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- Composicin Qumica y Clasificacin


Las proteinas son biopolmeros (macromolculas orgnicas), de elevado peso
molecular, constituidas basicamente por carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O)
y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P) y, en
menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc...
Estos elementos qumicos se agrupan para formar unidades estructurales
(monmeros) llamados AMINOACIDOS, a los cuales podriamos considerar
como los "ladrillos de los edificios moleculares proticos". Estos edificios
macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las
clulas, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento,
reparacin y regulacin.

Las proteinas son, en resumen, biopolmeros de aminocidos y su presencia en


los seres vivos es indispensable para el desarrollo de los mltiples procesos
vitales.
Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas segn esten
formadas respectivamente slo por aminocidos o bien por aminocidos ms
otras molculas o elementos adicionales no aminoacdicos.

En la ilustracin podemos apreciar el grupo porfirnico hemo de la hemoglobina, una


heteroprotena.

2.- Los aminocidos.


Son las unidades bsicas que forman las proteinas. Su denominacin responde a
la composicin qumica general que presentan, en la que un grupo amino (-NH 2)
y otro carboxilo o cido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos
valencias de ese carbono quedan saturadas con un tomo de hidrgeno (-H) y con
un grupo qumico variable al que se denomina radical (-R).

Tridimensionalmente el carbono presenta una configuracin tetradrica en la


que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a l
ocupan los vrtices. Cuando en el vrtice superior se dispone el -COOH y se
mira por la cara opuesta al grupo R, segn la disposicin del grupo amino (-NH 2)
a la izquierda o a la derecha del carbono se habla de " -L-aminocidos o de "
-D-aminocidos respectivamente. En las proteinas slo se encuentran
aminocidos de configuracin L.

En la naturaleza existen unos 80 aminocidos diferentes, pero de todos ellos slo


unos 20 forman parte de las proteinas.

Como vemos en la tabla tenemos aminocidos apolares, polares sin


carga y polares con carga.
Los aminocidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que
ser suministrados con la dieta se denominan aminocidos esenciales; y aquellos
que el organismo puede sintetizar se llaman aminocidos no esenciales.
Para la especie humana son esenciales ocho aminocidos: treonina, metionina,
lisina, valina, triptfano, leucina, isoleucina y fenilalanina (adems puede
aadirse la histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el
adulto)

.- Propiedades de los aminocidos.


Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado
punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua; con
actividad ptica y con un comportamiento anftero.
La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz
polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la
asimetra del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro
radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminocidos en
Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y
Levgiros (-) si lo desvian hacia la izquierda.
El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los
aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido
(cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un
cido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este ltimo caso adoptan
un estado dipolar inico conocido como zwitterin.

El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual


nmero de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoelctrico. La
solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su punto isoelctrico.

4.- Pptidos y Enlace peptdico.


Los pptidos son cadenas lineales de aminocidos enlazados por enlaces
qumicos de tipo amdico a los que se denomina Enlace Peptdico. As pues, para
formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s formando cadenas de
longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos

convencionales como:
a)Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.

Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2.

Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.

Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.

etc...

b) Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor 10.

Cada pptido o polipptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a


derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y
finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo
libre, de tal manera que el eje o esqueleto del pptido, formado por una unidad
de seis tomos (-NH-CH-CO-), es idntico a todos ellos. Lo que vara de unos
pptidos a otros, y por extensin, de unas proteinas a otras, es el nmero, la
naturaleza y el orden o secuencia de sus aminocidos.

El enlace peptdico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo


(-COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH2) del aminocido contiguo
inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molcula de agua.

Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-)
determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y
ngulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman.

5.- Estructura tridimensional.


La estructura tridimensional de una proteina es un factor determinante en su
actividad biolgica. Tiene un carcter jerarquizado, es decir, implica unos niveles
de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.
La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesin lineal de
aminocidos que forman la cadena peptdica y por lo tanto indica qu
aminocidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El
ordenamiento de los aminocidos en cada cadena peptdica, no es arbitrario sino
que obedece a un plan predeterminado en el ADN.
Esta estructura define la especificidad de cada proteina.

La ESTRUCTURA SECUNDARIA est representada por la disposicin


espacial que adopta la cadena peptdica (estructura primaria) a medida que se
sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como
consecuencia de la capacidad de rotacin del carbono
y de la formacin de
enlaces dbiles (puentes de hidrgeno).
Las formas que pueden adoptar son:
a) Disposicin espacial estable determina formas en espiral (configuracin helicoidal y las hlices de colgeno)

Las

-hlice aparecen en rojo.

b) Formas plegadas (configuracin

o de hoja plegada).

c) Tambin existen secuencias en el polipptido que no alcanzan una estructura


secundaria bien definida y se dice que forman enroscamientos aleatorios. Por
ejemplo, ver en las figuras anteriores los lazos que unen entre s -hojas

plegadas.

La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los superplegamientos


y enrrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas
tridimensionales geomtricas muy complicadas que se mantienen por enlaces
fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros dbiles (puentes de
hidrgeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones inicas e interacciones
hidrofbicas).

Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la ms importante pues, al


alcanzarla es cuando la mayora de las proteinas adquieren su actividad biolgica
o funcin.
Muchas protenas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser
solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.

Sin embargo, no todas las proteinas llegan a formar estructuras terciarias. En


estos casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las
llamadas proteinas filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones
salinas siendo por ello idneas para realizar funciones esquelticas. Entre ellas,
las ms conocidas son el colgeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la
queratina del pelo, plumas, uas, cuernos, etc...; la fibroina del hilo de seda y de
las telaraas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable
por la tensin.
La ESTRUCTURA CUATERNARIA est representada por el acoplamiento de
varias cadenas polipeptdicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias
(protmeros) que quedan autoensambladas por enlaces dbiles, no covalentes.
Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas. Algunas que s la
presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostricos.

6.- Propiedades de las protenas


SOLUBILIDAD
Las proteinas son solubles en agua cuando adoptan una conformacin globular.
La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminocidos que, al
ionizarse, establecen enlaces dbiles (puentes de hidrgeno) con las molculas de
agua. As, cuando una proteina se solubiliza queda recubierta de una capa de
molculas de agua (capa de solvatacin) que impide que se pueda unir a otras
proteinas lo cual provocara su precipitacin (insolubilizacin). Esta propiedad es
la que hace posible la hidratacin de los tejidos de los seres vivos.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteinas tienen un comportamiento anftero y sto las hace capaces de
neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un
cido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H +) del medio donde se
encuentran.

DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
La desnaturalizacin de una proteina se refiere a la ruptura de los enlaces que
mantenian sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservandose

solamente la primaria. En estos casos las proteinas se transforman en filamentos


lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e
insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteina pueden
ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la
concentracin; alta salinidad; agitacin molecular; etc... El efecto ms visible de
ste fenmeno es que las proteinas se hacen menos solubles o insolubles y que
pierden su actividad biolgica.
La mayor parte de las proteinas experimentan desnaturalizaciones cuando se
calientan entre 50 y 60 C; otras se desnaturalizan tambin cuando se enfrian por
debajo de los 10 a 15 C.
La desnaturalizacin puede ser reversible (renaturalizacin) pero en muchos
casos es irreversible.

ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades ms caractersticas y se refiere a que cada una de las
especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteinas (diferentes de
las de otras especies) y, an, dentro de una misma especie hay diferencias
proticas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glcidos y lpidos,
que son comunes a todos los seres vivos.
La enorme diversidad protica interespecfica e intraespecfica es la
consecuencia de las mltiples combinaciones entre los aminocidos, lo cual est
determinado por el ADN de cada individuo.
La especificidad de las proteinas explica algunos fenmenos biolgicos como: la
compatibilidad o no de transplantes de rgnos; injertos biolgicos; sueros
sanguneos; etc... o los procesos alrgicos e incluso algunas infecciones.

7.- Funciones de las protenas


Las proteinas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi
todos los procesos vitales. Las funciones de las proteinas son especficas de cada
una de ellas y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de
agentes externos, reparar daos, controlar y regular funciones, etc...Todas las
proteinas realizan su funcin de la misma manera: por unin selectiva a
molculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras molculas de la misma
proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen
a molculas distintas: los anticuerpos a los antgenos especficos, la hemoglobina
al oxgeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresin gnica al
ADN, las hormonas a sus receptores especficos, etc...
A continuacin se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que
desempean:
Funcin ESTRUCTURAL
-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:

Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan


como receptores o facilitan el transporte de sustancias.

Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de

los genes.
-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos:

El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.

La elastina del tejido conjuntivo elstico.

La queratina de la epidermis.

-Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de
araa y los capullos de seda, respectivamente.
Funcin ENZIMATICA
-Las proteinas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas.
Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo
celular.
Funcin HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el glucagn
(que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la
hipfisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis
de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Funcin REGULADORA
-Algunas proteinas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la
divisin celular (como la ciclina).
Funcin HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

Funcin DEFENSIVA

Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles


antgenos.

La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos


sanguneos para evitar hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de


serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.

Funcin de TRANSPORTE

La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados.

La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados.

La mioglobina transporta oxgeno en los msculos.

Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre.

Los citocromos transportan electrones.

Funcin CONTRACTIL

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la


contraccin muscular.

La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Funcin DE RESERVA

La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la


hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el
desarrollo del embrin.

La lactoalbmina de la leche.

- Solubilidad
La solubilidad se debe a que solo los grupos -R polares o hidrfilos se hallan localizados sobre
la superficie externa de la protena, y a que establecen enlaces de hidrgeno con el agua; as, la
protena se rodea de una capa de agua que impide su unin con otras protenas y, por tanto, su
precipitacin. En general, las protenas fibrosas son insolubles en agua, mientras que las
globulares son hidrosolubles.

- Desnaturalizacin
Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la molcula, perdindose
las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Los enlaces peptdicos permanecen, por lo
que la protena conserva su estructura primaria y pasa a adoptar una forma filamentosa. La
conformacin nativa es la conformacin ms estable de una protena plegada, y tiene la menor
energa libre a partir de los enlaces no covalentes entre los aminocidos y cualquier grupo
prosttico, y entre la protena y su entorno.
La desnaturalizacin puede estar provocada por cambios en el pH o en la temperatura, o bien
por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes, como la urea. Al perder sus estructuras
secundaria, terciaria y cuaternaria, las protenas desnaturalizadas tambin pierden su actividad
biolgica. Adems, la protena desnaturalizada suele precipitar, ya que las atracciones entre los
grupos hidrofbicos, que en la protena nativa estaran encerrados en el interior de la molcula,
los hacen agruparse entre s.
En determinadas condiciones, la desnaturalizacin puede ser reversible: las protenas pueden
renaturalizar, replegarse y adoptar nuevamente su conformacin nativa, recuperando con ello la
actividad biolgica perdida.

- Especificidad
Es la propiedad ms caracterstica de las protenas. Se muestra a diversos niveles, siendo los
ms importantes la especificidad de funcin y la especificidad de especie.

+ Especificidad de funcin
Reside en la posicin que ocupan determinados aminocidos de los que constituyen su

secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura cuaternaria de la protena, que es la


responsable, en ltima instancia, de su funcin caracterstica. Una pequea variacin en la
secuencia de aminocidos puede provocar la prdida de funcionalidad de la protena.

+ Especificidad de especie
Existen protenas que son exclusivas de cada especie. Lo ms comn, sin embargo, es que las
protenas que desempean la misma funcin en diferentes especies tengan una composicin y
estructura similares. Estas protenas se llaman protenas homlogas. Es el caso de la insulina,
que se encuentra exclusivamente envertebrados. La cadena A de la insulina es idntica en la
especie humana, el cerdo, el perro, el conejo y el cachalote.

