GRUPO 1: OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones de oxidorreduccin, en que tomos de

oxigeno hidrogeno son trasladados entre molculas:
Ared + Box

Aox + Bred

AH2 + B

A +BH2

En las reacciones REDOX, siempre tienen que estar

presentes a la vez el aceptor y el dador electrnico.

L-glutamato + H2O + NAD (P)+

oxoglutarato + NH3 + NAD (P) H+

SUB CLASES:
-

DESHIDROGENASAS.Son enzimas capaces de catalizar la oxidacin o

reduccin de un sustrato por sustraccin o adicin de
dos tomos de hidrgeno (deshidrogenacin),
empleando un par de coenzimas que actan como
aceptores o como donadores de electrones y protones
MALATO DESHIDROGENASA: La malato
deshidrogenasa (MDH) participa en el ciclo del
cido ctrico y existe en todos los organismos
aerobios.
PIRUVATO DESHIDROGENASA: su funcin es realizar
la descarboxilacin oxidativa del piruvato a acetato
desprendindose dixido de carbono.

SUCCINATO DESHIDROGENASA: s un complejo

proteico ligado a la membrana interna mitocondrial
que interviene en el ciclo de Krebs y en la cadena
de transporte de electrones, y que contiene FAD
(flavn-adenn-dinucletido) unido covalentemente.
LACTATO DESHIDROGENASA: es una enzima
catalizadora que se encuentra en muchos tejidos
del cuerpo, pero su presencia es mayor en el
corazn, hgado, riones, msculos, glbulos rojos,
cerebro y pulmones
ISOCITRATO DESHIDROGENASA: es una enzima
importante del metabolismo de los carbohidratos
participante en el ciclo de Krebs que cataliza la
descarboxilacin oxidativa del isocitrato en 2oxoglutarato. La IDH es dependiente del NAD + o
NADP+.
GLUTAMATO DESHIDROGENASA: cataliza la reaccin
de oxidacin del glutamato a 2-oxoglutarato
desprendindose amonaco.

2-

OXIDASAS.- Es una sub-clase de oxidoreductasa que cataliza

una reaccin redox que envuelve oxgeno molecular (O2)
Pueden ser:
GLUCOSA OXIDASA: Protena dimrica que cataliza la
oxidacin de beta-D-glucosa a D-glucono-1,5-lactona, que
luego se hidroliza a cido glucnico. Utilizada en
biosensores para detectar los niveles de glucosa y
conocer el nmero de electrones pasados por la enzima,
midiendo la diferencia en carga conectando un electrodo.

- EC 1.1.1, actun con NAD o NADP

como aceptor
-

EC 1.1.1.1: Alcohol deshidrogenasa.

AMINO OXIDASAS: Son enzimas reguladoras que

catalizan la oxidacin de un amplio rango de aminas
biognicas incluyendo muchos neurotransmisores,
histamina y aminas xenobiticas.
SULFIDRIL OXIDASAS: Protenas recien sintetizadas en
el periplasma son quienes le donan los electrones.Luego
pasan los electrones a la cadena de transporte en la
membrana interna (y finalmente a oxgeno).Las reacciones
REDOX de estas protenas permiten la adquisicin de
conformaciones funcionales de protenas periplsmicas.
DEAMINASAS.- Enzima que cataliza la hidrlisis del NH2
unido a compuestos amnicos. Las enzimas se suelen
denominar segn el sustrato, como la adenosn-desaminasa o
la guanosn-desaminasa.

EC 1.1.1.2: Alcohol deshidrogenasa (NADP+).

EC 1.1.1.3: Homoserina deshidrogenasa.

EC 1.1.1.4: (R,R)-butanodiol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.5: Acetona deshidrogenasa.

EC 1.1.1.6: Glicerol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.7: Propanodiol-fosfato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.8: Glicerol-3-fosfato deshidrogenasa (NAD+).

EC 1.1.1.9: D-xilulosa reductasa.

EC 1.1.1.10: L-xilulosa reductasa.

EC 1.1.1.11: D-arabinitol 4-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.12: L-arabinitol 4-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.13: L-arabinitol 2-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.14: L-iditol 2-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.15: D-iditol 2-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.16: Galactitol 2-deshidrogenasa.

Adenosin-desaminasa: La (ADA), es una enzima

esencial para el metabolismo de ciertos tipos de clulas del
organismo, en especial, de las clulas que se ocupan del
desarrollo del sistema inmune, como por ejemplo de los
linfocitos T. Cuando falta, se produce una enfermedad poco
frecuente llamada deficiencia de ADA y los nios que
nacen con este defecto gnetico tendrn una forma de la
llamada Inmunodeficiencia Combinada Grave.

Guanosn-desaminasa
CATALASAS.- La catalasa es una enzima que cataliza
la descomposicin del perxido de hidrgeno (H202) en
oxgeno y agua. Esta enzima utiliza como cofactor al
grupo hemo y al manganeso.
2 H2O2

2 H2O + O2

EC 1.1.1.17: Manitol-1-fosfato 5-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.35: 3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa.

EC 1.1.1.18: Inositol 2-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.36: Acetoacetil-CoA reductasa.

EC 1.1.1.19: Glucuronato reductasa.

EC 1.1.1.37: Malato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.20: Glucuronolactona reductasa.

EC 1.1.1.38: Malato deshidrogenasa (oxaloacetato

descarboxilante).

EC 1.1.1.21: Aldehdo reductasa.

-

EC 1.1.1.39: Malato deshidrogenasa (descarboxilante).

EC 1.1.1.40: Malato deshidrogenasa (oxaloacetato

descarboxilante) (NADP+).

EC 1.1.1.22: UDP-glucosa 6-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.23: Histidinol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.24: Quinato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.41: Isocitrato deshidrogenasa (NAD+).

EC 1.1.1.25: Shikimato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.42: Isocitrato deshidrogenasa (NADP+).

EC 1.1.1.26: Glioxilato reductasa.

EC 1.1.1.43: Fosfoogluconate 2-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.27: L-lactato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.44: Fosfogluconato deshidrogenasa (descarboxilante).

