RESUMO DE BIOQUIMICA Captulo 2

Ligaes de hidrognio entre molculas de gua produzem a fora coesiva que torna a
gua lquida temperatura ambiente e favorece a ordenao das molculas de gua para
a formao de cristais (gelo).

As ligaes de hidrognio conferem gua uma alta coeso interna, fazendo com que o
seus pontos de liquefao e ebulio sejam mais altos do que o de outros solventes
similares.

Cada hidrognio sustenta uma carga positiva parcial e o oxignio uma carga negativa
parcial. O resultado uma atrao eletrosttica entre um oxignio de uma molcula de
gua e um hidrognio de uma outra molcula de gua: ligao de hidrognio (10%
covalente e 90% eletrosttica).

Cada molcula de gua forma ligaes de hidrognio com 3,4 outras molculas de gua.
Na forma de gelo, a gua forma 4 ligaes de hidrognio. Portanto de acordo com a
equao da densidade o gelo menos denso que a gua por ocupar maior volume.
Delta G: negativo reao espontnea.
Delta G: positivo reao no espontnea.
Delta G: zero reao no ocorre.
gua forma ligao de hidrognio com outros solutos polares.
Molculas apolares no podem interagir com a gua, formando aglomerados de maneira
a interferir o mnimo possvel na interao gua-gua.
No caso de solutos hidrofbicos, _H>0, _S<0 e, portanto, _G positivo e a reao no
favorvel.
A regio hidroflica de uma molcula anfiptica tende a interagir com a gua, j a regio
hidrofbica da molcula tende a evitar o mximo possvel o contato com a gua
formando agrupamentos, gerando micelas.
Interaes hidrofbicas ocorrem entre as regies no-polares, porm, o que estabiliza a
micela a minimizao do nmero de molculas de gua ordenadas em volta das
regies hidrofbicas.
cidos podem ser considerados como doadores de prtons e bases como aceptoras
de prtons.
Tampes so importantes para evitar variaes bruscas de pH
Quase todo processo biolgico dependente do pH;

 Enzimas apresentam grupos ionizveis, que so influenciados pelo pH;

O pH mantido pela presena de cidos fracos e suas bases conjugadas.
Sistema Tampo: quando OH- ou H+ adicionado, a variao de pH menor na regio
de tamponamento (pKa 1).
O pka o PH onde a substncia em questo 50% ionizada e 50% no ionizada.
Regio de tamponamento = +_ 1 ph
PKA = -log (Ka)
Ka= [H+].[A-]
[AH]
PH= -log [H+]
Quanto menor o valor do PKA mais cido (igual PH).
Captulo 3
Existem 20 tipos diferentes de aminocidos (aa) na estrutura primria das protenas.
Os aa so ligados atravs de ligaes covalentes.
Esses aa podem ser arranjados em sequncias diferentes e gerando protenas de
tamanhos diferentes, o que fornece grande diversidade s protenas.
aa diferem uns dos outros por sua cadeia lateral (R)
Todos tm um grupo carboxil, um grupo amino ligados ao carbono central.

O C dos aa esto ligados a 4 grupos diferentes (exceto pela glicina cujo R=H),
constituindo-se em centros quirais.
Os aa podem se apresentar como dois estereoismeros.
Configurao de Fisher: aa encontra-se na configurao L ou D, de
acordo com a configurao do gliceraldedo.
Estereoismeros L e D so como a mo direita e a mo esquerda:
so semelhantes, mas no podem ser sobrepostas
Os aa presentes na estrutura de protenas so todos estereoismeros L.

