AMINOCIDOS

Como su nombre indica, es una molcula orgnica con un grupoamino (-NH2) y un

grupo carboxilico (-COOH; cido). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son
aquellos que forman parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de
condensacin que libera agua formando un enlace peptdico. Estos dos "residuos" aminoacdicos
forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente,
para formar un polipptido. Esta reaccin ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los
que estn libres en el citosol como los asociados al retculo endoplasmtico.
Todos los aminocidos componentes de las protenas son alfa-aminocidos, lo que indica que el
grupo amino est unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Por lo
tanto, estn formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a
un hidrgeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que
determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminocidos; existen cientos de
cadenas R por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes, pero slo 20 forman parte de
las protenas y tienen codones especficos en el cdigo gentico.
La

unin

de

varios

aminocidos

da

lugar

cadenas

llamadas polipptidos o

simplemente pptidos, que se denominan protenas cuando la cadena polipeptdica supera los 50
aminocidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.
Estructura general de un aminocido
La estructura general de un aminocido se establece por la presencia de un carbono central alfa
unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrgeno (en negro) y
la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido. Tcnicamente hablando, se los
denomina alfa-aminocidos, debido a que el grupo amino (NH 2) se encuentra a un tomo de
distancia del grupo carboxilo (COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus
estructuras qumicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la clula
prcticamente ningn aminocido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminocidos a pH bajo (cido) se encuentran mayoritariamente en su forma catinica (con

carga positiva), y a pH alto (bsico) se encuentran en su forma aninica (con carga negativa). Sin
embargo, existe un pH especifico para cada aminocido, donde la carga positiva y la carga
negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molcula es elctricamente neutro. En este
estado se dice que el aminocido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterin.
lasificacin
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las tres formas que se presentan a
continuacin son las ms comunes.
Segn las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminocidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares, polares o hidrfilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cistena
(Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).

Neutros no polares, apolares o hidrfobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A),
Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina
(Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptfano (Trp, W).

Con carga negativa, o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E).

Con carga positiva, o bsicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His,
H).

Aromticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptfano (Trp, W) (ya

incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Segn su obtencin
A los aminocidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se los
llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo,
ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el
caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos esenciales son:

Valina (Val)

Leucina (Leu)

Treonina (Thr)

Lisina (Lys)

Triptfano (Trp)

Histidina (His)

Fenilalanina (Phe)

Isoleucina (Ile)

Arginina (Arg)

Metionina (Met)

A los aminocidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y
son:

Alanina (Ala)

Prolina (Pro)

Glicina (Gly)

Serina (Ser)

Cistena (Cys)

Asparagina (Asn)

Glutamina (Gln)

Tirosina (Tyr)

cido asprtico (Asp)

cido glutmico (Glu)

Estas clasificaciones varan segn la especie. Se han aislado cepas de bacterias con
requerimientos diferenciales de cada tipo de aminocido.
Los datos actuales en cuanto a nmero de aminocidos y de enzimas ARNt sintetasas se
contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22 aminocidos
distintos que intervienen en la composicin de las cadenas polipeptdicas y que las enzimas ARNt
sintetasas no son siempre exclusivas para cada aminocido. El aminocido nmero 21 es
la Selenocistena que aparece en eucariotas y procariotas y el nmero 22 la Pirrolisina, que
aparece slo en arqueas (o arqueobacterias).
Aminocidos codificados en el genoma
Los aminocidos proteicos, cannicos o naturales son aquellos que estn codificados en el
genoma;

para

la

mayora

de

los

seres

vivos

son

20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cistena, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, hi
stidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,prolina, serina, tirosina, treonina, triptfano y valina.
Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en algunos seres vivos el cdigo gentico tiene
pequeas

modificaciones

puede

codificar

otros

aminocidos.

Por

ejemplo: selenocistena y pirrolisina.1 2 3

Aminocidos modificados
Las modificaciones postraduccin de los 20 aminocidos codificados genticamente conducen a
la formacin de 100 o ms derivados de los aminocidos. Las modificaciones de los aminocidos
juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la protena.
Son numerosos los ejemplo de modificacin postraduccin de aminocidos. La formacin
postraduccin de puentes disulfuro, bsicos en la estabilizacin de la estructura terciaria de las
protenas est catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilacinde
las lisinas. En el colgeno abunda el aminocido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de
la hidroxilacin de la prolina. La traduccin comienza con en codn "AUG" que es adems de
seal de inicio significa el aminocido metionina, que casi siempre es eliminada por protelisis.4
Algunos aminocidos no proteicos actan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la
beta-alanina, el cido gamma-aminobutrico (GABA) o la biotina.

