UNIVERSIDAD MAYOR

ASIGNATURA DE BIOQUMICA Y, QUMICA BIOLGICA II

AGRONOMA- INGENIERA FORESTAL-OBSTETRICIA-MEDICINA VETERINARIA-BIOTECNOLOGA
COORDINACIN QUMICA Y BIOQUMICA
PROFESOR ROBERTO BRAVO

PREGUNTITAS INOCENTES PARA ORIENTAR EL ESTUDIO

ANTES DE ESTUDIAR INTENTE CONTESTAR ESTAS INTERROGANTES
SI NO PUEDE PREOCPESE

Metabolismo, enzimologa, gluclisis y destinos del piruvato

PRIMERA PARTE: Verdaderos o Falso
1.- Todas las actividades enzimticas de las clulas vivas estn catalizadas por protenas.
2.- La funcin de las enzimas es la de acelerar la velocidad a la que se producen las reacciones.
3.- Las enzimas catalizan las reacciones de forma muy efectiva, pero hacen que aumente la produccin de
productos colaterales.

4.- Todas las enzimas requieren para su actividad un compuesto no proteico llamado cofactor.
5.- Las enzimas se clasifican en 6 grupos en funcin del substrato que catalizan.
6.- Las transferasas (EC-2), son enzimas que catalizan reacciones de transferencia de tomos de hidrgeno o
grupos funcionales desde un substrato a otro.

7.- Las enzimas que catalizan la formacin de enlaces en los que se desprende una molcula de agua son
hidrolasas (EC-3).
8.- Las ligasas (EC-4), son enzimas que catalizan reacciones de formacin o ruptura de dobles enlaces mediante
la eliminacin o adicin, respectivamente, de grupos funcionales, y en general, cualquier reaccin en la que
haya un reordenamiento electrnico.
9.- Una enzima puede experimentar un cambio de conformacin cuando se fija el sustrato.
10.- En el proceso de catlisis se forma un enlace covalente permanente entre la enzima y el sustrato.
11.- Una misma molcula de coenzima puede ser utilizada por dos enzimas diferentes.
12.- Todas las vitaminas son precursores de coenzimas.
13.- La velocidad inicial de una reaccin enzimtica no depende de la concentracin de sustrato.
14.- El estado estacionario de una reaccin enzimtica no depende de la concentracin de sustrato.
15.- El pH influye en la cintica de una enzima determinando la carga elctrica de los grupos ionizables de la
misma.
16.- Todas las enzimas tienen un pH ptimo con valores prximos al pH neutro (pH=7,0).
17.- Siempre que aumenta la temperatura aumenta la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
18.- La actividad de una enzima es directamente proporcional a su concentracin.
19.- La reaccin catalizada por una enzima se produce en dos fases: en una primera fase se forma el complejo
enzima-sustrato y en una segunda fase que se produce la reaccin y se libera el producto.
20.- Para bajas concentraciones de sustrato, la velocidad de reaccin es directamente proporcional a la
concentracin de sustrato.
21.- Para concentraciones subsaturantes de sustrato, la velocidad de reaccin es directamente proporcional a la
concentracin de sustrato.
22.- La ecuacin de Michaelis y Menten relaciona la velocidad mxima (Vmax) de una reaccin enzimtica en
funcin de la concentracin de sustrato ([S]).
23.- La constante de Michaelis de una reaccin enzimtica depende de la concentracin de sustrato.
24.- Para una concentracin de sustrato igual a KM, la velocidad inicial es igual a la mitad de la velocidad mxima.

25.- Cuanto mayor sea el valor de la KM de una enzima, mayor ser su afinidad por el sustrato.
26.- La transformacin lineal de Lineweaver-Burk consiste en representar V 0 en funcin de [S] de forma lineal en
lugar de curva como en la grfica de Michaelis-Menten.
27.- En la representacin lineal de Lineweaver-Burk el punto de corte de la recta con el eje Y muestra el valor de la
inversa de la velocidad mxima.
28.- En la representacin lineal de Lineweaver-Burk el punto de corte de la recta con el eje X muestra el valor de la
inversa de la constante de Michaelis.
29.- La inhibicin enzimtica consiste en que mientras el inhibidor est unido a la enzima, sta no tiene actividad
cataltica.
30.- Cuando el inhibidor se separa de la enzima, sta recupera su actividad.
31.- Los inhibidores reversibles se unen de forma transitoria al centro activo de la enzima.
32.- En la inhibicin competitiva el inhibidor y el sustrato se une al mismo tiempo al centro activo de la enzima.
33.- En presencia de un inhibidor competitivo se observa una KM aparente mayor que la KM de la enzima.
34.- En presencia de un inhibidor no competitivo (mixto) se observa una KM aparente menor que la KM de la
enzima.
35.- En presencia de un inhibidor acompetitivo (incompetitivo) disminuyen tanto la Vmax como la KM.
36.- Para que ocurra gliclisis se requiere de oxgeno.
37.- Para la conversin de hexosas en triosas-fosfato, en la primera fase de la gliclisis, es fundamental la
fosforilacin de los monosacridos como glucosa, manosa o fructosa.
38.- Las reacciones catalizadas por la hexoquinasa y por la hexosafosfato isomerasa son irreversibles .
39.- En la primera fase de la gliclisis se consume ATP, mientras que en la segunda se genera ATP junto con
NADH.
40.- En la segunda fase de la gliclisis por cada mol de gliceraldehido-3-fosfato se obtiene dos moles de piruvato,
dos de ATP y dos de NADH.
41.- Los puntos de regulacin de la gliclisis se encuentran donde actan enzimas que catalizan reacciones
irreversibles como hexoquinasa, fosfofructoquinasa-1 y piruvato quinasa.
42.- En las rutas anaerobias el piruvato se convierte en etanol y acetilCoA.
43.- La enzima bifuncional que cataliza la sntesis e hidrlisis de la fructosa- 2,6-bifosfato que es un modulador
alostrico para la regulacin de la glucosa sangunea.
44.- La generacin excesiva de cido lctico en va anaerobia requiere tener como sustrato a glucosa y la accin
enzimtica de lactato deshidrogenasa.
45.- El balance energtico de la gluclisis es un mol de ATP.
46.- El balance energtico de la degradacin de la glucosa a etanol es 2 ATP.
47.- La formacin de Acetil-CoA a partir de piruvato requiere del complejo piruvato carboxilasa.
48.- El glucgeno del msculo aporta glucosa tanto para proporcionar energa al propio msculo como para
liberarla al torrente circulatorio.
49.- La reaccin catalizada por la piruvato deshidrogenasa es reversible.
50.- En los eritrocitos la gluclisis anaerobia es la nica ruta productora de energa.
51.- En el complejo de la piruvato deshidrogenasa, el NAD+ es el primer aceptor de electrones.
52.- En el complejo de la piruvato deshidrogenasa la Coenzima-A se une al piruvato antes de sufrir la
descarboxilacin oxidativa.
53.- En la fermentacin lctica y alcohlica el piruvato se reduce directamente.
54.- En la transformacin de piruvato en lactato se consume NAD+ y se produce NADH.
55.- En el complejo de la piruvato deshidrogenasa, el pirofosfato de tiamina (TPP) acta como un brazo mvil.
56.- En el complejo de la piruvato deshidrogenasa, el cido lipoico , al ser una molcula relativamente larga, acta
como brazo mvil para llevar los metabolitos de un enzima a otro.
57.- La fermentacin lctica conlleva un mayor rendimiento energtico que la fermentacin alcohlica.
58.- El destino metablico del piruvato en una misma clula es siempre el mismo.
59.- La reaccin catalizada por la enzima lactato deshidrogenasa puede utilizarse en el hgado para obtener
glucosa.

60.- No existen grandes diferencias en el rendimiento energtico del catabolismo aerobio y anaerobio de la
glucosa.

61.- Los humanos poseemos la enzima alcohol deshidrogenasa, por tanto, en situaciones de dficit de oxgeno, el
msculo esqueltico puede realizar la fermentacin alcohlica.

SEGUNDA PARTE: Preguntas de desarrollo

1.2.3.4.5.-

Seala las principales diferencias entre catabolismo y anabolismo.

Qu es el ATP? Cmo se forma el ATP en las clulas?
Cul es la funcin del ATP y por qu es tan importante para cualquier clula?
Existen otros nucletidos que puedan cumplir la funcin de intermediarios energticos en la clula?
Cules son los principales mecanismos de la regulacin metablica?

6.- Qu son las rutas metablicas?

7.- Cules son los principales compuestos que intervienen como transportadores de electrones en el
metabolismo?

8.- Cuntos tipos de clulas se diferencian atendiendo a la fuente de carbono que utilizan?
9.- Cules son los principales intermediarios que participan en el metabolismo y qu papel desempean?
10.- Qu condiciones debe cumplir la regulacin metablica?
11.- Qu se entiende por metabolismo? Qu procesos comprende?
12.- Segn cul sea la fuente de energa que utilicen, cuntos tipos de clulas se pueden diferenciar?
13.- Cul es el sustrato original y el producto final en gluclisis?
14.- Cul es el objetivo de la gluclisis?
15.- En qu consiste la gluclisis y donde ocurre?
16.- Seale en qu tipo de organismos ocurre esta va metablica (glucolisis)
17.- Seale los compuestos iniciales y finales de la primera fase de la gluclisis
18.- Indique que tipo de reacciones ocurren en la primera fase de la gluclisis
19.- Cuntos ATP se producen y gastan durante gluclisis? y Cul es la ganancia neta de energa?
20.- Cuntos NADH se producen durante gluclisis, y en que reaccin ocurre?
21.- Qu significa fosforilacin a nivel de sustrato y en que reaccin ocurre?
22.- Dada la siguiente reaccin:
a)
a)
a)
a)
a)
a)
a)
a)
a)
Qu tipo de reaccin estara sucediendo?
b) Existe una especie que se estara oxidando?
c) Existe una especie que se estara reduciendo?
d) La reaccin es reversible o irreversible?
23.- Esta primera fase se caracteriza por ser una fase de inversin de energa o por ser una fase generadora de
energa?
24.- Seale los compuestos iniciales y finales de la segunda fase de la gluclisis
25.- Indique que tipo de reacciones ocurren en la segunda fase de la gluclisis
26.- Esta segunda fase se caracteriza por ser una fase de inversin de energa o por ser una fase generadora de
energa?

27.- Dada la siguiente reaccin:

a)
b)
c)
d)

Qu tipo de reaccin estara sucediendo?

Existe una especie que se estara oxidando?
Existe una especie que se estara reduciendo?
La reaccin es reversible o irreversible?

28.- Seale las enzimas reguladoras de la gluclisis.

29.- Seale los mecanismos de control de la actividad enzimtica en cada una de las enzimas anteriores
30.- Cul de las enzimas reguladoras es la principal de la va
31.- La hexoquinasa muscular y la glucoquinasa heptica son isoenzimas ya que ambas catalizan la fosforilacin
de la glucosa en el primer paso de la gluclisis. La enzima de msculo tiene una Km de 0,1 mM y la de hgado
una Km de 10 mM. Teniendo en cuenta que la concentracin de glucosa normal en sangre es cercana a 5
mM, cul es la importancia fisiolgica de esta diferencia?
32.- Describa el proceso de formacin de acetil-CoA: sustrato y producto, y donde ocurre.
33.- Qu significa decarboxilacin?