- Capacidad amortiguadora
Las protenas tienen un comportamiento anftero, al igual que los aminocidos que las forman.
Debido a que pueden comportarse como cidos o como bases, liberando H+ del medio, las
protenas son capaces de amortiguar las variaciones de pH del medio en el que se encuentran.

Protena

Representacin de la estructura tridimensional digitalizada de lamioglobina. La animacin corresponde a


la transicin conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada.

Las protenas (del francs: protine, y este del griego' , proteios, prominente, de
primera calidad)1 o prtidos2 son biomolculas formadas por cadenas lineales
de aminocidos.
Por sus propiedades fsico-qumicas, las protenas se pueden clasificar en protenas simples
(holoproteidos), formadas solo por aminocidos o sus derivados; protenas conjugadas
(heteroproteidos), formadas por aminocidos acompaados de sustancias diversas, y
protenas derivadas, sustancias formadas pordesnaturalizacin y desdoblamiento de las

anteriores. Las protenas son necesarias para la vida, sobre todo por su funcin plstica
(constituyen el 80 % delprotoplasma deshidratado de toda clula), pero tambin por sus
funcionesbiorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son
protenas).3
Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son lasbiomolculas ms
verstiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento delorganismo y realizan una
enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

Contrctil (actina y miosina)

Enzimtica (Ej: sacarasa y pepsina)

Estructural. Esta es la funcin ms importante de una protena (Ej: colgeno)

Homeosttica: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actan como un tampn


qumico)

Inmunolgica (anticuerpos)

Produccin de costras (Ej:fibrina)

Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibringeno)

Transduccin de seales (Ej: rodopsina).

Las protenas estn formadas por aminocidos. Las protenas de todos los seres vivos estn
determinadas mayoritariamente por su gentica (con excepcin de algunos pptidos
antimicrobianos de sntesis no ribosomal), es decir, la informacin gentica determina en gran
medida qu protenas tiene una clula, un tejido y un organismo.
Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren regulados los genes que las
codifican. Por lo tanto, son susceptibles a seales o factores externos. El conjunto de las
protenas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.
ndice
[ocultar]

1Bioqumica

2Sntesis

2.1Biosntesis

2.2Sntesis qumica
3Proteoma

4Funciones

5Estructura

6Propiedades de las protenas

7Desnaturalizacin

8Determinacin de la estabilidad proteica

9Clasificacin
o

9.1Segn su forma

9.2Segn su composicin qumica

10Nutricin
o

10.1Fuentes de protenas

10.2Calidad proteica

10.3Reacciones de reconocimiento

10.4Deficiencia de protenas

10.5Exceso de consumo de protenas

10.6Anlisis de protenas en alimentos

10.7Digestin de protenas

11Cronologa del estudio de las protenas[16]

12Vase tambin

13Referencias

14Bibliografa

15Enlaces externos

Bioqumica[editar]
Los prtidos o protenas son biopolmeros, estn formadas por un gran nmero de unidades
estructurales simples repetitivas (monmeros) denominado aminocidos, unidas por enlaces
peptdicos. Debido a su gran tamao, cuando estas molculas se dispersan en
un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con caractersticas que las

diferencian de las disoluciones de molculas ms pequeas. Muchas protenas presentan


carga neta en ciertos rangos de pH del medio. Por ello pueden considerarse ionmeros.
Por hidrlisis, las molculas de protena se dividen en numerosos compuestos relativamente
simples, de masa molecular pequea, que son las unidades fundamentales constituyentes de
la macromolcula. Estas unidades son los aminocidos, de los cuales existen
veinte especies diferentes y que se unen entre s mediante enlaces peptdicos. Cientos y miles
de estos aminocidos pueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una
protena.
Todas las protenas tienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, y casi todas poseen
tambin azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el contenido
de nitrgeno representa, por trmino medio, 16 % de la masa total de la molcula; es decir,
cada 6,25 g de protena contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad
de protena existente en una muestra a partir de la medicin de N de la misma.
La sntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las clulas segn las directrices de
la informacin suministrada por los genes.
Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces peptdicos entre el
grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminocido adyacentes. La
secuencia de aminocidos en una protena est codificada en su gen (una porcin de ADN)
mediante el cdigo gentico. Aunque este cdigo gentico especfica los 20 aminocidos
"estndar" ms la selenocistena y en ciertos Archaea la pirrolisina, los residuos en una
protena sufren a veces modificaciones qumicas en la modificacin postraduccional: antes de
que la protena sea funcional en la clula, o como parte de mecanismos de control. Las
protenas tambin pueden trabajar juntas para cumplir una funcin particular, a menudo
asocindose para formar complejos proteicos estables.

Sntesis[editar]
Biosntesis[editar]
Artculo principal: Biosntesis proteica

Las protenas se ensamblan a partir de sus aminocidos utilizando la informacin codificada


en los genes. Cada protena tiene su propia secuencia de aminocidos que est especificada
por la secuencia de nucletidos del gen que la codifica. Elcdigo gentico est formado por un
conjunto de tri-nucletidos denominados codones. Cada codn (combinacin de tres
nucletidos) designa un aminocido, por ejemplo AUG (adenina-uracilo-guanina) es el cdigo
para la metionina. Como elADN contiene cuatro nucletidos distintos, el nmero total de
codones posibles es 64; por lo tanto, existe cierta redundancia en el cdigo gentico, estando
algunos aminocidos codificados por ms de un codn. Los genes codificados en el ADN se
transcriben primero en ARN pre-mensajero mediante protenas como la ARN polimerasa. La
mayor parte de los organismos procesan entonces este pre-ARNm (tambin conocido como
trnscrito primario) utilizando varias formas de modificacin post-transcripcional para formar

ARNm maduros, que se utilizan como molde para la sntesis de protenas en el ribosoma. En
los procariotas el ARNm puede utilizarse tan pronto como se produce, o puede unirse
al ribosoma despus de haberse alejado del nucleoide. Por el contrario,
los eucariotas sintetizan el ARNm en el ncleo celular y lo translocan a travs de la membrana
nuclear hasta el citoplasma donde se realiza la sntesis proteica. La tasa de sntesis proteica
es mayor en procariotas que en eucariotas y puede alcanzar los 20 aminocidos por
segundo.4
El proceso de sintetizar una protena a partir de un molde de ARNm se denomina traduccin.
El ARNm se carga en elribosoma y se lee, tres nucletidos cada vez, emparejando
cada codn con su anticodn complementario localizado en una molcula de ARN de
transferencia que lleva el aminocido correspondiente al codn que reconoce. La
enzimaaminoacil ARNt sintetasa "carga" las molculas de ARN de transferencia (ARNt) con
los aminocidos correctos. El polipptido creciente se denomina cadena naciente. Las
protenas se biosintetizan siempre del extremo N-terminal al extremo C-terminal.
De esta forma, se consigue la estructura primaria de la protena, es decir, su secuencia de
aminocidos. Ahora sta debe plegarse de la forma adecuada para llegar a su estructura
nativa, la que desempea la funcin. Anfinsen en sus trabajos con la ribonucleasa A, postul
su hiptesis que dice que toda la informacin necesaria para el plegamiento se encuentra
contenida enteramente en la estructura primaria. Esto dio pie a que en 1969 Levinthal
sugiriese la existencia de una paradoja a la que se conoce como la paradoja de Levinthal: si
una protena se pliega explorando al azar todas las conformaciones posibles necesitara un
tiempo mayor que la edad del propio Universo. Dado que las protenas se pliegan en un
tiempo razonable y de forma espntanea, se ha resuelto esta paradoja indicando que las
protenas no prueban todas las conformaciones posibles, sino que eligen una va de
plegamiento especfica con un nmero de pasos finitos, es decir, se reduce el hiperespacio
potencial de plegamiento. Tambin cabe mencionar la existencia de chaperonas moleculares,
protenas que ayudan a otras a plegarse con gasto energtico (ATP).
El tamao de la protena sintetizada puede medirse por el nmero de aminocidos que
contiene y por su masa moleculartotal, que normalmente se expresa en daltons (Da) (sinnimo
de unidad de masa atmica), o su unidad derivada kilodalton (kDa). Por ejemplo, las protenas
de la levadura tienen en promedio 466 aminocidos y una masa de 53 kDa. Las protenas ms
largas que se conocen son las titinas, un componente de el sarcmero muscular, con una
masa molecular de casi 3.000 kDa y una longitud total de casi 27 000 aminocidos.5

Sntesis qumica[editar]
Mediante una familia de mtodos denominados de sntesis peptdica es posible sintentizar
qumicamente protenas pequeas. Estos mtodos dependen de tcnicas de sntesis
orgnica como la ligacin para producir pptidos en gran cantidad.6 La sntesis
qumica permite introducir aminocidos no naturales en la cadena polipeptdica, como por
ejemplo amino cidos con sondas fluorescentes ligadas a sus cadenas laterales. 7 stos
mtodos son tiles para utilizarse en laboratorios de bioqumica y biologa celular, no tanto
para aplicaciones comerciales. La sntesis qumica es ineficiente para polipptidos de ms de

300 aminocidos, y las protenas sintetizadas puede que no adopten fcilmente su estructura
tridimensional nativa. La mayor parte de los mtodos de sntesis qumica proceden del
extremo C-terminal al extremo N-terminal, en direccin contraria por tanto a la reaccin
biolgica.8

Proteoma[editar]
El Proteoma son todas las protenas expresadas por un genoma, clula o tejido.9

Funciones[editar]
Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas constituyentes de
los seres vivos (biomolculas). Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la
presencia o la actividad de este tipo de molculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de
la variedad y trascendencia de las funciones que desempean. Son protenas:

La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo durante la


contraccin

Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o


agentes patgenos

Funciones de reserva. Como la ovoalbmina en el huevo, o la casena de la leche

El colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn

Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos vivientes

La hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre

Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares

Los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de


desencadenar una respuesta determinada.

Todas las protenas realizan elementales funciones para la vida celular, pero adems cada
una de stas cuenta con una funcin ms especfica de cara a nuestro organismo.
Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:
1. Catlisis: Est formado por enzimas proteicas que se encargan de
realizar reacciones qumicas de una manera ms rpida y eficiente. Procesos que
resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, sta enzima
se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos.

2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de protenas las cuales ayudan a que
exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de
la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.
3. Estructural: Este tipo de protenas tienen la funcin de dar resistencia y elasticidad
que permite formar tejidos as como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el
caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.
4. Defensiva: Son las encargadas de defender el organismo. Glicoprotenas que se
encargan de producirinmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos
extraos, o la queratina que protege la piel, as como elfibringeno y protrombina que
forman cogulos.
5. Transporte: La funcin de estas protenas es llevar sustancias a travs del
organismo a donde sean requeridas. Protenas como la hemoglobina que lleva
el oxgeno por medio de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de protenas se encuentran en la membrana celular y llevan
a cabo la funcin de recibir seales para que la clula pueda realizar su funcin,
como acetilcolina que recibe seales para producir la contraccin.

Estructura[editar]
Artculo principal: Estructura de las protenas

Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta


forma, presentan una disposicin caracterstica en condiciones
fisiolgicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura

o pH pierde la conformacin y su funcin, proceso denominado


desnaturalizacin. La funcin depende de la conformacin y sta
viene determinada por la secuencia de aminocidos.
Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una divisin
en cuatro niveles de organizacin, aunque el cuarto no siempre est
presente.
Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin
tridimensional:

Estructura cuaternaria

Estructura primaria

Estructura secundaria

Estructura terciaria

Nivel de dominio.

A partir del nivel de dominio solo las hay globulares.

Propiedades de las protenas[editar]


Dos son las propiedades principales que permiten la existencia y
aseguran la funcin de las protenas:

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan


como amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es
decir, pueden comportarse como cidos (donando electrones) o
como bases (aceptando electrones).

