UNIVERSIDAD CENTROCCIDENTAL

LISANDRO ALVARADO
DECANATO DE AGRONOMIA.
DEPARTAMENTO DE QUIMICA Y SUELO
BIOQUIMICA

LAS ENZIMAS GLUCOLTICAS EN LA CLULA

HUMANA

Estudiante:
Digna Hurtado ci: 23.814.373
Prof: Dr Luis Perez

Tarabana, 26 de Junio del 2015

Capitulo I
LA GLUCLISIS COMO RUTA METABLICA.
Es un proceso catablico universal que tiene lugar en todas las clulas, se
cree que es de las rutas biolgicas ms antigua. Tanto las enzimas como el
nmero y mecanismo de los pasos de la ruta son muy semejantes en
procariotas y eucariotas. Adems, la glucolisis es un proceso anaerbico,
que tuvo que surgir en la atmosferas un poco oxigeno de la tierra preeucariotas.
En la glucolisis, que tambin se denomina ruta de Embdem-Meyerhof
Parnas, cada molcula de glucosa se divide y se convierte en 2 unidades
de 3 carbonos (piruvato). Durante este proceso se oxidan varios tomos de
carbono. La pequea cantidad de energa que se captura durante las
reacciones glucolticas (alrededor del 5% de la total disponible) se almacena
temporalmente en 2 molculas de ATP y 2 NADH. El destino ulterior del
piruvato depende del organismo que se considere y de sus circunstancias
metablicas. En los organismos anaerbicos (aquellos que no utilizan
oxigeno para generar energa), el piruvato puede convertirse en producto de
desechos. Entre los ejemplo se encuentra el etanol, el acido lctico, el acido
actico y

molcula semejante. Utilizando oxigeno como aceptador

electrnico terminal, los organismo aerbicos, como los animales y los

vegetales, oxidan totalmente el piruvato para formar CO 2 Y H2O en un
mecanismo complejo por pasos, conocidos como respiracin aerbicas
La glucolisis consta de 10 reacciones, tiene lugar 2 fases:
1era Fase: la glucosa se fosforila 2 veces y se fracciona para formar 2
molcula de gliceraldehido-3- fosfato (G-3-P). Las molculas de ATP que se
consume durante esta fase son una inversin, debido a que esta fase crece
los sustratos reales de la oxidacin de una forma que se atrapan dentro de
las clulas.

2da Fase: El gliceraldehido-3- fosfato se convierte en piruvato. Se producen

4 molculas de ATP y 2 de NADH. Debido a que se han consumido 2 ATP en
la fase I, La produccin neta de ATP por molcula de glucosa es 2 (lo que
asegura que la glucolisis pueda continuar.
La ruta glucolitica puede resumirse en la siguiente ecuacin:
D-Glucosa+ 2ADPN +2Pi + 2 NAD+

2 piruvato + 2 ATP+2NADH+2H+2H2O

IMPORTANCIA DE LA GLUCOLISIS EN LA CLULA.

Segn Jhenmarlyn Urquiola (2009) la glucolisis es importante ya que,
constituye la principal va para la utilizacin de los monosacridos glucosa,
fructosa y galactosa que son fuente energticas de las dietas que contienen
carbohidratos en las clulas sanguneas (hemates) ya que estas carecen de
mitocondrias, en el cerebro (glucosa) ya que, producen energa en nuestro
cuerpo, tambin en la formacin de nucletidos y cidos nucleicos.
As mismo, Cuicas Yendy (2009) es importante ya que, es una ruta
utilizada por la clula para obtener energa, para la respiracin celular.
Esto quiere decir que, en el metabolismo de los carbohidratos
(glucosa) es la primera fase catablica bien sea para un proceso aerbico
(respiracin: proceso a Ciclo Krebs y Ciclo respiratorio) o en los proceso
fermentativo como fermentacin alcohlica o lctica.