EC 1.1.1.28: D-lactato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.45: L-gulonato 3-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.29: Glicerato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.46: L-arabinosa 1-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.30: 3-hidroxibutirato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.47: Glucosa 1-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.31: 3-hidroxiisobutirato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.48: Galactosa 1-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.32: Mevaldato reductasa.

EC 1.1.1.49: Glucosa-6-fosfato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.33: Mevaldato reductasa (NADPH).

EC 1.1.1.34: Hidroximethilglutaril-CoA reductasa (NADPH).

EC 1.1.1.50: 3-alfa-hidroxiesteroid deshidrogenasa (Bespecfica).

EC 1.1.1.51: 3(o 17)-beta-hidroxiesteroid deshidrogenasa.

EC 1.1.1.52: 3-alfa-hidroxicolanato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.70: EC 1.2.1.3.

EC 1.1.1.53: 3-alfa-(o 20-beta)-hidroxisteroid deshidrogenasa.

EC 1.1.1.71: Alcohol deshidrogenasa (NAD(P)+).

EC 1.1.1.54: Alil-alcohol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.72: Glicerol deshidrogenasa (NADP+).

EC 1.1.1.55: Lactaldehdo reductasa (NADPH).

EC 1.1.1.73: Octanol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.56: Ribitol 2-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.74: Entrada borrada.

EC 1.1.1.57: Fructuronato reductasa.

EC 1.1.1.75: (R)-aminopropanol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.58: Tagaturonato reductasa.

EC 1.1.1.76: (S,S)-butanodiol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.59: 3-hidroxipropionato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.77: Lactaldehdo reductasa.

EC 1.1.1.60: 2-hidroxi-3-oxopropionato reductasa.

EC 1.1.1.78: Metilglioxal reductasa (NADH-dependiente).

EC 1.1.1.61: 4-hidroxibutirato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.79: Glioxilate reductasa (NADP+).

EC 1.1.1.62: Estradiol 17-beta-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.80: Isopropanol deshidrogenasa (NADP+).

EC 1.1.1.63: Testosterona 17-beta-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.81: Hidroxipiruvato reductasa.

EC 1.1.1.64: Testosterona 17-beta-deshidrogenasa (NADP+).

EC 1.1.1.82: Malato deshidrogenasa (NADP+).

EC 1.1.1.65: Piridoxina 4-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.83: D-malato deshidrogenasa (descarboxilante).

EC 1.1.1.66: Omega-hidroxidecanoato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.84: Dimethilmalato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.67: Manitol 2-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.85: 3-isopropilmalate deshidrogenasa.

EC 1.1.1.68: EC 1.5.1.20.

EC 1.1.1.86: Cetocido reductoisomerasa.

EC 1.1.1.69: Gluconato 5-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.87: Homoisocitrato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.88: Hidroximethilglutaril-CoA reductasa.

EC 1.1.1.106: Pantoato 4-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.89: EC 1.1.1.86.

EC 1.1.1.107: Piridoxal 4-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.90: Aril-alcohol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.108: Carnitina 3-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.91: Aril-alcohol deshidrogenasa (NADP+).

EC 1.1.1.109: EC 1.3.1.28.

EC 1.1.1.92: Oxaloglicolato reductasa (descarboxilante).

EC 1.1.1.110: Indolelactato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.93: Tartrato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.111: 3-(imidazol-5-yl)lactato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.94: Glicerol-3-fosfato deshidrogenasa (NAD(P)+).

EC 1.1.1.112: Indanol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.95: Fosfoglicerato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.113: L-xilosa 1-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.96: Diyodophenilpiruvato reductasa.

EC 1.1.1.114: Apiosa 1-reductasa.

EC 1.1.1.97: 3-hidroxibenzil-alcohol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.115: Ribosa 1-deshidrogenasa (NADP+).

EC 1.1.1.98: (R)-2-hidroxi-cido graso deshidrogenasa.

EC 1.1.1.116: D-arabinosa 1-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.99: (S)-2-hidroxi-cido graso deshidrogenasa.

EC 1.1.1.117: D-arabinosa 1-deshidrogenasa (NAD(P)+).

EC 1.1.1.100: 3-oxoacil-ACP reductasa.

EC 1.1.1.118: Glucosa 1-deshidrogenasa (NAD+).

EC 1.1.1.101: Acilglicerona-fosfato reductasa.

EC 1.1.1.119: Glucosa 1-deshidrogenasa (NADP+).

EC 1.1.1.102: 3-deshidroesfinganina reductasa.

EC 1.1.1.120: Galactosa 1-deshidrogenasa (NADP+).

EC 1.1.1.103: L-treonina 3-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.121: Aldosa 1-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.104: 4-oxoprolina reductasa.

EC 1.1.1.122: D-treo-aldosa 1-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.105: Retinol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.123: Sorbosa 5-deshidrogenasa (NADP+).

EC 1.1.1.124: Fructosa 5-deshidrogenasa (NADP+).

EC 1.1.1.125: 2-deoxi-D-gluconato 3-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.126: 2-dehidro-3-deoxi-D-gluconato 6deshidrogenasa.

EC 1.1.1.127: 2-dehidro-3-deoxi-D-gluconate 5deshidrogenasa.

EC 1.1.1.141: 15-hidroxiprostaglandina deshidrogenasa

(NAD+).

EC 1.1.1.142: D-pinitol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.143: Sequoyitol deshydrogenasa.

EC 1.1.1.144: Perillil-alcohol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.145: 3-beta-hidroxi-delta(5)-esteroide
deshidrogenasa.

EC 1.1.1.128: L-idonato 2-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.129: L-treonato 3-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.146: 11-beta-hidroxiesteroide deshidrogenasa.

EC 1.1.1.130: 3-dehidro-L-gulonato 2-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.147: 16-alfa-hidroxiesteroide deshidrogenasa.

EC 1.1.1.131: Manuronato reductasa.

EC 1.1.1.148: Estradiol 17-alfa-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.132: GDP-manosa 6-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.149: 20-alfa-hidroxiesteroide deshidrogenasa.

