Universidad de Carabobo (sede Aragua)

Facultad de Ciencias de la Salud

Departamento de Fisiologa y Bioqumica
Asignatura Bioqumica 5101H
Protenas
Preparador: Flix Lamas
1.

Una miKstra del aminocido tirosina es apenas soluble en agua. Un polipptido que contiene slo residuos de
Tyr, poli(Tyr), sera ms o menos soluble, suponiendo que el nmero total de grupos de Tyr permanece
constante?
2. Ubuje el pptido ATLDAK. A) Calcule su pl aproximado. B) Cul es la carga neta a pH?
3. La protena de insulina est formada por dos polipptidos denominados cadena A y B. Se aisl y se secuenci
tnsuKna e (iferentes wgxvsmos. Las insulinas del hcxnbre y el pato tienen la misma secuencia de aminocidos
con la excepcin de seis residuos, como se muestra a asntinuacin. El pl de la insulina hianana es mayor o
menor que el de la insulina de pato?
Residuo
amnoackKco
Humana
Pato

A8

A9

fe

Ser
Asp

Thr
Gki

Bl

AlO
Phe
Ala

Pro

B27

B2
Val
Ala

Thr
Ser

4. Cul de estos pptidos tiene mayor absorbancia a 280 nm?

A

Gin

Leu

Ghi

Phe

Ser

Val

Trp

Asp

Thr

Phe

Leu

Asp

Gly

Tyr

|Gly

Tyr

Trp

Ala

5. es residuos IwdrfcNbos generalmente aparecen en la primera y en la cuarta posicin en las repeticiones de siete
residucK de k pcrfpptdos que forman esferales enrollados. A) Por qu los readuos cargados o polares
comnmente aparecen en las cinco posiciones remientes? B) Por qu ia secuencia lle-GIn-Glu-Val-Glu-ArgAsp- es ms prot)^}ie que la seojenda Trp-Gln-Glu-Tyr-Glu-Arg-Asp para aparecer en una espiral enrollada?
6.

Las protenas globulares se construyen a partir de varias capas de estructura secundara, con un ndeo hidrfobo
y una superficie hidrfila Esto es vikio para una protena fibrosa tal como la queratina alfa?

7. D e s a ^ la estnjctiva primara, seamdaria, lerdaria y cuaternaria dei colgeno

8. Es ms probable que est Trp o GIn en una superfide proteica? B) Es nrenos probable que est Ser o Val en el
interior proteico? C) Es menos probable encontrar a Leu o He en el medio de una hlice alfa? D) Es ms
{"obable que est Cys o Ser en una hoja B?
9. Oado tinpo suficiente, Pueden todas las protenas desnaturalizadas renaturalizarse espcHitneamente?

10. Cul de los siguientes polipptidos es nf>s probable que forme una hlice alfa? Cul es menos probable que
forme una hoja B?
A

11. En los seres htananos la urgenda por respirar proviene de la alta concentradn de CO2 en la sangre; no hay
sensores fiside^cos cfirectos de la p02 de la sar^re. Los buceadores a menudo hiperventilan (respiran rpdido y
profwKfomente por varios minutos) justo antes de sumer^rse creyencte que eso incrementar la concentracin
de O2 en la sar^re. A) Se fKoduce eso? B) A|riique sus conodmientos del fundcmamiento de ta hemc^iobina para
evaluar si esta prctica es til
12. los hcHiK)d^otos de hemoi^obina S que son severwnente anmicos con f r e o ^ n d a tienen raveies elevados de
BPG en sus eritrodtc. ste es un efecto beneficioso?
13. El cocodrilo, que puede ii^TOmecer bs^o el agua an resfMrar por ms de una hora, sumerge su presa para
asasia y hjego ctxne trvicMIo. Como adaptaci<i que ayuda al cocodrilo en esto, puede utilizar virtuainnente el
100% del O2 de su sxwe

i r a e n t i ^ que ios seres hunanos, por ejemplo, podemos extraer slo -65% del O2 en su

sm^gK. La Hb dt c o a x k t e no se ime al BPG. Sin enniargo, la desoxiHb dei cocodrilo preferentemente se une a
HCO3'. Como ayuda esto al cocodrilo en la tAAencxm de su comida?
14. Ccmodando la e d r u d i r a !ctBMlia, t ^ d a r i a y aisrtemaria de las f^otenas se pt^de prededr la estructura
primaria?
15. Cul es d peso nx^eoiar aproximack) de ima protema ite 703 residuos aminocidos en una nica cadena
poiipptdica?
16. Determme la carga neta de la forma pre(k)mnante de Asp a A) pH 1B) pH 3, C) pH 6,0) pH 11
17. Calcule el pl de: A) Ata B) His C) Glu
18. Un Pptido tiene ta sigientesecuenda:
Giidsnato

tsiUka

i Tritrtfano

Serina

Glidna

Leudna

Argimra

Prolina

Glidna

a. - C u ^ es la car^a neta de ta mc^cuia a pH 3, 8 y 11? (utilice los valores de pKa para las caleas laterales y
gn^xK m n o - y cartxndio-terminales dados en la taUa 3-1.)
b. - Estine d pl de este pptido
19. S e f i ^ c i ^ e s de estas protenas sern glotdares y cules sern fibrosas, consideranito su Iocazatn o su
f u n d m biolgica (anotadas entre parntesis):
1. C o l i n o (tejido conjuntivo)
2. Albnvina (reserva)
3. Queratina (pelo)
4. Fibrona (seda)
5. Rifoonudeasa (enzima)
6. Inmunoglobulina (defensa)
7. Hemoglobina (transporte de oxgeno)
8. Tropomiosina (fibra muscular)
9. Samat<^opina (hormona)

20. La ribonucleasa y la lisozima son dos enzimas de secuencia conocida: tienen respectivamente 124 y 129
aminocidos por molcula de protena. Si la masa molecular media de un aminocido libre es de 125 daltons,
calcular la masa molecular aproximada de ambos enzimas.
21. La hormona peptdica estimuladora de melanocitos, a-melanotropina, tiene la siguiente secuencia:
S'-r

ryt

f=.. -

f'.'c-I

Ciii.