LISTADO DE ENZIMAS QUE INTERVIENEN. NOMBRE (ESPAOL E

INGLS).
Nombre (espaol)
1) Hexoquinasa
(sntesis
de
glucosa-6- fosfato)
2) Glucosa
-6fosfato
isomerasa ( conversin de la
glucosa-6- fosfato en fructosa6-fosfato)
3) Fructoquinasa-1 ( fosforilacion
de la fructosa-6-fosfato)
4) Aldolasa(escisin
de
la
fructosa-1,6-bisfosfato)
5) Triosafosfato
isomerasa
(interconversion
del
gliceraldehido-3-fosfato y la
dihidroxiacetona fosfato )
6) Gliceraldehido-3-fosfato
deshidrogenasa ( oxidacin
del gliceraldehido-3-fosfato )
7) Fosfoglicerato
quinasa
(
Transferencia
del
grupo
fosforilo )
8) Fosfoglicerato
Mutasa
(
interconversion
del
3fosfoglicerato y 2- fosfoglicerato
)
9) Enolasa ( Deshidratacin del 2fosfoglicerato )
10)Piruvato Quinasa ( Sntesis
del piruvato )

Nombre (ingles)
Hexokinase
Glucose-6-phosphate isomerase

Phosphofructokinase-1
Aldolase
Triosephosphate

Glyceraldehyde
dehydrogenase

3-

phosphate

Phosphoglycerate kinase

Phosphoglycerate Mutasa

Enolase
Pyruvate kinase

II Capitulo.

ENZIMAS QUE INTERVIENEN EN LA GLUCLISIS.

Piruvato Quinasa.
La piruvato cinasa (PK), cataliza la segunda fosforilacin a nivel de
substrato en la gluclisis, en la cual hay formacin de ATP mediante la
hidrlisis del enlace fosfato de alta energa en el FOSFOENOL PIRUVATO
para

formar

piruvato,

que

es

un

metabolito

de

encrucijada

que

posteriormente es utilizado para mltiples fines. Esta reaccin tiene un

cambio en la energa libre de 61.9, por lo que es irreversible. La enzima
necesita de dos cationes para catalizar la formacin de ATP y piruvato, K+ y
Mg2+. El mecanismo descrito para la catlisis de la PK consiste de dos
pasos:
1.- Un presentan regulacin alostrica positiva por la accin de la
F2,6P, que aumenta la afinidad de la enzima por su substrato y acelera la
reaccin
La protena cinasa dependiente de AMPc, fosforila y desfosforila a la
piruvato cinasa. Esto es otra forma de regulacin por modificacin covalente;
la piruvato cinasa es menos activa cuando est fosforilada.
oxgeno del grupo fosforilo del ADP ataca nucleoflicamente al fsforo
del FOSFOENOL PIRUVATO, formando un enol piruvato y ATP. En esta
reaccin, se conserva la energa de la hidrlisis del FOSFOENOL
PIRUVATO.
2.- En enol piruvato se transforma en piruvato. Esta tautomerizacin
ceto-enol es suficientemente exergnica para acoplar la sntesis de ATP.
Existen varias isoenzimas de piruvato cinasa en la mayor parte de los
organismos; estas isoenzimas

III Capitulo.

ASPECTOS PROTICOS.
1.

NIVELES

ESTRUCTURALES
2.
FOTOGRAFA.

3.
4.

TAMAO. NMERO DE AA. 574 aa

ESTRUCTURA PRIMARIA

Estructura tridimensional de la
protena Piruvato Quinasa

5.

PESO MOLECULAR

57937 (DA)

IV. Capitulo.
ASPECTOS ENZIMTICOS.
1.

CDIGO ENZIMTICO. CRITERIOS DE ASIGNACIN.