Propiedades

cido-bsicas.

Comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza. Cualquier aminocido puede

comportarse como cido y como base, se denominan sustancias anfteras.
Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Si un aminocido
tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga neta ser cero cuando el pH sea 6,1.
Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn.

pticas.

Todos los aminocidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimtrico, lo que les confiere
actividad ptica; esto es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de luz
polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la derecha (en sentido
horario), el compuesto se denomina dextrgiro, mientras que si se desva a la izquierda (sentido
antihorario) se denominalevgiro. Un aminocido puede en principio existir en sus dos
formas enantiomricas (una dextrgira y otra levgira), pero en la naturaleza lo habitual es
encontrar slo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada aminocido se denominan
configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el espacio de los 4 grupos distintos
unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrgiro no quiere decir que tenga configuracin D.

Qumicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin, etc

Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin.
Las que afectan al grupo R.
Reacciones de los aminocidos
En los aminocidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminocido se une
con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ah en adelante la transformacin
depende de las enzimas, las cuales tienen en comn el uso de la coenzima piridoxal-fosfato. Las
reacciones que se desencadenan pueden ser:

la transaminacin (transaminasa): Necesita la participacin de un -cetocido.

la descarboxilacin

la racemizacin: Es la conversin de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las

protenas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los aminocidos estn presentes
nicamente en la forma estructural levgira (L), en las bacterias podemos encontrar Daminocidos.

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carcter cido como
propiedad bsica y actividad ptica; qumicamente son cidos carbnicos con, por lo
menos, un grupo amino por molcula, 20 aminocidos diferentes son los componentes
esenciales de las protenas.
Aparte de stos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares. Las plantas
pueden sintetizar todos los aminocidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminocidos, stos,
que el cuerpo sintetiza reciclando las clulas muertas a partir del conducto intestinal y
catabolizando las protenas dentro del propio cuerpo.
Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las molculas denominadas
Protenas. Son pues, y en un muy elemental smil, los "ladrillos" con los cuales el organismo
reconstituye permanentemente sus protenas especficas consumidas por la sola accin de vivir.
Protenas que son los compuestos nitrogenados ms abundantes del organismo, a la vez que
fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de protenas existentes y
como consecuencia de su estructura, las protenas cumplen funciones sumamente diversas,
participando en todos los procesos biolgicos y constituyendo estructuras fundamentales en los
seres vivos. De este modo, actan acelerando reacciones qumicas que de otro modo no podran
producirse en los tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la
hemoglobina de la sangre, que transporta oxgeno a los tejidos), cumpliendo funciones
estructurales (como la queratina del pelo), sirviendo como reserva (albmina de huevo), etc.
Los alimentos que ingerimos nos proveen protenas. Pero tales protenas no se absorben
normalmente en tal constitucin sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrlisis" o rotura),
causado por el proceso de digestin, atraviesan la pared intestinal en forma de aminocidos y
cadenas cortas de pptidos, segn lo que se denomina " circulacin entero heptica".

Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguneo y, desde all, son distribudas
hacia los tejidos que las necesitan para formar las protenas, consumidas durante el ciclo vital.
Se sabe que de los 20 aminocidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales)
para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10 aminocidos los que
requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentacin y, con ms razn, en los
momentos en que el organismo ms los necesita: en la disfuncin o enfermedad. Los
aminocidos esenciales ms problemticos son el triptfano, la lisina y la metionina. Es tpica su
carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubrculos constituyen la base de la
alimentacin. Los dficit de aminocidos esenciales afectan mucho ms a los nios que a los
adultos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminocido esenciales) no ser posible sintetizar
ninguna de las protenas en la que sea requerido dicho aminocido. Esto puede dar lugar a
diferentes tipos de desnutricin, segn cual sea el aminocido limitante.
Lista de Aminocidos (Esenciales y no esenciales) y funcin de cada una de ellos:

Alanina: Funcin: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un

carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energa.

