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ENZIMAS

CONTENIDOS:
Enzimas: definicin, importancia. Estructura y funcin de las enzimas: mecanismo de la
reaccin enzimtica. Cofactores en la accin enzimtica. Vas enzimticas. Regulacin de la
actividad enzimtica. : efecto de la temperatura, del PH, interacciones alostricas, distintos tipos
de inhibiciones. Determinacin de enzimas en el laboratorio: valor diagnstico y pronstico de
enfermedades.
ENZIMAS
Gran parte de la historia de la bioqumica es la historia de la investigacin de las enzimas; el
trmino enzima que significa en la levadura se emple ya a fines del siglo pasado para indicar
la presencia de ciertas sustancias que aceleraban la transformacin del azcar en alcohol en el
proceso de fabricacin de la cerveza.
En aquel entonces, existan dudas acerca de si las enzimas eran o no protenas, dudas que fueron
aclarndose a medida que las investigaciones avanzaron, hoy se sabe sin lugar a dudas de que
las enzimas son protenas.
REACCIONES QUMICAS
Resulta imposible referirse a las enzimas sin hablar inmediatamente de reacciones qumicas,
motivo por el cual haremos un breve repaso de ciertos conceptos que son necesarios para una
mejor comprensin del tema.
Reacciones qumicas
Son aquellos procesos que implican la transformacin de una o ms sustancias (llamadas
reactivos) en uno o ms productos.
A + B
(reactivos)

C + D
( productos)

reacciones qumicas reversibles:


A + B
(reactivos)

C + D
( productos)

El reactivo A reacciona con el reactivo B para dar los productos C y D, pero al cabo de ciertos
tiempo, C reacciona con D par dar nuevamente A y B o sea que la reaccin transcurre en ambos
sentidos.
Las reacciones que ocurren en los seres vivos son reacciones qumicas reversibles.
Por ejemplo:
CO2 + H2O
Dixido de carbono + agua

CO3H2
cido carbnico

En todo ser vivo se producen constantemente innumerables reacciones qumicas. Muchas de


ellas tienden a transformar las sustancias introducidas con los alimentos a fin de obtener energa
y materia prima para la sntesis de nuevas
estructuras celulares. La sntesis as como la degradacin a la que son sometidos los
componentes celulares son tambin el resultado de mltiples reacciones qumicas.
La velocidad y eficiencia con las cuales se realizan las transformaciones qumicas dentro de las
clulas son notables. Si se pretendiese realizarlas en el laboratorio, se comprobara que slo

ocurren si se les suministra calor, o PH extremos o grandes presiones; recursos todos


incompatibles con la subsistencia de las clulas. En las condiciones reinantes en el organismo:
temperatura de alrededor de 37C en seres homeotermos, PH prximo a la neutralidad, presin
constante etc., la mayor parte de las reacciones transcurriran muy lentamente o no se
produciran en absoluto.
O sea, no solamente los sistemas vivos desarrollan esta multitud de actividades qumicas, sino
que tambin lo hacen en condiciones que, a primera vista, podran parecer extraordinariamente
difciles. La mayora de las reacciones qumicas se llevan a cabo dentro de clulas vivas
individuales y en las clulas estn presentes no 2 o 3 sino miles de tipos diferentes de molculas.
Como se sabe, sin embargo, el citoplasma de la clula viva esta altamente estructurado, con sus
orgnulos, retculo endoplasmtico, vaculos, vesculas y citoesqueleto creando
compartimientos que dividen efectivamente a las clulas en diferentes reas de trabajo. Esto
segrega a las diferentes vas de reaccin, permitiendo que las diferentes reacciones qumicas
tengan lugar sin interferencia mutua.
Sin embargo, para que cualesquiera molculas particulares reaccionen unas con otras, no es
suficiente que estn en la misma regin general de la clula; deben estar muy cerca y, ms an,
deben chocar con suficiente fuerza como para superar la repulsin mutua de sus nubes
electrnicas (capa de electrones). La fuerza requerida vara con la naturaleza de las molculas;
cuanto ms estable sea su estado inicial mayor fuerza deber tener la colisin. La fuerza con que
chocan las molculas depende de su energa cintica, y la energa cintica media de las
molculas en una clula es bastante moderada, segn lo reflejan las temperaturas moderadas de
los sistemas vivos. En un grupo de molculas, es probable que cierta proporcin de las mismas
se mueva con suficiente energa como para hacer que ocurra una reaccin, pero a menudo esta
proporcin es tan pequea que la reaccin, para todo propsito prctico, no tiene lugar.
Entonces cmo puede realizarse el complejo trabajo qumico de una clula?. La pregunta puede
responderse con una sola palabra: ENZIMAS.

