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MECANISMOS DE ACCIN ENZIMATICAS

La accin de los catalizadores consiste en disminuir la Ea Energa de


activacin.
Las enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya que disminuyen
la energa de activacin an ms que los catalizadores inorgnicos.
El mecanismo de accin sigue los siguientes pasos:
1. En primer lugar, se forma un complejo: enzima-sustrato.
2. En segundo lugar, el sustrato y, la coenzima si fuera necesaria, se unen al
centro activo de la enzima. En el centro activo, se encuentran restos terminales de
aminocidos que establecen interacciones qumicas con el sustrato; estas
interacciones son las responsables de la transformacin, ya que producen
reordenamientos de los electrones, que debilitan ciertos enlaces y favorecen la
formacin de otros, desencadenando la transformacin bioqumica.
3. Por ltimo, los productos de la reaccin se separan del centro activo, y la
enzima se recupera intacta para nuevas catlisis.

Para que una reaccin qumica tenga lugar, las molculas de los reactantes deben
chocar con una energa y una orientacin adecuadas.
La enzima
Aumenta la concentracin efectiva de los sustratos (aumenta la posibilidad
de choque)
Permite que los reactantes (sustratos) se unan a su centro activo con una
orientacin ptima para que la reaccin se produzca, y
Modifica las propiedades qumicas del sustrato unido a su centro activo,
deblitando los enlaces existentes y facilitando la formacin de otros nuevos.

Modelo de llave-cerradura:
Emil Fischer 1894
Como lo indica su nombre, este modelo plantea una analoga entre la
interaccin de las enzimas con su sustrato y el funcionamiento de una llave
que se complementa especficamente con una nica chapa o cerradura. Si
bien es cierto que este modelo da cuenta de la relacin especfica entre una
enzima y su sustrato, sugiere una interaccin ''rgida'' entre ellos, condicin
que algunos cientficos actualmente cuestionan.

Modelo de encaje-inducido:
Daniel Koshland 1958
Este modelo sugiere una interaccin ms flexible y plstica entre la enzima
y su sustrato. La idea es que a medida que el sustrato se acerca a la
enzima, induce cambios de forma en ella, de manera de acomodarse y
as establecer la relacin especfica que caracteriza a esta interaccin

Las enzimas pueden actuar de diversas formas, siempre dando lugar a una
disminucin de
Reduciendo la variacin de entropa necesaria para alcanzar el estado de
transicin (Ea) de la reaccin mediante la accin de orientar correctamente
los sustratos, favoreciendo as que se produzca dicha reaccin.
Reduccin de la energa de activacin mediante la creacin de un ambiente
en el cual el estado de transicin es estabilizado.
Reduciendo la energa del estado de transicin, sin afectar la forma del
sustrato, mediante la creacin de un ambiente con una distribucin de
carga ptima para que se genere dicho estado de transicin.
Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de
Temperatura.
Bibliografa
Lehningers, Principles of Biochemistry. David L. Nelson & Michael M. Cox.
Fifth Edition. W. H. Freemanand Company. New York. Pag. 189