Arginina: Funcin: Est implicada en la conservacin del equilibrio de nitrgeno y

de dixido de carbono. Tambin tiene una gran importancia en la produccin de la
Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los
tejidos y msculos y en el mantenimiento y reparacin del sistema inmunologico.

Asparagina: Funcin: Interviene especficamente en los procesos metablicos del

Sistema Nervioso Central (SNC).

Acido Asprtico: Funcin: Es muy importante para la desintoxicacin del Hgado y

su correcto funcionamiento. El cido L- Asprtico se combina con otros
aminocidos formando molculas capases de absorber toxinas del torrente
sanguneo.

Citrulina: Funcin: Interviene especficamente en la eliminacin del amonaco.

Cistina: Funcin: Tambin interviene en la desintoxicacin, en combinacin con

los aminocidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la sntesis de la
insulina y tambin en las reacciones de ciertas molculas a la insulina.

Cisteina: Funcin: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina est implicada en la

desintoxicacin, principalmente como antagonista de los radicales libres. Tambin
contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de
azufre.

Glutamina: Funcin: Nutriente cerebral e interviene especficamente en la

utilizacin de la glucosa por el cerebro.

Acido Glutminico: Funcin: Tiene gran importancia en el funcionamiento del

Sistema Nervioso Central y acta como estimulante del sistema inmunologico.

Glicina: Funcin: En combinacin con muchos otros aminocidos, es un

componente de numerosos tejidos del organismo.

Histidina: Funcin: En combinacin con la hormona de crecimiento (HGH) y

algunos aminocidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparacin de los
tejidos con un papel especficamente relacionado con el sistema cardio-vascular.

Serina: Funcin: Junto con algunos aminocidos mencionados, interviene en la

desintoxicacin del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y
cidos grasos.

Taurina: Funcin: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociacin con

otros aminocidos, esta implicada en la regulacin de la presin sanguinea,
fortalece el msculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.

Tirosina: Funcin: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el

tratamiento de la depresin, en combinacin con otros aminocidos necesarios.

Ornitina: Funcin: Es especfico para la hormona del Crecimiento (HGH) en

asociacin con otros aminocidos ya mencionados. Al combinarse con la L-

Arginina y con carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una

importante funcin en el metabolismo del exceso de grasa corporal.

Prolina: Funcin: Est involucrada tambin en la produccin de colgeno y tiene

gran importancia en la reparacin y mantenimiento del msculo y huesos.

Los Ocho (8) Esenciales

Isoleucina: Funcin: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento

intervienen en la formacin y reparacin del tejido muscular.

Leucina: Funcin: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH)

interviene con la formacin y reparacin del tejido muscular.

Lisina: Funcin: Es uno de los ms importantes aminocidos porque, en

asociacin con varios aminocidos ms, interviene en diversas funciones,
incluyendo el crecimiento, reparacin de tejidos, anticuerpos del sistema
inmunolgico y sntesis de hormonas.

Metionina: Funcin: Colabora en la sntesis de protenas y constituye el principal

limitante en las protenas de la dieta. El aminocido limitante

determina el

porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.

Fenilalanina:

Funcin:

Interviene

en

la

produccin

del

Colgeno,

fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y tambin en la

formacin de diversas neurohormonas.

Triptfano: Funcin: Est inplicado en el crecimiento y en la produccin hormonal,

especialmente en la funcin de las glndulas de secrecin adrenal. Tambin
interviene en la sntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la
relajacin y el sueo.

Treonina: Funcin: Junto con la con la L-Metionina y el cido Asprtico ayuda al

hgado en sus funciones generales de desintoxicacin.

Valina: Funcin: Estimula el crecimiento y reparacin de los tejidos, el

mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrgeno.

Debemos recordar que, debido a la crtica relacin entre los diversos aminocidos y los
aminocidos limitantes presentes en cualquier alimento. Solo una proporcin relativamente
pequea de aminocidos de cada alimento pasa a formar parte de las protenas del organismo. El
resto se usa como fuente de energa o se convierte en grasa si no debe de usarse
inmediatamente.
Clasificacin de los aminocidos
Hay 22 aminocidos conocidos que se clasifican del siguiente modo.