PROTEINAS ESPECIALIZADAS
La mayora de las reacciones qumicas requieren de un ingreso inicial de energa para comenzar
a desarrollarse a un ritmo razonable. Esto es vlido aun para reacciones que liberan energa al
producirse como la combustin del gas natural. La energa aadida incrementa la energa
cintica de las molculas, permitiendo que un mayor nmero de ellas choque con suficiente
fuerza, para no slo superar su repulsin mutua, sino tambin para romper los enlaces qumicos
existentes en su interior. La energa que deben poseer las molculas para iniciar la reaccin se
conoce como energa de activacin.
En algunos casos, como en el gas natural, una chispa es lo nico que se necesita para obtener
bastante energa; una vez que la reaccin comienza, se libera energa que se transfiere a las otras
molculas de metano, hasta que todas se mueven a tanta velocidad que reaccionan casi
simultneamente con fuerza explosiva.
En el laboratorio, la energa de activacin se obtiene a menudo como calor, pero en una clula
ocurren muchas reacciones diferentes al mismo tiempo y el calor las afectara a todas
indiscriminadamente. Adems el calor rompera puentes de hidrgeno y producira en la clula
otros efectos generalmente destructivos. Las clulas evitan este problema utilizando enzimas,
que son protenas globulares especializadas para servir como catalizadores.
Un catalizador es una sustancia que disminuye la energa de activacin necesaria para una
reaccin formando una asociacin pasajera con las molculas que reaccionan. Esta asociacin
temporal acerca a las molculas que reaccionan y tambin puede debilitar los enlaces qumicos
existentes, facilitando la formacin de otros nuevos. La energa de activacin disminuida por el

catalizador est dentro de la gama de energa poseda por la mayora de las molculas que
reaccionan; como resultado la reaccin ocurre ms rpidamente que en ausencia de catalizador.
El catalizador mismo no sufre ninguna alteracin permanente en el proceso y se puede volver a
utilizar repetidamente.
A raz, de la presencia de enzimas las clulas son capaces de desarrollar reacciones qumicas a
gran velocidad y a temperaturas comparativamente bajas.
Por ejemplo, la combinacin de dixido de carbono con agua,
CO2 + H2O

CO3H2

puede ocurrir espontneamente, como sucede en los ocanos. En el cuerpo humano, sin
embargo, esta reaccin es catalizada por una enzima, la anhidrasa carbnica. Esta es una de las
enzimas ms veloces que se conocen, cada molcula de enzima la produccin de 6 x 10 5
(600.000) molculas de cido carbnico por segundo. La reaccin catalizada es 10 veces ms
rpida que la no catalizada. En los animales, esta reaccin es esencial en la transferencia de
dixido de carbono desde las clulas, donde se produce, al torrente sanguneo, que lo transporta
a los pulmones. Como ilustra el ejemplo de la anhidrasa carbnica, las enzimas son tpicamente
efectivas en cantidades muy pequeas. Actualmente se conocen casi dos mil enzimas diferentes,
cada una de las cuales es capaz de catalizar una reaccin qumica especfica. Sin embargo,
diferentes tipos de clulas elaboran diferentes tipos de enzimas, ninguna clula contiene todas
las enzimas conocidas. las enzimas particulares que puede fabricar una clula son uno de los
principales factores que intervienen en la determinacin de las actividades biolgicas y
funciones de la clula. Una clula puede efectuar una reaccin qumica dada a una velocidad
razonable solamente si posee una enzima especfica que pueda catalizar esa reaccin. La
molcula (o molculas) sobre las cuales acta la enzima se conoce como sustrato. Por ejemplo,
en la reaccin que se esquematiza en la figura , la sacarosa es el sustrato y la sacarasa es la
enzima. (Ntese que los nombres de enzima frecuentemente termina en -asa).