EC 1.1.1.133: dTDP-4-deshidroramnosa reductasa.

EC 1.1.1.150: 21-hidroxiesteroide deshidrogenasa (NAD+).

EC 1.1.1.134: dTDP-6-deoxi-L-talosa 4-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.151: 21-hidroxiesteroide deshidrogenasa (NADP+).

EC 1.1.1.135: GDP-6-deoxi-D-talosa 4-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.152: 3-alfa-hidroxi-5-beta-androstano-17-1 3-alfadeshidrogenasa.

EC 1.1.1.136: UDP-N-acetilglucosamina 6-deshidrogenasa.

-

EC 1.1.1.153: Sepiapterina reductasa.

EC 1.1.1.137: Ribitol-5-fosfato 2-deshidrogenasa.

-

EC 1.1.1.154: Ureidoglicolato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.155: Entrada borrada.

EC 1.1.1.156: Glicerol 2-deshidrogenasa (NADP+).

EC 1.1.1.157: 3-hidroxibutiril-CoA deshidrogenasa.

EC 1.1.1.138: Manitol 2-deshidrogenasa (NADP+).

EC 1.1.1.139: EC 1.1.1.21.

EC 1.1.1.140: Sorbitol-6-fosfato 2-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.158: UDP-N-acetilmuramato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.176: 12-alfa-hidroxiesteroide deshidrogenasa.

EC 1.1.1.159: 7-alfa-hidroxiesteroide deshidrogenasa.

EC 1.1.1.177: Glicerol-3-fosfato 1-deshidrogenasa (NADP+).

EC 1.1.1.160: Dihidrobunolol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.178: 3-hidroxi-2-metilbutiril-CoA deshidrogenasa.

EC 1.1.1.161: Colestanetetraol 26-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.179: D-xilosa 1-deshidrogenasa (NADP+).

EC 1.1.1.162: Eritrulosa reductasa.

EC 1.1.1.180: EC 1.1.1.131.

EC 1.1.1.163: Ciclopentanol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.181: Colest-5-eno-3-beta, 7-alfa-diol 3-betadeshidrogenasa.

EC 1.1.1.164: Hexadecanol deshidrogenasa.

-

EC 1.1.1.182: EC 1.1.1.228.

EC 1.1.1.183: Geraniol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.184: Carbonil reductasa (NADPH).

EC 1.1.1.185: L-glicol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.186: dTDP-galactosa 6-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.165: 2-alkin-1-ol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.166: Hidroxiciclohexanocarboxilate deshidrogenasa.

EC 1.1.1.167: Hidroximalonato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.168: 2-deshidropantolactona reductasa (A-especfico).

EC 1.1.1.169: 2-deshidropantoato 2-reductasa.

-

EC 1.1.1.187: GDP-4-deshidro-D-ramnosa reductasa.

EC 1.1.1.170: Esterol-4-alfa-carboxilato 3-deshidrogenasa

(descarboxilante).

EC 1.1.1.188: Prostaglandina-F sintasa.

EC 1.1.1.171: EC 1.5.1.20.

EC 1.1.1.189: Prostaglandina-E(2) 9-reductasa.

EC 1.1.1.172: 2-oxoadipato reductasa.

EC 1.1.1.190: Indol-3-acetaldehdo reductasa (NADH).

EC 1.1.1.173: L-ramnosa 1-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.191: Indol-3-acetaldehdo reductasa (NADPH).

EC 1.1.1.174: Ciclohexano-1,2-diol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.192: Alcohol de cadena larga deshidrogenasa.

EC 1.1.1.175: D-xilosa 1-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.193: 5-amino-6-(5-fosforibosilamino)uracil reductasa.

EC 1.1.1.194: Coniferil-alcohol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.195: Cinamil-alcohol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.196: 15-hidroxiprostaglandina-D deshidrogenasa

(NADP+).

EC 1.1.1.210: 3-beta-(o 20-alfa)-hidroxiesteroide

deshidrogenasa.

EC 1.1.1.211: Cadena larga-3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa.

EC 1.1.1.212: 3-oxoacil-ACP reductasa (NADH).

EC 1.1.1.197: 15-hidroxiprostaglandina deshidrogenasa

(NADP+).

EC 1.1.1.213: 3-alfa-hidroxiesteroide deshidrogenasa (Aespecfico).

EC 1.1.1.198: (+)-borneol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.214: 2-dehidropantolactona reductasa (B-especfico).

EC 1.1.1.199: (S)-usnato reductasa.

EC 1.1.1.215: Gluconato 2-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.200: Aldosa-6-fosfato reductasa (NADPH).

EC 1.1.1.216: Farnesol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.201: 7-beta-hidroxiesteroide deshidrogenasa

(NADP+).

EC 1.1.1.217: Benzil-2-methil-hidroxibutirato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.218: Morfina 6-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.219: Dihidrokaempferol 4-reductasa.

EC 1.1.1.220: 6-piruvoiltetrahidropterina 2'-reductasa.

EC 1.1.1.221: Vomifoliol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.222: (R)-4-hidroxifenillactato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.223: Isopiperitenol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.224: Manosa-6-fosfato 6-reductasa.

EC 1.1.1.225: Clordecona reductasa.

EC 1.1.1.226: 4-hidroxiciclohexanocarboxilato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.202: 1,3-propanodiol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.203: Uronato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.204: EC 1.17.1.4.
EC 1.1.1.205: IMP deshidrogenasa.
EC 1.1.1.206: Tropinona reductasa I.
EC 1.1.1.207: (-)-mentol deshidrogenasa.
EC 1.1.1.208: (+)-neomentol deshidrogenasa.
EC 1.1.1.209: 3(o 17)-alfa-hidroxiesteroide deshidrogenasa.

EC 1.1.1.227: (-)-borneol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.244: Metanol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.228: (+)-sabinol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.245: Ciclohexanol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.229: Diethil 2-metil-3-oxosuccinato reductasa.

EC 1.1.1.246: Pterocarpina sintasa.