Aminocidos esenciales: son 9 y se llaman as porque no pueden ser

fabricados por nuestro cuerpo (el resto si) y deben obtenerse a travs de la
alimentacin. Los aminocidos esenciales son la Leucina, Isoleucina, Valina,
Triptfano, Fenilalanina, Metionina, Treonina, Lisina e Histidina.

Aminocidos no esenciales: son as mismos importantes pero si no se

encuentran en las cantidades adecuadas, pueden sintetizarse a partir de los
aminocidos esenciales o directamente por el propio organismo. Estos
aminocidos son cido Glutmico, Alanina, Aspartato y Glutamina.

Aminocidos condicionalmente esenciales: seran esenciales slo en ciertos

estados clnicos. As la Taurina, Cistena y la Tirosina suelen ser esenciales en
prematuros. La Arginina puede ser tambin esencial en casos de desnutricin o
en la recuperacin de lesiones o ciruga. La Prolina, la Serina y la Glicina tambin
seran, puntualmente, esenciales.

Por ltimo tenemos a la Carnitina que muchos autores tambin incluyen como
aminocido aunque es una sustancia sintetizada en nuestro cuerpo a partir de
otros aminocidos.

Cuales son las funciones bsicas de los aminocidos?

Todos los aminocidos participan en la sntesis de las protenas pero a la vez cada uno de ellos
tiene una serie de funciones muy concretas.

cido Glutmico: sirve principalmente como "combustible" del cerebro y ayuda a

absorber el exceso de amonaco (afecta a las funciones cerebrales)

Alanina: es uno de los aminocidos no esenciales que interviene en el

metabolismo de la glucosa.

Arginina: interviene en los procesos de detoxificacin del organismo, en el ciclo

de la urea y en la sntesis de creatinina. Estimula la produccin y liberacin de la
hormona de crecimiento.

Asparagina: este tipo de aminocidos se forma a partir del cido asprtico.

Ayuda tambin a eliminar el amonaco del organismo acta (protegiendo as el
sistema nervioso) y mejora la resistencia a la fatiga.

Carnitina: este aminocido colabora en disminuir niveles altos de colesterol;

puede prevenir o mejorar arritmias cardacas y tambin es til en algunos casos
de sangrado de encas y piorreas.

Cistena: ayuda al organismo a eliminar los metales pesados. Es uno de los

aminocidos que interviene en el crecimiento y la salud del cabello y tambin
forma parte del factor de tolerancia a la glucosa.

Citrulina: participa en el ciclo de la urea y sntesis de creatinina

Fenilalanina: pertenece al grupo de aminocidos que ayudan a nuestro

organismo a mantener niveles adecuados de endorfinas que son responsables de
la sensacin de bienestar. Este aminocido reduce el apetito desmesurado y
ayuda a calmar el dolor.

Glicina: facilita al cuerpo la creacin de masa muscular (til para la distrofia

muscular) til para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad gstrica.

Glutamina: puede ayuda a mejorar el coeficiente intelectual y diversos problemas

mentales (desnimo, principios de demencia senil, etc.) De entre los aminocidos
destaca por ser de ayuda para combatir la adiccin al alcohol.

Histidina: es un aminocido precursor de la histamina. Puede ayudar a mejorar

en algunos casos la artritis reumatoidea, sntomas alrgicos y lceras.

Isoleucina: interviene en la sntesis de hemoglobina y mantiene el equilibrio de la

glucosa en la sangre. Interviene en la produccin de energa y reparacin del
tejido muscular.

Leucina: junto a otros aminocidos como la Isoleucina interviene en la formacin

y reparacin del tejido muscular. Colabora en la curacin de la piel y huesos

Lisina: participa junto con la metionina en la sntesis del aminocido carnitina y

ayuda a tratar o prevenir los herpes. Incrementa con la arginina, la produccin de
la hormona de crecimiento.

Metionina: su dficit puede ocasionar algunos tipos de edemas, colesterol y

prdida de cabello.

Ornitina: colabora, como otros aminocidos, en el metabolismo de la glucosa. En

este caso lo hace estimulando la liberacin de insulina. Tambin puede ayudar a
fabricar masa muscular.