ESTRUCTURA Y FUNCIN DE LAS ENZIMAS


Las enzimas son protenas globulares complejas de tamao grande a muy grande, formadas por
una o ms cadenas polipeptdicas. Estn plegadas formando un surco o bolsillo en el que
encajan la molcula o las molculas reactivas sustrato- y donde tienen lugar las reacciones.
Esta regin de la enzima se conoce como sitio activo. Slo unos pocos aminocidos estn
implicados en un sitio activo en particular, algunos de ellos pueden ocupar posiciones contiguas
en la estructura primaria, pero es ms frecuente que esa proximidad de los aminocidos del sitio
activo la cause el intrincado plegamiento de la cadena de aminocidos que da origen a la
estructura terciaria. En una enzima con estructura cuaternaria, los aminocidos del sitio activo
pueden encontrarse incluso en diferentes cadenas polipeptdicas.
El sitio activo no slo tiene una configuracin tridimensional complementaria a la del sustrato,
sino que tiene tambin una distribucin complementaria de reas con carga o sin carga, sobre la
superficie de unin. Si una regin particular del sustrato tiene carga negativa, cualquier rasgo
correspondiente del sitio activo es probable que tenga carga positiva, etc.
De tal modo, el sitio activo no solamente reconoce y confirma a la molcula de sustrato, sino
que tambin la orienta en una direccin particular.
COFACTORES EN LA ACCIN ENZIMTICA
La actividad cataltica de algunas enzimas parece depender exclusivamente de las interacciones
entre los aminocidos del sitio activo y el sustrato. Sin embargo, muchas enzimas requieren para
funcionar de sustancias adicionales, no proteicas, de bajo peso molecular. Estas sustancias
esenciales para la funcin enzimtica se conocen como cofactores.

Los iones como cofactores


Ciertos iones son cofactores de enzimas particulares. Por ejemplo, el in magnesio (Mg 2+ ) es
indispensable en todas las reacciones enzimticas que implican la transferencia de un grupo
fosfato de una molcula a otra.
El K+ y el Ca2+ y otros iones desempean funciones similares en otras reacciones. Actan
tambin como cofactores iones tales como Cu2+ , Zn2+ , Mo2+ , Fe3+ etc.
Coenzimas y vitaminas
Hay molculas orgnicas no proteicas que pueden tambin funcionar como cofactores en
reacciones catalizadas por enzimas. Estas molculas se llaman coenzimas, se unen de manera
temporal o permanente a la enzima de ordinario bastante cerca del sitio activo.
Algunas conenzimas funcionan como aceptores de electrones en reacciones de oxidorreduccin,
recibiendo electrones, frecuentemente un par de electrones acompaado por un in hidrgeno (o
sea un protn), y luego transfirindolos a otra molcula. Hay varios tipos diferentes de
coenzimas aceptoras de electrones en cualquier clula dada, cada una capaz de mantener a los
electrones en un nivel energtico ligeramente diferente.
Una de las coenzimas que se encuentran ms frecuentemente se conoce como nicotinamida
adenina dinucletido (NAD).
Segn veremos, en el tema siguiente, un nucletido es una molcula compleja compuesta por
tres subunidades: un grupo fosfato, un monosacrido de cinco carbonos y una base nitrogenada.
Un dinucletido como el NAD, es una molcula formada por dos nucletidos. Los dos
nucletidos que forman la molcula del NAD contienen dos bases nitrogenadas diferentes,
nicotinamida y adenina.
La adenina es una molcula que mencionaremos frecuentemente en captulos siguientes, adems
de su papel como subunidad de la NAD y otras enzimas es parte de la molcula de ATP y es uno
de los principales componentes de los cidos nucleicos ADN y ARN (el uso de adenina para tres
propsitos diferentes es un ejemplo de la economa con la cual opera una clula viva).
La nicotinamina aparece como componente de la vitamina niacina. La niacina, al igual que otras
vitaminas es un compuesto requerido en pequeas cantidades, que nuestros cuerpos y los de
otros animales no pueden sintetizarla y, por lo tanto, debemos obtenerla en nuestra dieta. As
debemos ingerir alimentos que contengan niacina (que incluye tanto a la nicotinamida y al
cido nicotnico, pero que no debe ser confundida con la nicotina, que se encuentra en el
tabaco). Cuando la nicotinamida est presente, nuestras clulas pueden utilizarla para hacer
NAD. Varias otras coenzimas son tambin vitaminas o contienen vitaminas como subunidades
de su molcula.
Los otros componentes del NAD son dos molculas de azcar de cinco carbonos ribosa, y dos
grupos fosfato. En la molcula de NAD, las subunidades de ribosa estn a su vez unidas a la
subunidad nicotinamida y la otra a la subunidad adenina.