EC 1.1.1.230: 3-alfa-hidroxiglicirretinato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.247: Codeinona reductasa (NADPH).

EC 1.1.1.231: 15-hidroxiprostaglandina-I deshidrogenasa

(NADP+).

EC 1.1.1.248: Salutaridina reductasa (NADPH).

EC 1.1.1.249: EC 2.5.1.46.

EC 1.1.1.250: D-arabinitol 2-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.251: Galactitol-1-fosfato 5-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.252: Tetrahidroxinaphthaleno reductasa.

EC 1.1.1.253: EC 1.5.1.33.

EC 1.1.1.254: (S)-carnitina 3-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.255: Manitol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.256: Fluoren-9-ol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.257: 4-(hidroximetil)benzenesulfonato
deshidrogenasa.

EC 1.1.1.258: 6-hidroxihexanoato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.259: 3-hidroxipimeloil-CoA deshidrogenasa.

EC 1.1.1.260: Sulcatona reductasa.

EC 1.1.1.261: Glicerol-1-fosfato deshidrogenasa (NAD(P)+).

EC 1.1.1.232: 15-hidroxiicosatetraenoato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.233: N-acilmanosamina 1-deshidrogenasa.
EC 1.1.1.234: Flavanona 4-reductasa.
EC 1.1.1.235: 8-oxocoformicina reductasa.
EC 1.1.1.236: Tropinona reductasa II.
EC 1.1.1.237: Hidroxiphenilpiruvato reductasa.
EC 1.1.1.238: 12-beta-hidroxisteroide deshidrogenasa.
EC 1.1.1.239: 3-alfa-(17-beta)-hidroxiesteroide deshidrogenasa
(NAD+).
EC 1.1.1.240: N-acetilhexosamina 1-deshidrogenasa.
EC 1.1.1.241: 6-endo-hidroxicineol deshidrogenasa.
EC 1.1.1.242: EC 1.3.1.69.
EC 1.1.1.243: Carveol deshidrogenasa.

EC 1.1.1.262: 4-hidroxitreonina-4-fosfato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.280: (S)-3-hidroxiacido-ester deshidrogenasa.

EC 1.1.1.263: 1,5-anhidro-D-fructosa reductasa.

EC 1.1.1.281: GDP-4-dehidro-6-deoxi-D-manosa reductasa.

EC 1.1.1.264: L-idonato 5-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.282: Quinato/siquimato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.265: 3-methilbutanal reductasa.

EC 1.1.1.283: Metilglioxal reductasa (NADPH-dependiente).

EC 1.1.1.266: dTDP-4-dehidro-6-deoxiglucosa reductasa.

EC 1.1.1.284: S-(hidroximetil)glutationa deshidrogenasa.

EC 1.1.1.267: 1-deoxi-D-xilulosa-5-fosfato reductoisomerasa.

EC 1.1.1.285: 3-deamino-3-oxonicotianamina reductasa.

EC 1.1.1.268: 2-(R)-hidroxipropil-CoM deshidrogenasa.

EC 1.1.1.286: Isocitrato-homoisocitrato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.269: 2-(S)-hidroxipropil-CoM deshidrogenasa.

EC 1.1.1.287: D-arabinitol deshidrogenasa (NADP+).

EC 1.1.1.270: 3-ceto-esteroide reductasa.

EC 1.1.1.288: Xantoxina deshidrogenasa.

EC 1.1.1.271: GDP-L-fucosa sintasa.

EC 1.1.1.289: Sorbosa reductasa.

EC 1.1.1.272: (R)-2-hidroxiacido deshidrogenasa.

EC 1.1.1.290: 4-fosfoeritronato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.273: Vellosimina deshidrogenasa.

EC 1.1.1.291: 2-hidroximethilglutarato deshidrogenasa.

EC 1.1.1.274: 2,5-didehidrogluconato reductasa.

EC 1.1.1.292: 1,5-anhidro-D-fructosa reductasa (formadora de

1,5-anhidro-D-manitol).

EC 1.1.1.275: (+)-trans-carveol deshidrogenasa.

-

EC 1.1.1.293: Entrada borrada.

EC 1.1.1.294: Clorofil(ida) b reductasa.

EC 1.1.1.295: Momilactona-A sintasa.

EC 1.1.1.276: Serina 3-deshidrogenasa.

EC 1.1.1.277: 3-beta-hidroxi-5-beta-esteroide deshidrogenasa.

EC 1.1.1.278: 3-beta-hidroxi-5-alpha-esteroide deshidrogenasa.

EC 1.1.1.279: (R)-3-hidroxiacido-ester deshidrogenasa.

EC 1.1.2, actun con citocromo como aceptor

EC 1.1.2.1: EC 1.1.99.5.

EC 1.1.2.2: Manitol deshidrogenasa (citocromo).

EC 1.1.3.14: Catecol oxidasa (dimerizante).

EC 1.1.2.3: L-lactato deshidrogenasa (citocromo).

EC 1.1.3.15: (S)-2-hidroxi-cido oxidasa.

EC 1.1.2.4: D-lactato deshidrogenasa (citocromo).

EC 1.1.3.16: Ecdisona oxidasa.

EC 1.1.2.5: D-lactato deshidrogenasa (citocromo c-553).

EC 1.1.3.17: Colina oxidasa.

EC 1.1.3.18: Alcohol secundario oxidasa.

EC 1.1.3, actun con oxgeno como aceptor

EC 1.1.3.1: EC 1.1.3.15.

EC 1.1.3.19: 4-hidroximandelato oxidasa.

EC 1.1.3.2: EC 1.13.12.4.

EC 1.1.3.20: Alcohol de cadena larga oxidasa.

EC 1.1.3.3: Malato oxidasa.

EC 1.1.3.21: Glicerol-3-fosfato oxidasa.

EC 1.1.3.4: Glucosa oxidasa.

EC 1.1.3.22: EC 1.17.3.2.

EC 1.1.3.5: Hexosa oxidasa.

EC 1.1.3.23: Tiamina oxidasa.