Prolina: como otros aminocidos interviene en la sntesis de neurotransmisores

cerebrales relacionados con el alivio de la depresin temporal y colabora tambin
en la sntesis de colgeno.

Serina: interviene en el metabolismo de grasas y cidos grasos as como tambin

hace de recursor de los fosfolpidos (nutren el sistema nervioso)

Taurina: es uno de los aminocidos condicionalmente esenciales y destaca su

funcin de neurotransmisor cerebral. Colabora en la degeneracin grasa del
hgado.

Tirosina: destaca entre los aminocidos por su funcin de neurotransmisor y

puede ayudar en caso de ansiedad o depresin.

Treonina: ayuda en los procesos de desintoxicacin junto a los aminocidos

Metionina y cido Asprtico. Tambin participa en la sntesis del colgeno y de la
elastina.

Triptfano: precursor del neurotransmisor serotonina. Este aminocido tambin

acta como antidepresivo natural, favorece el sueo y tambin puede mejorar los
casos de ansiedad. til en terapias contra el alcoholismo.

Valina: favorece el crecimiento y reparacin de los tejidos musculares. Puede ser,

dentro de los aminocidos, muy til para reducir el apetito y la bulimia.

Los aminocidos son sustancias compuestas por carbono, oxgeno, hidrgeno y nitrgeno. Son
compuestos cristalinos que contienen un grupo cido dbil, carboxilo (-COOH) y un grupo bsico
dbil, amina (-NH2), unido al carbono a (el carbono a de un cido orgnico es aquel inmediato al
carboxilo). Se les denomina, por tanto, a-aminocidos y se considera que son neutros.

Estas son las caractersticas generales, naturalmente aparecen excepciones como el que en la
molcula existe algn tipo de cidos ms, que da lugar a los denominados aminocidos cidos, o
que prestan algn grupo amino ms, los denominados aminocidos bsicos, o que incluso
incorporan en la estructura molecular otros elementos, como el azufre (S) y que se denominan
aminocidos azufrados, o que en lugar de tener una estructura molecular lineal tenga una
configuracin cclica en la que se sitan los aminocidos aromticos y los denominados
aminocidos de cadena, as como tambin, que la posicin del grupo no sea en a. Finalmente la
prolina, que en realidad no es un a-aminocido, pues el carbono adyacente al de la funcin
carboxilo posee un grupo imino (=NH); por tanto, la prolina es un iminocido.
Las estructuras de los aminocidos son pticamente activas, es decir, que pueden rotar el plano
de luz polarizada en diferente direccin dependiendo del estereoismero que se trate. Entre ellos
hay que distinguir entre los que rotan el plano hacia la izquierda, levorrotatorios, levgiros o L, y
los que lo hacen hacia la derecha, dextrorrotatorios, dextrgiros o D. En la naturaleza
encontramos una mezcla de ambos que se denomina racmica, pero los aminocidos que forman
las protenas son, la gran mayora, L.

Los aminocidos son los precursores de otras molculas de gran importancia biolgica que son
las protenas. La unin de aminocidos da lugar a la formacin de pptidos que se denominan
dipptidos, tripptidos, tetrapptidos, pentapptidos, octapptidos o polipptidos, si en su

formacin intervienen, 2, 3, 4, 5, 8 o un nmero cualquiera superior. La unin de polipptidos entre

s da lugar a la formacin de protenas.
Funciones de los aminocidos
Los aminocidos son los componentes bsicos de las protenas, pero para cada protena, la
secuencia, es decir el orden en que van ordenados los aminocidos, es diferente. El nmero de
secuencias posibles es tan grande que se explica la gran cantidad de protenas diferentes.

n general, todos los nombres de aminocidos tienen la terminacin -ina lo que indica una relacin
con el grupo amina. Algunos aminocidos conocidos, como por ejemplo, la fenilalanina, forman
parte esencial de los neurotransmisores, tanto en el cerebro como fuera de l. La metionina y el
triptofano son componentes esenciales del hgado. La tirosina y la glutamina, son segregadas por
la glndula tiroides.
Biosntesis de los aminocidos
Cada organismo vivo sintetiza sus propias protenas a partir de los aminocidos. Las plantas
superiores sintetizan a su vez todos los aminocidos necesarios. Hay que destacar que los