El anillo de nicotinamida est en el extremo activo de la NAD, la parte que acepta, y


posteriormente libera, a los electrones. En su estado oxidado, de aceptor de electrones, la
molcula tiene una carga positiva y se escribe NAD+ . Cuando acepta dos electrones y un protn
se reduce a NADH. Al igual que otras coenzimas, esta molcula es reciclada, o sea, regenera
NAD+ cuando NADH transfiere sus dos electrones y un protn a otro aceptor de electrones. As,
aunque esta coenzima est implicada en muchas reacciones celulares, el nmero real de
molculas NAD+ /NADH es relativamente pequeo.
VIAS ENZIMTICAS
Las enzimas tpicamente trabajan en serie, las vas a las que nos referimos previamente.
Enzima a
Producto 1

Enzima b
Producto 2

Enzima c
Producto 3

Enzima d
Producto 4

Producto final

Las clulas obtienen varias ventajas de este tipo de arreglo. Primero, los grupos de enzimas que
constituyen una va comn pueden segregarse dentro de la clula. Algunas enzimas se
encuentran en solucin, como en los lisosomas, mientras otras estn embutidas en la membrana
de orgnulos particulares. Las enzimas ubicadas en membranas parecen estar alineadas en
secuencia, de modo que el producto de una reaccin se mueve directamente a la enzima
contigua para la siguiente reaccin de la serie. Una segunda ventaja es que se produce escasa
acumulacin de productos intermedios, pues cada producto tiende a ser usado en la prxima
reaccin de la va. Una tercera ventaja y la ms importante- es que el encadenamiento de
reacciones en las vas enzimas impulsan a toda la serie de reacciones hacia delante por
cuestiones de equilibrio qumico que no nos toca considerar aqu.
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
Un incremento en la temperatura aumenta la velocidad de las reacciones enzimticas no
catalizadas, esto en efecto es tambin vlido para las reacciones catalizadas por enzimas pero
solo hasta cierto punto. Por arriba de 40C la actividad enzimtica cae muy rpidamente y a una
temperatura superior a 60C, la enzima que es una protena se desnaturaliza y pierde totalmente
su actividad es decir se inactiva.
Debido a que la actividad enzimtica aumenta con los incrementos de temperatura, la velocidad
de los procesos metablicos crece en forma importante durante las fiebres. Si la fiebre
continuara indefinidamente resultara fatal en parte por la sobredemanda metablica. Por otro
lado reducir la temperatura corporal (hipotermia) y en consecuencia la actividad de la mayora
de las enzimas ha resultado til cuando es importante reducir la demanda metablica global (por
ejemplo durante una ciruga a corazn abierto o en el traslado de rganos para el transplante).
EFECTOS DEL PH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
El PH de la solucin circundante tambin afecta la actividad enzimtica. La conformacin de
una enzima depende, entre otros factores, de las atracciones y repulsiones entre los aminocidos,
cuando el PH cambia, estas cargas cambian y con ellas cambia la configuracin de la enzima
hasta que se altera drsticamente, que ya no es funcional.
El PH ptimo de una enzima no es igual a otra, la enzima digestiva pepsina, por ejemplo,
funciona al muy bajo PH (muy cido) del estmago, en un ambiente donde la mayora de otras
enzimas seran desnaturalizadas permanentemente. Algunas enzimas se encuentran
habitualmente a un PH que no es su ptimo, sugiriendo que esta discrepancia puede no ser un
descuido evolutivo, sino una forma de amortiguar la actividad de las enzimas.

