REGUNTAS RESUELTAS.

LOS ENZIMAS
PREGUNTAS RESUELTAS.
LOS ENZIMAS
1 .- Explica cules son los principales factores que afectan a la actividad enzimtica.
2 .- Qu es un inhibidor y de cuntos tipos puede ser la accin que realizan?
3 .- Diferencia entre cofactor y coenzima.
4 .- Cmo se define la velocidad de un proceso enzimtico? Qu efecto tiene sobre ella la cantidad
de sustrato presente en el medio de reaccin?
5 .- Dnde actan los enzimas alostricos?
6 .- Define centro activo y complejo enzima-sustrato.
7 .- En los enzimas alostricos, es lo mismo el centro activo que el centro alostrico?
8 .- Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como catalizadores. Qu es
el centro activo?
9 .- Diferencias entre inhibicin competitiva y no competitiva.
10 .- Principales tipos de coenzimas.
11 .- Explica qu es un catalizador y por qu es necesaria su existencia para que las clulas
desarrollen su actividad.
12 .- Qu caractersticas poseen los enzimas alostricos?
SOLUCIONES:
1 .- Explica cules son los principales factores que afectan a la actividad enzimtica. Solucin: Los
principales factores que afectan a la actividad enzimtica son: Temperatura: Las reacciones
controladas enzimticamente tienen lugar dentro de un intervalo ptimo de temperaturas, fuera del
cual o no suceden, o lo hacen lentamente. A temperaturas bajas, los enzimas carecen de energa
cintica suficiente para encontrarse y unirse. Por el contrario, temperaturas elevadas hacen que el
enzima se desnaturalice. pH: Las reacciones metablicas suceden, tambin, dentro de un intervalo
ptimo de pH. Las variaciones de pH pueden influir de varias maneras: Si el centro activo contiene
aminocidos con grupos ionizados, varan con el pH. La ionizacin de aminocidos que no estn en el
centro activo puede provocar modificaciones en la conformacin que tambin afecte a la actividad. El
sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.
2 .- Qu es un inhibidor y de cuntos tipos puede ser la accin que realizan?
Solucin: Los inhibidores son sustancias especficas de distinta naturaleza, que se unen con el
enzima en distintos puntos de este y disminuyen parcial o totalmente su actividad. Los inhibidores
pueden ser algn tipo de ion, algn compuesto orgnico, y, con frecuencia, suele ser el producto final
de la reaccin. En este caso, a la accin del inhibidor se la denomina retroinhibicin. La accin que
realizan los inhibidores se denomina inhibicin, y puede ser de dos tipos: reversible e irreversible.
Reversible: En este caso, el inhibidor se une con el enzima de forma temporal e impide su normal
funcionamiento; no se destruye el centro activo del enzima y ste recupera su actividad una vez
eliminado el inhibidor. En este tipo de inhibicin, el inhibidor se une al enzima mediante enlaces
dbiles (puentes de hidrgeno, inicos, etc.) que se rompen con facilidad, quedando libre el enzima,
que recupera su actividad. Irreversible: En este caso, el inhibidor se une de forma permanente con el
enzima mediante enlaces covalentes fuertes, alterando su estructura e inutilizndolo de forma
indefinida; de ah el nombre. A este tipo de inhibicin tambin se la denomina envenenamiento del
enzima.
3 .- Diferencia entre cofactor y coenzima. Solucin: Algunos enzimas llamados holoenzimas son
protenas conjugadas, en ellos se diferencian dos partes: una parte proteica denominada apoenzima, y
una parte no proteica que recibe el nombre de cofactor. Ambos componentes (apoenzima y cofactor)
son inactivos por s mismos. Para ser activas, han de estar unidas, formando el holoenzima.
Atendiendo a su naturaleza qumica, los cofactores pueden ser: Iones metlicos (Fe2+, Mn2+, Mg2+,
Zn2+, etc.) o molculas sencillas. Molculas orgnicas ms o menos complejas. En este caso se
llaman coenzimas. Cuando el coenzima est unido a la apoenzima por enlaces covalentes, se
denomina grupo prosttico. Por lo tanto, podemos decir que, cofactores son la parte no proteica de las
holoenzimas, mientras que los coenzimas solamente sern aquellos cofactores que son molculas
orgnicas y que se unen de forma temporal al apoenzima.
4 .- Cmo se define la velocidad de un proceso enzimtico? Qu efecto tiene sobre ella la cantidad
de sustrato presente en el medio de reaccin?
Solucin: La velocidad de una reaccin enzimtica se mide por el nmero de molculas de sustrato
transformadas por unidad de tiempo. Esta velocidad depende de varios factores, entre los que
destacan la eficacia del enzima y la concentracin de molculas de enzima y de sustrato. Manteniendo
constante la concentracin del enzima en una reaccin catalizada, se observa que la velocidad de la
reaccin aumenta a medida que incrementamos la concentracin de sustrato. Este aumento de la

velocidad va hacindose progresivamente ms lento, hasta que, finalmente, grandes incrementos en