D-aa s foram encontrados em poucos peptdeos pequenos presentes na parede celular

bacteriana e em certos antibiticos peptdicos.
Mas porque ser que a natureza selecionou apenas o estereoismero L???
R: Porque para se formar estruturas estveis e repetitivas, preciso que essa ocorra a
partir de um tipo nico de estereoismero de aa.
R: Porque enzimas so estereoespecficas, diferenciando um estereoismero do outro.
Os aa podem ser classificados de acordo com as caractersticas do seu grupo R.
AA apolares: leucina, isoleucina, metionina, glicina, alanina, prolina e valina.
AA aromticos: fenilalanina, tirosina e triptopsina.
AA polares: serina, treonina, cistena, asparagina, glutamina.
Pontes dissulfeto tm funo importante na estrutura de muitas protenas uma vez que
essas formam interaes covalentes entre partes de um mesmo polipeptdeo ou entre
polipeptdeos diferentes. Ocorre apenas entre cistenas e o conjunto C-C forma uma
cistina.
AA positivos: histidina, arginina e lisina.
A histidina o nico aa que tem um grupo R ionizvel com pKa prximo ao pH neutro,
assim a histidina pode se encontrar positivamente ionizada ou sem carga no pH 7,0.
Devido a essa caracterstica, os resduos de histidina facilitam muitas reaes
catalisadas por enzimas por servirem como doadores/aceptores de prtons.
AA negativos: aspartato e glutamato.
Alm desses 20 aa, protenas podem conter resduos de aa que foram modificados aps
terem sido incorporados sequncia da protena.
Aminocidos podem ainda ser alterados por fosforilao, metilao, acetilao,
adenilao, ADP-ribosilao, etc.
Aminocidos podem agir como cidos e bases fracas: As formas no ionizadas no
ocorrem em quantidades apreciveis em soluo aquosa, onde predominam as formas
ionizadas.
Um aa com cadeia lateral no ionizvel um cido diprtico.
O pKa de qualquer grupo funcional pode ser altamente afetado por seu ambiente
qumico. Esse fenmeno muitas vezes explorado pelo stio ativo de enzimas para
promover mecanismos de reao que dependem de valores de pKa alterados de resduos
que so doadores/aceptores de prtons.
Ponto isoeltrico: o ponto no qual no existe carga eltrica em determinado PH. Este
PH pode ser encontrado a partir da mdia aritimetica:
PH= PK1+PK2
2

Peptdeos so cadeias de aa.

Ligao peptdica: bastante estvel no ambiente celular (meia vida de 7 anos).
Oligopeptdeos .... Polipeptdeos (at 10 mil aa) ... Protenas ...
Capitulo 4
Protenas so essenciais vida e participam dos vrios processos enzimticos
A bactria Escherichia coli apresenta 3 mil protenas diferentes, j seres humanos
possuem cerca de 25 mil genes, os quais codificam um nmero muito maior de
protenas diferentes.
As protenas so molculas essenciais para a estrutura e funo das clulas,
desempenhando ampla variedade de funes biolgicas.
A funo das protenas totalmente dependente de sua estrutura tridimensional.
Enzimas so protenas que catalisam reaes qumicas no metabolismo.
A estrutura primria de uma protena (sequncia de a) determina como a protena ir se
enovelar em sua estrutura terciria.
Evidncias:
1) mutaes de um nico aa podem alterar a funo de uma protena (ex.: anemia
falciforme).
2) Protenas de espcies diferentes e que apresentam funes similares, em geral
tambm apresentam sequncias de aa similares.
Entretanto, podem ocorrer variaes da sequncia primria de aa sem que a funo da
protena seja alterada, desde que stios importantes para a funo da protena no sejam
alterados:
20 a 30% das protenas humanas so polimrficas dentro de uma populao.
Protenas de espcies diferentes e com funes semelhantes podem ter sequncias bem
distintas e tamanhos variados.
Os aminocidos so unidos por ligaes peptdicas com a liberao de uma molcula de
gua e passam a ser denominados resduos A cadeia polipeptdica se dobra devido aos
graus de liberdade da ligao e dos resduos originando uma estrutura tridimensional
Funcional.
O mtodo de Sanger s permite determinar o resduo N-terminal, j que HCl 6M ir
promover tambm a quebra das demais ligaes peptdicas.
Esse mtodo permite a determinao do nmero de cadeias polipeptdicas presentes em
uma protena.
A degradao de Edman permite o sequenciamento de um peptdeo inteiro, uma vez que
essa promove a marcao e a remoo apenas do resduo N-terminal. O processo se
repete at a identificao de todos os resduos (at cerca de 50 resduos).
O primeiro passo para o sequenciamento de uma protena grande a quebra das pontes
dissulfeto. O segundo a quebra da protena, utilizando-se de proteases, em fragmentos