PRESENCIA DE INHIBIDORES ENZIMATICOS


Existen agentes qumicos que inhiben la accin cataltica de enzimas. Algunos de ellos ejercen
su accin unindose a sitios o grupos funcionales esenciales de la molcula de la enzima.
Inhibicin irreversible:
Un inhibidor irreversible es una sustancia que le provoca un cambio permanente en la enzima,
que resulta en un deterioro definitivo de su capacidad cataltica. Algunas sustancias inhiben a las
enzimas irreversiblemente, porque se unen permanentemente con grupos funcionales en claves
del sitio o centro activo o porque desnaturalizan completamente a la protena de modo tal que su
estructura terciaria no se puede reestablecer. Los gases neurotxicos, usados ampliamente
durante la Primera Guerra Mundial y actualmente prohibidos, se encuentran entre los venenos
ms potentes que se conozcan, inhiben irreversiblemente enzimas implicadas en la transmisin
del impulso nervioso, dando como resultado la parlisis y la muerte. Muchas drogas tiles,
incluyendo el antibitico penicilina son tambin inhibidores irreversibles de la actividad
enzimtica.
Inhibidores reversibles:
Son los que provocan una inhibicin enzimtica en tanto y en cuanto permanezcan unidos a la
enzima, si el inhibidor se elimina la inhibicin desaparece.

Terapia antiviral en la lucha contra el sida: inhibidores de enzimas virales


(adaptado de Microbiologa Mdica de Jawetz, Melnick y Adelberg)
Un nmero creciente de frmacos antivirales han sido aprobados para el tratamiento de la
infeccin por HIV. Las clases de frmacos incluyen nuclesidos y no nuclesidos inhibidores de
la enzima viral transcriptasa reversa e inhibidores de la enzima proteasa viral.
Terapia antiviral para el tratamiento del HIV disponible hoy en da:
Inhibidor nuclesidico de la transcriptasa inversa: ddI, AZT
Estos frmacos inhiben la replicacin del cido nucleico viral, inhibiendo la enzima
transcriptasa inversa que intervienen la formacin de bases pricas o pirimdicas o
inhibiendo las enzimas necesarias para que la replicacin del cido nucleico viral. Estos
frmacos son: ddI, AZT o zidovudina etc.
Inhibidor no nuclesidico de la transcriptasa inversa: nevirapina
este frmaco acta unindose directamente a la transcriptasa inversa y rompiendo el sitio
activo de la enzima. Tiene el inconveniente de que los virus del HIV desarrollan
rpidamente resistencia a este frmaco por lo que no puede utilizarse solo sino en
terapias combinadas.
Inhibidores de proteasa: el primer inhibidor de la proteasa viral aprobado para su uso en
humanos fue el saquinavir en el ao 1995. Se lo diseo mediante modelos de
computadora como una molcula que encaja perfectamente en el sitio activo de la
enzima proteasa del HIV. La sntesis de este compuesto es un proceso lento y
complicado que hace al frmaco muy costoso. Los inhibidores de la proteasa viral son
antivirales potentes debido a que la proteasa es absolutamente indispensable para la

produccin de virus infectante y esta enzima viral es diferente de las proteasas de las
clulas humanas.
Hoy en da se recomienda tratar a los pacientes infectados por el HIV con una
combinacin de frmacos que incluyan un inhibidor de la proteasa viral. Aunque los
nuevos antivirales son prometedores se requiere mayor desarrollo. Los regmenes
actuales de frmacos son complicados y costosos , no tolerados por todos los pacientes.
Otros inhibidores de la proteasa son indinavir y ritonavir.