la concentracin de sustrato no aumentan de manera significativa la velocidad de la reaccin. En este
punto, decimos que se ha alcanzado la velocidad mxima (Vmx). En estas condiciones las molculas
enzimticas estn saturadas por el sustrato, y, por ello, no puede aumentarse la velocidad de
transformacin de este.
5 .- Dnde actan los enzimas alostricos? Solucin: Los enzimas alostricos desempean un papel
muy importante en la regulacin de las reacciones metablicas. Suelen actuar en puntos estratgicos
de las rutas metablicas, como son la primera reaccin de una ruta metablica o los puntos de
ramificacin de una ruta metablica. Frecuentemente, el sustrato de la primera reaccin de la ruta
metablica acta como modulador positivo o activador alostrico; al unirse con el enzima alostrico,
provoca la aparicin de la conformacin activa de la enzima. En las rutas metablicas no ramificadas,
el producto final acta como modulador negativo o inhibidor alostrico, se une al enzima alostrico y
provoca la aparicin de la conformacin inactiva. Si la ruta metablica se ramifica, el inhibidor del
primer enzima alostrico es el metabolito del punto de ramificacin, mientras que los productos finales
de las ramificaciones sern los inhibidores de los enzimas alostricos que actan en la primera
reaccin despus de la ramificacin. A este proceso se le denomina inhibicin feed-back o
retroinhibicin. Este proceso supone un ahorro energtico para el organismo, ya que el exceso de
producto final inhibe su propia sntesis en una etapa temprana de esta. Un ejemplo de retroinhibicin
alostrica lo constituye la sntesis de isoleucina, la cual se forma a partir de treonina mediante una
secuencia de cinco etapas, la primera de las cuales est catalizada por el enzima treonina
desaminasa. Cuando la concentracin de isoleucina es elevada, esta se une al centro alostrico del
enzima, provocando su inactivacin. Cuando la concentracin disminuye, el enzima recupera su
actividad.
6 .- Define centro activo y complejo enzima-sustrato. Solucin: El centro activo del enzima es el lugar
donde se localizan los grupos funcionales de las cadenas laterales de los aminocidos que realizan la
accin cataltica. El centro activo se une al sustrato y al grupo prosttico, contribuyendo, mediante la
accin de los grupos funcionales activos, a la formacin o a la rotura de los enlaces. Para ejercer su
accin, la molcula enzimtica se une, de forma especfica, a la molcula de sustrato, formando el
complejo enzima-sustrato. Los enzimas, como catalizadores que son, actan disminuyendo la energa
de activacin. El mecanismo de actuacin es el siguiente: Las molculas enzimticas (E) se unen de
forma especfica a las reaccionantes, que denominamos sustratos (S). En un primer paso, se forma un
complejo enzima-sustrato (ES). Aqu, el enzima induce cambios en la molcula del sustrato (ruptura o
redistribucin de enlaces, cambios en los grupos funcionales, etc.) que hacen disminuir su energa de
activacin y conducen a la formacin del producto final (P) y a la liberacin del enzima (E), inalterado,
que puede actuar de nuevo.
7 .- En los enzimas alostricos, es lo mismo el centro activo que el centro alostrico? Solucin: Los
enzimas alostricos, a diferencia de lo que ocurre con los dems enzimas, poseen ms de un centro
de actividad: el centro activo y el centro alostrico o centro regulador; ambos centros son diferentes y
realizan funciones distintas. El centro activo de un enzima alostrico es, al igual que en cualquier otro
enzima, la zona de la superficie del enzima por donde este se une al sustrato. En este centro es donde
se produce la accin cataltica. El centro alostrico o centro regulador es una zona del enzima
alostrico, diferente del centro activo, por donde estos enzimas se unen de forma no covalente a unas
molculas denominadas moduladores o efectores. Estos moduladores o efectores, al unirse al centro
alostrico, provocan un cambio en la conformacin de este enzima alostrico, que adoptar una forma
ms o menos activa, dependiendo de cmo sea el modulador. Los moduladores pueden ser de dos
tipos: moduladores positivos o activadores y moduladores negativos o inhibidores. Los moduladores
positivos o activadores, al unirse al centro alostrico, provocan en el enzima alostrico el cambio de la
conformacin inactiva (T) a la activa (R), mientras que si es el modulador negativo o inhibidor el que
se une al centro alostrico, ocurre al revs; es decir, el enzima alostrico pasa de la confomacin
activa a la inactiva.
8 .- Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como catalizadores. Qu es el centro
activo? Solucin: Los enzimas son biocatalizadores que: Aceleran reacciones que sin su presencia no se
desarrollaran o lo haran a velocidades incompatibles para la vida. Actan a bajas concentraciones, ya que no se
alteran en el transcurso de la reaccin. Su accin es especfica, ya que un determinado enzima tan solo cataliza un
tipo de transformacin (especificidad de accin) de un determinado tipo de sustrato (especificidad de sustrato). El
centro activo del enzima es el lugar donde se localizan los grupos funcionales de las cadenas laterales de los
aminocidos que realizan la accin cataltica. El centro activo se une al sustrato y al grupo prosttico, contribuyendo,
mediante la accin de los grupos funcionales activos, a la formacin o a la rotura de los enlaces.
9 .- Diferencias entre inhibicin competitiva y no competitiva. Solucin: Ambos tipos de inhibicin son
reversibles; es decir, el enzima no se inutiliza de forma indefinida, sino que deja de realizar su
actividad de forma temporal. En la inhibicin competitiva, el inhibidor es similar al sustrato; se puede
unir al centro activo del enzima e impide que lo haga el sustrato. Por consiguiente, en este tipo de
inhibicin, inhibidor y sustrato compiten por unirse al centro activo del enzima, de ah su nombre. Esta
inhibicin puede superarse aumentando la concentracin de sustrato. En la inhibicin no competitiva,
el inhibidor no compite con el sustrato por el centro activo del enzima. En este tipo de inhibicin, el
inhibidor puede actuar de dos formas: Puede unirse con el enzima por una zona diferente de la del

