INMUNOGLOBULINAS (Ig)

Son glucoproteinas que se encuentran en el plasma.

Algunas de ellas en la superficie de lo linfocitos B, donde actuan como receptores.
Son responsables de la inmunidad humoral.
Se clasifican en base a la diferencia estructural en las regiones constantes en las cadenas pesadas.

Estructura de las Ig.

Consiste en: 4 cadenas polipeptidicas iguales (dos ciclos) unidos por puentes disulfuro y enlaces nocovalentes.
Las de menor tamao se denominan cadenas ligeras (L) y las de mayor tamao (cadenas pesadas
(H)).
Las cadenas ligeras pueden ser (kappa) o (lambda), un mismo tipo en cada Ig.

Regiones FAD Se une al antgeno

Fraccin
Cristalizable

Existen 5 tipos de cadenas pesadas:

o IgG
o IgM
o IgA
o IgD
o IgE
Dentro de cada clase hay subclases que dependen del tipo de cadena pesada.
IgG1

IgG

IgG2
IgG3
IgG4
IgA1

IgA
IgA2

No hay subclases de IgM, IgE, IgD.

En la cadena ligera se distinguen dos regiones diferentes:

1. Una regin variable (cuya secuencia de a.a es variable) VL.
2. Una regin constante cuya secuencia de a. a es constante CL.

3. Cada regin variable y constante presenta un puente disulfuro intracatenario que genera un
bucle peptidico de unos 60 70 a. a.
En la cadena pesada se distinguen dos variables:
1) Una regin variable en su secuencia de a. a situada en la regin amino terminal de la cadena
denominada (VH)
2) Una regin constante mucho mayor que la de la cadena ligera.
IgG, IgD e IgA presentan 3 dominios constantes
IgM e IgE presentan 4 dominios constantes.

SITIO DE UNIN AL ANTIGENO:

La variabilidad de los dominios variables de la cadena pesada y legera no es homogenea.

Existen segmentos polipeptidicos, en estas regiones cuya variabilidad es mucho mayor y que se
denominan regiones hipervariables.
Las regiones hipervariables quedan expuestas hacia el exterior y son el centro de union del antigeno y
la especificidad del anticuerpo viene determinada por la naturaleza de los a. a.

IgG:

Su cadena pesada es y exieten 4 subclases.

Distribuida en espacios intravascular y extravascular.
La subclase mas abundante en suero es IgG1 (9mg/mL).
Funciones:
1) Es la unica Ig que atraviesa la placenta, confiriendo inmunidad al recien nacido.
2) Predominante en la respuesta inmune secundaria.

IgM:

No existen subclases.
Su estructura consiste en un pentmero de la unidad basica de 4 cadenas unidas por enlace disulfuro.
Existe una cadena peptidica adicional denominada cadena J formada por 137 a. a.
Principal anticuerpo frente a microrganismos infecciosos.
Se produce como respuesta inicial al microorganismo invasor.

IgA:

Cadena pesada
Se encuentra mono y dimerica. Los dimeros de IgA tienen la cadena J unida por puente disulfuro.
Concentracin serica [2.1 mg/mL]
Principal anticueropi en el calostro.
Abundante en las secreciones seromucosas como: saliva, secreciones genitourinarias y
traqueobronquiales.
En las secreciones la IgA est en forma dimerica.
En las secreciones la IgA dimerica est unida al componente secretor.
El componente secretor es una proteina que se adhiere a la IgA cuando atraviesa el epitelio hacia las
secreciones y su funcin es porteger a la IgA de agentes proteoliticos.

IgD:

IgE:

Cadena pesada es
No existen subclases
Su presencia en el plasma es inferior al 1% dek total de las inmunoglobulinas.
Abundancia en la superficie de los linfocitos B, donde se cree participa en la diferenciacin de estas
celulas inducidad por el antgeno.

Su concentracin en plasma es muy pequea (20 0.001 mg/dL)

Se encuentra en la superficie de basofilos y celulas cebadas, asi como en la superficie de las celulas
de las mucosas (nasal y bronquial)
Funcin: defenza frente a parasitos helmintos.
Se relaciona con reacciones de hipersensibilidad inmediata.

ISOTIPO: Distintas clases y subclases de una familia de proteinas presentes en todos los miembros de una
misma especie (produciendo las cadenas pesadas (y ligeras () y los armazones de la regin de
V (subgrupos)
ALOTIPO: Variabilidad allica intra-especies.
IDIOTIPOS: Diversidad en el sitio antigeno obligatorio (paratope) y particularmente se relaciona con los
segmentos hipervariables.