Capacidad electroltica: Se determina a travs de


la electroforesis, tcnica analtica en la cual si las protenas se
trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga
negativa y viceversa.

Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que


est determinada por su estructura primaria.

Estabilidad: La protena debe ser estable en el medio donde


desempee su funcin. Para ello, la mayora de protenas
acuosas crean un ncleo hidrofbico empaquetado. Est
relacionado con su vida media y el recambio proteico.

Solubilidad: Es necesario solvatar la protena, lo cual se consigue


exponiendo residuos de similar grado de polaridad al medio en la
superficie proteica. Se mantiene siempre y cuando los enlaces
fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y
el pH se pierde la solubilidad.

Existen otra serie de propiedades secundarias asociadas a sus


caractersticas qumicas:

Desnaturalizacin[editar]
Artculo principal: Desnaturalizacin de protenas

Si en una disolucin de protenas se producen cambios de pH,


alteraciones en la concentracin, agitacin molecular o variaciones
bruscas de temperatura, la solubilidad de las protenas puede verse
reducida hasta el punto de producirse suprecipitacin. Esto se debe a
que los enlaces que mantienen la conformacin globular se rompen y
la protena adopta laconformacin filamentosa. De este modo, la capa
de molculas de agua no recubre completamente a las molculas
proteicas, las cuales tienden a unirse entre s dando lugar a grandes
partculas que precipitan. Adems, sus
propiedadesbiocatalizadoras desaparecen al alterarse el centro
activo. Las protenas que se hallan en ese estado no pueden llevar a
cabo la actividad para la que fueron diseadas, en resumen, no son
funcionales.
Esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin. La
desnaturalizacin no afecta a los enlaces peptdicos: al volver a las
condiciones normales, puede darse el caso de que la protena
recupere la conformacin primitiva, lo que se
denomina renaturalizacin.
Ejemplos de desnaturalizacin son la leche cortada como
consecuencia de la desnaturalizacin de la casena, la precipitacin
de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbmina por efecto
del calor o la fijacin de un peinado del cabello por efecto
de calor sobre las queratinas del pelo.10

Determinacin de la estabilidad proteica[editar]


La estabilidad de una protena es una medida de la energa que
diferencia al estado nativo de otros estados "no nativos" o
desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad termodinmica cuando
podamos hacer la diferencia de energa entre el estado nativo y el
desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el proceso
de desnaturalizacin. Y hablaremos de estabilidad cintica cuando,

dado que la protena desnaturaliza irreversiblemente, solo podemos


diferenciar energticamente la protena nativa del estado de
transicin (el estado limitante en el proceso de desnaturalizacin) que
da lugar al estado final. En el caso de las protenas reversibles,
tambin se puede hablar de estabilidad cintica, puesto que el
proceso de desnaturalizacin tambin presenta un estado limitante.
Se ha demostrado que algunas protenas reversibles pueden carecer
de dicho estado limitante, aunque es un tema an controvertido en la
bibliografa cientfica.
La determinacin de la estabilidad proteica puede realizarse con
diversas tcnicas. La nica de ellas que mide directamente los
parmetros energticos es la calorimetra (normalmente en la
modalidad de calorimetra diferencial de barrido). En sta se mide la
cantidad de calor que absorbe una disolucin de protena cuando es
calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una
transicin entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva
asociada la absorcin de una gran cantidad de calor.
El resto de tcnicas miden propiedades de las protenas que son
distintas en el estado nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se
pueden citar la fluorescencia de triptfanos y tirosinas, el dicrosmo
circular, radio hidrodinmico,espectroscopia infrarroja y la resonancia
magntica nuclear. Una vez hemos elegido la propiedad que vamos a
medir para seguir la desnaturalizacin de la protena, podemos
distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente
desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen
uso de agentes qumicos (como urea, cloruro de
guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes, etc.). Estas ltimas
relacionan la concentracin del agente utilizado con la energa
necesaria para la desnaturalizacin. Una de las tcnicas que han
emergido en el estudio de las protenas es la microscopa de fuerza
atmica, sta tcnica es cualitativamente distinta de las dems,
puesto que no trabaja con sistemas macroscpicos sino con
molculas individuales. Mide la estabilidad de la protena a travs del
trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza
por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una
superficie.
La importancia del estudio de la estabilidad proteica est en sus
implicaciones biomdicas y biotecnolgicas. As, enfermedades como
el Alzheimer o el Parkinson estn relacionadas con la formacin
de amiloides (polmeros de protenas desnaturalizadas). El
tratamiento eficaz de estas enfermedades podra encontrarse en el
desarrollo de frmacos que desestabilizaran las formas
amiloidognicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro

lado, cada vez ms protenas van siendo utilizadas como frmacos.


Resulta obvio que los frmacos deben presentar una estabilidad que
les d un alto tiempo de vida cuando estn almacenados y un tiempo
de vida limitado cuando estn realizando su accin en el cuerpo
humano.
Su uso en las aplicaciones biotecnolgicas se dificulta debido a que
pese a su extrema eficacia cataltica presentan una baja estabilidad
ya que muchas protenas de potencial inters apenas mantienen su
configuracin nativa y funcional por unas horas.

Clasificacin[editar]
Segn su forma[editar]
Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica.
Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de stas
son queratina, colgeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o
compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos
hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La
mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son
ejemplos de protenas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y otra parte
globular (en los extremos).

Segn su composicin qumica[editar]


Conjugadas: estas protenas contienen cadenas polipeptdicas y un grupo prosttico.
Este puede ser un cido nucleico, un lpido, un azcar o ion inorgnico. Ejemplo de
estas son la mioglobina y los citocromos
A su vez, las protenas se clasifican en:11
a) Escleroprotenas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de
cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la accin de muchas enzimas y
desempean funciones estructurales en el reino animal. Los colgenosconstituyen el
principal agente de unin en el hueso, el cartlago y el tejido conectivo. Otros ejemplos
son la queratina, la fibrona y la sericina.
b) Esferoprotenas: Contienen molculas de forma ms o menos esfrica. Se
subdividen en cinco clases segn sus solubilidad:
I.-Albminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos:
la ovoalbmina y la lactalbmina.
II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas.
Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas,lactoglobulinas, glicinina y araquina.

III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios


cidos o bsicos. Ejemplos:oricenina y las glutelinas del trigo.
IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50 %-80 %. Ejemplos: gliadina del trigo
y zena del maz.
V.- Histonas son solubles en medios cidos.

Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias


no proteicas con un grupo prosttico.

Simples: su hidrlisis solo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la insulina y


el colgeno (globulares y fibrosas).

Nutricin[editar]
Fuentes de protenas[editar]
Las fuentes dietticas de protenas
incluyen carne, huevos, legumbres,
frutos secos, cereales, verduras y
productos lcteos tales
como queso o yogur. Tanto las
fuentes protenas animales como los
vegetales poseen los 20
aminocidos necesarios para la
alimentacin humana.

Calidad proteica[editar]
Las diferentes protenas tienen
diferentes niveles de familia
biolgica para el cuerpo humano.
Muchos alimentos han sido
introducidos para medir la tasa de
utilizacin y retencin de protenas
en humanos. stos incluyen valor
biolgico, NPU (Net Protein
Utilization), NPR (Cociente Proteico
Neto) y PDCAAS (Protein
Digestibility Corrected Amino Acids
Score), la cual fue desarrollado por
la FDA mejorando el PER (Protein

Efficiency Ratio). Estos mtodos


examinan qu protenas son ms
eficientemente usadas por el
organismo. En general, stos
concluyeron que las protenas
animales que contienen todos los
aminocidos esenciales
(leche, huevos, carne) y la protena
de soya son las ms valiosas para el
organismo.

Reacciones de
reconocimiento[editar]

Reaccin de Biuret

El reactivo de Biuret est formado


por una disolucin de sulfato de
cobre en medio alcalino, este
reconoce el enlace peptdico de las
protenas mediante la formacin de
un complejo de coordinacin entre
los iones Cu2+ y los pares
deelectrones no compartidos
del nitrgeno que forma parte de los
enlaces peptdicos, lo que produce
una coloracin rojo-violeta.

Reaccin de los aminocidos


azufrados

Se pone de manifiesto por la


formacin de un precipitado
negruzco de sulfuro de plomo. Se
basa esta reaccin en la separacin
mediante un lcali, del azufre de los
aminocidos, el cual al reaccionar
con una solucin de acetato de
plomo, forma el sulfuro de plomo.

Reaccin de Millon

Reconoce residuos fenlicos, o sea


aquellas protenas que
contengan tirosina. Las protenas se
precipitan por accin de los cidos

inorgnicos fuertes del reactivo,


dando un precipitado blanco que se
vuelve gradualmente rojo al calentar.

Reaccin xantoproteica

Reconoce grupos aromticos, o sea


aquellas protenas que
contengan tirosina o fenilalanina,
con las cuales el cido ntricoforma
compuestos nitrados amarillos.

Deficiencia de protenas[editar]
Deficiencia de protenas en pases
en vas de desarrollo.
La deficiencia de protena es una
causa importante de enfermedad y
muerte en el tercer mundo. La
deficiencia de protena juega una
parte en la enfermedad conocida
como kwashiorkor. La guerra,
la hambruna, la sobrepoblacin y
otros factores incrementaron la tasa
de malnutricin y deficiencia de
protenas. La deficiencia de protena
puede conducir a
unainteligencia reducida o retardo
mental. La malnutricin proteico
calrica afecta a 500 millones de
personas y ms de 10 millones
anualmente[cita requerida]. En casos
severos el nmero de clulas
blancas disminuye, de la misma
manera se ve reducida
drsticamente la habilidad de
los leucocitos de combatir una
infeccin.
Deficiencia de protenas en pases
desarrollados La deficiencia de
protenas es rara en pases
desarrollados pero un pequeo
nmero de personas tiene dificultad
para obtener suficiente protena

debido a la pobreza. La deficiencia


de protena tambin puede ocurrir en
pases desarrollados en personas
que estn haciendo dieta para
perder peso, o en adultos mayores
quienes pueden tener una dieta
pobre. Las personas convalecientes,
recuperndose de ciruga, trauma o
enfermedades pueden tener dficit
proteico si no incrementan su
consumo para soportar el
incremento en sus necesidades. Una
deficiencia tambin puede ocurrir si
la protena consumida por una
persona est incompleta y falla en
proveer todos los aminocidos
esenciales.

Exceso de consumo de
protenas[editar]
Como el organismo es incapaz de
almacenar las protenas, el exceso
de protenas es digerido y convertido
en azcares ocidos grasos.
El hgado retira el nitrgeno de
los aminocidos, una manera de que
stos pueden ser consumidos como
combustible, y el nitrgeno es
incorporado en la urea, la sustancia
que es excretada por los riones.
Estos rganos normalmente pueden
lidiar con cualquier sobrecarga
adicional, pero si existe enfermedad
renal, una disminucin en la protena
frecuentemente ser prescrita.
El exceso en el consumo de
protenas tambin puede causar la
prdida de calcio corporal, lo cual
puede conducir a prdida de masa
sea a largo plazo. Sin embargo,
varios suplementos proteicos vienen
suplementados con diferentes
cantidades de calcio por racin, de

manera que pueden contrarrestar el


efecto de la prdida de calcio.
Algunos mdicos
sospechan[quin?] que el consumo
excesivo de protenas est ligado a
varios problemas:

Disfuncin heptica debido a


incremento de residuos txicos.

Hiperactividad del sistema


inmune.

Prdida de densidad sea; la


fragilidad de los huesos se debe
a que el calcio y la glutamina se
filtran de los huesos y el tejido
muscular para balancear el
incremento en la ingesta de
cidos a partir de la dieta. Este
efecto no est presente si el
consumo de
minerales alcalinos (a partir de
frutas y vegetales [los cereales
son cidos como las protenas;
lasgrasas son neutrales]) es
alto.