EC 1.1.3.6: Colesterol oxidasa.

EC 1.1.3.24: EC 1.3.3.12.

EC 1.1.3.7: Aril-alcohol oxidasa.

EC 1.1.3.25: Entrada borrada.

EC 1.1.3.8: L-gulonolactona oxidasa.

EC 1.1.3.26: EC 1.21.3.2.

EC 1.1.3.9: Galactosa oxidasa.

EC 1.1.3.27: Hidroxifitanato oxidasa.

EC 1.1.3.10: Piranosa oxidasa.

EC 1.1.3.28: Nucleosido oxidasa.

EC 1.1.3.11: L-sorbosa oxidasa.

EC 1.1.3.29: N-acilhexosamina oxidasa.

EC 1.1.3.12: Piridoxina 4-oxidasa.

EC 1.1.3.30: Polivinil-alcohol oxidasa.

EC 1.1.3.13: Alcohol oxidasa.

EC 1.1.3.31: Entrada borrada.

EC 1.1.3.32: EC 1.14.21.1.

EC 1.1.99.1: Colina deshidrogenasa.

EC 1.1.3.33: EC 1.14.21.2.

EC 1.1.99.2: 2-hidroxiglutarato deshidrogenasa.

EC 1.1.3.34: EC 1.14.21.3.

EC 1.1.99.3: Gluconato 2-deshidrogenasa (aceptor).

EC 1.1.3.35: EC 1.14.21.4.

EC 1.1.99.4: Dehidrogluconato deshidrogenasa.

EC 1.1.3.36: EC 1.14.21.5.

EC 1.1.99.5: Glicerol-3-fosfato deshidrogenasa.

EC 1.1.3.37: D-arabinono-1,4-lactona oxidasa.

EC 1.1.99.6: D-2-hidroxi-cido deshidrogenasa.

EC 1.1.3.38: Vanilil-alcohol oxidasa.

EC 1.1.99.7: Lactato-malato transhidrogenasa.

EC 1.1.3.39: Nuclesido oxidasa (formadora de H2O2).

EC 1.1.99.8: Alcohol deshidrogenasa (aceptor).

EC 1.1.3.40: D-manitol oxidasa.

EC 1.1.99.9: Piridoxina 5-deshidrogenasa.

EC 1.1.3.41: Xilitol oxidasa.

EC 1.1.99.10: Glucosa deshidrogenasa (aceptor).

EC 1.1.99.11: Fructosa 5-deshidrogenasa.

EC 1.1.99.12: Sorbosa deshidrogenasa.

EC 1.1.99.13: Glucsido 3-deshidrogenasa.

EC 1.1.99.14: Glicolati deshidrogenasa.

EC 1.1.99.15: EC 1.5.1.20.

EC 1.1.99.16: Malato deshidrogenasa (aceptor).

EC 1.1.99.17: EC 1.1.5.2.

EC 1.1.99.18: Celobiosa deshidrogenasa (aceptor).

EC 1.1.4, actun con disulfuro como aceptor

EC 1.1.4.1: Vitamina-K-epoxido reductasa (sensible a la

warfarina).

EC 1.1.4.2: Vitamina-K-epoxido reductasa (insensible a la

warfarina).

EC 1.1.5, actun con quinona o compuesto similar como

aceptor

EC 1.1.5.1: Entrada borrada.

EC 1.1.5.2: Quinoproteina glucosa deshidrogenasa.

EC 1.1.99, actun con otros aceptores

EC 1.1.99.19: EC 1.17.99.4.

EC 1.1.99.20: Alcano-1-ol deshidrogenasa (aceptor).

EC 1.1.99.21: D-sorbitol deshidrogenasa (aceptor).

EC 1.1.99.22: Glicerol deshidrogenasa (aceptor).

EC 1.1.99.23: Polivinil-alcohol deshydrogenasa (aceptor).

EC 1.1.99.24: Hidroxiacido-oxoacido transhidrogenasa.

EC 1.1.99.25: Quinato deshidrogenasa (pirroloquinolinaquinona).

EC 1.1.99.26: 3-hidroxiciclohexanona deshidrogenasa.

EC 1.1.99.27: (R)-pantolactona deshidrogenasa (flavina).

EC 1.1.99.28: Glucosa-fructosa oxidorreductasa.

EC 1.1.99.29: Pyranosa deshidrogenasa (aceptor).

EC 1.1.99.30: 2-oxo-cido reductasa.

EC 1.1.99.31: (S)-mandelato deshidrogenasa.

EC 1.1.99.32: L-sorbosa 1-deshidrogenasa.

2.1. Efecto de la temperatura sobre las enzimas (3,6).

Puesto que la estructura proteica es la que determina la actividad

enzimtica, cualquier causa que perturbe esta estructura puede
llevar a una prdida de actividad. Aunque el rango general de
temperaturas adecuadas para las reacciones enzimticas es muy
estrecho, los cambios ligeros suelen tener una considerable

influencia. La temperatura ptima para la mayora de las reacciones

enzimticas est, con pocas excepciones, entre 30C y 40C, en
que la actividad es mxima. Al aumentar la temperatura, la velocidad
de reaccin aumenta y, para casi todas las enzimas, un incremento
de 10C duplica e incluso triplica la velocidad de reaccin. Por otro
lado, sin embargo, ese mismo aumento de temperatura acelera
tambin la inactivacin de la enzima por desnaturalizacin trmica.
Para muchas enzimas la regin de inactivacin trmica extensiva
est muy prxima de la temperatura ptima.

Las enzimas muestran, a menudo, una marcada fragilidad trmica.

Cuando se calientan a temperaturas superiores a los 50C la
mayora de las enzimas, pero no todas, se denaturan, y unas pocas
muestran desnaturalizacin cuando se enfran aproximadamente a
5C. A temperaturas bajas, aunque la actividad enzimtica procede
muy lentamente, ella no se detiene del todo, hecho que debe
tenerse en cuenta en la industria congeladora de alimentos. A menos
que se inactiven previamente las enzimas objetables, la mayora de
los alimentos congelados experimentan un considerable deterioro
despus de un almacenamiento prolongado, porque a temperaturas
tan bajas como -18C algunas reacciones enzimticas siguen
teniendo lugar. Habitualmente la desnaturalizacin a alta
temperatura es irreversible, debido a que se rompen las fuerzas
dbiles de enlace al aumentar la vibracin trmica de los tomos
componentes, fenmeno que daa la estructura tridimensional.

Es importante sealar que una misma enzima, aislada de tejidos

diferentes, puede tener diferente capacidad de resistencia a la
desnaturalizacin suave por el calor, hecho que es til con fines de
identificacin o de diagnstico.

Otras aplicaciones de la desnaturalizacin por el calor son la

esterilizacin de alimentos e instrumentos y la pasteurizacin de la
leche; ambos procesos dependen de la destruccin rpida por calor
de las enzimas esenciales de los microorganismos contaminantes.

La mayora de las enzimas son, pues, muy termolbiles y

habitualmente es suficiente aplicar una temperatura de 40 a 80C
por 2 a 5 minutos, a fin de destruir su actividad.

Es este hecho de inactivacin completa de las enzimas el que se

utiliza ampliamente en la industria alimentara. En la mayor parte de
los casos de preservacin de alimentos, es deseable que no haya
continuacin alguna de actividad enzimtica.

Si ello ocurriera se podra producir, por ejemplo, un cambio en el

color de la clorifila o de los carotenoides, o producirse el
pardeamiento de varios alimentos; podra alterarse el sabor de los
hidratos de carbono, o producirse la rancidez de las grasas. Tambin
la persistencia de actividad enzimtica podra provocar cambios en
el aroma o en el valor nutritivo de las protenas (o de las vitaminas)
y, finalmente, la presencia de enzimas pectinolticas puede producir
un cambio total en la textura de los alimentos.

El tratamiento con calor es, sin duda, un mtodo adecuado para la

destruccin de microorganismos que alteran los alimentos
(esterilizacin por calor y pasteurizacin). De esta manera un
procesamiento trmico adecuado puede lograr simultneamente la
preservacin microbiolgica y la estabilizacin de los alimentos. A
veces la actividad residual de una enzima (no necesariamente
objetable) se usa como prueba de la suficiencia de un proceso de
tratamiento con calor.

As, la ausencia de actividad fosfatsica de la leche es un buen

indicador de si la leche ha sido pasteurizada adecuadamente, ya
que esta enzima se inactiva completamente por la dosis de
tratamiento trmico necesaria para destruir agentes patgenos.

Las enzimas difieren ampliamente en su resistencia a la inactivacin

trmica. Las peroxidasas vegetales son particularmente estables
(120C por unos minutos no son suficientes para destruirlas del
todo). La velocidad de inactivacin trmica depende tambin del pH,
fuerza inica y del estado fsico de la enzima en el material
alimentario: si la enzima est igualmente bien distribuida por todo el
producto o adsorbida sobre partculas slidas (como ocurre con las
enzimas pectinolticas y las fenolasas, las cuales estn adsorbidas
en la pulpa de varios jugos de frutas).

Existen situaciones en la tecnologa de alimentos en las que algunas

enzimas, a pesar de haber sido inactivadas, se "regeneran" y su
actividad se renueva despus de cierto tiempo. Este tipo de
regeneracin enzimtica ha sido observada en los casos de
peroxidasas (leche, verduras); catalasa (verduras); lipasa (productos
de la leche) y enzimas pectinolticas (jugos ctricos). La regeneracin
seria el resultado de una reorganizacin, al menos parcial, de la
molcula proteica, restablecindose las estructuras de los sitios
activos que haban sido alterados por la desnaturalizacin.

La reversin de la desnaturalizacin es un proceso lento, pero

durante el almacenamiento prolongado de los alimentos procesados
habra tiempo suficiente para la regeneracin, detectable, de
algunas enzimas. De esta manera, la estabilidad de los alimentos
con respecto al dao de stos por las enzimas es una funcin tanto
de la "profundidad" de la inactivacin trmica como del tiempo y
condiciones de almacenamiento.

2.2. Efecto de las radiaciones (3).

Las enzimas se afectan tambin por irradiacin con ondas

electromagnticas. La inactivacin por luz ultravioleta se debera a la
fotolisis de grupos disulfuro y aromticos de los aminocidos que
constituyen las protenas. La inactivacin de la pepsina se atribuye a
la oxidacin del grupo fenlico de la tirosina. Estos efectos sobre las
enzimas son de escaso rendimiento, por lo que la luz ultravioleta no
es de aplicacin prctica, desde este punto de vista, en la tecnologa
alimentara.

En cambio, la irradiacin de los alimentos con radiaciones ionizantes

(radiaciones beta, gamma, etc.) es de considerable importancia en el
procesamiento de alimentos y ya est en uso en escala comercial.
Uno de los mayores problemas en este campo es el hecho de que la
destruccin de las enzimas requiere de dosis de radiacin mucho
ms elevadas que para la destruccin de los microorganismos. En
algunos casos es ms prctico utilizar en forma combinada calor e
irradiacin para inactivar enzimas.

La actividad lipoxidsica puede reducirse al 67% de su valor inicial

Los alimentos son sistemas en los cuales parte del agua est
fuertemente absorbida sobre la superficie de sustancias polimricas
(protenas, carbohidratos macromoleculares). Esto queda
claramente establecido por el hecho que la presin de vapor del
agua sobre un alimento con un contenido de humedad bajo o
intermedio es considerablemente menor que el que predice la Ley
de Raoult. Esto se conoce como "agua ligada". En estos casos; la
actividad del agua es inferior al valor que le correspondera por su
concentracin. Una de las razones para este efecto es el hecho que
el "agua libre" est parcialmente atrapada en la estructura porosa
del alimento y, por lo tanto, est sujeta a la accin depresora de los
capilares sobre la presin de vapor. A niveles ms altos del
contenido de humedad el sistema se comporta en realidad como una
solucin acuosa. De hecho la concentracin molar de los solutos es
habitualmente tan baja que la actividad del agua pronto alcanza
valores cercanos a la unidad.