animales carecen de esa capacidad. Cada especie animal puede sintetizar slo algunos
aminocidos que necesita y, por lo tanto, depende de la dieta para incorporar aquellos
aminocidos que debe sintetizar para formar protenas. Esos aminocidos se los considera
esenciales y no porque sean los nicos necesarios para la vida de la especie, sino porque deben
estar incluidos en la dieta. Cada especie, tiene su grupo de aminocidos esenciales propios.
La mayora de los aminocidos que ingerimos se encuentran en forma de protenas, sin embargo
slo los aminocidos pueden incorporarse a las diferentes rutas metablicas. Para ello, las
protenas y pptidos ingeridos sufren un proceso de hidrolizacin por medio de enzimas
proteolticas (secretadas por el estmago, pncreas e intestino delgado) en el tracto
gastrointestinal. Despus de la accin de las enzimas los aminocidos quedan libres y son
absorbidos y transportados a la corriente sangunea por medio de la que llegan al hgado donde
ocurre su metabolismo y distribucin.
Las protenas endgenas tambin se degradan despus de un tiempo y adquieren unas seales
que van a indicar a las enzimas de degradacin cuando deben comenzar su proceso.
Los aminocidos libres que provienen de este proceso de digestin de las protenas son
absorbidos por las paredes del intestino y conducidos por medio del sistema porta-heptico. Una
vez que llegan al hgado, a travs de la corriente sangunea, son distribuidos por las clulas para
su posterior utilizacin.
Implicaciones funcionales de los aminocidos
En los perodos en que el organismo atraviesa crisis funcionales (desnutricin aguda o crnica,
traumatismos o trastornos articulares y/o musculares, alteraciones en el tracto gastrointestinal,
hepatitis, afecciones renales, deficiencias cerebrales o nerviosas, etc.) o demandas extras por
razones mecnicas (atletas, etc.) o cerebrales (estrs, exmenes, etc.) se produce aumento en el
consumo de los aminocidos, por lo que muchas veces conviene completar la dieta habitual por
medio de la administracin exogna de los mismos.
Por las mismas razones, la ingesta de alimentos que contienen aminocidos significa adems un
extraordinario recurso preventivo, por cuanto incorpora al organismo mecanismos de
fortalecimiento ante previsibles compromisos extra, sean stos derivados de circunstancias
especiales o de inevitables decadencias de las funciones orgnicas derivadas de la edad.

El organismo no almacena el exceso de aminocidos que provienen de la dieta, lo que ocurre es

que los transforma en intermediarios metablicos comunes como son el piruvato, oxalacetato y acetoglutarato, es decir, que los aminocidos van a ser precursores de la glucosa, cidos grasos y
cuerpos cetnicos, es decir, actan como combustible y precursores metablicos.

Clasificacin de los aminocidos

Como ya hemos comentado de los 20 aminocidos proteicos conocidos, 8 son esenciales
para la vida humana y 2 semiesenciales. Son estos 10 aminocidos los que requieren ser
incorporados al organismo en su cotidiana alimentacin y, especialmente, en los
momentos en que el organismo ms los necesita cuando se da una situacin de disfuncin
o enfermedad.
Los ocho aminocidos esenciales son treonina, metionina, lisina, valina, triptfano, leucina,
isoleucina y fenilalanina (adems puede aadirse la histidina como esencial durante el
crecimiento, pero no para el adulto).

Tambin existe otros aminocidos pero son poco frecuentes, son derivados de los aminocidos
corrientes. Entre ellos encontramos a la 4-hidroxiprlina e hidroxilisina presentes en el colgeno y
de la desmosina e isodesmosina presentes en la protena fibrosa elastina.
Por otro lado tambin estn los aminocidos no proteicos que son un grupo formado por 150
aminocidos. Se presentan en diferentes clulas y tejidos en forma libre o combinada, pero nunca
en las protenas y actan como precursores en el metabolismo. Por ejemplo, la b-alanina,
precursor de la vitamina cido pantotnico, la homocisteina y homoserina, intermediarios en el
metabolismo de los aminocidos. La citrulina, ornitina, cido-g-aminobutrico, D-alanina, D-serina.
En hongos y plantas superiores abundan la canavanina y la b-cianolanina.
Por otro lado, los aminocidos se pueden clasificar siguiendo varios criterios en funcin de sus
propiedades qumicas y fsicas.