peptdicos menores. Os fragmentos peptdicos so ento separados por cromatografia

ou outro mtodo eletrofortico e ento submetidos ao processamento de Edman.
Alm desse mtodo, a sequncia de protenas pode ser deduzida por espectrometria de
massa ou atravs do sequenciamento do DNA.
Peptdeos podem ser sintetizados.
Importncia do seqenciamento de uma protena:
A sequncia de aa de uma protena pode ser importante para determinar a que
famlia essa protena pertence.
Protenas da mesma famlia podem apresentar os mesmos aa em uma regio que
crtica para a funo da protena.
O sequenciamento pode indicar a presena de domnios, que so comuns a vrias
protenas, bem como sequncias sinais, que podem determinar a localizao celular de
uma protena ou sua meia-vida.
rvore evolutiva bacteriana.
Conceitos gerais sobre estrutura de protenas
Protenas se enovelam assumindo uma conformao estvel e tpica de cada protena.
A conformao tridimensional dependente de ligaes dissulfeto, ligaes de
hidrognio, interaes hidrofbicas e interaes inicas.
Ligaes dissulfeto so mais comuns em protenas a serem secretadas.
As ligaes no covalentes so mais comuns para estabilizar a conformao de
protenas intracelulares.
Ligaes de H e interaes inicas esto presentes em regies de contato com a gua ou
formam pares no interior da protena.
No interior da protena (regio hidrofbica), a presena de tomos capazes de realizar
ligaes de hidrognio e inica, porm sem o outro par, so desestabilizantes.
Partes hidrofbicas das protenas tendem a serem mantidas em regies internas, que no
apresentam contato com a gua, provendo grande estabilizao estrutura.
A ligao peptdica rgida e planar porque a ligao C-N parcialmente dupla no
apresentando rotao. Isso limita as possibilidades de conformaes possveis para uma
cadeia polipeptdica.
Estruturas Secundrias:
Refere-se ao arranjo espacial local de um determinado segmento de uma cadeia
polipeptdica (os ngulos do segmento obedecem a uma certa ordem).
a-hlice
25% dos aa de protenas apresentam a conformao de -hlice
As -hlices so estabilizadas por pontes de H entre o H ligado ao N da ligao
peptdica e o O da carbonila do quarto aa (direo amino-terminal).

