre otras. Muchas de stas enfermedades no tienen cura y
generan diversas consecuencias como retrasos mentales, crisis neuropsquicas,
dificultades respiratorias, taquicardia, agrandamiento del baso, y en algunos casos
hay algunas patologas que requieren trasplante de mdula sea.
La importancia biolgica de las enzimas radica en que actan a muy bajas
concentraciones, no se consumen en las reacciones que catalizan, no modifican el
equilibrio del sistema de reaccin, sino que solo influyen sobre la velocidad con
que se alcanza tal equilibrio, son muy especficas de los sustratos, grupos o
enlaces qumicos sobre los que actan, actan siempre a temperatura del ser vivo,
presentan un peso molecular elevado, porque son protenas globulares y su
intervencin equivale a un gran ahorro energtico para las clulas.
En el sistema digestivo se encuentran importantes funciones de las enzimas, las
amilasas y las proteasas son capaces de degradar molculas grandes en otras
ms pequeas para stas pueden ser absorbidas en el intestino. Diferentes
enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes tipos de alimentos.

Recomendaciones

54

Mantener una dieta sana y equilibrada rica en granos de cereal, los

germinados y todo tipo de productos vegetales llenos de vida para

mantener un sistema enzimtico saludable.

Consumir los alimentos lo ms crudos, frescos y ecolgicos posible.
Si se sospecha que se padece una enfermedad por deficiencia de alguna
enzima, consultar a su mdico y realizar el anlisis enzimtico para

detectarla y tratarla con suplementos enzimticos.

La digestin alimentaria es una prioridad en el organismo, lo que conlleva a
una alta demanda de enzimas, asi una deficiencia enzimtica puede llevar a
un deterioro de la salud, as que se debe prestar atencin a este tema y
mantener una dieta saludable aunque nuestros cuerpos producen
naturalmente estas enzimas digestivas y estas actan en los procesos

metablicos.
Las enzimas son moleculas indispensables en nuestro organismo, es
necesario

que

como

futuros

profesionales

dela

salud

tengamos

conocimiento de las enfermedades que acarrea el dficit enzimtico.

Glosario de trminos

55

Acoplamiento:
Unin de dos piezas o elementos que encajan perfectamente.

Alostrico: hace referencia a la existencia de ese "otro lugar".

Catlisis:
Proceso de cambio de velocidad de las reacciones qumicas mediante la ac
cin de una sustancia que permaneceinalterada al final del proceso.

Catalizador: sustancia que modifica la velocidad de una reaccin qumica

sin verse alterada. Participa en la reaccin pero no se modifica.

56

Catalizador biolgicos: es una biomolcula que modifica la velocidad de

las reacciones qumicas sin modificarse en el proceso.

Especificidad: f. Cualidad y condicin de lo que es propio o caracterstico

de una especie o tipo.

Exergnico: adj. Fs. y Qum. Que libera energa.

57

Inhibir: Med. Suspender transitoriamente una funcin o actividad del

organismo mediante la accin de un estmulo adecuado.

Metablico: adj. biol. Del metabolismo o relativo a esta funcin qumica y

biolgica.

Piruvato: es un sustrato clave para la produccin de energa y de la

sntesis de glucosa (neoglucognesis).

Producto: (Del lat. productus). 1. m. Cosa producida. 2. m. Caudal que se

obtiene de algo que se vende, o el que ello redita. 3. m. Mat. Cantidad que
resulta de la multiplicacin.

58

Regulacin: f. Puesta de algo en estado de normalidad.

Saturacin: f. qum. Estado de una disolucin que ya no admite ms

cantidad de la sustancia que disuelve.

Tripsinogeno: Profermento inactivo

secretado

por

el

pncreaa

transformado en tripsina activa por la enteroquinasa.

59

Zimgeno: es un precursor enzimtico inactivo, es decir, no cataliza

ninguna reaccin como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de un
cambio bioqumico en su estructura que le lleve a conformar un centro
activo donde pueda realizar la catlisis. En ese momento, el zimgeno pasa
a ser una enzima activa.

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