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1.1 INTRODUCTION
At the heart of the leather making process is the raw material, hides and skins. As the lar
gest organ of the body of mammals, the skin is a complex structure, providing protection
against the environment and affording temperature control, but it is also strong enough to
retain. for example, the insides of
a one tonne cow. Skin is primarily composed of the protein collagen and it is the properti
es and potential for chemical modification of this protein that offer the tanner the opportu
nity to make a desirable product from an unappealing starting material. It is part of the ta
nner's job and skill to simplify or purify this starting material, allowing it to
be converted into a product that is both desiderable and useful in modern life.
Collagen is a generic name for a family of
at least 28 distinct collagen types, each serving different functions in animals, importantly
as connective tissues. The major component of
skin is type I collagen:
so, unless otherwise specified, the term 'collagen' will always refer to type I collagen. Othe
r collagens do feature in leather making and their roles are defined later.
Collagens are proteins, i.e. they are made up
of
amino acids. They can
be separated into a-amino acids and B-amino acids (Figure
1-1). Each one features a
terminal
amino group and
a
terminal carboxyl group, which become involved in the peptide link
(see below),
and
a sidechain attached to the methylene group in the centre
of the molecule. When the amino acids are linked together to form proteins, they create an
axis or 'backbone'
to the polymer, from which the sidechains extend. It is the content and distribution of the si
dechains that determine most of the properties of any protein.
In the case
of collagen, it is the sidechains that largely define its reactivity and its ability to
be modified by the stabilising reactions of tanning, when leather is made In addition, the c
hemistry of the backbone, defined by the peptide links, offers different reaction sites that c
an be exploited in some tanning processes
DIBUJO
, offers the basis of measuring the collagen content in any skin or skin derivative. Try
ptophan (Figure 1.2) is absent, therefore making collagen deficient as a foodstuff.
In terms of leather making, some amino acids are
more important than others, since they play defined roles
(Table 1-1): the roles
of importance are either in creating the fibrous structure or involvement in the processin
g reactions for protein modification. Other amino acids, not included in Table 1.1
,
are important in defining the properties of the collagen, but play less defined roles in the
leather making processes.
Amino acids create macromolecules, proteins such as collagen, by reacting via a con
densation process: the amide or peptide link is in bold
FORMULA QUIMICA
The condensation reaction can be reversed by hydrolysis, by adding the elements of water
. Clearly, hydrolysis as set out in this chemical equiation
TABLA
cannot be fast, nor does the equilibrium lie to the left, otherwise the protein would be unsta
ble and useless as the basis of life.
In contrast, the hydrolysis reaction is catalysed by general acid and
general
base
Importantly for leather making, it is catalysed by H
+
and
OH
- The Impact on processing can be Indicated as follows.
In the earliest stage of processing, hair is usually removed
and
at the same time the skin is given prolonged alkali treatment, typically conducted over abou
t 18 hours for cattle hides. often In aqueous lime solution, Ca(OH)2, longer
DIBUJO
treatment may result in detectable damage to the fibre structure. In saturated lime solution,
[OH ]= 10 ^-2 molar. Conversely, pickling In brine solution with acid is routinely used as
a preservation technique for more
vulnerable sheep skins, enabling them to
agents, but there is little difference between animal species in terms of the outcomes of s
tabilising reactions. Here, stability or more commonly the hydrothermal stability (resistan
ce to wet heat) is conventionally measured by the temperature at which the protein loses
its natural structure: for collagen this is referred to
as the 'shrinkage temperature', Ts, or sometimes as the melting or denaturation temperat
ure.
The only discernible difference in hydrothermal stabilities of collagens is observed in
extreme variations in
skin source, where there can
be big differences in shrinkage temperature, depending on the natural environment of the
animals concerned (see Table 1.4 below). When there are differences in shrinkage tempe
ratures between collagen sources, the difference is also reflected in the shrinkage temper
atures acquired from stabilising chemistries (tanning options).
Each a-chain is about 1050 amino acids long, so the triple helix takes the form of
a rod about 300 nm long, with a diameter of
1.5 nm: this is the monomeric unit from which the polymeric fibrous structure is created
.
In the production of extracellular matrix from the fibroblast cells of the skin, the triple he
lix is synthesised as the monomer procollagen and then the monomers self assemble i
nto a fibrous form. Before it becomes fibrous,
soluble collagen can
be isolated as
triple helices and it is in this form it can
be extracted from immature skin under acid conditions.