Aa nas posies 1 e 4 interagem atravs da cadeia lateral (positivo com negativo ou

hidrofbico com hidrofbico).
A propenso de um aa de formar -hlice depende de sua cadeia lateral. Uma sequncia
de aa carregados positivamente ou negativamente no forma -hlice, bem como aa
com cadeias laterais volumosas.
Prolinas desestabilizam -hlices por seu N estar em um anel rgido e por no possuir
H ligado ao N para estabeler ligao de H.
Glicinas so muito flexveis, por isso formam outros tipos de estruturas.
Conformao ou folha
uma conformao mais estendida em zig-zag.
Ligaes de H tambm so importantes para folha .
Para que duas folhas sejam sobrepostas, os R dos aa da superfcie de contato devem
ser relativamente pequenos (alanina e glicina). Ex.: fibrona da teia de aranha.
A volta a conformao adotada por um tero dos aa de protenas globulares, sendo
que glicina e prolina so muito comuns nessas regies de loops.
A volta conecta hlices e folhas antiparalelas
A volta tem um ngulo de 180 e envolve 4 aa (em geral glicina ou prolina), sendo
que, em geral, o aa 1 interage com o aa 4.
Estrutura terciria de protenas:
Refere-se organizao tridimensional da protena como um todo, envolvendo inclusive
regies distantes na sequncia polipeptdica.
Ligaes no covalentes, e s vezes ligaes covalentes (ligaes dissulfeto) medeiam a
estruturao terciria da protena.
A organizao espacial de protenas formadas por duas ou mais sequncias
polipeptdicas chamada de estrutura quaternria.
As ligaes que podem estabilizar as estruturas das protenas so: ligao
dissulfeto (covalente) e ligaes fracas (mais importantes): ligaes de hidrognio,
interaes hidrofbicas e pontes salinas.
Protenas fibrosas:
Consistem de um tipo nico de estrutura secundria, sendo que sua estrutura terciria
simples. Em geral provem suporte, forma ou proteo externa para vertebrados.
Formada por elementos repetitivos de estrutura secundria.
So insolveis em gua (formadas por vrios aa hidrofbicos).

So fisicamente resistentes.
EX: colgeno, queratina,
Protenas globulares:
Contm vrios tipos de estrutura secundria. Em geral so enzimas ou protenas
regulatrias.
Apresentam mais diversidade estrutural e uma forma mais compacta.
Solveis em gua.
EX: imunoglobulinas, transportadores, enzimas, protenas motoras.
Domnios proteicos: uma parte da cadeia polipeptdica que estvel
independentemente do restante e, em geral, apresentando uma funo especfica.
Diferentes domnios em geral tm funes independentes.
Desnaturao de protenas:
A perda da estrutura implica em perda de funo.
Causas de desnaturao: temperatura, pH, etanol ou acetona, detergentes, uria, etc.
Em determinadas situaes, algumas protenas podem ser renaturadas (ribonuclease A).
O modelamento ou enovelamento de protenas pode ocorrer atravs da interao
(ligaes de H ou interao inica) entre aa que se encontrem prximos na sequncia
polipeptdica, formando estrutura secundria. Posteriormente, partes distantes da
protena se enovelariam
Outra opo: a protena se enovelaria pelo colapso de regies hidrofbicas
CAPTULO 5
O stio de ligao complementar ao ligante quanto ao tamanho, forma, carga, carter
hidroflico ou hidrofbico
A ligao especfica
A ligao ao ligante pode promover alteraes conformacionais da protena, inclusive
em outras subunidades (encaixe induzido).
Uma protena pode ter stios diferentes para ligantes diferentes, sendo que um ligante
pode afetar a afinidade de um outro ligante devido a alteraes conformacionais por ele
induzidas.
PIGMENTOS RESPIRATORIOS
MIOGLOBINA E HEMOGLOBINA