Nmero EC 2.7.1.40.
El nombre de cada enzima puede ser identificado por un cdigo
numrico, encabezado por las letras EC (enzyme commission),
seguidas de cuatro nmeros separados por puntos. El primer
nmero indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el
segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo,
el tercero y el cuarto se refieren a los grupos qumicos
especficos que intervienen en la reaccin. (Este enlace te lleva
a la pgina de la Enzyme Comission, donde puedes acceder a

2.

todas las clases y subclases de enzimas).

PASO DE LA RUTA METABLICA EN LA CUAL PARTICIPA:

Participa en el paso numero 10 ya que, la Piruvato Quinasa es un

enzima que se regula de muchas formas diferentes. Se regula de forma
alostrica, siendo inhibida por altas concentraciones de ATP y altas
concentraciones de Alanina. El piruvato se puede transformar en Alanina por
una transaminasa.
La disponibilidad de Fructosa-1,6-bisfosfato activa la piruvato quinasa.
Cuando hay mucha Fructosa-1,6-bisfosfato, se abre la llave de la Piruvato
quinasa y se metaboliza correctamente. Los mamferos tambin fabrican
diversos isoenzimas de piruvato quinasa que se expresan de forma diferente
segn el rgano.
Hgado.................. L Piruvato quinasa.
Msculo................. M Piruvato quinasa.
La forma heptica es regulable por fosforilacin (inhibe). La protena
responsable es la protena quinasa A, que es activable por niveles altos
de glucagn circulante.

Los genes que codifican la piruvato quinasa son regulables en su

expresin, de forma que dietas muy elevadas en carbohidratos, levan a un
incremento en el mRNA que codifica la piruvato quinasa.
La piruvato quinasa est controlada de forma alostrica, por la
transcripcin gnica y por fosforilacin.
3.

SUSTRATO. COENZIMA. INHIBIDORES (TIPO).

ADP + FOSFOENOLPIRUVATO

ATP + PIRUVATO

Sustrato

Producto

COFACTOR: ADP ( Adenosis Di fosfato)

NHIBIDORES: La piruvato quinasa es inhibida por el ATP, ALA,

Acetil-CoA y los cidos grasos de cadena larga. Los ltimos
Pueden proporcionar ATP a travs del Ciclo de Krebs. Es
Activada por F1,6-BP. En hgado es inhibida por fosforilacin.
Inhibidores: (2'E)-2,2'-(1E,3E)-prop-1-en-1-yl-3-ylidenebis(1-butyl-5,6-dichloro-3pentyl-2,3-dihydro-1H-benzimidazole
Inhibicin de 86% a 0,03 mM

4.

ACTUACIN.

El hgado tiene un enzima capaz de fosforilar glucosa (glucoquinasa).

Se caracteriza porque su Km es aproximadamente 5 mM, mientras que
la hexoquinasa la tiene de 01 mM y no es inhibible porGlucosa-6-

Fosfato. Cuando la concentracin de glucosa es elevada, la glucosa es

fosforilada por la hexoquinasa, pero cuando la glucosa exterior sube a 10-12
mM, hay un enzima que funciona por encima de su Km, porque pasa del
freno que es la Glucosa-6-Fosfato.
La entrada de Glucosa en la clula no es por difusin pasiva, pero no
requiere energa. Se produce un transporte pasivo. Estos transportadores
estn en la membrana celular. Desde el punto de vista estructural, tiene 12
dominios transmembrana. Son aminocidos hidrofbicos.
Existen diferentes tipos de transportadores de glucosa (GLUTn; donde
n es un nmero que define el tipo de transportador).
Hay diferencias funcionales en los diferentes GLUT.
GLUT1/GLUT3: estn prcticamente en cualquier clula de mamfero. Tienen
una Km de 1 mM. Si se considera que los niveles de glucemia pueden ser de
45-5 mM, transportan glucosa sin ningn problema.
Hay otros transportadores como los GLUT2, que tienen un Km de 1020 mM para la glucosa. Slo existe en el hgado o clulas b del pncreas.
Son importantes cuando hay cantidades muy grandes de glucosa. Por eso,
el GLUT2 est en el hgado, porque es el rgano recaptador de glucosa. El
pncreas responde produciendo insulina gracias a que el GLUT2 se vuelve
activo.
Las clulas hacen con el piruvato, energticamente, transformarlo en:
1. Etanol (EtOH).
2. Lactato
3. Acetil Co-A: va aerbica.
Las levaduras producen EtOH en dos reacciones:
Las levaduras lo hacen para regenerar el NAD que consumieron
pasando glucosa a piruvato.
El paso de piruvato a lactato ocurre en microorganismos y mamferos
cuando no hay O2. Se cataliza por el lactato deshidrogenasa y tiene como
obligacin