En tales casos, el consumo de


protenas es anablico para el
hueso. Algunos
investigadores[quin?] piensan que un
consumo excesivo de protenas
produce un incremento forzado en
la excrecin del calcio. Si hay
consumo excesivo de protenas, se
piensa que un consumo regular de
calcio sera capaz de estabilizar, o
inclusive incrementar, la captacin
de calcio por el intestino
delgado[cita requerida], lo cual sera ms
beneficioso en mujeres
mayores[cita requerida].
Las protenas son frecuentemente
causa de alergias y reacciones
alrgicas a ciertos alimentos. Esto

ocurre porque la estructura de cada


forma de protena es ligeramente
diferente. Algunas pueden
desencadenar una respuesta a partir
del sistema inmune, mientras que
otras permanecen perfectamente
seguras. Muchas personas son
alrgicas a la casena (la protena en
la leche), al gluten (la protena en
el trigo) y otros granos, a la protena
particular encontrada en el man o
aquellas encontradas en mariscos y
otras comidas marinas.
Es extremadamente inusual que una
misma persona reaccione
adversamente a ms de dos tipos
diferentes de protenas, debido a la
diversidad entre los tipos de
protenas o aminocidos. Aparte de
eso, las protenas ayudan a la
formacin de lamasa muscular.

Anlisis de protenas en
alimentos[editar]
Artculo principal: Anlisis de protenas

en alimentos
Las protenas en los alimentos, es
un parmetro de importancia desde
el punto de vista econmico y de la
calidad y cualidades organolpticas
y nutricionales. Debido a ello su
medicin est incluida dentro
del Anlisis Qumico Proximal de los
alimentos (en el cual se mide
principalmente el contenido
de humedad, grasa, protena
y cenizas).12
El clsico ensayo para medir
concentracin de protenas en
alimentos es el mtodo de Kjeldahl.
Este ensayo determina el nitrgeno
total en una muestra. El nico

componente de la mayora de los


alimentos que contiene nitrgeno
son las protenas (las grasas, los
carbohidratos y la fibra diettica no
contienen nitrgeno). Si la cantidad
de nitrgeno es multiplicada por un
factor dependiente del tipo de
protena esperada en el alimento, la
cantidad total de protenas puede
ser determinada. En las etiquetas de
los alimentos, la protena es
expresada como el nitrgeno
multiplicado por 6,25, porque el
contenido de nitrgeno promedio de
las protenas es de
aproximadamente 16 %. El mtodo
de Kjeldahl es usado porque es el
mtodo que la AOAC International
ha adoptado y por lo tanto es usado
por varias agencias alimentarias
alrededor del mundo.

Digestin de protenas[editar]
La digestin de las protenas se
inicia tpicamente en el estmago,
cuando el pepsingeno es
convertido a pepsina por la accin
del cido clorhdrico, y contina por
la accin de la tripsina y
la quimotripsina en el intestino. Las
protenas de la dieta son
degradadas a pptidos cada vez
ms pequeos, y stos hasta
aminocidos y sus derivados, que
son absorbidos por
el epitelio gastrointestinal. La tasa de
absorcin de los aminocidos
individuales es altamente
dependiente de la fuente de
protenas. Por ejemplo, la
digestibilidad de muchos
aminocidos en humanos difiere
entre la protena de la soja y la
protena de la leche13 y entre
protenas de la leche individuales,

como betalactoglobulina y casena.14 Para las


protenas de la leche,
aproximadamente el 50 % de la
protena ingerida se absorbe en el
estmago o el yeyuno, y el 90 % se
ha absorbido ya cuando los
alimentos ingeridos alcanzan
el leon.15
Adems de su rol en la sntesis de
protenas, los aminocidos tambin
son una importante fuente nutricional
de nitrgeno. Las protenas, al igual
que los carbohidratos, contienen
cuatro kilocaloras por gramo,
mientras que los lpidos contienen
nueve kcal., y los alcoholes, siete
kcal. Los aminocidos pueden ser
convertidos en glucosa a travs de
un proceso
llamado gluconeognesis.

Aminocidos con grupos R- de Hidrocarburos


Los aminocidos son compuestos orgnicos que contienen tanto un grupo
amino como un grupo carboxilo. Se distinguen por el grupo funcional R
adjunto.
De los veinte
aminocidos que
componen las
Grupo R
protenas, seis de
ellos tienen grupos R Hidrocarbur
de hidrocarburo. El
os
ms simple de los
Neutral
aminocidos, la
glicina, tiene un
tomo de hidrgeno cido o Base
en la posicin del
grupo R.

ndice
Concept
os de
Bioqumi
ca
Concept
os de
Qumica
Referenci
a
Tillery,
Enger
and Ross
Cap.14

* Los aminocidos que son esenciales no los pueden hacer el cuerpo humano
y, por lo tanto, deben obtenerse de la dieta.
Atrs

HyperPhysics*****Qumica

M Olmo R N
ave

Aminocidos con grupos R- Neutral


Los aminocidos son compuestos orgnicos que contienen tanto un grupo
amino como un grupo carboxilo. Se distinguen por el grupo funcional R
adjunto.
Grupo R

De los 20 aminocidos Hidrocarbur


que componen las
o
protenas, siete de
ellos tienen grupo R
Neutral
neutral:

ndice
Concept
os de
Bioqumi
ca

cido o
Base

Concept
os de
Qumica
Referenc
ia
Tillery,
Enger
and Ross
Cap.14

* Los aminocidos que son esenciales no los pueden hacer el cuerpo humano
y, por lo tanto, deben obtenerse de la dieta.

HyperPhysics*****Qumica

M Olmo R N
ave

Atrs

Aminocidos con grupos R- cido o Base


Los aminocidos son compuestos orgnicos que contienen tanto un grupo amino como
un grupo carboxilo. Se distinguen por el grupo funcional R adjunto.
De los veinte aminocidos que
componen las protenas, seis de
ellos tienen grupos R cido o
base. Comparar con el ms
simple de los aminocidos, la
glicina, que tiene slo como
grupo R un H.

Grupo R
Hidrocarbur
o
Neutral
cido o
Base

* Los aminocidos que son esenciales no los pueden hacer el cuerpo humano y, por lo
tanto, deben obtenerse de la dieta.

Aminocido
Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (COOH).1 Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte
de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin entre el

grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberndose una molcula de agua y formando un
enlace amida que se denomina enlace peptdico; estos dos "residuos" de aminocido forman
un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente,
hasta formar un polipptido. Esta reaccin tiene lugar de manera natural dentro de las clulas,
en los ribosomas.
Todos los aminocidos componentes de las protenas son L-alfa-aminocidos. Esto significa
que el grupo amino est unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho
de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino estn unidos al mismo carbono; adems,
a este carbono alfa se unen un hidrgeno y una cadena (habitualmente denominada cadena
lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de
cada uno de los diferentes aminocidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen
cientos de aminocidos diferentes, pero slo 22 (los dos ltimos fueron descubiertos en los
aos 1986 -selenocistena- y 2002 -pirrolisina-)2 forman parte de las protenas y
tienen codones especficos en el cdigo gentico.
La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas pptidos o polipptidos, que se
denominan protenas cuando la cadena polipeptdica supera una cierta longitud (entre 50 y
100 residuos aminocidos, dependiendo de los autores) o lamasa molecular total supera las
5000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida.
ndice
[ocultar]

1Historia

2Estructura general de un aminocido

3Clasificacin
o

3.1Segn las propiedades de su cadena

3.2Segn su obtencin

3.3Segn la ubicacin del grupo amino

4Aminocidos codificados en el genoma

5Aminocidos modificados

6Propiedades

7Reacciones de los aminocidos

8Vase tambin

9Referencias

10Bibliografa

11Enlaces externos

Historia[editar]
El primer aminocido fue descubierto a principios del siglo XIX. En 1806, los qumicos
franceses Louis-Nicolas Vauquelin yPierre Jean Robiquet aislaron un compuesto de un
esprrago (asparagus en ingls), que en consecuencia fue nombradoasparagina y se trata del
primer aminocido descubierto. La cistina se descubri en 1810, aunque su
monmero, cistena, permaneci desconocido hasta 1884. La glicina y leucina se
descubrieron en 1820. El ltimo de los 20 aminocidos comunes que se descubri fue
la treonina en 1935 por William Cumming Rose, quien tambin determin los aminocidos
esenciales y estableci los mnimos requerimientos diarios de todos los aminocidos para su
crecimiento ptimo.
Se usa el trmino amino acid en la lengua inglesa desde 1898. Se supo que las protenas dan
aminocidos despus de la disgestin enzimtica o de la hidrlisis cida. En 1902, Emil
Fischer y Franz Hofmeister propusieron que las protenas son el resultado de la formacin de
enlaces entre el grupo amino de un aminocido y el grupo carboxilo de otro, en una estructura
linear que Fischer denomin "pptido".

Estructura general de un aminocido[editar]


La estructura general de un alfa-aminocido se establece por la presencia de un carbono
central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un
hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral', especfica para cada aminocido. Tanto el carboxilo como el
amino son grupos funcionales susceptibles de ionizacin dependiendo de los cambios de pH,
por eso ningn aminocido en disolucin se encuentra realmente en la forma representada en
la figura, sino que se encuentra ionizado.

A pH bajo (cido), los aminocidos se encuentran mayoritariamente en su forma catinica (con


carga positiva), mientras que a pH alto (bsico) se encuentran en su forma aninica (con
carga negativa). Para valores de pH intermedios, como los propios de los medios biolgicos,
los aminocidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterin(con un
grupo catinico y otro aninico).

Clasificacin[editar]
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las tres que se presentan a continuacin
son las ms comunes.

Segn las propiedades de su cadena[editar]

Otra forma de clasificar los aminocidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares, polares o hidrfilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), glutamina (Gln,
Q),asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y).

Neutros no polares, apolares o hidrfobos:alanina (Ala, A), cistena (Cys,


C), valina (Val, V),leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro,
P), fenilalanina (Phe, F),triptfano (Trp, W) y glicina (Gly, G).

Con carga negativa o cidos: cido asprtico(Asp, D) y cido glutmico (Glu, E).

Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K),arginina (Arg, R) e histidina (His, H).

Aromticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptfano (Trp, W) y prolina (Pro, P)
(ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Segn su obtencin[editar]
A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los
llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del
organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos
nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos esenciales son:

Valina (Val, V)

Leucina (Leu, L)

Treonina (Thr, T)

Lisina (Lys, K)

Triptfano (Trp, W)

Histidina (His, H) *

Fenilalanina (Phe, F)

Isoleucina (Ile, I)

Arginina (Arg, R) *

Metionina (Met, M)

A los aminocidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no
esenciales y son:

Alanina (Ala, A)

Prolina (Pro, P)

Glicina (Gly, G)

Serina (Ser, S)

Cistena (Cys, C) **

Asparagina (Asn, N)

Glutamina (Gln, Q)

Tirosina (Tyr, Y) **

cido asprtico (Asp, D)

cido glutmico (Glu, E)

Estas clasificaciones varan segn la especie e incluso, para algunos aminocidos, segn los
autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferentes de cada tipo de
aminocido.

Segn la ubicacin del grupo amino[editar]

Alfa-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 2 de la cadena, es


decir el primer carbono a continuacin del grupo carboxilo (histricamente este carbono se
denomina carbono alfa). La mayora de las protenas estn compuestas por residuos de
alfa-aminocidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptdicos).

Beta-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 3 de la cadena, es


decir en el segundo carbono a continuacin del grupo carboxilo.