O oxignio pouco solvel em gua, devendo ser transportado pelo sangue ligado a
uma molcula transportadora. Entretanto, os grupos R de aa no se ligam ao oxignio.
Oxignio se liga ao ferro, mas esse forma espcies reativas de oxignio (radicais ivres)
quando se encontra na forma livre. Por isso o ferro encontra-se incorporado ao grupo
heme.
A ligao do O2 ao ferro causa uma mudana nas propriedades eletrnicas do grupo
heme, causando uma mudana de cor (o sangue muda de roxo escuro para vermelho
brilhante quando oxigenado).
MIOGLOBINA
OBS: Kd (constante de dissociao) corresponde concentrao molar de ligante
necessria para ocupar metade dos stios da protena. Um valor baixo de Kd indica alta
afinidade do ligante pela protena.
A mioglobina apresenta maior afinidade com o O2 do que a hemoglobina.
Mioglobina a protena ligadora de oxignio no msculo.
Formada por uma nica cadeia polipeptdica (153 aa) e contem um grupo heme.
Formada por a-hlices (70%) e voltas B.
Seu interior formado por resduos hidrofbicos e a maioria dos R dos aa polares
interagem com a gua e esto na superfcie da molcula.
to compacta que seu interior tem espao para apenas 4 H2O.
O grupo heme da mioglobina se encontra no interior da molcula, protegido da gua,
que oxida o ferro, incapacitando-o para a ligao ao oxignio.
HEMOGLOBINA
A hemoglobina apresenta 4 cadeias polipeptdicas (2 de 141 aa e 2 de 146 aa) e 4
grupos hemes.
O oxignio transportado no sangue pela hemoglobina, presente nos eritrcitos. Seus
precursores, hemocitoblastos, maturam produzindo altas quantidades de hemoglobina e
perdendo suas organelas intracelulares (ncleo, mitocndria e RE). Eritrcitos s
sobrevivem por 120 dias.
Interaes hidofbicas predominam.
O sangue arterial, atravs da passagem pelos pulmes, se satura pela ligao de 96% de
suas hemoglobinas ao oxignio. O sangue venoso retorna ao corao com 64% da
hemoglobina ligada a oxignio.
A concentrao de oxignio no afeta muito a sua ligao mioglobina, uma vez que
essa ligao de alta afinidade e com curva de ligao hiperblica. J a hemoglobina

apresenta vrias subunidades de ligao ao oxignio, sendo que a interao entre elas
afeta a conformao e a afinidade de ligao ao oxignio.
A estrutura tridimensional das cadeias a e B da hemoglobina e a mioglobina so
similares.
Hemoglobina pode se encontrar na conformao R (mais afinidade por oxignio)
ou T (menor afinidade por oxignio). O oxignio estabiliza a conformao R e a
deoxihemoglobina mais estvel na conformao T. A conformao T
estabilizada por um maior nmero de pares inicos entre as interfaces.
A ligao do oxignio a hemoglobina estimula a ligao de mais oxignio a mesma
molcula, em outras palavras o oxignio se liga cooperativamente a hemoglobina.
Essa ligao torna a hemoglobina mais eficiente para o transporte do oxignio,
sendo que a ligao da quarta molcula de oxignio tem afinidade 300 vezes maior
que a primeira, capacitando a molcula de Hb para liberar 1,83 vezes mais
oxignio em condies fisiolgicas, do que a mioglobina por exemplo.
Modulao alostrica:
- Homotrpica: ligante e modulador so idnticos
- Heterotrpica: ligante e modulador so entidades diferentes
A hemoglobina tambm responsvel por transportar CO2 e H+.
A ligao do oxignio hemoglobina dependente do pH sanguneo:
A afinidade da hemoglobina por O2 menor nos tecidos perifricos, que apresentam
altas [H+] e [CO2] (ambos favorecem a conformao T).
O oposto ocorre nos pulmes, onde CO2 liberado a [O2] alta.
ANEMIA FALCIFORME
A anemia falciforme recessiva, os eritrcitos encontram-se em menor nmero e
anormais (longos, finos e na forma de foice).
A desoxigenao faz com que a hemoglobina S se torne insolvel e forme polmeros
que se agregam em fibras tubulares.
Causa da anemia falciforme: mutao do glutamato por valina na posio 6 das duas
subunidades B
Heterozigotos s apresentam 1% das hemceas falciformes e so imunes malria.
Pacientes com anemia falciforme apresentam fraqueza, tonteiras, dificuldades
respiratrias, alteraes cardacas, anemia, rompimento de capilares e danos a rgos.
PROTENAS MOTORAS
Protenas motoras empenham interaes inicas, ligaes de H, hidrofbicas e
interaes de van der Waals nos stios de interao protica.
1. As cabeas da miosina no ligadas a ATP se ligam fortemente a actina A ligao do
ATP promove a liberao da miosina da actina

2. Quando o ATP hidrolisado, ocorre uma mudana de conformao

3. A miosina se liga prxima actina, liberando Pi
4. Ocorre ento uma alterao brusca de conformao da cabea da miosina, movendo
os filamentos de actina e miosina (um com relao ao outro).
O ADP liberado
A troponina e a tropomiosina regulam a contrao muscular
A tropomiosina e troponina se ligam aos filamentos finos, bloqueando os stios de
ligao cabea da miosina
A troponina uma protena ligadora de Ca2+
Se um impulso nervoso causa a liberao de Ca2+ do retculo sarcoplasmtico, esse
on se liga troponina, causando uma mudana de conformao no complexo
troponina-tropomiosina e expondo os stios de ligao miosina nos filamentos finos:
OCORRE CONTRAO MUSCULAR!
Capitulo 6
Caracteristicas das enzimas
Alta especificidade pelo substrato.
Aceleram tremendamente as reaes qumicas.
Apresentam atividade em soluo aquosa em condies fisiolgicas de pH e
temperatura.
A maioria das enzimas so protenas e a catlise depende de sua conformao
tridimensional.
Enzima + grupo prosttico (metal ou coenzima) = holoenzima
Embora o _G para uma reao seja negativo, isso no quer dizer
que a reao ir ocorrer numa velocidade detectvel.
A ocorrncia da reao depende da energia de ativao necessria
para se chegar ao estado de transio.
A energia de ativao determina a velocidade da reao.
Quanto maior a energia de ativao menor a velocidade da reao.
As enzimas afetam a velocidade da reao (diminuem a energia de ativao) mas no
alteram o equilbrio da reao.
Isso porque elas diminuem a energia de ativao (a energia de ativao importante
para evitar que macromolculas complexas se transformem em molculas simples, por
ex.).

Enzimas podem catalisar reaes em qualquer direo quando se trata de reaes

reversveis.
Enzimas no so usadas na reao, no alteram o equilbrio da reao, elas apenas
aceleram a velocidade da reao, fazendo com que a reao chegue ao equilbrio mais
rapidamente.
A enzima interage com o substrato atravs de ligaes covalentes ou atravs de ligaes
no covalentes interaes hidrofbicas, ligaes de H e interaes inicas. O stio
ativo de enzimas so complementares no ao substrato mas ao estado de transio, o
qual estabilizado.
Algumas interaes fracas so formadas entre a enzima e o substrato, porm o total
de interaes s ocorre entre a enzima e o estado de transio.
O estado de transio no uma espcie estvel nem mesmo no stio da enzima,
apresentando-se apenas por um perodo muito curto (no topo da curva).
A razo porque enzimas so to grandes porque as demais regies so necessrias para
manuteno da estrutura do stio ativo e das vrias interaes entre a enzima e o estado
de transio.
As vrias interaes enzima-substrato que medeiam a ligao so importantes no
s por promoverem especificidade reao, como tambm para posicionarem o
substrato com relao ao stio ativo da enzima, facilitando a catlise.
Quando a enzima interage com o substrato, este promove uma alterao da estrutura da
protena (que pode ser apenas local ou pode envolver toda a molcula): encaixe
induzido. O encaixe induzido ajuda a posicionar grupos importantes para a catlise,
como tambm a formao de novas ligaes fracas com o estado de transio.
A inibio enzimtica pode ser reversvel ou irreversvel.
Reversvel
Inibio competitiva: Inibidor e substrato competem pelo mesmo stio.
Inibio no competitiva: Inibidor e substrato se ligam a stios diferentes, mas inibidor
s se liga a ES.
Inibio mista: Inibidor e substrato se ligam a stios diferentes e inibidor se liga tanto a
ES quanto a E.
Irreversvel
Em geral envolve ligao covalente.
Enzimas Regulatrias
Regulam a velocidade de uma determinada via metablica. Em geral, a primeira enzima
de uma via metablica regulvel.
Tipos de regulao: regulao alostrica, modificao covalente reversvel, inibio ou
ativao por uma subunidade da prpria enzima e clivagem.
Enzimas alostricas no seguem a cintica de Michaelis-Menten
(no se pode usar o termo Km), apresentando curvas de saturao
sigmides.