centro activo: al hacerlo modifica su conformacin, y, con ello, dificulta que el enzima se pueda unir
con el sustrato. Puede unirse con el complejo E-S una vez formado, y esto impide o dificulta la
formacin del producto. Este tipo de inhibicin no se supera aumentando la concentracin del sustrato.
10 .- Principales tipos de coenzimas. Solucin: Atendiendo a los grupos qumicos que transfieren, podemos dividir
los coenzimas en tres grupos: Coenzimas que intervienen en reacciones de transferencia de grupos fosfato. Estos
coenzimas son importantes por la gran cantidad de energa que acumulan en los enlaces que unen a las
molculas de fosfato. Esta energa se libera cuando estos enlaces se rompen. Por lo tanto, actan transfiriendo
energa de unos procesos a otros. Estos coenzimas son ribonucletidos, entre los cuales destacan,
principalmente, los adenosn fosfatos: adenosn monofosfato: AMP = Adenina-ribosa-P adenosn monofosfato:
ADP = Adenina-ribosa-P-P adenosn monofosfato: ATP = Adenina-ribosa-P-P-P Coenzimas que intervienen en las
reacciones de xido-reduccin, transfiriendo hidrgenos (electrones) de unos sustratos a otros. Muchos de ellos
son mono o dinucletidos que en ocasiones tienen bases especiales. Aqu se incluyen: Piridn nucletidos: Son
dinucletidos, formados por el ribonucletido de la adenina y un nucletido de la nicotinamida. Comprende: NAD
(nicotinamida-adenina-dinucletido) : Nicotinamida-ribosa-P-P-ribosa-adenina. NADP (nicotinamida-adeninadinucletido-fosfato) Nicotinamida-ribosa-P-P-ribosa(P)-adenina Flavn nucletidos: Son mono o dinucletidos que
contienen como base riboflavina. Aqu se incluyen: FMN (flavn mononucletido): Riboflavina-P FAD (flavn
adenina dinucletido): Riboflavina-P-P-ribosa-adenina Coenzimas que intervienen en la transferencia de otros
grupos qumicos. Aqu se incluyen, entre otros: El coenzima A, que interviene en la transferencia de grupos acetil
de unos sustratos a otros. Fosfato de piridoxal, que transfiere grupos amino.
11 .- Explica qu es un catalizador y por qu es necesaria su existencia para que las clulas
desarrollen su actividad. Solucin: Un catalizador es una sustancia que acelera una reaccin qumica
hasta hacerla instantnea o casi instantnea. Las clulas desarrollan su actividad por medio de una
serie de reacciones qumicas orgnicas. Si estas reacciones se produjeran sin catalizador, seran tan
lentas que prcticamente no se llevaran a cabo. Los catalizadores aceleran las reacciones qumicas
al disminuir la energa de activacin, necesaria para que las molculas reaccionantes pasen al estado
de transicin que, posteriormente, dar lugar a la formacin del producto.
12 .- Qu caractersticas poseen los enzimas alostricos? Solucin: Las principales caractersticas
que presentan los enzimas alostricos son las siguientes: Estn formados, generalmente, por ms de
una cadena polipeptdica (subunidad); por tanto, tienen estructura cuaternaria. Poseen varios centros
reguladores denominados centros alostricos. En ellos se pueden fijar moduladores, que pueden ser
positivos o activadores y negativos o inhibidores. Estos enzimas presentan dos conformaciones
diferentes estables e interconvertibles, una, activa, llamada forma R o relajada, que tiene gran afinidad
por el sustrato, y la otra inactiva, llamada forma T o tensa, que tiene baja afinidad por el sustrato. El
paso de una conformacin a otra se produce al fijarse en el centro regulador un modulador. El paso de
la forma T (inactiva) a la forma R (activa) se produce al fijarse al centro regulador un modulador
positivo o activador alostrico. El paso de la forma R a la forma T se produce al fijarse al centro
regulador un modulador negativo o inhibidor alostrico. Presentan efecto cooperativo entre las
subunidades que las forman; es decir que la activacin o inhibicin de una de ellas produce el mismo
efecto en todas las dems. La cintica de los enzimas alostricos es diferente de la de los dems
enzimas. En los enzimas alostricos, la grfica de la velocidad de la reaccin en funcin de la
concentracin del sustrato es una curva sigmoidea, mientras que en el resto de las enzimas es
hiperblica.
Enzimas:
1.-Al medir, a una determinada T y pH, la actividad de una reaccin enzimtica nos encontramos que durante la A,
esta actividad vale 250 moles/min * mg protena, mientras que durante la situacin B vale el doble midindola a la
misma T y pH. Explique las posibles razones que han podido ocasionar este cambio y justifique la respuesta.
Lo que ha podido ocasionar este cambio es la concentracin de sustrato, al aumentar la concentracin de sustrato
existen ms centros activos ocupados y la velocidad de la reaccin aumenta hasta que no quedan centros activos
libres, a partir de ese momento, un aumento de la concentracin del sustrato no supone un aumento de la velocidad
de la reaccin. Si se disminuye la concentracin de sustrato la velocidad a la que acta la enzima se va reduciendo.
2.-Describa

el

proceso

de

catlisis

enzimtica.

La catlisis enzimtica consiste en rebajar la energa de activacin (mnima energa necasaria para formar o romper
enlaces), para llegar al estado de transicin (estado en el que los enlaces de los reactivos estn debilitados o rotos,
pero an no se han formado los nuevos), y permitir que la reaccin se lleve a cabo. Cuando un sustrato se encuentra
con
la
enzima
correspondiente
se
produce
la
catlisis
enzimtica.
El sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato (ES), debido a su gran especificidad, para
cada tipo de sustrato y de reaccin existe una enzima concreta. La unin es reversible, ya que una parte del complejo
enzima-sustrato se disocia, lo que hace que esta parte de la catlisis sea muy lenta. E+SES. La unin de los
radicales de los aminocidos del centro activo al sustrato consigue debilitar sus enlaces, con lo cual se consigue
alcanzar el estado de transicin. Una vez formado el complejo enzima-sustrato el cofactor lleva a cabo la reaccin y
se obtiene el producto final (P). Esta parte de la catlisis es muy rpida e irreversible. ESE+P. Si no existieran
cofactores, la accin cataltica la realizan algunos aminocidos del propio centro activo. El producto se libera del

centro activo y la apoenzima queda libre para volver a unirse a nuevas molculas de sustrato. La coenzima puede
liberarse
intacta
o
liberarse
quedando
modificada.
3.-Explique cul es la funcin de las enzimas y qu se entiende por apoenzima, coenzima y centro activo.
La funcin de las enzimas es la de actuar como catalizador de las reacciones en los seres vivos.
Apoenzima,
es
la
parte
proteica
de
una
enzima.
Coenzima,
cofactor orgnico
no
proteico
que
unido
a
la
apoenzima
forma
la
enzima.
Centro activo, es el lugar de la enzima que se adapta al sustrato y acta sobre l para originar el producto.
4.-A
la
vista
de
la
grfica,
conteste
a
las
siguientes
cuestiones:
a) Explique qu representa la grfica. Indique los valores aproximados de pH para los cuales dos enzimas tienen la
misma velocidad de reaccin. Para valores de la misma acidez, cul es el enzima con mayor actividad cataltica?
La grfica representa el efecto del pH sobre la actividad enzimtica, cada enzima tiene un pH ptimo de actuacin, si
el pH se encuentra por debajo del mnimo o por encima del mximo se produce la desnaturalizacin de la enzima y
por
tanto
su
actividad
cataltica
se
anular
por
completo.
La fosfatasa y la papana tienen la misma velocidad de reaccin en pH 6 aproximadamente y pH 11
aproximadamente.
La
enzima
con
mayor
actividad
cataltica
es
la
pepsina.
b) Si el pH de la sangre fuera 7.5, indique qu enzimas podran presentar actividad cataltica en el plasma sanguneo.
Explique
el
comportamiento
de
cada
enzima
en
funcin
del
pH.
Las enzimas que podran presentar actividad cataltica en el plasma sanguneo son la fosfatasa y papana.
La enzima pepsina tiene un pH entre 0 y 7, lo cual hace que funcione mejor en medios cidos.
La enzima fosfata tiene un pH entre 5 y 11, lo que hace que funcione mejor en medios bsicos.
La enzima papana tiene un pH entre 0 y 11, lo que hace que funcione en medios cidos y medios bsicos.
5.-A
la
vista
de
la
grfica,
conteste:
a) Explique qu representa esta grfica. Por qu la velocidad de la reaccin aumenta al principio de la curva, al
aumentar
la
concentracin
de
sustrato?
Esta grfica representa la velocidad de reaccin necesaria para cada concentracin de sustrato.
Porque a mayor nmero de molculas de sustrato, ms molculas de producto aparecern y por tanto la velocidad
aumenta.
b) Por qu la velocidad permanece prcticamente constante a partir de una determinada concentracin de
sustrato?.
Qu
ocurrir
si
se
aumenta
la
concentracin
de
enzimas?
Porque aunque siga aumentando la concentracin de sustrato llega un momento en que todas las enzimas libres
estn ocupadas por molculas de sustrato formando complejos ES y la velocidad no vara.
Si se aumenta la concentracin de enzimas la velocidad aumentar proporcionalmente a lo largo de toda la curva.
6.-Al hacer un anlisis de la composicin qumica del ncleo se ha detectado la presencia de enzimas, aunque en l
no existen ribosomas. Da una explicacin razonada de este hecho. Para qu son necesarias estas enzimas?.
Razone
la
respuesta.
Esto se debe a que cuando se realiza la traduccin de ARNm a protena los ribosomas se encuentran asociados a la
membrana
nuclear
y
la
secuencia
seal
a
travs
de
un
tnel
pasa
al
ncleo.
Estas enzimas son necesarias para que se produzca la replicacin de ADN, la transcripcin y traduccin del ARN y la
regulacin de las enzimas, es decir, para que permanezcan activas las enzimas precisas en cada momento, evitando
la fabricacin innecesaria de productos lo cual podra tener un efecto negativo en el organismo.
7.-La difteria est producida por la accin de la toxina Corynebacterium difteriae. La toxina impide la accin de la
traslocasa, enzima que favorece el movimiento del ARN mensajero en el ribosoma. El efecto de esta toxina puede
matar
a
la
clula.
Explique
razonadamente
este
hecho.
Al impedir la toxina la accin de la traslocasa no se produce el desplazamiento del ribosoma sobre el ARNm en
sentido 5'3' con lo cual el segundo codn con el ARNt fijado en el ribosoma no pasa al sitio P quedara en el sitio A
y no se podra formar un nuevo aminoacil ARNt con lo que llevara a que el ARNt no pudiese realizar su funcin que
es la de ensamblar los ribosomas en el orden indicado en el ARNm que es el mismo que se encuentra en el gen del
ADN.
8.-Enumere tres factores que influyan en la actividad enzimtica. Explique detalladamente el efecto de dos de ellos.

En la actividad enzimtica influye la concentracin del sustrato, el pH y la temperatura.

PH, cada enzima tiene un pH ptimo de actuacin, los valores de pH por debajo o por encima del pH ptimo provoca
un descenso de la velocidad enzimtica que puede provocar la desnaturalizacin de la enzima y por tanto su
actividad
queda
anulada
por
completo.
Temperatura, cada enzima tiene una temperatura ptima de actuacin, si la temperatura esta por debajo de la ptima
se produce una disminucin de la energa de activacin haciendo que el proceso sea ms lento y si la temperatura
esta por encima de la ptima se produce la desnaturalizacin de la enzima y pierde su funcionalidad.
9.-En una reaccin qumica en la que la sustancia A se transforma en B, se liberan 10 kcal/mol de sustrato. Cunta
energa se liberara si la reaccin estuviese catalizada por un enzima?. Razone la respuesta.
La energa sera la misma, ya que la variacin de energa de una reaccin es independiente de la presencia de un
catalizador.
El
catalizador
nicamente
ayuda
a
que
se
produzca
la
reaccin.
10.-En un ensayo enzimtico, se produjo, accidentalmente, una elevacin brusca de la T y se detuvo la actividad
enzimtica. Al bajar la temperatura se recuper la actividad enzimtica. Explique razonadamente este hecho.
Cada enzima tiene una temperatura ptima de actuacin si esta por encima de la ptima se produce la
desnaturalizacin y por tanto la enzima pierde su funcionalidad, pero si vuelve a bajar hasta su temperatura ptima, la
enzima
se
renaturaliza
y
vuelve
a
recuperar
su
actividad
enzimtica.
11.-Al investigar el efecto de la T sobre la velocidad de una reaccin enzimtica se obtuvo la siguiente tabla:
Proponga
una
explicacin
razonada
de
los
resultados
en
la
misma.
La enzima que actua en esta reaccin enzimtica tiene una temperatura ptima de 40C, si disminuye la temperatura
se produce una disminucin de la energa de activacin haciendo que el proceso sea ms lento y si se sube la
temperatura se produce la desnaturalizacin de la enzima y pierde su funcionalidad que en esta tabla esta en los
60C.
12.-Defina:

enzima,

centro

activo,

coenzima,

inhibidor

energa

de

activacin.

Enzima, molcula formada por protenas que producen las clulas vivas y que acta como catalizador y regulador en
los
procesos
qumicos
del
organismo.
Centro activo,es el lugar de la enzima que se adapta al sustrato y acta sobre l para originar el producto.
Coenzima,
cofactor orgnico
no
proteico
que
unido
a
la
apoenzima
forma
la
enzima.
Inhibidor,
sustancia
que
disminuye
o
anula
la
actividad
de
una
enzima.
Energa de activacin, es la mnima energa necesaria para formar o romper enlaces, es decir, la mnima energa
necesaria
para
convertir
un
mol
de
sustrato
en
un
mol
de
producto.
13.-Explique razonadamente cmo afectan la T, el pH y la concentracin de sustrato a la actividad de las enzimas.
Describa
dos
tipos
de
inhibicin
enzimtica.
PH, cada enzima tiene un pH ptimo de actuacin, los valores de pH por debajo o por encima del pH ptimo provoca
un descenso de la velocidad enzimtica que puede provocar la desnaturalizacin de la enzima y por tanto su
actividad
queda
anulada
por
completo.
Temperatura, cada enzima tiene una temperatura ptima de actuacin, si la temperatura esta por debajo de la ptima
se produce una disminucin de la energa de activacin haciendo que el proceso sea ms lento y si la temperatura
esta por encima de la ptima se produce la desnaturalizacin de la enzima y pierde su funcionalidad.
Concentracin de sustrato, al aumentar la concentracin de sustrato existen ms centros activos ocupados y la
velocidad de la reaccin aumenta hasta que no quedan centros activos libres, a partir de ese momento, un aumento
de la concentracin del sustrato no supone un aumento de la velocidad de la reaccin. Si se disminuye la
concentracin de sustrato la velocidad a la que acta la enzima se va reduciendo.
Inhibicin enzimtica:
Inhibicin competitiva, el inhibidor se une al centro activo impidiendo la unin del sustrato. Existe una competencia
entre ambos para ocupar el centro activo. Si este es ocupado por el sustrato, la reaccin se lleva a cabo, pero si es
ocupado
por
el
inhibidor
no
se
produce,
ya
que
el
sustrato
no
puede
acoplarse.
Inhibicin no competitiva, el inhibidor no compite con el sustrato, sino que se une en otra zona de la enzima distinta
del centro activo. Esta unin modifica la estructura de la enzima al tiempo que dificulta el acoplamiento del sustrato.
14.-El colgeno es una protena de aspecto blanquecino que forma parte de las estructuras resistentes como los
tendones. Al hervir el colageno se obtiene gelatina que es una sustancia muy blanda. Explique razonadamente la
causa
de
este
cambio.
El cambio se debe a la desnaturalizacin de la protena, es decir, las protenas pierden su estructura tridimensional y
con ello su actividad biolgica. Esto ocurre por distintos factores, como son la temperatura, el pH o la presencia de
ciertos iones. La desnaturalizacin afecta a las estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria .

15.-La polifenoloxidasa es una enzima capaz de oxidar los polifenoles en presencia de oxgeno y as es responsable
del pardeamiento (oscurecimiento) que sufren los frutos, como la manzana, a los pocos minutos de haberlos cortado.
Este pardeamiento se puede evitar reduciendo el acceso del enzima al sustrato, en este caso el oxgeno, o
aadiendo compuestos cidos, o calentando durante cinco minutos en agua hirviendo. Explique razonadamente por
qu
se
produce
el
pardeamiento
en
estos
tres
casos.
El pardeamiento de estos casos se produce por estos tres factores que influyen en la actividad enzimtica:
PH, cada enzima tiene un pH ptimo de actuacin, los valores de pH por debajo o por encima del pH ptimo
provoca un descenso de la velocidad enzimtica que puede provocar la desnaturalizacin de la enzima y por tanto su
actividad
queda
anulada
por
completo.
Temperatura, cada enzima tiene una temperatura ptima de actuacin, si la temperatura esta por debajo de la
ptima se produce una disminucin de la energa de activacin haciendo que el proceso sea ms lento y si la
temperatura esta por encima de la ptima se produce la desnaturalizacin de la enzima y pierde su funcionalidad.
Concentracin de sustrato, al aumentar la concentracin de sustrato existen ms centros activos ocupados y la
velocidad de la reaccin aumenta hasta que no quedan centros activos libres, a partir de ese momento, un aumento
de la concentracin del sustrato no supone un aumento de la velocidad de la reaccin. Si se disminuye la
concentracin de sustrato la velocidad a la que acta la enzima se va reduciendo.
Preguntas con las respuestas del Cuestionario De Enzimas
1. - Que son enzimas ?
R= los enzimas son biomoleculas especializadas en la catalisis de las
reacciones quimicas que tienen lugar en la celula.
2.- Que nombre recibe la diferencia entre la energia de los reactivos y la del estado de tansicion ?
R= energia libre de activacion.
3.- Que nombre recibe el centro activo que las enzimas y muchas clases de proteinas interactuan con la molecula
deligando.?
R= en este caso recibe el nombre de sustrato.
4.- Que importante mision tienen el resto de los aminoacidos de la cadena polipeptidica del enzima ,los que no
forman parte del del centro activo ?
R= su mision es la de mantener la conformacion tridimensional cataliticamente
activa del enzima:sin ella no existiria centro activo y el enzima no
podria interactuar con su sustrato.
5.- En que consiste el metodo experimental para conocer la actividad catalitica de las enzimas desarrolladas por
Leonor Michaelis y Maud Menten ?
R= consiste en analizar como varia la velocidad de las reacciones catalazidas
enzimaticamente en funcion de algunos parmetros experimentales como,
la concentracin del sustrato o la del propio enzima, lo que globalmente
se conoce con el nombre de cinetica enzimatica.
6.- Mensiona las propiedades de los enzimas.
R= las propiedades de las enzimas derivan del hecho de ser proteinas y
actuar como catalizadores, como proteinas , poseen una conformacion
natural mas estable y los cambios en esta conformacion suelen ir asociados
a cambios en la actividad catalitica.
7.- Que nombre reciben las moleculas que pueden inhibir la accion catalitica de una enzima ?
R= Inhibidor competitivos : son moleculas con una estructura a la del sustrato que
se unen al centro activo de la enzima e imiden que esta actue sobre el sustrato
Inhibidor No competitivo : se unen en la enzima por un lugar distinto del
centro activo y esta union provoca un cambio de conformacion que modifica
el centro activo de forma que el sustrato ya no pueda unirse.
Inhibidor Incompetitivos : se unen al complejo enzima-sistrato e impiden que
se complete la reaccion,
8.- Algunas enzimas tienen distinta estructura molecular,aunque

su funcion biologica se la misma.Que nombre reciben estas enzimas?

R= Isozimas o isoenzimas .
9.- Que se estudia en la cinetica enzimatica ?
R= Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.estos estudios
Proporcionan informacion directa a cerca del mecanismo de la reaacion
Catalitica y de la especificad de la enzima.la velocidad de una reaccion
Catalizada por una enzima puede medirse con una relativa facilidad .ya
Que en muchos casos no es necesario purificar o aislar la enzima.
10.- Que
define
la
unidad
de
R= La cantidad de enzima que cataliza la conversin de I u mol de sustrato
En un minuto.

enzimatica

EJERCICIOS SELECTIVIDAD ENZIMAS

Ejercicios Selectividad. Enzimas1.
Al medir, a una determinada T y pH, la actividad de una reaccin enzimtica nos encontramos que durante la A, esta
actividad vale 250 moles/min * mg protena, mientras que durante la situacin B vale el doble midindola a la misma
T y pH. Explique las posibles razones que han podido ocasionar este cambio y justifique la respuesta.Es debido , a
que las reacciones enzimticas contituyen la actividad vital de la celula, pero esta actividad no es siempre la misma.
Las reacciones celulares son cambiantes y, la velocidad de las reacciones enzimticas varan deacuerdo con ellas.
De modo, que una regulacin de la actividad enzimtica que cumpla, el principio de economia celular por el que
solamente permanecen activas las enzimas precisas en cada momento, evitando la fabricacin innecesaria de los
productos, pudiendo tener efectos negativos. Aqu influyen los cambios de PH y temperatura en la velocidad de las
reacciones. El PH de cada enzima tiene un valor optimo de actuacin, es decir, sus valores por debajo o por encima
van a provocar un descenso de la velocidad enzimtica, debido a los cambios elctricos en los radicales de los aa
que contituyen el centro activo. Apareciendo o desapareciendo enlaces, por fuerzas electrostticas que alteren la
estructura espacial del centro activo o su unin al sustrato. El acoplamiento del sustrato al centro activo se ver
dificultado y la velocidad de la reaccin disminuir. En la temperatura existe una actividad enzimtica donde es
mxima, las temperaturas inferiores darn lugar a una disminucin de la vibracin molecular haciendo ms lento el
proceso, mientras que las temperaturas superiores a la optima pueden provocar la desnaturalizacin de la enzima y
la perdida de su funcionamiento. La disminucin de la actividad enzimtica es mas lenta cuando la temperatura
desciende
por
debajo
de
la
mxima
que
cuando
aumenta
por
encima
de
esta.

2. Describa
el
proceso
de
catlisis
enzimtica.
En primer lugar, el sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima sustrato(ES). Esta unin se
encuentra con un alto grado de especificidad, de modo que para cada tipo de sustrato y de reaccion se necesitara
una enzima concreta. Explique cul es la funcin de las enzimas y qu se entiende por apoenzima, coenzima y
centro activo.Funcin de las enzimas: Son catalizadores biolgicos o biocatalizadores de las reacciones metablicas.
De su grado de actividad dependen el tipo y la velocidad de las reacciones que se llevan a cabo entre los
compuestos
biolgicos
y,
los
procesos
vitales
derivados
de
ellos.
Apoenzima:
Coenzima:
Centro
activo
: donde en las reacciones qumicas se inician con roturas de enlaces entre los tomos que constituyen las
molculas de los reactivos, para formar los nuevos enlaces que originan las molculas de los productos. Es
donde se encuentran los enlaces de los reactivos deshabilitados o rotos, pero en el que aun no se han
formado los nuevos.
4. Constituyen un grupo molecular muy diverso que comprende numerosos derivados vitamnicos.Es la encargada de
proporcionar la estructura espacial especifica que permite la unin a los sustratos, molculas sobre las que actan las
enzimas en las reacciones qumicas.A la vista de la grfica, conteste a las siguientes cuestiones:
a) Explique qu representa la grfica. Indique los valores aproximados de pH para los cuales dos enzimas tienen la
misma velocidad de reaccin. Para valores de la misma acidez, cul es el enzima con mayor actividad cataltica?a.
Representa
el
efecto
del
PH
sobre
la
actividad
enzimtica.
a. 1. Pepsina/ papana entre 5 y 5,5; pepsina/ fosfatasa entre 5,5 -6; foftasa-papana entre 6- 6.5 y alrededor de 10.5.
a.2
pepsina.
b) Si el pH de la sangre fuera 7.5, indique qu enzimas podran presentar actividad cataltica en el plasma
sanguneo. Explique el comportamiento de cada enzima en funcin del pH.b. Fosfatasa y papana.
b.1. Cada enzima tiene un PH ptimo de actuacin. Los valores por encima o por debajo provocaran un descenso de
la velocidad enzimtica debido a cambios elctricos en los radicales de los aa que constituyen el centro activo. En la
Pepsina el PH a disminuido a un valor de 5-5.5 cuando la temperatura de la misma a aumentando y en la fosfatasa
es prcticamente lo mismo. Pero nos encontramos con el caso de la papana donde Su PH se mantiene constate

durante
toda
la
reaccin
enzimtica.

5. A
la
vista
de
la
grfica,
conteste:
a) Explique qu representa esta grfica. Por qu la velocidad de la reaccin aumenta al principio de la curva, al
aumentar la concentracin de sustrato?b)
b. En la zona de saturacion la velocidad es dependiente de la concentracin de enzima. Es debido a
la inexistencia de moleculas libres, encontrandose ocupadas todas por moleculas de sustrato
formando
complejos
ES.
c. La velocidad aumentaria proporcionalmente a lo largo de toda la curva.
6. Al hacer un anlisis de la composicin qumica del ncleo se ha detectado la presencia de enzimas, aunque en l
no existen ribosomas. Da una explicacin razonada de este hecho. Para qu son necesarias estas enzimas?.
Razone la respuesta.Las enzimas del ncleo llegan a el a travs de los poros nucleares procedentes del citoplasma
donde han sido sintetizados por los ribosomas; Son necesarias para la sntesis de ADN , ARN y su regulacin.

7.
8. La difteria est producida por la accin de la toxina Corynebacterium difteriae. La toxina impide la accin de la
traslocasa, enzima que favorece el movimiento del ARN mensajero en el ribosoma. El efecto de esta toxina puede
matar a la clula. Explique razonadamente este hecho.Cada molecula de ARN podria producirse una y otra vez
produciendo miles de molculas de proteinas. Varios ribosomas trabajan a la vez en una hebra de ARNmen
diferentes posiciones a lo largo de su longitud. Una interferencia ajustada de la traducion de protenas puede
provocar estragos en la celula. La difteria es una enfermedad temida debido a su grado de mortalidad, esta causada
por la accin de una toxina producida por ciertas cepas de la bacteria Corynebacterium difteriae, presente en el
estracto respiratorio superior. La toxina encapacita a la enzima, en este caso a la traslocasa que mueve el ARNm a lo
largo del ribosoma, ocacionando la detencion de la sntesis proteica de en unestadio muy precoz haciendo que esta
toxina sea mortal. Por que no bloquea la enzima ella misma, sino que actua como catalizador obligando a que un
componente de la celula el ADP- ribosahaga el trabajo en su lugar. Una unica molecula de toxina podr matar a la
celula porque puede visitar a todos los ribosomas a base de esforzar a la ADP- ribosa, a poner a la enzima traslocasa
fuera de juego en cada sitio.Enumere tres factores que influyan en la actividad enzimtica. Explique detalladamente
el efecto de dos de ellosLa concentracin de sustrato. Si aumenta la concentracin de sustrato existen mas centros
activos ocupados y la velocidad de la reaccion aumentan hasta que no quedan centros activos libres. Un aumento de
la concentracin de sustrato no supone un aumento de la velocidad de la reaccion.
En una reaccin qumica en la que la sustancia A se transforma en B, se liberan 10 kcal/mol de sustrato. Cunta
energa se liberara si la reaccin estuviese catalizada por un enzima?. Razone la respuesta:La misma , ya que la
variacin de energa de una reaccion es independiente de la presencia del catalizador.

10. En un ensayo enzimtico, se produjo, accidentalmente, una elevacin brusca de la T y se detuvo la actividad
enzimtica. Al bajar la temperatura se recuper la actividad enzimtica. Explique razonadamente este hecho.La
elevacin de la temperatura desnaturaliza la enzima. La bajada de la misma permite la renaturalizacion y se recupera
de
la
actividad
enzimtica.

11. Al investigar el efecto de la T sobre la velocidad de una reaccin enzimtica se obtuvo la siguiente tabla:
Proponga una explicacin razonada de los resultados en la misma.Se debe a la funcin de temperatura de la enzima,
esta es optima, en la que la actividad enzimtica es mxima. Las temperaturas inferiores a este valor ptimo darn
lugar a una disminucin de la vibracin molecular que hace ms lento el proceso, mientras que temperaturas
superiores a la ptima pueden provocar la desnaturalizacin de la enzima y la prdida total de su funcionalidad.