Gamma-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 4 de la cadena,


es decir en el tercer carbono a continuacin del grupo carboxilo.

Aminocidos codificados en el genoma[editar]


Los aminocidos proteicos, cannicos o naturales son aquellos que estn codificados en el
genoma; para la mayora de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato,
cistena, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptfano y valina.
Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el cdigo gentico tiene pequeas
modificaciones y puede codificar otros aminocidos. El aminocido nmero 21 es
la selenocistena, que aparece tanto en eucariotas como procariotas yarqueas, y el nmero 22
es la pirrolisina que aparece solo en arqueas.3 4 5

Aminocidos modificados[editar]
Modificaciones postraduccionales de los 20 aminocidos codificados genticamente conducen
a la formacin de ms de 100 derivados de los aminocidos. Las modificaciones de los
aminocidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la especfica
funcionalidad de una protena.
Son numerosos los ejemplos de modificacin postraduccional de aminocidos. La formacin
de puentes disulfuro, claves en la estabilizacin de la estructura terciaria de las protenas, est
catalizada por una disulfuro-isomerasa. En las histonastiene lugar la metilacin de las lisinas.
En el colgeno abunda el aminocido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de
lahidroxilacin de la prolina. La metionina inicial de todos los polipptidos (codificada por el
codn de inicio AUG) casi siempre se elimina por protelisis.6
Algunos aminocidos no proteicos tienen funcin propia, por ejemplo
como neurotransmisores o vitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina o el cido gammaaminobutrico (GABA). Existen muchos aminocidos no proteicos que juegan papeles distintos
en la naturaleza y pueden provenir o no de aminocidos. Ejemplos de estos aminocidos no
protenicos son:

Sarcosina

Etilglicina o cido -aminobutrico (AABA)

cido djenclico

Hipoglicinas A y B

Mimosina

Aliina

Canalina

Canavanina

Ornitina

Homometionina

Homoserina

Homoarginina

Homofenilalanina

Homocistena

Homoleucina

Cistationina

Norvalina

Norleucina

Ciclopentenilglicina

beta-alanina

cido gamma-aminobutrico

cido ibotnico

cido pipeclico

cido guanidinactico

Taurina

cido trans-2-amino-5-cloro-4-hexenoico

cido trans-2-amino-5-cloro-6-hidroxi-4-hexenoico

cido 2-amino-4-cloro-4-pentenoico

cido diaminopimlico

Semialdehdo asprtico

Semialdehdo glutmico

Citrulina

DOPA

Quinurenina

Nicotianina

cido 2-azetidincarboxlico

-(4-hidroxibenzotiazol-6-il)alanina

-(2-metil-4-hidroxibenzotiazol-6-il)-alanina

Indospicina

N-(indol-3-acetil)lisina

(p-hidroximetil)fenilalanina

0-etil-L-homoserina, aislada deCorynebacterium ethanolaminophilum

5-Hidroxitriptfano

cido licoprdico, aislado deLycoperdon perlatum

cido lentnico

cido estizolobnico

cido estizolbico

Tiroxina

Azoxibacilina

Propiedades[editar]

cido-bsicas.
Se refiere al comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza. Cualquier
aminocido puede comportarse como cido y como base, por lo que se denominan
sustancias anfteras.
Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Si un
aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga neta ser cero cuando el pH
sea 6,1.
Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn.
pticas.
Todos los aminocidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su
carbono alfa (carbono asimtrico o quiral), lo que les confiere actividad ptica; esto es,
sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de luz polarizada las
atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la derecha (en sentido
horario), el compuesto se denomina dextrgiro, mientras que si se desva a la
izquierda (sentido antihorario) se denominalevgiro. Un aminocido puede en principio
existir en sus dos formas enantiomricas (una dextrgira y otra levgira), pero en la
naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas.

Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada aminocido se


denominan configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el espacio de
los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminocidos proteicos son Laminocidos, pero ello no significa que sean levgiros.
Se consideran L-aminocidos los que estructuralmente derivan de L-gliceraldehdo y
D-aminocidos los derivados del D-gliceraldehdo.
Qumicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.
Solubilidad.
No todos los aminocidos son igualmente solubles en agua debido a la diferente
naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si sta es ionizable el aminocido ser
ms soluble.

Reacciones de los
aminocidos[editar]
Los aminocidos sufren en los seres vivos tres
reacciones principales que se inician cuando un
aminocido se une con elfosfato de
piridoxal formando una base de Schiff o aldimina. De
ah en adelante la transformacin depende de
las enzimas, que tienen en comn el uso del fosfato
de piridoxal como coenzima. Las reacciones que se
desencadenan pueden ser:
1. La transaminacin, que necesita la
participacin de un -cetocido;
2. La descarboxilacin;
3. La racemizacin, que es la conversin de un
compuesto L en D, o viceversa. Aunque en
las protenas los aminocidos estn
presentes nicamente en la configuracin L,
en las bacterias podemos encontrar algunos
D-aminocidos formando parte de pptidos
pequeos.
Indice
1. Aminocidos.
2. Protenas.
3. Especificidad.
4. Bibliografa
1. Aminocidos.

Se hablara ahora de las propiedades fsicas y qumicas de los aminocidos, ya que estos constituyen el
alfabeto de la estructura de las protenas y determinan muchas propiedades importantes de las protenas.
H
R-C- COOH
NH2
sta es la estructura general de los 20 aminocidos hallados regularmente o corrientemente en las protenas,
llamados tambin aminocidos corrientes. Excepto la prolina, todos ellos tienen como denominadores
comunes un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre e insustituido en el tomo de carbono . Difieren entre
s en la estructura de sus cadenas laterales distintivas, llamados grupos R.
Se han propuesto varios mtodos para clasificar los aminocidos sobre la base de sus grupos R. El ms
significativo se funda en la polaridad de los grupos R. Existen cuatro clases principales:
1.
Grupos R no polares o hidrofbicos.
2.

Polares, pero sin carga.

3.

Grupos R con carga positiva y

4.

Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH intracelular).

Los aminocidos se suelen designar mediante smbolos de tres letras. Recientemente se ha adoptado
tambin un conjunto de smbolos de una letra para facilitar la comparacin de las secuencias aminocidas de
las protena homlogas.
- Aminocidos con grupos R no polares o hidrofbicos
Existen 8 aminocidos que contienen grupos R no polares o hidrofbicos. Aqu se encuentran la alanina, la
leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptfano y la metionina. Estos aminocidos son
menos solubles en el agua que los aminocidos con grupos R polares. El menos hidrfobo de esta clase de
aminocidos es la alanina, la cual se halla casi en la lnea fronteriza entre los aminocidos no polares y los
que poseen grupos R polares.
- Aminocidos con grupos R polares sin carga.
Estos aminocidos son relativamente ms solubles en el agua que los aminocidos anteriores. Sus grupos R
contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrgeno con el agua. La
polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la aspargina y la
glutamina, a sus grupos amdicos y de la cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La glicola, a veces
se clasifica como una aminocido no polar. La cistina y la tirosina poseen las funciones mas polares de esta
clase de aminocidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenlico tienden a perder mucho ms fcilmente protones por
ionizacin que los grupos R de otros aminocidos de esta clase.
- Aminocidos con grupos R cargados positivamente.
Los aminocidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis tomos de
carbono. Aqu se encuentran la lisina, la arginina y la histidina. Esta ltima tiene propiedades lmite. A pH 6
ms del 50 % de las molculas de la histidina, poseen un grupo R cargado positivamente, pero a pH 7 menos
del 10 % de las molculas poseen carga positiva.
- Aminocidos con grupos R cargados negativamente.
Los dos miembros de esta clase son los cidos asprtico y glutmico, cada uno de los cuales posee un
segundo grupo carboxilo que se halla completamente ionizado y por tanto cargado negativamente a pH 6 y 7.
- Caractersticas de los aminocidos.
Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusin (habitualmente
por encima de los 200 C); solubles en agua; con actividad ptica y con un comportamiento anftero.
La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una
disolucin de aminocidos, y es debida a la asimetra del carbono , ya que se halla unido (excepto en la
glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminocidos en Dextrogiros (+) si
desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levgiros (-) si lo desvian hacia la izquierda.
El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse,
dependiendo del pH, como un cido (cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o

como un cido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este ltimo caso adoptan un estado dipolar
inico conocido como zwitterin.
El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual nmero de cargas positivas
que negativas) se denomina Punto Isoelctrico. La solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su
punto isoelctrico.
2. Protenas.
- Pptidos y Enlace peptdico.
Los pptidos son cadenas lineales de aminocidos enlazados por enlaces qumicos de tipo amdico a los que
se denomina Enlace Peptdico. As pues, para formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s
formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos
convencionales como:
a)Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.
Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2.

Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.

Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.

etc...
b) Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor 10.
Cada pptido o polipptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el
extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se
encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del pptido, formado por una unidad
de seis tomos (-NH-CH-CO-), es idntico a todos ellos. Lo que vara de unos pptidos a otros, y por
extensin, de unas proteinas a otras, es el nmero, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminocidos.
El enlace peptdico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminocido
y el grupo amino (-NH2) del aminocido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una
molcula de agua.
Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-) determina la disposicin
espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico
presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman.
Las protenas son molculas muy complejas en cuya composicin elemental se encuentran siempre presentes
carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. La mayora de ellas tambin incluye en su composicin al azufre y
en algunas se observa adems la presencia de fsforo, hierro, zinc, molibdeno. Desde el punto de vista
estructural, los elementos qumicos que constituyen a las protenas se encuentran distribuidos en bloques o
unidades estructurales que son los aminocidos, que unidos entre si integran una estructura polimrica; las
protenas son fundamentalmente polmeros de aminocidos.
Hay dos tipos principales de protenas: las simples que estn constituidas nicamente por aminocidos, y las
protenas conjugadas que son las que tienen en su composicin otras molculas diferentes adems de
aminocidos.
- Estructura de las protenas.
La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura
primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de
estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio.
El primer nivel estructural que se puede delimitar en una protena, est constituido tanto por el nmero y la
variedad de aminocidos que entran en su composicin, como por el orden tambin llamado secuencia en
que se disponen stos a lo largo de la cadena polipeptdica, al unirse covalentemente por medio de sus
grupos amino y carboxilo alfa. A este primer nivel se le llama estructura primaria.
El segundo nivel estructural se refiere a la relacin espacial que guarda un aminocido con respecto al que le
sigue y al que le antecede en la cadena polipeptdica; en algunos casos el polipptido entero, o algunas zonas
de ste se mantienen extendidas, mientras que en otros casos se enrollan en forma helicoidal como si

formaran un resorte. A este segundo nivel se le llama estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura
secundaria:
1.
la a(alfa)-hlice
2.

la conformacin beta

1. Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la
formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le
sigue.
2. En esta disposicin los aas. no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada
disposicin en lmina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.
El tercer nivel estructural se refiere a la relacin espacial que guardan entre s las diferentes zonas o reas de
cada cadena polipeptdica que forman a una protena. A este nivel se le llama estructura terciaria. En una
protena compuesta de una sola cadena polipeptdica, el nivel mximo de estructuracin corresponde
precisamente a su estructura terciaria. Cuando se trata de una protena oligomrica, que es aquel tipo de
protena que esta compuesta de ms de una cadena polipeptdica, se puede considerar un siguiente nivel de
organizacin, que se refiere a ala manera en que cada cadena polipeptdica en la protena se arregla en el
espacio en relacin con las otras cadena polipeptdicas que la constituyen. A este nivel estructural se le llama
estructura cuaternaria.
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse
sobre s misma originando una conformacin globular. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en
agua y as realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales. Esta conformacin globular se
mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios
tipos de enlaces:
1.
el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre.
2.
3.

los puentes de hidrgeno

4.

los puentes elctricos

5.

las interacciones hifrfobas.

- Desnaturalizacin.
Muchas molculas proteicas slo retienen su actividad biolgica dentro de una fluctuacin muy limitada
de temperatura y de pH. La exposicin de protenas solubles o globulares a pH extremos o a temperaturas
elevadas, les hace experimentar un cambio conocido como desnaturalizacin, el efecto ms visible del cual,
consiste en un descenso de su solubilidad. Puesto que los enlaces qumicos covalentes del esqueleto
peptdico de las protenas no se rompen durante este tratamiento relativamente suave, se lha llegado a la
conclusin de que la estructura primaria permanece intacta. La mayora de las protenas globulares
experimentan el proceso de desnaturalizacin cuando se calientan por encima de 60-70 C. La formacin de
un cogulo insoluble blanco cuando se hierve la clara de huevo es un ejemplo comn de desnaturalizacin
trmica. La consecuencia ms significativa de la desnaturalizacin es que las protenas pierden su actividad
biolgica caracterstica, por ejemplo, al calentar las enzimas se suele perder su capacidad cataltica.
La desnaturalizacin consiste en el desplegamiento de la estructura nativa plegada caracterstica de la
cadena polipeptdica de las molculas de las protenas globulares. Cuando la agitacin trmica provoca que la
estructura nativa plegada se desarrolle o se distienda, originando una cadena libremente ondulada, la protena
pierde su actividad biolgica.
3. Especificidad.
La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza porque
posee una determinada estructura primaria y una conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la

estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin.


Estructura Primaria
Estructuras Secundarias
Estructura Terciaria
Estructura cuaternaria.
4. Bibliografa
Bioqumica
Lehninger L. Albert
Segunda edicin.
Ediciones Omega
Barcelona 1990
Bioqumica
Pea Daz Antonio et. All.
Segunda edicin
Editorial Limusa
Mxico 1990
Pgina de Internet
www.um.es
Universidad de Medicina

Leer ms: http://www.monografias.com/trabajos10/amin/amin.shtml#ixzz48l4kqP7K

Que Son Los Aminocidos?


Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carcter cido como propiedad
bsica y actividad ptica; qumicamente son cidos carbnicos con, por lo menos, un grupo
amino por molcula, 20 aminocidos diferentes son los componentes esenciales de las
protenas. Aparte de stos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares.
Las plantas pueden sintetizar todos los aminocidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16,
aminocidos, stos, que el cuerpo sintetiza reciclando las clulas muertas a partir del
conducto intestinal y catabolizando las protenas dentro del propio cuerpo.
Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las molculas
denominadasProtenas. Son pues, y en un muy elemental smil, los "ladrillos" con los cuales
el organismo reconstituye permanentemente sus protenas especficas consumidas por la sola
accin de vivir.
Protenas que son los compuestos nitrogenados ms abundantes del organismo, a la vez que
fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de protenas existentes y
como consecuencia de su estructura, las protenas cumplen funciones sumamente diversas,
participando en todos los procesos biolgicos y constituyendo estructuras fundamentales en
los seres vivos. De este modo, actan acelerando reacciones qumicas que de otro modo no
podran producirse en los tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias
(como la hemoglobina de la sangre, que transporta oxgeno a los tejidos), cumpliendo
funciones estructurales (como la queratina del pelo), sirviendo como reserva (albmina de
huevo), etc.
Los alimentos que ingerimos nos proveen protenas. Pero tales protenas no se absorben
normalmente en tal constitucin sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrlisis" o rotura),

causado por el proceso de digestin, atraviesan la pared intestinal en forma de aminocidos y


cadenas cortas de pptidos, segn lo que se denomina " circulacin entero heptica".
Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguneo y, desde all, son distribudas
hacia los tejidos que las necesitan para formar las protenas, consumidas durante el ciclo vital.
Se sabe que de los 20 aminocidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o
esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10
aminocidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentacin y,
con ms razn, en los momentos en que el organismo ms los necesita: en la disfuncin o
enfermedad. Los aminocidos esenciales ms problemticos son el triptfano, la lisina y la
metionina. Es tpica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubrculos
constituyen la base de la alimentacin. Los dficit de aminocidos esenciales afectan mucho
ms a los nios que a los adultos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminocido esenciales) no ser posible
sintetizar ninguna de las protenas en la que sea requerido dicho aminocido. Esto puede dar
lugar a diferentes tipos de desnutricin, segn cual sea el aminocido limitante.
Lsita de Aminocidos (Esenciales y nno esenciales) y funcin de cada una de ellos:

L - Alanina: Funcin: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es


un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energa.

L - Arginina: Funcin: Est implicada en la conservacin del equilibrio de


nitrgeno y de dixido de carbono. Tambin tiene una gran importancia en la
produccin de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el
crecimiento de los tejidos y msculos y en el mantenimiento y reparacin del
sistema inmunologico.

L - Asparagina: Funcin: Interviene especficamente en los procesos


metablicos del Sistema Nervioso Central (SNC).

Acido L- Asprtico: Funcin: Es muy importante para la desintoxicacin del


Hgado y su correcto funcionamiento. El cido L- Asprtico se combina con otros
aminocidos formando molculas capases de absorber toxinas del torrente
sanguneo.

L - Citrulina: Funcin: Interviene especficamente en la eliminacin del


amonaco.

L - Cistina: Funcin: Tambin interviene en la desintoxicacin, en combinacin


con los aminocidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la sntesis de
la insulina y tambin en las reacciones de ciertas molculas a la insulina.

L - Cisteina: Funcin: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina est implicada en la

desintoxicacin, principalmente como antagonista de los radicales libres. Tambin


contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.

L - Glutamina: Funcin: Nutriente cerebral e interviene especficamente en la


utilizacin de la glucosa por el cerebro.

Acido L - Glutminico: Funcin: Tiene gran importancia en el funcionamiento


del Sistema Nervioso Central y acta como estimulante del sistema inmunologico.

L - Glicina: Funcin: En combinacin con muchos otros aminocidos, es un


componente de numerosos tejidos del organismo.

L - Histidina: Funcin: En combinacin con la hormona de crecimiento (HGH) y


algunos aminocidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparacin de los
tejidos con un papel especficamente relacionado con el sistema cardio-vascular.

L - Serina: Funcin: Junto con algunos aminocidos mencionados, interviene


en la desintoxicacin del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de
grasas y cidos grasos.

L - Taurina: Funcin: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociacin


con otros aminocidos, esta implicada en la regulacin de la presin sanguinea,
fortalece el msculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.

L - Tirosina: Funcin: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en


el tratamiento de la depresin, en combinacin con otros aminocidos necesarios.

L - Ornitina: Funcin: Es especfico para la hormona del Crecimiento (HGH) en

asociacin con otros aminocidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina


y con carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una
importante funcin en el metabolismo del exceso de grasa corporal.

L - Prolina: Funcin: Est involucrada tambin en la produccin de colgeno y


tiene gran importancia en la reparacin y mantenimiento del msculo y huesos.
Los Ocho (8) Esenciales

L - Isoleucina: Funcin: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento


intervienen en la formacin y reparacin del tejido muscular.

L - Leucina: Funcin: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento


(HGH) interviene con la formacin y reparacin del tejido muscular.

L - Lisina: Funcin: Es uno de los ms importantes aminocidos porque, en


asociacin con varios aminocidos ms, interviene en diversas funciones,
incluyendo el crecimiento, reparacin de tejidos, anticuerpos del sistema
inmunolgico y sntesis de hormonas.

L - Metionina: Funcin: Colabora en la sntesis de protenas y constituye el

principal limitante en las protenas de la dieta. El aminocido limitante determina


el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.

L - Fenilalanina: Funcin: Interviene en la produccin del Colgeno,

fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y tambin en la


formacin de diversas neurohormonas.

L - Triptfano: Funcin: Est inplicado en el crecimiento y en la produccin

hormonal, especialmente en la funcin de las glndulas de secrecin adrenal.


Tambin interviene en la sntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la
relajacin y el sueo.

L - Treonina: Funcin: Junto con la con la L-Metionina y el cido L- Asprtico


ayuda al hgado en sus funciones generales de desintoxicacin.

L - Valina: Funcin: Estimula el crecimiento y reparacin de los tejidos, el


mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrgeno.

Debemos recordar que, debido a la crtica relacin entre los diversos aminocidos y los
aminocidos limitantes presentes en cualquier alimento. Solo una proporcin relativamente
pequea de aminocidos de cada alimento pasa a formar parte de las protenas del
organismo. El resto se usa como fuente de energa o se convierte en grasa si no debe de
usarse inmediatamente.
Productos naturales que contienen las cantidades medias de aminocidos que se usan
en realidad a nivel celular
Cantidades en gramos

Almendras (1 taza) 1.00 gr.


Semillas de girasol crudas (1 taza) 1.28 gr.
Arroz Integral (1 taza) 0.47 gr.
Cebada (1 taza) 0.90 gr.
Guisantes (1 taza) 0.27 gr.
Habichuelas rojas (1 taza) 0.85 gr.
Semillas de Ajonjol (1 taza) 0.89 gr.
Pan integral (1 rebanada) 0.14 gr.
Spaghetti Harina Integral (1 taza) 0.65 gr.
Todos los dems vegetales (1 taza) 0.27 gr.
Productos aminales que contienen las cantidades medias de aminoacidos que se usan
en realidad a nivel celular
Cantidades en gramos

Leche (1 taza) 0.29 gr.


Una clara de huevo 1.63 gr.
Huevo completo (aminocidos limitantes) 0.70 gr.
Pescado (1/4 libra) 0.21 gr.
Hgado (1/4 libra) 0.78 gr.
Queso blanco (1/4 taza) 0.26 gr.
Carne de res (1/2 libra) 1.49 gr.
Carne de cerdo (1/4 libra) 0.69 gr.
Pavo (1/4 libra) utilizacin muy limitada de aminocidos. gr.
Pollo (1/4 libra) 0.95 gr.

Cordero o Cabro (1/2 libra) 1.54 gr.