El enlace peptdico es un enlace covalente entre el grupo amino (NH2) de unaminocido y el

grupo carboxilo (COOH) de otro aminocido. Los pptidos y lasprotenas estn formados por la
unin de aminocidos mediante enlaces peptdicos. El enlace peptdico implica la prdida de una
molcula de agua y la formacin de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un
enlace amida sustituido.

Podemos seguir aadiendo aminocidos al pptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.
Para nombrar el pptido se empieza por el NH 2 terminal por acuerdo. Si el primer aminocido de
nuestro pptido fuera alanina y el segundo serina tendramos el pptido alanil-serina.

Caractersticas estructurales del enlace [editar]

Un tripptido.
Podramos pensar que una protena puede adoptar miles de conformaciones debidas al giro libre
en torno a los enlaces sencillos. Sin embargo, en su estado natural slo adoptan una nica
conformacin tridimensional que llamamos conformacin nativa; que es directamente responsable
de la actividad de la protena.
Esto hizo pensar que no poda haber giro libre en todos los enlaces; y efectivamente, mediante
difraccin de Rayos X se vio que el enlace peptdico era ms corto que un enlace sencillo normal,
porque tiene un cierto carcter (60%) de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia.

Por esa razn no hay giro libre en torno a este enlace. Esta estabilizacin obliga a que los 4
tomos que forman en enlace peptdico ms los dos carbonos que se encuentran en posicin a
(marcado con a en la ilustracin) con respecto a dicho enlace, se encuentren en un plano paralelo
a ello:

Enlace peptdico.

Esta ordenacin planar rgida es el resultado de la estabilizacin por resonancia del enlace
peptdico. Por ello, el armazn est constituido por la serie de planos sucesivos separados por
grupos metileno sustituidos. Esto impone restricciones importantes al nmero posible de
conformaciones que puede adoptar una protena.
El O carbonlico y el hidrgeno amdico se encuentran en posicin trans (uno a cada lado del
plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-C y C-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo
que podra haber giro. Pero no todos los giros son posibles.

Si denominamos "" al valor del ngulo que puede adoptar el enlace N-C, y "" al del enlace CC, slo existirn unos valores permitidos para y ; y depender en gran medida del tamao del
grupo R.
Se producen nuevamente restricciones al giro libre, debido a las caractersticas de los grupos R
sucesivos.
En las protenas, los aminocidos estn unidos uno seguido de otro, sin ramificaciones, por medio
del enlace peptdico, que es un enlaceamido entre el grupo -carboxilo de un aminocido y el grupo amino del siguiente. Este enlace se forma por la deshidratacin de los aminocidos en cuestin. Esta
reaccin es tambin una reaccin de condensacin, que es muy comn en los sistemas vivientes:

Figura: reaccin de condensacin para la formacin del enlace peptdico.

Tres aminocidos pueden ser unidos por dos enlaces peptdicos para formar un tripptido,
de manera similar se forman lostetrapptidos, pentapptidos y dems.
Los enlaces peptdicos no se rompen con condiciones que afectan la estructura tridimensional de
las protenas como la variacin en la temperatura, la presin, el pH o elevadas concentraciones
de molculas como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un detergente), la urea o las sales
de guanidinio. Los enlaces peptdicos pueden romperse de manera no enzimtica, al someter
simultneamente a la protena a elevadas temperaturas y condiciones cidas extremas.
Cmo se nombra a los polipptidos?
Caractersticas del enlace peptdico.
El enlace peptdico es plano y por tanto no existe rotacin alrededor del enlace.
El enlace peptdico posee un carcter de doble enlace, lo que significa que es mas corto que un
enlace sencillo y, por tanto, es rgido y plano
Esta

caracterstica

previene

la

libre

rotacin

alrededor

del

enlace

entre

el

carbono carbonlico y el Nitrgeno del enlace peptdico. Aun as, los enlaces entre los
carbonos y los aminos y carboxilo, pueden rotar libremente; su nica limitacin est dada
por el tamao del grupo R. Es precisamente esta capacidad de rotacin la que le permite a las
protenas adoptar una inmensa gama de configuraciones.
Configuracin trans.
Los enlaces peptdicos generalmente se encuentran en posicin trans en lugar de cis y
esto se debe en gran parte a la interferenciaestrica (de tamao) de los grupos R cuando se
encuentran en posicin cis.