In the triple helix there is an inside and an outside of the structure. The minimum siz
e of the glycine sidechain and its occurrence every third residue In the alpha helix allows
it to fit into the inside part of the structure. If the sidechain was bigger, the triple helix coul
d not form.
At each end of the triple helices there are regions that are not helical, consisting of ab
out 20
amino acids, called the telopeptide regions. If soluble collagen is isolated with the aid of p
epsin,
a proteolytic enzyme,
triple helices are obtained without the associated telopeptide regions.7 In the case
of acid extraction of
soluble collagen,
individual
triple helices are obtained with the telopeptide regions intact (Figure 1.6).
In the context of leather making, the Importance of the telopeptide regions lies in their
role
in bonding,
to hold the collagen macromolecule together: the covalent bonds holding the triple helices t
ogether link the helical region of one triple helix to the non helical region of another triple h
elix, indicated in
Figure
1.6 Modelling studies have shown that, because of their flexibility, the telopeptide chains ar
e capable of their own interactions between a-helices and
triple
helices.9 In tanning terms, the telopeptide regions probably do not play a significant role
in the preparative processes or in the stabilising reactions:
in the latter case, the stability arises from the structure created between the triple helices, b
ased on the high degree of structure already in
place
in the helical region, but which is not present In the more random telopeptide chains.
TRADUCCION
El colgeno y la piel Estructura
1.1 INTRODUCCIN
En el corazn del proceso de fabricacin de cuero es la materia prima, cueros y pieles.
Como el rgano ms grande del cuerpo de los mamferos, la piel es una estructura
compleja, proporcionando proteccin contra el medio ambiente y que ofrezcan control de
la temperatura, pero tambin es lo suficientemente fuerte como para retener. por ejemplo,
el interior de una vaca de una tonelada. La piel est compuesta principalmente por la
protena colgeno y es las propiedades y el potencial para la modificacin qumica de esta
protena que ofrecen el curtidor la oportunidad de hacer un producto deseable de un
material de partida poco atractiva. Es parte del trabajo de la Tanner y habilidad para
simplificar o purificar este material de partida, lo que le permite ser convertido en un
producto que es a la vez desiderable y til en la vida moderna.
El colgeno es un nombre genrico para una familia de por lo menos 28 tipos de colgeno
distintos, cada uno que sirven diferentes funciones en los animales, sobre todo como los
tejidos conectivos. El componente principal de la piel es colgeno de tipo I: as, a menos
que se especifique lo contrario, el trmino 'colgeno' se refieren siempre al colgeno de
tipo I. Otros colgenos hacen funcin en la toma de cuero y sus roles se definen ms
adelante.
Los colgenos son las protenas, es decir, que se componen de aminocidos. Ellos se
pueden separar en a-amino cidos y cidos amino-B (Figura 1-1). Cada uno de ellos
cuenta con un grupo amino terminal y un grupo carboxilo terminal, que se involucran en el
enlace de pptido (vase ms adelante), y una cadena lateral unida al grupo metileno en
el centro de la molcula. Cuando los aminocidos estn unidos entre s para formar
protenas, crean un eje o "columna vertebral" al polmero, de la cual se extienden las
cadenas laterales. Es el contenido y la distribucin de las cadenas laterales que
determinan la mayor parte de las propiedades de cualquier protena. En el caso de
colgeno, son las cadenas laterales que definen en gran medida su reactividad y su
capacidad para ser modificados por las reacciones de estabilizacin de bronceado,
cuando cuero se hace Adems, la qumica de la columna vertebral, definido por los
enlaces peptdicos, ofrece diferentes reaccin sitios que pueden ser explotadas en
algunos procesos de curtido
DIBUJO
FORMULA QUIMICA
La reaccin de condensacin puede ser invertida por hidrlisis, mediante la adicin de los
elementos del agua. Claramente, la hidrlisis tal como se establece en este equiation
qumica
TABLA
DIBUJO
Es una caracterstica de las propiedades del colgeno que tiene "capas" de estructura,
colectivamente conocidos como la "jerarqua" de la estructura de colgeno, que se
combinan para permitir la formacin de fibras. Estos pueden ser definidos como sigue,
comenzando con el elemento ms fundamental de la estructura.
Yo .2.1 secuencia de aminocidos
1.22 El a-hlice
La presencia de un alto contenido de cido amino-B hace que la cadena de aminocidos
se tuerza, debido a los ngulos tetradricos fijos, cerrando el giro en su lugar (Figura 1.4).
