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SUPERXIDO DISMUTASA Cu-Zn

Existen cuatro tipos de superxido dismutasas (SOD)1
i.

ii.
iii.
iv.

CuZnSOD, que se encuentra en el espacio intermembrana de

la mitocondria de las clulas eucariticas y el citosol. La
eritrocupreina en bovinos es tambin de este tipo de SOD.
MnSOD, presente en la matriz de la mitocondria
MnSOD, presente en la matriz de bacterias, como la E. coli
FeSOD, presente en el espacio periplasmtico de la E. coliLa
superxido dismutasa

FIG. 1. Estructura secundaria beta lmina de la superxido

Dismutasa Cu-Zn.
Como ya mencionamos nos centraremos en la superxido dismutasa de
Cu-Zn, sta enzima es un homodmero de peso molecular 32,5 kDa y
ejerce una funcin imprescindible para la vida de las clulas ya que
regulan la concentracin de los radicales superxido segn la siguiente
reaccin:1
O2- + O2- + 2H+ = H2O2 + O2
La reaccin involucra la reduccin de un cobre (II) por un radical
superxido para formar O2, mientras que el segundo radical vuelve a
oxidar el cobre (I) a cobre (II) para dar perxido de hidrgeno (H2O2). El
perxido formado es posteriormente descompuesto por la talasa.
Entonces su funcin es el de catalizar la dismutacin de superxido en
oxgeno y perxido de hidrgeno. Debido a esto es una importante
defensa antioxidante en la mayora de las clulas expuestas al oxgeno. 1

El centro activo de la superxido dismutasa de Cu- Zn se presenta en

la siguiente fig. 1

FIG. 2. Centro activo de la Superxido dismutasa de Cu-Zn.

En el caso el cobre (II), (con estado de oxidacin 2+) la coordinacin

es por los imidazoles de las histidinas 44, 46, 61 y 118. Adicionalmente,
ste in metlico se encuentra coordinado a una molcula de agua
conformando una estructura de pirmide de base cuadrada. Por otro
lado, el zinc (II), (con estado de oxidacin 2+) se encuentra coordinado
tetradricamente por los imidazoles de las histidinas 61, 69 y 78, as
como por el grupo caboxilato de la asparagina-81. Obsrvese que la
histidina-61 participa en la coordinacin de ambos iones metlicos y ello
es debido a que el grupo imidazol se encuentra desprotonado, formando
un puente del tipo: Cu(II)-N*N-Zn(II). La His-61 desportonada puede
cumplir la funcin de suministrar protones ya queal ocurrir la reduccin
a cu(I) se rompe dicho enlace, protonndose nuevamente la His-61.
Aparentemente, la funcin del cinc(II) es slo estabilizar la estructura de
la protena.2
Los aminocido ligados al centro metlico Cu de la superxido dismutasa
de Cu-Zn como observamos en la Fig. 1, son cuatro Histidinas (His 44,
His 46, HiS 61 e His 118) y una molcula de agua (H 20). Tanto las
histidinas como la molcula de agua son ligando aminocidos
polares (polar ionizable). 2

FIG. 3. Estructura del ligando His que representa a las His 44, 46 y 118,
en donde en 1 se muestra el punto por el cual se coordina la His al Cu.

FIG. 4. Estructura de la His 61 que es el puente entre los dos metales

Cu y Zn, mostrando los dos puntos (1 y 2) por los cuales coordina a
ambos metales.

La esfera de coordinacin del zinc es un tetraedro bastante regular

mientras que, como se ve en la FIG. 2. El cobre es irregular, lo que
seguramente aumenta la reactividad de ste sitio. Como ya se mencion
anteriormente hay numerosas evidencias que sugirieron que el cobre es
realmente el sitio activo donde ocurre la dismutacin. Por lo tanto el
zinc desempea un papel estructural, ayudando a generar condiciones
geomtricas ptimas que faciliten la reaccin. La misma puede ser
descriptiva, formalmente, as:3

En humanos el metal activo es cobre, como Cu 2+ o Cu+, coordinado como

tetraedro por residuos de histidina. Adicionalmente, este ion metlico se
encuentra coordinado a una molcula de agua conformando una
estructura de pirmide de base cuadrada, con nmero de
coordinacin 5.3

FIG. 5. Centro activo de la superxido dismutasa mostrando los puntos

de coordinacin al centro metlico Cu. Observamos que tiene cinco
puntos de coordinacin.

BIBLIOGRAFA
1. Valentine, J. S.; Mota de Freitas, D. (1985) J. Chem. Educ. 62, 990.
2. Hart, P. J.; Balbirnie, M. M.; Ogihara, N. L.; Nersissian, A. M.; Weiss, M. S.; Valentine,
J. S.; Eisenberg, D. (1999) Biochemistry 38, 2167.
3. Eichhorn, G. L. (1973) "Inorganic Biochemistry" Ed. Elsevier Sci.
Pub. New York