Figura: Disposiciones del enlace peptdico en el espacio.

Sin carga pero polar: Al igual que los enlaces amido, los grupos -C=O (carbonilo) y NH
(amino), de los enlaces peptdicos, son incapaces de recibir o donar protones en un amplio rango
de valores de pH (entre 2 y 12). En las protenas, los nicos grupos cargados son el N- y Cterminales y cualquier grupo ionizable presente en la cadena lateral de los residuos. An as, los
grupos -C=O y NH del enlace peptdico participan en la formacin de puentes de Hidrgeno en
las protenas para dar origen a la estructura secundaria, particularmente -hlices y hojas y
terciaria (ver mas adelante).

EL ENLACE PEPTDICO

El enlace peptdico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una

serie de caractersticas que lo aproximan ms a un doble enlace.Como el nitrgeno es menos

electronegativo que el oxgeno, el enlace C-O tiene un 60% de carcter de doble enlace mientras que el

enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los enlaces C-O y N-C del enlace peptdico tienen caractersticas

intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble. De hecho, las distancias interatmicas medidas en los

enlaces C-O y C-N son intermedias entre las del enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposicin atmica

est estabilizada por resonancia (Figura de la derecha), de

forma que los seis tomos implicados en la formacin del

enlace peptdico estn contenidos en el mismo plano (Figura

izquierda de la tabla inferior).

Dipptido Ala-Ser: los Momento
tomos que participan peptdico
en el enlace peptdico

dipolar

del

enlace

se representan como bolas y son

coplanares

Otra consecuencia importante de la resonancia es que incrementa la polaridad del enlace peptdico y se

establece un momento dipolar (Figura derecha de la tabla superior). Por este motivo, cada enlace peptdico

puede participar en dos puentes de hidrgeno. En uno de ellos, el grupo -NH- acta como donador de

hidrgeno y en el otro, el grupo -CO- acta como receptor de hidrgeno. Esta propiedad contribuye

notablemente al plegamiento tridimensional de las protenas, tal y como veremos ms adelante.

El carcter parcial de doble enlace impide la libre rotacin del enlace que une los tomos de C y N en el enlace

peptdico (Figuras central e izquierda de la tabla inferior). Esta rigidez del doble enlace limita las

posibilidades conformacionales de los pptidos. Existen dos configuraciones posibles (Figura derecha de la

tabla inferior):

Configuracin cis: los dos C se sitan del mismo lado del doble enlace

Configuracin trans: los dos C se sitan a distinto lado del doble enlace

Normalmente, la configuracin trans est favorecida. Slo en el caso de que el segundo AA del enlace peptdico

sea la prolina puede resultar favorecida la configuracin cis.

Los pptidos slo podrn cambiar de conformacin mediante el giro en torno a los enlaces sencillos en los
que intervienen los Ctetradricos (Figura de la derecha).
En cada AA, el C puede establecer dos ngulos de torsin con los
planos

de

los

dos

enlaces

peptdicos

contiguos:

los

llamados (phi)y (psi) (Figura de la derecha):

el ngulo phi () es la rotacin en torno al enlace C

el ngulo psi () es la rotacin en torno al enlace C-C

Como estos son los nicos grados de libertad que presenta la

estructura, la conformacin de la cadena polipptdica queda
completamente definida cuando se conocen los valores de y
de para cada AA.
En la estructura de un pptido o de una protena, cada AA presenta un
valor de y otro de determinados. Es el tamao fsico de los
tomos o grupos de tomos presentes en las cadenas laterales el que
determina los posibles valores que pueden adoptar los ngulos phi ( )
y psi ().
Cuando

se

representan

los valores de phi () y

psi () de cada AA se
obtiene la grfica de Ramachandran (Figura de la izquierda),
en la que se distinguen tres regiones con valores "permitidos"
de los ngulos de torsin ya que no dan lugar a impedimentos
estricos en la estructura.
Estas regiones corresponden a los dos tipos de elementos

estructurales mayoritarios presentes en las protenas: la estructura y la -hlice.