DETERMINACIN DE ENZIMAS EN EL LABORATORIO:


VALOR DIAGNSTICO Y PRONOSTICO EN DISTINTAS ENFERMEDADES
El laboratorio de bioqumica clnica utiliza frecuentemente con fines diagnstico la
determinacin de enzimas en lquidos orgnicos o biopsias. Lo ms comn es realizar la
determinacin en plama sanguneo, razn por la cual analizaremos brevemente el posible origen
de las enzimas plasmticas.
Enzimas en el plasma sanguneo
Las enzimas existentes en el plasma sanguneo pueden ser especficas de este o no especficas.
Las primeras comprenden aquellas que cumplen su funcin en el plasma sanguneo como
mbito normal de accin. Entre estas enzimas se encuentran las que intervienen en el proceso de
coagulacin de la sangre. Son de inters clnico cuando estn disminuidas.
Las enzimas no especficas del plasma son aquellas que no tiene una funcin definida en el.
Normalmente su concentraciones baja o nula. Dentro de esta clase se pueden distinguir enzimas
extracelulares (normalmente producidas por glndulas de secrecin externa) y las enzimas
intracelulares.

No especficas
Enzimas plasmticas de secrecin
Extracelulares
Especficas
Intracelulares

Enzimas extracelulares o de secrecin:


Como la amilasa pancretica y la lipasa pancretica, se encuentran en el plasma en muy
pequea cantidad. Aumentan en sangre cuando existe pasaje desde la glndula productora
a la sangre o cuando su produccin est muy aumentada por ejemplo en una pancreatitis.
Enzimas intracelulares:
La membrana plasmtica no permite la salida de estas enzimas, y por lo tanto estas se
mantendrn dentro de la clula siempre y cuando dicha membrana se mantenga intacta,
cuando mayor sea el dao a la membrana plasmtica mayor ser la cantidad de enzimas
que pase a sangre.

Por ejemplo si la clula es alterada por procesos inflamatorios serios o por la interrupcin
en el suministro de oxgeno y nutrientes, la membrana se deteriora y puede llegar a
romperse. Los procesos ms graves producen ala total destruccin o necrosis celular. En
estos casos, el contenido de protenas, incluidas las enzimas pueden llegar a la sangre, un
clsico ejemplo de esto es el infarto agudo de miocardio, proceso en el cual un rea del
msculo cardaco queda sin irrigacin sangunea. En el plasma se puede constatar un
brusco aumento de ciertas enzimas. La magnitud y persistencia del incremento de esas
enzimas en suero tiene valor diagnstico.
Enfermedad
Infarto de miocardio
hepatitis
Enfermedades seas

Enzimas que estn aumentadas plasma


GOT (glutmico oxalactico transaminasa)
LDH (lactato deshidrogenasa)
CPK (creatinfosfoquinasa)
GOT (glutmico oxalactico transaminasa)
GPT (glutmico pirvico transaminasa)
FAL (fosfatasa alcalina)

Errores congnitos del metabolismo


Existe un grupo de enfermedades producidas por incapacidad gentica para sintetizar una
enzima determinada. En estos casos el laboratorio de anlisis clnicos ayuda a detectar a
pacientes portadores de este tipo de defecto. A continuacin detallaremos brevemente dos de las
enfermedades que se deben a defectos en la sntesis de una enzima en particular.

