Protenas: proviene de la palabra proteios que es los mas impotantes.

Son macromolculas son

de elavdo peso molecular considerados como polmeros lineales.
Fue descubierta por berzelier en el ao 1838 y descita por mulder.
Se van a formar: por la unin de mas de 50 aminoacidos
Funciones de la protenas.
Enzimtica: estn catalizadas por enzimas y todas las enzimas conocidas son protenas.
Transporte: mucho iones y moleculas peuqeas son transportadas por protenas
Reserva: las protenas sirve como reserva enegetica para plantas
Hormonal: la actividad celular esta cobtrolada por hormonas y muchas de ellas son protenas
Inmunolgica: muchas anticuerpo son protenas expecificas.
Estructural: muchas protenas forman parte de la estrcutura de lod organismos vivos.
Clasificacin de la protenas. En 2
Homoproteina: formados por aminocidos proteaginosos que son 20
Prolaminas: homoproteina insoluble en todas las soluciones acuosas pero solbles en alcohol de
60 a 80 grados y tiene un alto conbtenido de prolina ejm: avenina(avena) gliadina (trigo) hordeina
(cebada) secalina ( centeno) zeina ( maz)
Histonas: son solubles en agua e insolubles en sustancias alcalinas ejm: nucleo histonas
Glutelinas: solubles en soluciones acidas o alcalinas e isoluble en medios neutros ejm.
Glutenina (trigo) orizanina (arroz)
Globulina: todas presentasn carcter acidos lo cual nos indica que posee un alto contenido de
acido monoaminodicarboxilico como es el caso de las semilla de vegetales.ejm
La edestina: se encuentra en la semilla del (camo)
Heteroproteinas: son aquellas protenas formados por la uniosn covalente de una parte proteica
formada por las aminocidos mas una partes no proteica llamada grupo prosttico ejm:
Las glucoproteinas: llevan como grupo una cadena de oligasacarido y polisacarid.
Lipoprotena: llevan como grupo prosttico a los lpidos y suelen ser sistemas usados para el el
transprte de los lpido.
Fosfoprotenas: llevan como grupo prosteico unido de forma covalenteala parte proteica un
grupo fosfato.
Metalopropeinas: llevan como grupo prosttico un ion metalico como es fe,zn cu en diferebtes
estado de ionizacin.
Flavo protenas: llevan como grupo prosttico aun molecula de flavin nucletido y pueden ser :
flavin mononucleotido flavin adenin dinucleotido
Nucleoprotenas: llevan como grupo prosteico una asociacin de acidos nucleico en la partes
proteica puede llevar una prolamina o una istona.
Niveles de organizacin de los protenas
Estructural primaria: es la secuencia orden y cantidad de lso aminocidos de la cadena
apolipeptidica y tien una forma de sinsap y nos permite medir los angulos de la longitud
Estructura secundaria: es la forma como se enrolla la cadena polipeptidica. Es de forma de
hlice.
La alfa hlice: toma una forma elicoidal en donde las cadenas laterales en donde quedan al
exterior de la hlice
La configuracin de beta o hoja plegada: ocurre cunado la cadena se dispone en el espacio
parecido a una hoja plegada y la estructura quedara estabilizada por los puentes de H que se
forman entre el grupo animo y carboxilo y dos formas:
Beta hoja plegada paralela: cuando las diferentes cadenas polipeptidcas estn orentadas en
una misma direccin
Beta hoja plegada autoparalela: ocurre cuando las cadenas polipeptidicas estn orrientadas en
direcciones opuestas.
Estructura terciaria: es la tendencia que tiene la cadena polipeptidica al sufrir pequeas dobles
rodamientos y producir una estructura globular algo rigida y completa y la estrcutura se mantien
estable gracias a los anlaces que se forman entre cadenas laterlaes de los animo acidos dando
como resultado la formacin de diversos tipos de enlaces como: e. ionico e. polar. Puete de h e.
disufuro
Estrutura cuaternaria: es la forma en que se unen las diferentes cadenas polipeptidicas una
protena glubolar la cual esta formada por mas de una cadena polipeptidica.
Desnaturalizacin: es la perdida de su estado de natural de una protena y por lo tanto su
esctructura pasa a un estado de dessorden y va perdiendo su estructura cuarernaria, terciaria o
secundaria a esto se le conoce como desnaturalizacin.
Factores de la desnaturalizacin
-agitacion,cambio brusco de la ph en el medio, pro tratamiento de la protenas al calor 60 a 80
centigrados, por el uso de agentes desnaturalizantes, al combinar una protena con detergente.
Propiedades generales de las propeinas
Asociaciones:por cambios que se producen anivel molecular o de sub unidades.
Polimeraciones: formacin de grandes complejos
Precipitacin: de conyeve alas disminucin de una protena
Floculacin: agregacin al sar sin desnaturalizacin
Coagulacin: agrgacion al asar con desnaturalizacin
Gelificacion: agregacin ordenadas con desnaturalizacin.