A ligao de um S ao um stio altera a conformao da E e aumenta a sua afinidade

pelas prximas molculas de S.
Fosforilao
Um tero de todas as protenas existentes podem ser fosforiladas por protenas quinases.
Resduos de serina, treonina e tirosina podem ser fosforilados.
Fosfatases podem remover o grupo fosfato adicionado, tornando a regulao reversvel.
A fosforilao de um resduo de aa pode causar uma alterao da conformao da
protena, alterando sua atividade ou sua interao com o substrato.
CAPITULO 10
Insolveis em gua
-Funes biolgicas:
- Estocagem de energia
- Elementos estruturais das membranas biolgicas
- Cofatores enzimticos
- Carreadores de eltrons
- Pigmentos
- ncoras hidrofbicas
- Hormnios
- Mensageiros intracelulares
cidos graxos
cidos carboxlicos que apresentam cadeias hidrocarbnicas com 4-36 tomos de
carbono
- Podem ser saturados ou insaturados
- Nomenclatura:
Comprimento da cadeia: Nmero de duplas ligaes DPosio das duplas
-A maioria dos cidos graxos que ocorrem naturalmente apresentam de 12 a 24
carbonos, apresentando um nmero par de tomos de carbono As duas ligaes duplas
em geral apresentam configurao cis. Os AC graxos trans so obtidos a partir de
produtos do leite e carne.
Os cidos graxos apresentam pouca solubilidade em gua: quanto maior a cadeia e
menor o nmero de insaturao, menos solvel ser o ac graxo.
temperatura ambiente, cidos graxos de 12:0 a 24:0 tem a consitncia de cera
(apresentam mais interaes hidrofbicas), embora os insaturados desses comprimentos
de cadeia sejam lquidos (a ligao dupla impede rotao e causa entortamento que
diminui interao hidrofbica).
TRIGLICERIDEOS
Triglicrides ou gorduras neutras: devido ligao ster, triglicerdeos so altamente
apolares e insolveis em gua.

Funo: estoque de energia e isolamento trmico.

Hidrogenao de leos insaturados elimina ligaes duplas cis, tornando-os
parcialmente slidos temperatura ambiente: margarina.
- Mas a hidrogenao pode transformar ligaes duplas cis em ligaes duplas trans.
- cidos graxos trans (ou gordura trans) causam uma maior incidncia de doenas
cardiovasculares.
-Aumentam nveis de LDL e diminuem os de HDL e aumentam a resposta inflamatria.
Lipdios de membrana
Membranas so formadas por uma bicamada lipdica e tm a funo de impedir a
passagem de ons e molculas polares.
Lipdeos de membrana so anfipticos.
Glicerofosfolpidios
Esfingolipidios
Esteris (4 anis fundidos)
Lipdios como molculas sinalizadoras, cofatores e pigmentos.
Vitaminas K,A,D,E.
Fosfatidilinositol sinalizador de membrana.
CAPITULO 11
A membrana semipermevel: permevel a substncias apolares e impermevel a
substncias polares, que chegam at o interior da clula atravs de transportadores
ou canais.
A quantidade de regio hidrofbica exposta gua mnima
cidos graxos livres favorecem a formao de micelas (apresentam forma de cone).
Glicerofosfolpedes e esfingolpedes favorecem a formao da bicamada e vesculas
(apresentam forma cilndrica).
Em geral, uma a-hlice de 20 a 25 resduos suficiente para transpor a membrana
bilipdica.
A cadeia lateral dos aa hidrofbicos interagem com os lipdios de membrana.
Transporte ativo: contra o gradiente eletroqumico. H gasto de energia, mas a
maneira como as clulas conseguem manter uma diferena de carga e de concentrao
de uma determinada espcie qumica.