12. Defina:
enzima,
centro
activo,
coenzima,
inhibidor
y
energa
de
activacin.Enzima:
Centro
activo:
Coenzima:
Inhibidor:
Energa de activacin: Sirve para alcanzar el estado de transicin y para que la reaccin qumica tenga lugar , este
comunicara a los reactivos cierta cantidad de energa.Sustancias que disminuyen o anulan la actividad de una
enzima. Es un proceso inverso a la activacin.constituye un grupo molecular muy diverso que comprende numerosos
derivados vitamnicos.tiene forma espacial, y es donde se acopla el sustrato de la apoenzima.Explique
razonadamente cmo afectan la T, el pH y la concentracin de sustrato a la actividad de las enzimas. Describa dos
tipos de inhibicin enzimtica.La concentracin de sustrato. Si aumenta la concentracin de sustrato existen mas
centros activos ocupados y la velocidad de la reaccin aumentan hasta que no quedan centros activos libres. Un
aumento de la concentracin de sustrato no supone un aumento de la velocidad de la reaccin.
El PH de cada enzima tiene un valor optimo de actuacin, es decir, sus valores por debajo o por encima van a
provocar un descenso de la velocidad enzimtica, debido a los cambios elctricos en los radicales de los aa que
constituyen el centro activo. Apareciendo o desapareciendo enlaces, por fuerzas electrostticas que alteren la
estructura espacial del centro activo o su unin al sustrato. El acoplamiento del sustrato al centro activo se ver
dificultado
y
la
velocidad
de
la
reaccin
disminuir.

La Temperatura existe una actividad enzimtica donde es mxima, las temperaturas inferiores darn lugar a una

disminucin de la vibracin molecular haciendo ms lento el proceso, mientras que las temperaturas superiores a la
optima pueden provocar la desnaturalizacin de la enzima y la perdida de su funcionamiento

Inhibicin
competitiva:
Inhibicin
no
competitiva:
14. El inhibidor no compite con el sustrato, se une en otra zona de la enzima distinta del centro activo. La
union modifica la estructura de la enzima al tiempo que dificulta el acoplamiento del sustrato. El inhibidor se
une al complejo enzima- sustrato, una vez creado este , e impide la posterior formacin del producto.El
inhibidor se une al centro activo impidiendo, la unin de sustrato. Existe competencia entre ambos para
ocupar el centro activo. Si es ocupado por el sustrato , la reaccin se lleva a cabo, pero si es por el inhibidor
no se produce, ya que el sustrato no se acopla. El grado de inhibicin depende de la proporcin relativa entre
sustrato e inhibidor. Para que exista esta inhibicin es necesario que el inhibidor se acople al centro activo.
El colgeno es una protena de aspecto blanquecino que forma parte de las estructuras resistentes como los
tendones. Al hervir el colgeno se obtiene gelatina que es una sustancia muy blanda. Explique razonadamente la
causa de este cambio.Desnaturalizacin proteica: al ser la enzima sometidas a cambios de PH , a variaciones de
temperatura y elevadas concentraciones salinas presentando un alto grado de especificidad.

15. La polifenoloxidasa es una enzima capaz de oxidar los polifenoles en presencia de oxgeno y as es responsable
del pardeamiento (oscurecimiento) que sufren los frutos, como la manzana, a los pocos minutos de haberlos cortado.
Este pardeamiento se puede evitar reduciendo el acceso del enzima al sustrato, en este caso el oxgeno, o
aadiendo compuestos cidos, o calentando durante cinco minutos en agua hirviendo. Explique razonadamente por
qu se produce el pardeamiento en estos tres casos.Si se reduce el acceso del sustrato ( concentracin de sustrato)
la velocidad a la que acta el enzima se ve reducida. La bajada de PH por la adicin de cidos provoca la
desnaturalizacin de la enzima , al igual que ocurre cuando se somete a altas temperaturas
(
Hirvindose).

Es un catalizador biologico de la reaccion metablica. De su grado de actividad dependen el tipo y la velocidad de las
reacciones que se lleven a cabo entre los compuestos biologicos y, los procesos vitales derivados de ellos.Por qu la
velocidad permanece prcticamente constante a partir de una determinada concentracin de sustrato?. Qu ocurrir
si se aumenta la concentracin de enzimas?a. Representa la velocidad con que aparece el producto de una
determinada reaccion enzimatica, en funcion de la concentracin de sustrato inicial, para una cantidad constante de
enzima. Porque la velocidad es proporcional a la formacin del complejo activo. Enzima-sustrato. Al aumentar la
concentracin de sustrato tambien va aumentar la velocidad de reaccion. Por que al existir la enzima libre , a mayor
numero de moleculas de sustrato, mas moleculas de producto apareceran.
La especificad enzimtica es debido a la estructura proteica de la apoenzima , la cual presenta el centro
activo, con una forma espacial en la que acopla el sustrato. En algunas enzimas el centro activo es capaz de
modificar su forma para adaptarse al sustrato. La unin es reversible , pues una parte del complejo enzimasustrato se disocia y, debido a esa reversibilidad , esta etapa es mas lenta.
La unin de los radicales de los aa del centro activo al sustrato debilita sus enlaces provocando cambios
energticos
que
permiten
alcanzar
mas
fcil
el
estado
de
transicin.
En segundo lugar , cuando esta formado el complejo enzima- sustrato, el cofactor lleva a cabo la reaccion y
se obtiene el producto final, siendo la etapa mas rpida y irreversible. La accin enzimtica la realizara
algunos
aminocidos
del
propio
centro
activo.
Por ultimo, el producto se libera del centro activo y la apoenzima que da libre para volver a unirse a nuevas
molculas de sustrato. La coenzima puede liberarse intacta o liberarse quedando modificada.
3.
El PH de cada enzima tiene un valor optimo de actuacin, es decir, sus valores por debajo o por encima van
a provocar un descenso de la velocidad enzimtica, debido a los cambios elctricos en los radicales de los aa
que constituyen el centro activo. Apareciendo o desapareciendo enlaces, por fuerzas electrostticas que
alteren la estructura espacial del centro activo o su unin al sustrato. El acoplamiento del sustrato al centro
activo
se
ver
dificultado
y
la
velocidad
de
la
reaccin
disminuir.
La Temperatura existe una actividad enzimtica donde es mxima, las temperaturas inferiores darn lugar a
una disminucin de la vibracin molecular haciendo ms lento el proceso, mientras que las temperaturas
superiores a la optima pueden provocar la desnaturalizacin de la enzima y la perdida de su funcionamiento.