La disponibilidad de agua, medida como actividad del agua, tiene

una fuerte influencia sobre la velocidad de las reacciones por
enzimas, es decir, la actividad enzimtica aumenta al aumentar el
contenido de "agua libre" y ello ocurre no slo en las reacciones
hidrolticas, en las que el agua es uno de los reactantes obvios, sino
tambin en las reacciones no-hidrolticas.

La velocidad de las reacciones enzimticas se ve fuertemente

influida por la naturaleza y concentracin de los solventes.

En la prctica es de gran importancia el efecto de la cantidad de

humedad de los alimentos sobre la velocidad de la reaccin
enzimtica. Incluso en los alimentos denominados desecados la
accin enzimtica procede a una velocidad medible.

A niveles muy bajos de humedad, la actividad enzimtica puede ser

afectada cualitativamente. Es el caso de la -amilasa que a una
humedad del 20 %o (o 4% de "agua libre") produce principalmente
glucosa y maltosa a partir de almidn. A niveles ms elevados de
humedad se forman tambin otros oligosacridos. Quizs lo que
ocurre es que a niveles muy bajos de "agua libre", la rigidez del
medio impide la difusin de la enzima o del substrato, limitndose

por irradiacin a pH7 con 9x rad. Existe una prdida adicional

postradiacin. Si la enzima se irradia y luego se calienta, el efecto de
ambos tratamientos es sinergstico. Si la enzima se calienta primero
y luego se irradia, el efecto es meramente aditivo.

2.3. Efecto de la humedad (3,4).

En los alimentos, al igual que en cualquier sistema biolgico, el agua

es uno de los componentes ms importantes.

Por ser un solvente, el agua sirve para poner en contacto a las

diversas molculas que interactan. Adems, la reactividad de
muchas sustancias depende de la disociacin inica y de la
configuracin molecular y, por lo tanto, de la hidratacin. El agua es
a menudo uno de los reactantes o uno de los productos de la
reaccin.

Hoy se sabe que la influencia del agua sobre la reactivacin del

sistema no est relacionada slo con el contenido real de agua, sino
tambin con el estado de las molculas de agua.

La disponibilidad de agua es una funcin tanto del contenido como

del estado y se expresa adecuadamente por el concepto
denominado "actividad del agua" ( ) que equivale a la relacin entre
la presin de vapor de agua sobre el sistema (p) y la presin de
vapor del agua pura (Po) a la misma temperatura:

Si los alimentos fueran simples mezclas de agua con sustancias

inertes que no interactan de ninguna manera con las molculas de
agua, la actividad del agua seria siempre 1, cualquiera sea el
contenido de agua.

as la hidrlisis a aquellas porciones del substrato que estn en

contacto inmediato con la enzima.

En los cereales y harinas almacenados es posible detectar,

fcilmente, actividad lipoltica y proteoltica. A niveles de humedad
superiores a 15% esta actividad es debida, generalmente, a las
enzimas de los hongos que crecen en el cereal y que pueden
participar tambin en las reacciones hidrolticas, desarrollndose
amargor o rancidez por la accin enzimtica sobre la fraccin
proteoltica o lipdica durante el almacenamiento.
Los mtodos modernos de liofilizacin de carnes y verduras han
introducido problemas similares a estas industrias. La actividad
enzimtica se determina generalmente en estos casos por mtodos
autolticos, ya que la velocidad de la reaccin enzimtica es baja.
Por ejemplo, en el msculo de cerdo liofilizado se usa la
desaparicin del glicgeno muscular como un ndice de actividad
enzimtica a diferentes niveles de humedad.

2.4. Efecto del pH y del estado inico (3,6).

La actividad enzimtica guarda tambin relacin con el estado inico

de la molcula y, especialmente, de la parte proteica, puesto que las
cadenas polipeptdicas contienen grupos que pueden ionizarse
(principalmente grupos carboxilos y aminos de los aminocidos
constituyentes) en un grado que depende del pH existente. Como
ocurre con las protenas, las enzimas poseen un punto isoelctrico al
cual su carga libre neta es cero. El pH del punto isoelctrico, como
regla, no es igual al pH al cual se observa actividad mxima. El pH
ptimo de las enzimas varia ampliamente; la pepsina, que existe en
el medio cido del estmago, tiene un pH ptimo de alrededor de
1,5, mientras que la arginasa tiene un pH ptimo de 9,7. Sin
embargo, la gran mayora de las enzimas tienen un ptimo entre pH
4 y 8. Algunas enzimas muestran una amplia tolerancia a los
cambios del pH, pero otras trabajan bien slo en un rango estrecho.
Cualquier enzima que se someta a valores extremos de pH, se
desnaturaliza. Esta sensibilidad de las enzimas a la alteracin del pH
es una de las razones por la que la regulacin del pH del organismo
es controlada celosamente y explica por qu las desviaciones de la
normalidad pueden implicar graves consecuencias.

Muchas enzimas existen en el organismo a un pH ms bien alejado

de su valor ptimo. Esto se debe, en parte, a la diferencia del medio
ambiente "in vivo" con respecto al "in vitro". Esto recalca tambin
que el control, del pH puede representar un importante medio para
regular la actividad enzimtica.

Las protenas sufren cambios en su solubilidad, presin osmtica y

viscosidad a diferentes valores de pH. Es probable que el cambio en
la actividad enzimtica, al variar los valores de pH, se deba a los
cambios en la ionizacin ya sea de la enzima, del substrato o del
complejo enzima-substrato.

A1 determinar la velocidad de reaccin de una enzima y para cierta

concentracin de substrato, a diferentes valores de pH, se observa
que la curva resultante tiene forma de campana. Se le denomina
curva de pH: actividad. Esta curva no caracteriza, necesariamente, a
una enzima, puesto que el pH ptimo puede variar para diferentes
substratos, ni tampoco son similares las curvas de pH: actividad
para dos enzimas que hidrolizan el mismo enlace en un substrato.
Por ejemplo, las pectinometilesterasas hidrolizan especficamente
los enlaces ster de polimetilgalacturonatos. La pectinometilesterasa
obtenida de un hongo tiene un pH ptimo de 5,0; la de frjoles tiene
su ptima actividad a pH cercano a 8,5.