FENILCETONURIA

Rara enfermedad hereditaria de los recin nacidos en la que la enzima que procesa el
aminocido fenilalanina es defectuosa o no est presente, lo que produce una acumulacin de
fenilalanina en la sangre del nio afectado, poco despus del nacimiento. Si no se trata dentro de
las primeras semanas de vida, puede causar retraso mental y otros problemas neurolgicos
graves. Si se inicia pronto una dieta estricta en la que se elimina la fenilalanina y se sigue sta
con rigor, los nios afectados pueden desarrollarse con normalidad.
La fenilalanina suele convertirse en tirosina, otro aminocido. La enzima que desencadena esa
conversin, llamada fenilalanina hidroxilasa, no funciona bien en los pacientes con la
enfermedad. Esa situacin provoca un exceso de fenilalanina en la sangre, que daa el desarrollo
del sistema nervioso central del nio, lo que en algunos casos causa retraso mental,
convulsiones, temblores, desrdenes en el comportamiento y algunas formas de enfermedad
mental. Los enfermos que no reciben tratamiento suelen tener pelo rubio y ojos azules, ya que el
exceso de aminocido inhibe la formacin de melanina, el pigmento que proporciona al pelo y a
los ojos su color.
Los nios recin nacidos con fenilcetonuria no suelen mostrar signos de la enfermedad hasta
unas semanas o unos meses despus del nacimiento. Para establecer un diagnstico, es necesario
medir la concentracin de fenilalanina en la sangre del recin nacido. En la actualidad, en la
mayora de los pases desarrollados se realiza esta prueba a los recin nacidos antes de que
abandonen el hospital.
Es crucial que los nios a los que se les ha diagnosticado fenilcetonuria inicien una dieta baja
en fenilalanina en las primeras semanas de vida. Los alimentos ricos en protenas contienen
tambin este aminocido; por esa razn, las personas que padecen esta enfermedad hereditaria
deben evitar todas las fuentes concentradas de protenas, como la carne, el pescado, las aves, la
leche, los huevos, los productos lcteos, las nueces y las legumbres. Como los nios necesitan

una gran variedad de nutrientes para desarrollarse y crecer, deben tomar un sustituto nutricional
que consiste en una frmula especial libre de fenilalanina y rica en protenas. Los nios mayores
y los adolescentes que padecen la enfermedad deben seguir bebiendo esa frmula y
complementan sus dietas con una variedad de alimentos bajos en protenas, como frutas,
verduras, algunos cereales y otros productos especiales.

ALBINISMO
Se llama albinismo a la carencia de pigmentacin normal y se observa en todos los grupos
humanos. Esta situacin se debe a la deficiencia en tirosinasa, una enzima necesaria para la
produccin de melanina, que es el pigmento normal de la piel. Sin melanina, la piel carece de
proteccin frente al sol, envejece de forma prematura y es propensa al cncer. Tambin carecen
de pigmentacin los ojos, salvo el rojo de la sangre visible a travs de la retina, que no toleran la
luz. Los albinos guian los ojos incluso con la iluminacin normal en interiores, y suelen sufrir
trastornos de visin. Las gafas o las lentes de contacto ahumadas (oscuras) hacen su situacin
ms llevadera
APLICACIONES INDUSTRIALES
http://evidenzima.blogspot.com.ar/p/aplicaciones-industriales.html
Las enzimas son utilizadas en la industria qumica, y en otros tipos de industria, en donde se
requiere el uso de catalizadores muy especializados. Sin embargo, las enzimas estan limitadas
tanto por el numero de reacciones que pueden llevar a cabo como por su ausencia de estabilidad
en solventes orgnicos y altas temperaturas.
Diversas aplicaciones industriales de las enzimas:
1. LA AMILASA DE HONGOS Y PLANTAS cataliza la degradacin del almidon en
azucares sencillos USO produccion de azucares desde el almidon, como por ejm en la
produccion de jaraba de maiz. En la coccion al horno , cataliza la rotura del almidon de
la harina en azucar. La fermentacin del azcar llevada a cabo por levaduras produce el
dioxido de carbono que hace subir la masa
2. PROTEASAS: Los fabricantes de galletas las utilizan para reducir la cantidad de
protenas en la harina
3. TRIPSINA: Para pre-digerir el alimento digerido a bebs
4. CELULASAS, PECTINASAS: Aclarador de zumos de frutos
5. RENINA, derivado del estomago de animales rumiantes jvenes(terneros y
ovejas): Produccin de queso, usada para hidrolizar protenas.
6. ENZIMAS PRODUCIDAS POR BACTERIAS:Actualmente, cada vez mas usadas en
la industria lctea.
7. LIPASAS: Se introduce durante el proceso de produccion del queso roquefort para
favorecer la maduracin
8. LACTASAS: Rotura de la lactosa en glucosa y galactosa
9. PAPAINA: Ablandamiento de la carne utilizada para cocinar
10. AMILASAS, AMILOGLUCOSIDASAS Y GLUCOAMILASAS: Conversion del
almidon en glucosa y diversos azucares invertidos
11. GLUCOSAS ISOMERASA:Conversin de glucosa en fructosa durante la produccin
de jarabe de maz partiendo de sustancias ricas en almidn. Estos jarabes potencian las
propiedades edulcorantes y reducen las caloras mejor que la sacarosa y manteniendo el
mismo nivel de dulzor.
12. CELULASAS: Utilizadas para degradar la celulosas en azucares que pueden ser
fermentados
13. LIGNINASAS: Utilizada para eliminar residuos de lignina