Aminocidos
Clasificacin de los aminocidos
Aminocidos proteaginosos: son aquellos aminosacidos que forman parte de todoas las
protenas y son 20
Aminocidos pseudoprotaginoso: son aquellos que se derivan de las proteaginosos por
modificaciones covanlentes es decir por la adiccin de algn grupo funcional.
Aminocidos no proteaginoso: son todas quellas moleculas con estructura bsica de un
aminocido que cumple funciones especificas en la clulas y puede encontarnce de forma libre
o combinado pero nunca formando parte de ninguna protena.
aa. alifticos: se encuentran los aa en donde su cadena lateral es aliftica es decir presentan
cadena hidrocarbonadas dentro de este grupo tenemos a los siguientes: glicina: presenta en su
cadela lateral un atomo de h.
alanina: presenta en su cadela laterla un radicla metil
valina,leucina,isoleocina:presentan en su cadena lateral hidrocarbonadas 3 a 4 atomos de
carbono.
Prolina: se le conoce con el nombre de imiacido y es el nico que hay en la naturaleza yse
llama ai por el grupo amino.
Aa aromticos: es este grupo de aminocidos se encuentra aquellos que presentan en su
cadena lateral un anillo aromatico dentro de este grupo tenemos a los sgt:
Fenilalanina: presenta en su cadena lateral al benceno
Tirosina: presenta en su cadena lateral un grupo hidroxilo unido al compuesto aromatico
benceno.
Triptfano: presenta en su cadena a un compuesto heterociclo que es el indol.
Aa azufrados: presenta s en su cadena lateral como son:
Cistena: presentan en su cadena al grupo sulfidrilo
Metionina: presenta en su cadena un grupo hidroxilo el cualel cual lo hace mas hidrofilico y
son: serina y treonina
Aa Bsico: presenta cadena laterla muy polares que a ph fisiolgico presentan carga pasitiva y
son:
Lisina: presenta en su cadena lateral un segundo grupo amino
Arginina presenta en su cadena lateral al grupo guanido
Histidina: presenta enla cadena lateral a un compuesta heterociclo es imidazol
Aa acidos: presentan en su cadena lateral un segundo grupo carboxilo ionizado y solo se van a
difernciar por la longitud de sus cadena y presentan carga negativa son: acido asprtico, acido
glutamino
Aa amidicos: se caracterizan por presentar en su cadena lateral al grupo amida son:
asperragina , glutamina
Enlaces peptdicos
Es la unios covalente que se va a foramr entre el grupo corboxilo de un aminocido con el grupo
amino del siguiente aminocido con el desprendimiento de una mollecula de agua.
Sintecis proteica: se ha demostrado que la sntesis porteica se lleva a cabo en los ribosomas.
Sntesis se lleva acabo asi:

Se produce la formacin de arn mensajero por dedoblamiento de adn. Dan lugar ala
formacin de varias cadenas de arn.

Se deposita el arn mesajeso sobre los robosomas dando luegar ala formacin de
poliribosomas.

Se produce al formacin de codones

Se produce la activacin de los aminocidos en presencia del atp y una enzima

especifica.

Se produla la fijacin del aminocido sobre codn

La intervencios de los poliribosomas permite alinear a los aminoaciods que son

transportado por el adn de transferencia para luego formar la protena.
Codones; es un triplete de base que codifica cada uno de los aminocidos que
participan en la sntesis proteica