que

una

molcula

de NADH regenera

una

molcula

de NAD+ ( Nicotinamidaadeninnucletido (Forma reducida del NADH)) para

seguir haciendo la gluclisis.
El piruvato, en la mayora de clulas, con O2, lo transforman en Acetil
Co-A. Supone una descarboxilacin y gasta una molcula de NAD+, que
pasa a NADH.
Eso quiere decir que la degradacin de la glucosa por la va
glucoltica produce piruvato.
ste en (1) condiciones anaerbicas puede seguir una
Fermentacin y produce: etanol, lactato, etc
Y en (2) condiciones aerobias se producira una oxidacin
Completa, degradndose hasta CO2 (acetil-CoA)
V.

CONSULTA EN LA BASE DE DATOS. Relatar experiencia

con su utilizacin.
Brenda es un sistema de investigacin muy desarrollado que me
permiti

encontrar demasiada informacin acerca de la enzima piruvato

quinasa, se ingresa a partir del cdigo enzimtico lo que ayuda a encontrar

todo muy rpido, en el men de la izquierda aparecen muchos vnculos de
las informacines sobre: nomenclatura enzimtica, interaccin enzimaligando (incluyendo sustratos y productos, reversibilidad irreversibilidad de
la reaccin), al seleccionar Natural Substrates, Aparecer una lista con
referencia a los sustratos naturales con los que interacciona la enzima as
como a los productos naturales que se generan por la accin cataltica de la
misma, as sucesivamente se puede encontrar una informacin certificada,
completa y concreta.

VI.

Conclusiones.

Al realizar la investigacin se comprende que la glicolisis es la ruta

metablica mediante la cual se degrada la glucosa hasta dos molculas de
piruvato, a la vez que se produce energa en forma de ATP y de NADH , es
una ruta metablica universalmente distribuida en todos los organismos y
clulas. La Ruta esta formada por diez reacciones enzimticas, unas de las
enzimas que intervienen en este proceso es la piruvato quinasa que se
regula muchas formas diferentes

VII. Bibliografa.

http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/est3d_piruvato
%20cinasa.html (Mattevi, A., Valentini, G., Rizzi, M., Speranza, M. L.,
Bolognesi, M., Coda, A.: Crystal structure of Escherichia coli pyruvate
kinasetype I: molecular basis of the allosteric transition. Structure 3 pp.
729 (1995) pdb: 1PKY)
http://www.efn.uncor.edu/dep/biologia/intrbiol/metabolismo/glyca
nim.gif
http://bq.unam.mx/~evazquez
http://www.canal-h.net/webs/sgonzalez002/Bioquimic/GLUCOL.ht
Trydy Mckee y James R. (2003) bioqumica (glicolisis) primera edicin.
Madrid (Aravaca).
J. David Rawn (1989) la glicolisis. (1 Edicin) Madrid (Espaa).
Mc Graw hill- Interamericana de Eapaa.
http://www.canalh.net/webs/sgonzalez002/Bioquimic/GLUCOL.ht
m
http://www.monografias.com/trabajos-pdf5/nomenclatura-yclasificacion-enzimas/nomenclatura-y-clasificacion-enzimas.shtml
www.brenda enzymes
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz12.htm#c