Enzimas en la industria alimenticia


La siguiente tabla resume algunos ejemplos de enzimas que se emplean en diferentes
procesos de la industria alimenticia:

INDUSTRIA

ENZIMAS

USOS

Lctea

Tripsina.
Lactasa

Enmascara el gusto a xido.


Fabricacin de leche delactosada, evita la cristalizacin de
leche concentrada.

Quesera

Quimosina
(renina)
Lactasa
Lipasa

Coagulacin de las protenas de la leche (casena).


Influencia en el sabor y aceleracin de la maduracin.

Helados

Lactasa
Glucosaisomerasa

Evita la textura arenosa provocada por la cristalizacin.


Permite la utilizacin de jarabes de alta fructosa.

Crnicas

Papana, Fiscina Ablandamiento de carnes.


Bromelina
Produccin de hidrolizados.

Panificacin

Amilasa
Proteasa
Lipoxidasa
Lactasa

Mejora la calidad del pan.


Disminuye la viscosidad de la pasta.
Produce una miga muy blanca
Mejora la coloracin de la superficie.

Cervecera

Amilasas
Papana,
Pepesina

Usadas para licuar la pasta de malta.


Evitan la turbidez durante la conservacin de ciertos
productos.

Vinificacin

Pectinasas
Mejoran la clarificacin y extraccin de jugos.
Glucosa-oxidasa Evitan el oscurecimiento y los sabores desagradables.

Bebidas no
alcohlicas

Pectinasas
Glucosaisomerasa
Tannasa
Glucosa-oxidasa

Mejoran la clarificacin de jugos.


Conversin de la glucosa en fructosa (jarabes de alta
fructuosa).
Aumenta la solubilidad y disminuye la turbidez del t.
Evita el oscurecimiento y los sabores desagradables.

LA BIOTECNOLOGA Y LA INDUSTRIA TEXTIL Y CURTIEMBRE


El uso de enzimas en la industria textil tiene un fuerte impacto en los procesos productivos,
tanto en la produccin de hebras, hilados y tejidos como en el acabado y fabricacin del
producto.
En la industria textil las enzimas se pueden aplicar al tratamiento de fibras proteicas naturales
(lana y seda), fibras celulsicas (algodn, lino y camo) y fibras sintticas.
Por otro lado, en el proceso de elaboracin del cuero las enzimas son utilizadas en los procesos
de remojo, pelambre enzimtico y rendido o purga (lipasas, proteasas)

Consultar tambin:
http://arbor.revistas.csic.es/index.php/arbor/article/viewArticle/1958/2290

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