Para saber la cantidad media de aminocidos que necesitamos al da, se multiplica el peso
corporal en kilos (1000 gramos) 0.12 %.
La libra americana es de 450 gramos. Si el peso son 146 libras multiplica por 450 gramos y
luego los divide por 1000 da el peso en kilos.
Ejemplo: una persona que pesa 146 libras americanas, lo multiplicado por 450 gramos es
igual a 65700 y lo dividimos por 1000 es igual a 65.70 kilos.
146 x 450 = 65.700 gramos
65.700 - 1000 = 65.70 kilos.
Valor biolgico de las protenas
El conjunto de los aminocidos esenciales slo est presente en las protenas de origen
animal. En la mayora de los vegetales siempre hay alguno que no est presente en
cantidades suficientes. Se define el valor o calidad biolgica de una determinada protena
por su capacidad de aportar todos los aminocidos necesarios para los seres humanos. La
calidad biolgica de una protena ser mayor cuanto ms similar sea su composicin a la de
las protenas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrn con el que se
compara el valor biolgico de las dems protenas de la dieta.
Por otro lado, no todas las protenas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilizacin neta
de una determinada protena, o aporte proteico neto, es la relacin entre el nitrgeno que
contiene y el que el organismo retiene. Hay protenas de origen vegetal, como la de la soja,
que a pesar de tener menor valor biolgico que otras protenas de origen animal, su aporte
proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo.
Necesidades diarias de protenas
La cantidad de protenas que se requieren cada da es un tema controvertido, puesto que
depende de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el perodo de crecimiento las
necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de
nuestro intestino y nuestros riones, que pueden hacer variar el grado de asimilacin o las
prdidas de nitrgeno por las heces y la orina. Tambin depende del valor biolgico de las
protenas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones siempre se
refieren a protenas de alto valor biolgico. Si no lo son, las necesidades sern an mayores.
En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de protenas al da para un adulto sano. La
Organizacin Mundial de la Salud y las RDA USA recomiendan un valor de 0,8 gr. por
kilogramo de peso y da. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia
estas necesidades aumentan, como reflejan la tabla de necesidades mnimas de protenas.
Requerimientos diarios de Protenas
Recomendaciones RDA
Categoria

Edad (aos) o

Pes

Racin diettica

condicin

Lactantes

Nios

Varones

Mujeres

Embarazo

Lactancia

recomendada

(kg
)

(g/kg)

(g/da)

0,0 - 0,5

2,2

13

0,5 - 1,0

1,6

14

1-3

13

1,2

16

4-6

20

1,1

24

7 - 10

28

1,0

28

11 - 14

45

1,0

45

15 - 18

66

0,9

59

19 - 24

72

0,8

58

25 - 50

79

0,8

63

51 +

77

0,8

63

11 - 14

46

1,0

46

15 - 18

55

0,8

44

19 - 24

58

0,8

46

25 - 50

63

0,8

50

51 +

65

0,8

50

1er trimestre

+ 1,3

+ 10

2o trimestre

+ 6,1

+ 10

3er trimestre

+ 10,7

+ 10

1er semestre

+ 14,7

+ 15

2o semestre

+ 11,8

+ 12

A TENER EN CUENTA: Las raciones, expresadas como ingestas diarias a lo largo del tiempo,
estn destinadas a cubrir las variaciones individuales entre la mayora de las personas
normales, que viven en Estados Unidos en condiciones de estrs ambiental habitual. La
composicin de aminocidos tenida en cuenta para estos clculos es la tpica de la dieta
media de los Estados Unidos, que puede ser igualmente aplicable a la dieta de los espaoles.
El mximo de protenas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es un tema an ms
delicado. Las protenas consumidas en exceso, que el organismo no necesita para el
crecimiento o para el recambio proteico, se queman en las clulas para producir energa. A
pesar de que tienen un rendimiento energtico igual al de los hidratos de carbono, su
combustin es ms compleja y dejan residuos metablicos, como el amoniaco, que son
txicos para el organismo. El cuerpo humano dispone de eficientes sistemas de eliminacin,
pero todo exceso de protenas supone cierto grado de intoxicacin que provoca la destruccin
de tejidos y, en ltima instancia, la enfermedad o el envejecimiento prematuro. Debemos evitar
comer ms protenas de las estrictamente necesarias para cubrir nuestras necesidades.
Por otro lado, investigaciones muy bien documentadas, llevadas a cabo en los ltimos aos
por el doctor alemn Lothar Wendt, han demostrado que los aminocidos se acumulan en las
membranas basales de los capilares sanguneos para ser utilizados rpidamente en caso de
necesidad. Esto supone que cuando hay un exceso de protenas en la dieta, los aminocidos
resultantes siguen acumulndose, llegando a dificultar el paso de nutrientes de la sangre a las
clulas (microangiopata). Estas investigaciones parecen abrir un amplio campo de
posibilidades en el tratamiento a travs de la alimentacin de gran parte de las enfermedades
cardiovasculares, que tan frecuentes se han vuelto en occidente desde que se generaliz el
consumo indiscriminado de carne.
Protenas de origen vegetal o animal?
Puesto que slo asimilamos aminocidos y no protenas completas, el organismo no puede
distinguir si estos aminocidos provienen de protenas de origen animal o vegetal.
Comparando ambos tipos de protenas podemos sealar:

Las protenas de origen animal son molculas mucho ms grandes y complejas, por
lo que contienen mayor cantidad y diversidad de aminocidos. En general, su valor
biolgico es mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son ms difciles
de digerir, puesto que hay mayor nmero de enlaces entre aminocidos por
romper. Combinando adecuadamente las protenas vegetales (legumbres con
cereales o lcteos con cereales) se puede obtener un conjunto de aminocidos
equilibrado. Por ejemplo, las protenas del arroz contienen todos los aminocidos
esenciales, pero son escasas en lisina. Si las combinamos con lentejas o
garbanzos, abundantes en lisina, la calidad biolgica y aporte proteico resultante
es mayor que el de la mayora de los productos de origen animal.

Al tomar protenas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos tambin


todos los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco,
cido rico, etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos
compuestos actan como txicos en nuestro organismo. El el metabolismo de los
vegetales es distinto y no estn presentes estos derivados nitrogenados. Los

txicos de la carne se pueden evitar consumiendo las protenas de origen animal a


partir de huevos, leche y sus derivados. En cualquier caso, siempre sern
preferibles los huevos y los lcteos a las carnes, pescados y aves. En este sentido,
tambin preferiremos los pescados a las aves, y las aves a las carnes rojas o de
cerdo.

La protena animal suele ir acompaada de grasas de origen animal, en su mayor


parte saturadas. Se ha demostrado que un elevado aporte de cidos grasos
saturados aumenta el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares.
En general, se recomienda que una tercera parte de las protenas que comamos sean de
origen animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido slo con protenas vegetales.
Eso s, teniendo la precaucin de combinar estos alimentos en funcin de sus aminocidos
limitantes. El problema de las dietas vegetarianas en occidente suele estar ms bien en el
dficit de algunas vitaminas, como la B12, o de minerales, como el hierro.

Aminocidos, nutrientes esenciales para la vida.


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Lic. Marcela Licata - zonadiet.com
de la seccin: Nutricin

Qu son?
Los aminocidos son las unidades qumicas o elementos constitutivos de las protenas que a
diferencia de los dems nutrientes contienen nitrgeno.
Para entender la importancia de los aminocidos se debe conocer cual es el papel de las
protenasen nuestro organismo.
Las protenas proporcionan la estructura a todos los seres vivos. Despus del agua, las
protenas constituyen la porcin ms grande de nuestro peso, ya que forman los msculos,
ligamentos, tendones, rganos, glndulas, uas, cabellos, fludos corporales y son
indispensables para la formacin del hueso.
Por otro lado, tambin son protenas, las enzimas y hormonas que catalizan y regulan todos
los procesos metablicos. Una deficiencia protenica puede desequilibrar los fludos
corporales y provocar un edema.
Una dieta que no nos
proporcione una
cantidad suficiente
de aminocidos
esenciales, conducir
Las protenas que consumimos con la dieta, se descomponen en sus a padecer alguna
aminocidos constituyentes. El organismo utiliza esos aminocidos enfermedad o
para elaborar las protenas especficas que necesita. Por lo tanto se trastorno.
Las protenas estn compuestas por cadenas de aminocidos unidos
por enlaces ppticos. Tanto los aminocidos que las componen,
como la secuencia en que stos estn organizados, es lo que otorga
a cada protena sus caractersticas y funciones individuales.

puede decir que los nutrientes esenciales no son las protenas, sino los aminocidos que las
forman.

Funciones de los aminocidos en el organismo:

forman parte de las protenas

actan como neurotransmisores o como precursores de neurotransmisores


(sustancias qumicas que transportan informacin entre clulas nerviosas)

ayudan a minerales y vitaminas a cumplir correctamente su funcin

algunos son utilizados para aportar energa al tejido muscular

se los utiliza tambin para tratar traumas, infecciones y deficiencias de minerales o


vitaminas

Clasificacin de aminocidos
Existen 28 aminocidos conocidos, que combinados de diferentes formas crean cientos de
protenas.
El 80% de estos nutrientes se producen en el hgado, son los llamados aminocidos no
esenciales, y el 20% restante debe proveerse a travs de la dieta y reciben el nombre de
aminocidos esenciales.

Aminocidos no esenciales: alanina, arginina, asparagina, cido asprtico, citrulina,


cisteina, cistina, cido gama-aminobutrico, cido glutmico, glutamina, glicina, ornitina,
prolina, serina, taurina y tirosina.

Aminocidos esenciales: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina,


treonina, triptofano y valina.

Deficiencia de aminocidos
El organismo produce las diferentes clases de protenas de acuerdo a sus necesidades. Pero
si alguno de los aminocidos esenciales faltara, esa sntesis no se realizara adecuadamente.
Esto ocasionara una deficiencia de protenas vitales para el organismo, generando problemas
tales como indigestin, depresin o retraso en el crecimiento.

Qu consecuencias puede tener la deficiencia de aminocidos?


La deficiencia de aminocidos ser debido a una dieta desequilibrada e inadecuada en
protenas. Una dieta que no nos proporcione una cantidad suficiente de aminocidos
esenciales, conducir a padecer alguna enfermedad o trastorno.
Pero existen situaciones donde a pesar de tener una dieta adecuada, la deficiencia
aminocidos ocurre de todas formas. Esa falta puede provocarse por:

mala absorcin de nutrientes

infecciones

traumas

estrs

consumo de drogas

edad

desequilibrio de otros nutrientes

Para evitar confusiones, es importante aclarar que la solucin no es la ingesta excesiva de


protenas, ya que no sera saludable, y se producira una sobrecarga en los riones y en el
hgado.
Siempre se debe ingerir una cantidad adecuada de protenas. As, el hgado metabolizar
correctamente el amonaco, generado por el mismo metabolismo proteico, y de esta manera
no ser perjudicial para nuestra salud.
Para que el amonaco no se acumule, el hgado lo convierte en urea, compuesto de menor
toxicidad y luego es filtrado por los riones para finalmente ser excretado.

Suplementos de aminocidos
La toma de suplementos de aminocidos puede resultar beneficiosa en
personas vegetarianasestrictas o que padezcan alguna enfermedad, siempre que el mdico o
profesional lo indique.
Los suplementos de aminocidos se presentan en cpsulas, tabletas, lquidos o polvos.
Todos derivan de protenas animales, vegetales o de levaduras. Existen dos formas
de suplementosllamados D y L. Se considera que los productos que contienen la forma L son
ms compatibles con la bioqumica del organismo humano.
El trmino estado libre, indica que el aminocido est en su forma ms pura, no requieren
digestin y el organismo los absorbe rpidamente. Son estables a temperatura ambiente y se
descomponen cuando son sometidos a altas temperaturas (180-350 C).

Consejos para su consumo

Si se ingieren aminocidos individuales con fines curativos, se aconseja tomarlos con


el estmago vaco, para evitar problemas en su absorcin

Se mejora la absorcin si se toman por la maana o entre las comidas junto a las
vitaminas B6 y C

Si se toma un complejo de aminocidos, deben tomarse media hora antes o despus


de las comidas

Es importante saber que los investigadores advierten que no se deben tomar


aminocidos individuales por largos perodos de tiempo, ya que pueden provocar
alteraciones neurolgicas.

En la moderacin y en el conocimiento esta la clave de mantener un correcto estado de salud.


Aminocidos desde la A hasta la L
Aminocidos desde la M hasta la V

Los aminocidos son las unidades qumicas o "bloques de construccin" del


cuerpo que forman las protenas. Las sustancias proteicas construidas gracias a
estos 20 aminocidos forman los msculos, tendones, rganos, glndulas, las
uas y el pelo.

Existen dos tipos principales de aminocidos que estn agrupados segn su


procedencia y caractersticas. Estos grupos son aminocidos esenciales y
aminocidos no esenciales.

Las protenas estn compuestas de aminocidos

Los aminocidos que se obtienen de los alimentos se llaman "Aminocidos


esenciales".

Los aminocidos que puede fabricar nuestro organismo a partir de otras


fuentes, se llaman "Aminocidos no esenciales".

El crecimiento, la reparacin y el mantenimiento de todas las clulas dependen


de ellos. Despus del agua, las protenas constituyen la mayor parte del peso
de nuestro cuerpo.

A continuacin puedes ver una lista detallada con las caractersticas y


propiedades de cada aminocido.

Aminocidos esenciales
Se llaman aminocidos esenciales aquellos que no pueden ser sintetizados en
el organismo y para obtenerlos es necesario tomar alimentos ricos en protenas
que los contengan. Nuestro organismo, descompone las protenas para obtener
los aminocidos esenciales y formar as nuevas protenas.

Histidina
Este aminocido se encuentra abundantemente en la hemoglobina y se utiliza
en el tratamiento de la artritis reumatoide, alergias, lceras y anemia. Es
esencial para el crecimiento y la reparacin de los tejidos. La Histidina, tambin
es importante para el mantenimiento de las vainas de mielina que protegen las
clulas nerviosas, es necesario para la produccin tanto de glbulos rojos y
blancos en la sangre, protege al organismo de los daos por radiacin, reduce
la presin arterial, ayuda en la eliminacin de metales pesados del cuerpo y
ayuda a mejorar la lbido.

Isoleucina
La Isoleucina es necesaria para la formacin de hemoglobina, estabiliza y
regula el azcar en la sangre y los niveles de energa. Este aminocido es
valioso para los deportistas porque ayuda a la curacin y la reparacin del
tejido muscular, piel y huesos. La cantidad de este aminocido se ha visto que
es insuficiente en personas que sufren de ciertos trastornos mentales y fsicos.

Leucina
La leucina interacta con los aminocidos isoleucina y valina para promover la
cicatrizacin del tejido muscular, la piel y los huesos y se recomienda para
quienes se recuperan de la ciruga. Este aminocido reduce los niveles de
azcar en la sangre y ayuda a aumentar la produccin de la hormona del
crecimiento.

Lisina
La lisina es un aminoacido esencial
Funciones de este aminocido son garantizar la absorcin adecuada de calcio y
mantiene un equilibrio adecuado de nitrgeno en los adultos. Adems, la lisina
ayuda a formar colgeno que constituye el cartlago y tejido conectivo. La
Lisina tambin ayuda a la produccin de anticuerpos que tienen la capacidad
para luchar contra el herpes labial y los brotes de herpes y reduce los niveles
elevados de triglicridos en suero.

Metionina
La Metionina es un antioxidante de gran alcance y una buena fuente de azufre,
lo que evita trastornos del cabello, piel y uas, ayuda a la descomposicin de
las grasas, ayudando as a prevenir la acumulacin de grasa en el hgado y las
arterias, que pueden obstruir el flujo sanguneo a el cerebro, el corazn y los
riones, ayuda a desintoxicar los agentes nocivos como el plomo y otros
metales pesados, ayuda a disminuir la debilidad muscular, previene el cabello
quebradizo, protege contra los efectos de las radiaciones, es beneficioso para
las mujeres que toman anticonceptivos orales, ya que promueve la excrecin
de los estrgenos, reduce el nivel de histamina en el cuerpo que puede causar
que el cerebro transmita mensajes equivocados, por lo que es til a las
personas que sufren de esquizofrenia.

Fenilalanina
Aminocidos utilizados por el cerebro para producir la noradrenalina, una
sustancia qumica que transmite seales entre las clulas nerviosas en el
cerebro, promueve el estado de alerta y la vitalidad. La Fenilalanina eleva el
estado de nimo, disminuye el dolor, ayuda a la memoria y el aprendizaje, que
se utiliza para tratar la artritis, depresin, calambres menstruales, las jaquecas,
la obesidad, la enfermedad de Parkinson y la esquizofrenia.

Treonina
La treonina es un aminocido cuyas funciones son ayudar a mantener la
cantidad adecuada de protenas en el cuerpo, es importante para la formacin
de colgeno, elastina y esmalte de los dientes y ayuda a la funcin lipotrpica

del hgado cuando se combina con cido asprtico y la metionina, previene la


acumulacin de grasa en el hgado, su metabolismo y ayuda a su asimilacin.

Triptofano
Este aminocido es un relajante natural, ayuda a aliviar el insomnio induciendo
el sueo normal, reduce la ansiedad y la depresin y estabiliza el estado de
nimo, ayuda en el tratamiento de la migraa, ayuda a que el sistema
inmunolgico funcione correctamente. El Triptofano ayuda en el control de peso
mediante la reduccin de apetito, aumenta la liberacin de hormonas de
crecimiento y ayuda a controlar la hiperactividad en los nios.

Valina
La Valina es necesaria para el metabolismo muscular y la coordinacin, la
reparacin de tejidos, y para el mantenimiento del equilibrio adecuado de
nitrgeno en el cuerpo, que se utiliza como fuente de energa por el tejido
muscular. Este aminocido es til en el tratamiento de enfermedades del
hgado y la vescula biliar, promueve el vigor mental y las emociones
tranquilas.

Alanina
Desempea un papel importante en la transferencia de nitrgeno de los tejidos
perifricos hacia el hgado, ayuda en el metabolismo de la glucosa, un
carbohidrato simple que el cuerpo utiliza como energa, protege contra la
acumulacin de sustancias txicas que se liberan en las clulas musculares
cuando la protena muscular descompone rpidamente para satisfacer las
necesidades de energa, como lo que sucede con el ejercicio aerbico, fortalece
el sistema inmunolgico mediante la produccin de anticuerpos.

Aminocidos no esenciales
Los aminocidos no esenciales son aquellos que pueden ser sintetizados en el
organismo a partir de otras sustancias.

Arginina

Este aminocido est considerado como "El Viagra Natural" por el aumento del
flujo sanguneo hacia el miembro viril, retrasa el crecimiento de los tumores y
el cncer mediante el refuerzo del sistema inmunolgico, aumenta el tamao y
la actividad de la glndula del timo, que fabrica las clulas T, componentes
cruciales del sistema inmunolgico. La Arginina, ayuda en la desintoxicacin
del hgado neutralizando el amoniaco, reduce los efectos de toxicidad crnica
de alcohol, que se utiliza en el tratamiento de la esterilidad en los hombres,
aumentando el conteo de espermatozoides; ayudas en la prdida de peso, ya
que facilita un aumento de masa muscular y una reduccin de grasa corporal,
ayuda a la liberacin de hormonas de crecimiento, que es crucial para el
"crecimiento ptimo" msculo y la reparacin de tejidos, es un componente
importante del colgeno que es bueno para la artritis y trastornos del tejido
conectivo y ayuda a estimular el pncreas para que libere insulina.

cido Asprtico
El cido Asprtico aumenta la resistencia y es bueno para la fatiga crnica y la
depresin, rejuvenece la actividad celular, la formacin de clulas y el
metabolismo, que le da una apariencia ms joven, protege el hgado, ayudando
a la expulsin de amoniaco y se combina con otros aminocidos para formar
molculas que absorben las toxinas y sacarlas de la circulacin sangunea. Este
aminocido tambin ayuda a facilitar la circulacin de ciertos minerales a
travs de la mucosa intestinal, en la sangre y las clulas y ayuda a la funcin
del ARN y ADN, que son portadores de informacin gentica.

Cistena
La Cistena funciona como un antioxidante de gran alcance en la
desintoxicacin de toxinas dainas. Protege el cuerpo contra el dao por
radiacin, protege el hgado y el cerebro de daos causados por el alcohol, las
drogas y compuestos txicos que se encuentran en el humo del cigarrillo, se ha
utilizado para tratar la artritis reumatoide y el endurecimiento de las arterias.
Otras funciones de este aminocido es promover la recuperacin de
quemaduras graves y la ciruga, promover la quema de grasa y la formacin de
msculos y retrasar el proceso de envejecimiento. La piel y el cabello se
componen entre el 10% y el 14% de este aminocido.

cido Glutmico
El cido Glutmico acta como un neurotransmisor excitatorio del sistema
nervioso central, el cerebro y la mdula espinal. Es un aminocido importante

en el metabolismo de azcares y grasas, ayuda en el transporte de potasio en


el lquido cefalorraqudeo, acta como combustible para el cerebro, ayuda a
corregir los trastornos de personalidad, y es utilizado en el tratamiento de la
epilepsia, retraso mental, distrofia muscular y lceras.

Glutamina
Es el aminocido ms abundante en los msculos. La Glutamina ayuda a
construir y mantener el tejido muscular, ayuda a prevenir el desgaste muscular
que puede acompaar a reposo prolongado en cama o enfermedades como el
cncer y el SIDA. Este aminocido es un "combustible de cerebros" que
aumenta la funcin cerebral y la actividad mental, ayuda a mantener el
equilibrio del cido alcalino en el cuerpo, promueve un sistema digestivo
saludable, reduce el tiempo de curacin de las lceras y alivia la fatiga, la
depresin y la impotencia, disminuye los antojos de azcar y el deseo por el
alcohol y ha sido usado recientemente en el tratamiento de la esquizofrenia y
la demencia.

Glicina
La Glicina retarda la degeneracin muscular, mejora el almacenamiento de
glucgeno, liberando as a la glucosa para las necesidades de energa,
promueve una prstata sana, el sistema nervioso central y el sistema
inmunolgico. Es un aminocido til para reparar tejidos daados, ayudando a
su curacin.

Ornitina
Este aminocido ayuda a pedir la liberacin de hormonas de crecimiento, lo
que ayuda al metabolismo de la grasa corporal (este efecto es mayor si se
combina con la arginina y carnitina), es necesario para un sistema
inmunolgico saludable, desintoxica el amoniaco, ayuda en la regeneracin del
hgado y estimula la secrecin de insulina. La Ornitina tambin ayuda a que la
insulina funcione como una hormona anablica ayudando a construir el
msculo.

Prolina
Funciones de este aminocido son mejorar la textura de la piel, ayudando a la
produccin de colgeno y reducir la prdida de colgeno a travs del proceso

de envejecimiento. Adems, la Prolina ayuda en la cicatrizacin del cartlago y


el fortalecimiento de las articulaciones, los tendones y los msculos del
corazn. La Prolina trabaja con la vitamina C para ayudar a mantener sanos los
tejidos conectivos.

Serina
Este aminocido es necesario para el correcto metabolismo de las grasas y
cidos grasos, el crecimiento del msculo, y el mantenimiento de un sistema
inmunolgico saludable. La Serina es un aminocido que forma parte de las
vainas de mielina protectora que cubre las fibras nerviosas, es importante para
el funcionamiento del ARN y ADN y la formacin de clulas y ayuda a la
produccin de inmunoglobulinas y anticuerpos.

Taurina
La Taurina fortalece el msculo cardaco, mejora la visin, y ayuda a prevenir la
degeneracin macular, es el componente clave de la bilis, la cual es necesaria
para la digestin de las grasas, til para las personas con aterosclerosis,
edema, trastornos del corazn, hipertensin o hipoglucemia. Es un aminocido
vital para la utilizacin adecuada de sodio, potasio, calcio y magnesio, ayuda a
prevenir el desarrollo de arritmias cardiacas potencialmente peligrosas. La
taurina se ha utilizado para tratar la ansiedad, epilepsia, hiperactividad, mal
funcionamiento cerebral y convulsiones.

Tirosina
Es un aminocido importante para el metabolismo general. La Tirosina es un
precursor de la adrenalina y la dopamina, que regulan el estado de nimo.
Estimula el metabolismo y el sistema nervioso, acta como un elevador del
humor, suprime el apetito y ayuda a reducir la grasa corporal. La Tirosina
ayuda en la produccin de melanina (el pigmento responsable del color del
pelo y la piel) y en las funciones de las glndulas suprarrenales, tiroides y la
pituitaria, se ha utilizado para ayudar a la fatiga crnica, la narcolepsia,
ansiedad, depresin, reduccin de la lbido, alergias y dolores de cabeza.