F"Si-

: t;

Tr

CJ : \

^-" > >

a) Escribir la secuencia utilizando las abreviaturas de una letra

b) Calcular el peso molecular de la a-melanotropina utilizando los datos de la tabla 5.1. Por qu este resultado
no es exactamente correcto a pH neutro?

Niveles estructurales de las protenas

Estructura

Definicin

Fuerzas estabiliza-doras

Formas
predominantes

Determinada por

Perdida por

Primaria

Secuencia de aac.
(Descripcin de todos los
enlaces covalentes
presentes)

Enlace peptfdlco

Muy grande
20".
n numero de
aac presentes

i ^ secuencia de
nucletidos en el
gen (ADN)

Cambios en la
mencionada
secuencia
(mutaciones)

Secundaria

Patrones de piegamientos
regulares habituales
(conformacin local de
partes del poli pptido)

Enlace de Hidrogeno entre el

N dei enlace peptfdlco y el 0
de otro enlace peptfdlco

Alfa-hlice.
Conformacin Beta
*Glro en beta

Estructura primaria

Cambios en ia
estructura primaria.
Cambios en el pH.

Terciaria

Piegamiento tridimensional

Interacciones entre las

cadenas R de los aac:
interacciones HIdrofbicas
(mas importantes), Puentes
de H, enlaces inicos. Puentes
disulfuro. Interacciones de
van der Waaiis

Fibrosas

Estructura primaria

Cambios en el pH
Temperatura,
solventes orgnicos
detergentes
Concentracin salina
Desnaturalizacin

Cuaternaria

Disposicin espacial de las

subunidades de una
protefna con varias cadenas
pollpeptdicas

Interacciones entre las

cadenas R de los aac de las
distintas cadenas
polipeptfdicas: sontas
mismas que en ia terciaria

globulares

Estructura primaria

xfama i l
fREPAiUDOR DE BIOQUMICA
01:20.336.471

Comparacin de distintas estructuras secundarias

Estructura
secundaria

Descripcin

Aac frecuentes

limitaciones

Establlliada por
puentes de H

. a hlice

Esqueleto pollpaptidico anrrollado compactamente

alrededor de un eje Imaginarlo longitudinal de molcula
y los grupos R de los residuos de aac sobresalen del
esqueleto helicoidal.
dextrgira, con 3,6 residuos por vuelta de hlice

La mas frecuente de
las estructuras
secundarlas, porque
haca un uso ptimo
de los puentes de H
Internos.

1. Aac cargados adyacentes.

2. Asn, Ser, Thr, Cys cuando estn cercanas
entre s.
3. Aac con la misma carga despus de 3 o 4
aac.
4 La Pro y gly.
5. Aac cargados con la misma carga en los
extremos que ios grupos terminales en ese
extremo.

Entre el H unido al
N de un enlace
peptdico y el 0
carbonlllco del
cuarto aac que se
encuentra del lado
amino terminal con
respecto al mismo.

Conformacin

La cadena pollpeptidica se encuentra extendida an

forma da ilgiag'. Los grupos R da aae adyacentes sobre
salen dla estruaura en direcciones opuestas. Las
cadenas en ligtag pueden disponerse de manera
adyacente y formar una hoja p. Pueden estar dantro da
la misma cadena pollpeptidlea (Intracatenarla) o entre
cadenas diferentes (Intereatenarta).
Puedan ser paralelas o antiparalelas

SI las cadenas estn compactas los grupos R

deben ser pequeflos. EJ fibrolna de la seda

Entra enlaces
peptdicos de
cadenas adyacentes

Hlice de
colgeno

giro en p

Pueden ser
intracatanarlos o
Intercatenarlos.

El colgeno esta constituido por fibras de tropocolageno

el cual consta de tres hebras helicoidales levgiras que
forman una fibra dextrgira. La hebra basa levgira
tiene la estructura secundarla exclusiva del colgeno en
donde la pequea cadena lateral de la glicina se dispone
hacia el Interior, permitiendo una asociacin compacta
de las tres cadenas pollpeptdicas .Los residuos de pro e
hidroxipro se disponen hacia el exterior de la triple
hlice, interaccionando con el disolvente.

En su secuencia as
caracterstica la
repeticin de Gly-XY, donde X suele ser
prollna e Y suele ser
prollna o
hidroxiprollna.

Son giros de 180 grados an la que participan 4 aac

suelen encontrarse en la superficie de la protefna, son
elelmentos de conexin

Qly, pro

En la cadena cada tercer aac debe ser gly

Entre el 0 carbonllo
y H del amino de
cadenas diferentes
(tntercatenarlo).

fPRBPARAOOROE BIOQUMICA C
01:20.336.471

Un puente de H
entre el primero y 4
aac