Estas diferencias sobre los pH ptimos de enzimas que actan

sobre substratos similares es de la mayor importancia en el
procesamiento de alimentos. Una enzima tiene que tener buena
actividad proteoltica a un pH de 4,5 a fin de ser una enzima a
prueba de congelacin, o a niveles de pH superiores a 5,5 para ser
un buen ablandador de carne. Para la mayora de las aplicaciones
prcticas, el pH del alimento no puede ser ajustado como para
adecuarlo al pH ptimo de una enzima determinada. La enzima debe
escogerse en base a su actividad al pH natural del alimento. Existen
algunas excepciones notables en que es factible y prctico el ajuste
del pH. Para la produccin de glucosa, la pasta de almidn se ajusta
a un pH entre 5 y 7 para la hidrlisis ptima por la alfa-amilasa
bacteriana. En cambio, el pH se ajusta entre 4 y 6 para la ptima
sacarificacin por la amilasa de hongos o de cereales.

La velocidad de inactivacin de las enzimas vara para los diferentes

valores de pH y, por lo tanto, un alza en la temperatura puede
cambiar el pH ptimo. As, en la industria de cereales el aumento de
temperatura hace variar el pH ptimo de la beta-amilasa hacia
valores ms altos de pH. Puede aplicarse una variacin intencional
del pH para destruir especficamente una enzima como, por ejemplo,
la inactivacin diferencial de alfa-amilasa y proteasas en
preparaciones enzimticas de hongos.
Es necesario recalcar, sin embargo, que el trmino "pH ptimo" no
tiene una significacin fsico-qumica bien definida. Es mejor, en
general, referirse a un rango de pH favorable para una reaccin
dada. Este rango depende no slo de la naturaleza de la enzima
particular, sino tambin del substrato y de la concentracin de ste,
de la estabilidad de la enzima, de la temperatura y de la extensin
del periodo de reaccin.

2.5. Sitio activo y especificidad enzimtica (5,8).

Algunas enzimas tienen una especificidad prcticamente absoluta

para un determinado substrato y no atacarn ni siquiera a molculas
muy relacionadas. Por ejemplo, la enzima aspartasa cataliza la
adicin reversible de amoniaco. Al doble enlace del cido fumrico,
pero a ningn otro cido no saturado.. La aspartasa tambin
presenta una rgida estereoespecificidad y especificidad geomtrica;
por eso no desamina D-aspartato ni adiciona amonaco al maleato,
que es el ismero geomtrico-cis del fumarato. Otro ejemplo de
especificidad absoluta es el de la maltasa verdadera, que slo
desdobla al azcar maltosa. En el otro extremo estn las enzimas
que tienen una especificidad relativamente amplia y actan sobre
muchos compuestos que presentan una caracterstica comn. Por
ejemplo, la fosfatasa de rin cataliza la hidrlisis de muchos
steres diferentes del cido fosfrico, pero a velocidades variables.
Otro ejemplo lo constituyen las lipasas, que pueden romper la unin
entre el cido y el alcohol en el lpido, en tanto sta sea una unin
ster (desdoblan igual etilbutirato que un triglicrido).

Del estudio de la especificidad de las enzimas por el substrato surgi

la idea de que existe una relacin complementaria tipo llave-

cerradura entre la molcula de substrato y un rea especfica sobre

la superficie de la molcula de la enzima, denominada el sitio activo
o sitio cataltico, al cual se une la molcula del substrato, mientras
experimenta la reaccin cataltica.

Dos caractersticas estructurales determinan la especificidad de una

enzima por su substrato: a) el substrato debe poseer el enlace
qumico especfico o unin, que puede ser atacado por la enzima, y
b) el substrato debe tener habitualmente algn otro grupo funcional,
un grupo de unin, que se une a la enzima y ubica en posicin a la
molcula de substrato de modo que el enlace susceptible se
disponga apropiadamente en relacin al sitio activo de la enzima.

2.6. Isoenzimas (6,9).

Los isoenzimas constituyen formas moleculares mltiples de una

misma enzima que catalizan fundamentalmente la misma reaccin,
pero difieren en sus propiedades qumicas, fsicas, estructurales o
inmunoqumicas; Se originan estas diferencias en su biosntesis,
debido a causas genticas. Su diferencia radica en la estructura
primaria de su protena, ocurriendo como dmeros o tetrmeros,
compuestos ya por subunidades idnticas o no.

Muchas enzimas existen en la misma especie o tejido y aun dentro

de la misma clula. A menudo limitadas a un rgano, pueden
pertenecer, sin embargo, tambin a organismos diferentes (enzimas
isodinmicas).

Uno de los ejemplos ms conocidos de isoenzimas es el de la

dehidrogenasa lctica que est presente en los tejidos animales en 5
formas, separables por electroforesis. Estas 5 isoenzimas estn
constituidas por la combinacin de dos clases diferentes de cadenas
polipeptdicas, de un peso molecular de 33.500 cada una: Las
cadenas "M" (de msculo) y "H" (de heart, corazn).

Para identificar y diferenciar isoenzimas se usan mtodos

cromatogrficos (en columna); electroforticos (en papel o gel);
inhibidores qumicos (ditio-treitol) o los respectivos antisueros contra
isoenzimas. Estos ltimos representan anticuerpos inhibidores

obtenidos por va inmunolgica (de sueros ovinos o caprinos) que

actan generalmente por precipitacin en la solucin reactiva, al ser
insoluble el complejo enzima - antisuero.

La identificacin y diferenciacin de isoenzimas tiene aplicacin en

el diagnstico de ciertas enfermedades para poder localizarlas en un

determinado rgano como, por ejemplo, en el infarto cardiaco,

mediante las isoenzimas de la creatin-fosfokinasa (CPK)