Cabe destacar que el giro es zurdo, es decir, contra las manecillas del reloj, a causa de la
L-conformacin natural de las molculas.
Cada una de cadena es de unos 1050 aminocidos de longitud, por lo que la triple hlice
toma la forma de una varilla de aproximadamente 300 nm de largo, con un dimetro de
1,5 nm: esta es la unidad monomrica de la que se crea la estructura fibrosa polimrica.
En la produccin de matriz extracelular de las clulas de fibroblastos de la piel, la triple
hlice se sintetiza como procolgeno el monmero y luego los monmeros de auto
ensamblarse en una forma fibrosa. Antes de que se convierte en fibrosa, colgeno soluble
se puede aislar como triples hlices y es en esta forma que puede ser extrado de la piel
inmadura bajo condiciones cidas.
En la triple hlice hay un interior y un exterior de la estructura. El tamao mnimo de la
cadena lateral de glicina y su ocurrencia cada tercer residuo En la hlice alfa permite que
quepa en la parte interior de la estructura. Si la cadena lateral era ms grande, no poda
formar la triple hlice.
En cada extremo de las hlices triples hay regiones que no son helicoidal, que consiste en
aproximadamente 20 aminocidos, llamados las regiones telopptido. Si colgeno soluble
se aisl con la ayuda de la pepsina, una enzima proteoltica, triples hlices se obtienen sin
el regiones.7 telopptido asociado En el caso de la extraccin cida de colgeno soluble,
triples hlices individuales se obtienen con las regiones telopptido intactas (Figura 1.6) .
En el contexto de la fabricacin de cuero, la importancia de las regiones telopptido radica
en su papel en la unin, para mantener la macromolcula de colgeno juntos: los enlaces
covalentes que sostienen las triples hlices juntas enlazan la regin helicoidal de un solo
triple hlice a la regin no helicoidal de otro triple hlice, se indica en la Figura 1.6 Los
estudios de modelizacin han demostrado que, debido a su flexibilidad, las cadenas
telopptido son capaces de sus propias interacciones entre unas hlices y triples helices.9
En trminos de bronceado, las regiones telopptido probablemente no desempean un
papel significativo en los procesos de preparacin o en las reacciones de estabilizacin:
en este ltimo caso, la estabilidad surge de la estructura creada entre las triples hlices,
basndose en el alto grado de estructura ya existentes en la regin helicoidal, pero que no
est presente en la ms cadenas telopptido azar.
Es importante destacar que la triple hlice tambin se mantiene unido por enlaces
electrostticos, como sigue:
H3N-P
Estos son los llamados "enlaces de sal ', formadas por reaccin electrosttica entre
cadenas laterales cidas y bsicas de la protena, que en conjunto determinan el punto
isoelctrico del colgeno. El IEP es un parmetro importante, ya que controla la carga de
la protena en cualquier pH dado: ya que las reacciones en la fabricacin de cuero son por
lo general depende de carga, que son a su vez depende de la PEI y de la forma en que el
valor de la IEP vara durante procesamiento. El punto isoelctrico se define de varias
maneras, pero la definicin ms fundamental es que se refiere al punto en la escala de pH
en el que la carga neta de la protena es cero, ilustrado de la siguiente manera:
P-C02H (acldic) + H3N + -P
-P-C02- 1-13N + P (Protem en IEP, cargue cero)
-P-CC) (alcalina, amomc) + H2N-P
Debido a la carga de la protena se puede ajustar con cidos o lcalis, a
hacer la protena positiva o negativamente cargada, respectivamente, debe haber un
punto en la escala de pH cuando la carga neta pasa a travs de cero. Por lo tanto, el IEP
depende de la disponibilidad relativa de los grupos que pueden participar en reacciones
con un grupos amino cido y el lcali, el carboxilo. As IEP se puede definir como sigue:
fl [NH2] T + [NH3 + l)
IEP =
f2 [C02HlT - + [C02-I)
donde: f indica una funcin de la concentracin y T indica concentracin total.
La segunda forma, expandida de la ecuacin indica que es slo la disponibilidad total de
una especie que es importante, su forma no es importante, es decir, el IEP no cambia con
el pH
Ms estrictamente, la definicin debe incorporar el papel del pKa o pKb de estos grupos,
lo que requerira que cada grupo activo pH especfico sera tratado por separado,
ejemplifica de la siguiente manera: