Guia 1 Plan Comun Guia Enzimas Bioquimica Plan Comun 2015

UNIVERSIDAD MAYOR
COORDINACIN QUMICA Y BIOQUMICA

AO 2016- PROFESOR ROBERTO BRAVO M.
MODESTA GUA DE EJERCICIOS VARIOS BIOQUIMICA PARA LOS REGALONES DE PLAN COMUN
METABOLISMO GENERAL y ENZIMAS
I.
1.
INTRODUCCION AL METABOLISMO.
En relacin con las reacciones metablicas es verdadero afirmar que:
I.- Las reacciones catablicas son reacciones de degradacin de molculas.

II.- El principal objetivo de las reacciones anablicas es producir energa.
III. Las reacciones anablicas intercambian energa con las reacciones catablicas.
A
B
C
D
E
F
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
II y III
G
I,II y III
2. En relacin con las reacciones metablicas es verdadero afirmar que:

I.
II.
III.
Las reacciones de oxidacin por lo general son reacciones catablicas..

El principal objetivo de las reacciones anablicas es sintetizar molculas mayores.
Las reacciones anablicas no intercambian energa con las reacciones catablicas.
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III

I. Las reacciones catablicas, son reacciones de sntesis de molculas.
II. El principal objetivo de las reacciones anablicas es producir energa.
III. La gluclisis es un ejemplo de ruta metablica de degradacin.
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III

I.
II.
III.
Las reacciones catablicas, son reacciones de degradacin de molculas.

El principal objetivo de las reacciones anablicas es producir energa.
La gluclisis es un ejemplo de ruta metablica de degradacin.
A
SOLO I
5.
a)
b)
c)
d)
e)
f)
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
La Nicotinamida adenina di nucletido

(NAD+) , es una coenzima que acta como
transportador transitorio o transportador de:
Electrones y grupos acetilo.

Electrones e hidrgenos
Grupos acetilo e hidrgenos
Iones inorgnicos como Cu+2 y Zn+2
Electrones en forma de iones hidruro (:H-)
Ninguna de las alternativas anteriores.
I.- Las reacciones catablicas son reacciones de degradacin de molculas.

II.- El principal objetivo de las reacciones anablicas es producir energa.
III. Las reacciones anablicas intercambian energa con las reacciones catablicas.
A
B
C
D
E
F
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
II y III
Coordinacin Qumica y Bioqumica: Profesor Roberto Bravo M-2012
G
I,II y III
UNIVERSIDAD MAYOR
I.
II.
Las reacciones catablicas son reacciones de sntesis de molculas.

Los productos del anabolismo tienen como funcin almacenar energa y contribuir en el crecimiento
y multiplicacin celular.
El ATP se forma exclusivamente gracias a las reacciones anablicas.
III.
A
SOLO I
1)
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
PREGUNTAS DE ENZIMAS
En una bacteria se presenta la siguiente ruta metablica:
Oxalacetato
Fosfoenolpiruvato
Piruvato
Alanina
inhibicin
Glucosa
Indica cual o cuales de las siguientes aseveraciones pueden ser derivadas del esquema:
I. La alanina en alta concentracin es un inhibidor por retroalimentacin de la enzima que sintetiza
piruvato
II. La inhibicin de dicha enzima favorecera que el fosfoenolpiruvato se transformara en glucosa
III. La alanina sera un inhibidor competitivo.
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
2) La siguiente reaccin debe hacer sido catalizada por un complejo multienzimtico ,al respecto entre
las actividades enzimticas de este complejo se pueden nombrar:
HOOC
COOH
HOOC
S-CoA
+ NAD + CoA-SH
O
a.
b.
c.
d.
e.
f.
+ CO2 + NADH
O
Descarboxilasa
Descarboxilasa y Deshidrogenasa
Descarboxilasa e Ismesasa
Deshidrogenasa e Ismesasa
Descarboxilasa , Deshidrogenasa e Isomerasa
3) Las enzimas que catalizan la lisis de un enlace en presencia de agua son clasificadas como:
a.
b.
c.
d.
e.
f.
Hidrolasas
Liasas
Quinasas
Oxidoreductasas
Transferasas
Ninguna de las alternativas anteriores
4) Una enzima simple est formada por:

a.
b.
c.
d.
e.
f.
Una holoenzima mas una apoenzima

Una apoenzima ms un grupo prosttico.
Un grupo prosttico ms un cofactor o una coenzima.
Una cadena polipeptdica, un cofactor y un grupo prosttico.
Una apoenzima y una apoprotena.
UNIVERSIDAD MAYOR
5) En relacin a los cofactores es verdadero afirmar que:

I.
Son molculas no proteicas, de naturaleza inorgnica que contribuyen positivamente a
la actividad de una enzima
II.
Son molculas no proteicas, de naturaleza orgnica que contribuyen positivamente a la
actividad de una enzima
III.
Cuando los cofactores se encuentran unidos covalentemente a la enzima, se llaman
grupos prostticos
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
6) Indique que grfico representa mejor el resultado de un ensayo de actividad enzimtica versus
concentracin de enzima, a temperatura, pH y concentracin de sustrato constante:
a)
b)
A
c
t
i
v
i
d
a
d
A
c
t
i
v
i
d
a
d
[enzima]
d)
c)
[enzima]
e)
A
c
t
i
v
i
d
a
d
[enzima]
A
c
t
i
v
i
d
a
d
[enzima]
f)
A
c
t
i
v
i
d
a
d
Ninguno de los anteriores
[enzima]
7) Basndose en el siguiente diagrama de funcionamiento de una enzima en presencia de un inhibidor

E + S ES E + P
+
I
EI
Se puede asegurar que:
I.
II.
III.
Se trata de un inhibidor competitivo reversible

La enzima cambia su velocidad mxima mientras est presente el inhibidor
La enzima necesitara mayor concentracin de sustrato para alcanzar su velocidad de catlisis
normal
A
B
C
D
E
F
G
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
II y III
I,II y III
8) Cul de las siguientes afirmaciones sobre la cintica enzimtico de Michaelis- Menten son
correctas:
I.
Una enzima que posea un Km mayor implica que tiene mayor afinidad para el sustrato que una
que tenga su Km menor.
II. Km es la concentracin de sustrato requerida para alcanzar la mitad de la velocidad mxima.
III. Km es la concentracin de sustrato requerida para convertir la mitad de la enzima total en el
complejo enzima-sustrato.
A
B
C
D
E
F
G
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
II y III
I,II y III
UNIVERSIDAD MAYOR
9) Indique cual o cuales de los siguientes factores puede disminuir la actividad enzimtica.
I.
Aumento en la concentracin de enzima a concentracin de sustrato, temperatura y pH

constante.
II. Aumento de la concentracin de sustrato sobre el punto de saturacin
III. Disminucin del pH a partir del pH optimo.
A
B
C
D
E
F
G
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
II y III
I,II y III
10)
Cul de las siguientes es o son propiedades de las enzimas?
I.
II.
III.
Funcionan en solucin acuosa en condiciones limitadas de temperatura y pH.

Su actividad depende de la integridad de su conformacin proteica nativa.
Todas requieren de un grupo prosttico para funcionar a alta velocidad.
A
B
C
D
E
F
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
II y III
11)
Cual o cuales de las siguientes especies puede ser una coenzima de una enzima determinada?
I.
II.
III.
Mg+2
Vitamina B5 o cido pantotnico
FADH2 o Flavin adenina dinucletido.
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
12)
Las enzimas que catalizan
clasificadas como:
a)
b)
c)
d)
e)
f)
G
I,II y III
D
I y II
E
I y III
transferencias de grupo amino
F
II y III
G
I,II y III
de una molcula a otra
son
Fosfatasas
Liasas
Oxidoreductasas
Transferasas
Ligasas
13)
En relacin a los cofactores es verdadero afirmar que:
I.
Son molculas no proteicas, de naturaleza inorgnica que contribuyen positivamente a la

actividad de una enzima.
II. Son molculas no proteicas, de naturaleza orgnica que contribuyen positivamente a la
III. Cuando los cofactores se encuentran unidos covalentemente a la enzima se llaman coenzimas
A
B
C
D
E
F
G
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
II y III
I,II y III
14)
La siguiente reaccin debe hacer sido catalizada por una enzima del tipo:
HOOC
COOH
HOOC
S-CoA
+ NAD + CoA-SH
O
a)
b)
c)
d)
e)
f)
15)
+ CO2 + NADH
O
Transferasa
Hidrolasa
Liasa
Isomerasa
Oxidoreductasa
Indique lo verdadero sobre la inhibicin competitiva y de inhibicin no competitiva.
I.
En la inhibicin no competitiva el inhibidor se une a la enzima y en la inhibicin competitiva el
inhibidor se une al sustrato.
II.
En ambas inhibiciones se forma un complejo E-S-I.
III.
En la inhibicin competitiva se altera el valor de Km de la enzima y en la inhibicin no
competitiva la Km no se altera.
A
B
C
D
E
F
G
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
II y III
I,II y III
UNIVERSIDAD MAYOR
16)
UNIVERSIDAD MAYOR
En relacin con la Km es verdadero afirmar que:
I.
Km corresponde a la concentracin de sustrato a la que la velocidad de reaccin alcanza la
velocidad mxima.
II.
Una enzima con Km alta requiere de una concentracin de sustrato mayor que una enzima de
baja Km, para alcanzar una velocidad de reaccin determinada.
III.
Representa al tiempo necesario para que una molcula de enzima recambie una molcula de
sustrato.
A
B
C
D
E
F
G
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
II y III
I,II y III
17)
Indique lo verdadero sobre la inhibicin no competitiva.
I.
En la inhibicin no competitiva el inhibidor se une en un lugar de la enzima distinto al sitio
activo.
II.
En la inhibicin no competitiva el inhibidor se une covalentemente a la enzima
III.
En la inhibicin no competitiva se altera el valor de Km de la enzima y la velocidad mxima de
la enzima
A
SOLO I
B
SOLO II
18)
Cual o cuales
verdaderas. ?
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
de las siguientes afirmaciones sobre el complejo enzima -sustrato son
I.
II.
III.
Se forma por unin no covalente del sustrato,

El sustrato se une al sitio activo de la enzima
Es un estado de mxima energa.
A
B
C
D
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
19)
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
En relacin con la Km es verdadero afirmar que:
I.
Km corresponde a la concentracin de sustrato a la que la velocidad de reaccin alcanza a la

mitad de la velocidad mxima.
II.
III.
sustrato.
A
B
C
D
E
F
G
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
II y III
I,II y III
20)
I.

activo.
II.
III.
la enzima
A
B
C
D
E
F
G
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
II y III
I,II y III
21)
a)
b)
c)
d)
e)
f)
Una holoenzima o enzima conjugada esta formada por:

22)
Las enzimas que catalizan transferencias de grupos fosfato de una molcula a otra son
clasificadas como:
A.
B.
C.
D.
E.
F.
Hidrolasas
Liasas
Quinasas
Oxidoreductasas
Transferasas
UNIVERSIDAD MAYOR
23)
Cual o cuales
verdaderas. ?
UNIVERSIDAD MAYOR
I.
II.
III.
Se forma por unin covalente del sustrato,

El sustrato se une en cualquier lugar de la protena.
A
B
C
D
E
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
24)
F
II y III
G
I,II y III
Las caractersticas de los Inhibidores Irreversibles ( Inactivadores) son:
I.- Son aquellos que se unen a un sitio de la enzima esencial para su actividad.
II.- Se unen por medio de enlaces covalentes a la enzima.
III.- La accin de estos inhibidores puede ser minimizada con altas concentraciones de sustrato.
A
B
C
D
E
F
G
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
II y III
I,II y III
25)
El poder cataltico de las enzimas proviene de:
a) La energa libre al unirse los tomos de magnesio al ATP.

b) La energa libre producida al romperse los enlaces covalentes que mantienen unidas a las enzimas
con sus sustratos.
c) La energa libre producida en la ruptura de los enlaces del ATP.
d) La energa emitida al formarse las fuerzas de interaccin dbiles que se producen entre la enzima y
su sustrato.
e) La energa libre producida al unirse los activadores alostericos a las enzimas.
f) Ninguna de las alternativas anteriores
26)
Las enzimas Michaelianas y Alostricas se diferencian en :
I.
Las enzimas Michaelianas tienen varios sitios activos y las Alostricas tienen slo uno..
II.
Las enzimas Michaelianas son menos sensibles a los cambios de concentracin del sustrato
que las enzimas Alostricas.
III.
Las enzimas Michaelianas se saturan con altas concentraciones de sustrato y las Alostricas
no.
A
B
C
D
E
F
G
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
II y III
I,II y III
27)
En relacin a los cofactores es verdadero afirmar que:
I. Son molculas no proteicas, de naturaleza inorgnica que contribuyen positivamente a la actividad

de una enzima
II. Son molculas no proteicas, de naturaleza orgnica que contribuyen positivamente a la actividad
de una enzima
III. Cuando los cofactores se encuentran unidos covalentemente a la enzima, se llaman grupos
prostticos
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
28)
Los siguientes datos se han recolectado estudiando el comportamiento de una enzima de un
organismo extraterrestre
Concentracin de Sustrato
(mM)
0,2
0,4
0,8
1,0
2,0
4,0
Actividad enzimtica
v (mmol/ mLx min)
5,0
5,5
6
6,5
12
12
En relacin a estos datos se podra inferir
a)
b)
c)
d)
e)
f)
La enzima es cooperativa
La enzima no se satura
La Km de la enzima es 0,8 mM
La Km de la enzima es 6 mmol/mlxmin
La enzima esta inhibida alostericamente
UNIVERSIDAD MAYOR
29)
La Nicotinamida adenina di nucletido
(NAD+) , es una coenzima que acta como
transportador transitorio o transportador de:
Electrones y grupos acetilo.
Electrones e hidrgenos
Grupos acetilo e hidrgenos
Iones inorgnicos como Cu+2 y Zn+2
Electrones en forma de iones hidruro (:H-)
g)
h)
i)
j)
k)
l)
30)
Si en un ensayo enzimtica a temperatura, pH y concertacin de sustrato constante, conforme
con el aumento de la concentracin de enzima , la actividad enzimtica por lo general:
a) Aumenta mientras no se alcance la saturacin del sustrato.
b) Aumenta en forma exponencial.
c) No se modifica
d) Disminuye gradualmente
e) Aumenta linealmente
f) Ninguna de las alternativas anteriores.
31)
En relacin a la inhibicin competitiva es verdadero afirmar que:
I.
II.
III.
El inhibidor competitivo impide la formacin del complejo enzima sustrato

El efecto del inhibidor no puede anularse aumentando la concentracin de sustrato
Por efecto de esta inhibicin aumenta la Km de la enzima
A
SOLO I
32)
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
Cul o cules de las siguientes son propiedades de las enzimas?

Su actividad depende de la concentracin de sustrato celular.
A
B
C
D
E
F
G
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
II y III
I,II y III
I.
II.
III.
33)
g)
h)
i)
j)
k)
l)
Una holoenzima o enzima conjugada est formada por:

34)
Las caractersticas de los Inhibidores Irreversibles ( Inactivadores) son:
I.- Son aquellos que se unen a un sitio de la enzima esencial para su actividad.
II.- Se unen por medio de enlaces covalentes a la enzima.
III.- La accin de estos inhibidores puede ser minimizada con altas concentraciones de sustrato.
A
SOLO I
35)
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
I.

activo.
II.
III.
la enzima
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
36)
Cual o cuales
verdaderas. ?
I.
II.
III.
UNIVERSIDAD MAYOR
Se forma por unin covalente del sustrato,

El sustrato se une en cualquier lugar de la protena.
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
37)
Las enzimas que catalizan transferencias de grupos fosfato de una molcula a otra son
clasificadas como:
A.
B.
C.
D.
E.
F.
Hidrolasas
Liasas
Quinasas
Oxidoreductasas
Transferasas
38)
En relacin a los coenzimas es verdadero afirmar que:
I. Son molculas no proteicas, de naturaleza inorgnica que contribuyen positivamente a la actividad

de una enzima
II. Son molculas no proteicas, de naturaleza orgnica que contribuyen positivamente a la actividad
de una enzima
III. Cuando las coenzimas se encuentran unidos covalentemente a la enzima, se llaman cofactores
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
39)
La siguiente figura muestra la regulacin de la enzima carbamoiltrensferasa por parte del ATP y
del ADP, de acuerdo a la figura se podra asegurar que:
I.
II.
III.
A
SOLO I
La enzima carbamoiltransferasa es una enzima alosterica

El ATP es un activador de la enzima.
El CTP es un inhibidor de la enzima.
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
UNIVERSIDAD MAYOR
40. Las enzimas Michaelianas y Alostricas se diferencian en :
I.
II.
Las enzimas Alostricas tienen varios sitios activos y las Michaelianas tienen slo uno.
Las enzimas Michaelianas son ms sensibles a los cambios de concentracin del sustrato que
las enzimas Alostricas.
III.
Las enzimas Michaelianas no tienen sitios reguladores y las enzimas alostericas si los tienen.
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
41. Cual o cuales de las siguientes afirmaciones sobre el complejo enzima -sustrato
son verdaderas. ?
I. Se forma por uniones no covalentes entre la enzima y el sustrato,
II. El sustrato se une al sitio activo de la protena.
III. Es un estado de mnima energa.
A
B
C
D
E
F
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
II y III
G
I,II y III
A.
42. Si en un ensayo enzimtica a temperatura, pH y concertacin de sustrato constante,

conforme con el aumento de la concentracin de enzima , la actividad enzimtica por lo
general:
Aumenta mientras no se alcance la saturacin del sustrato.
B.
Aumenta en forma exponencial.
C.
No se modifica
D.
E.
F.
Disminuye gradualmente
Aumenta linealmente
43. En relacin con la Km es verdadero afirmar que:

I.
Km corresponde a la concentracin de sustrato a la que la velocidad de reaccin alcanza a la

mitad de la velocidad mxima.
II.
III.
sustrato.
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
44. Una holoenzima o enzima conjugada esta formada por:

A.
B.
C.
D.
E.
F.

45. En relacin a los cofactores es verdadero afirmar que:
I. Son molculas no proteicas, de naturaleza inorgnica que contribuyen positivamente a la
II. Son molculas no proteicas, de naturaleza orgnica que contribuyen positivamente a la
III. Cuando los cofactores se encuentran unidos covalentemente a la enzima, se llaman grupos
prostticos
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III

I.
Las enzimas Michaelianas tienen varios sitios activos y las Alostricas tienen slo uno..
II.
Las enzimas Michaelianas son menos sensibles a los cambios de concentracin del sustrato
que las enzimas Alostricas.
III.
Las enzimas Michaelianas se saturan con altas concentraciones de sustrato y las Alostricas
no.
A
SOLO I
B
SOLO II
UNIVERSIDAD MAYOR
C
D
E
F
SOLO III
I y II
I y III
II y III
G
I,II y III
UNIVERSIDAD MAYOR
47. El poder cataltico de las enzimas proviene de:
A. La energa libre al unirse los tomos de magnesio al ATP.
B. La energa libre producida al romperse los enlaces covalentes que mantienen unidas a las enzimas
con sus sustratos.
C. La energa libre producida en la ruptura de los enlaces del ATP.
D. La energa emitida al formarse las fuerzas de interaccin dbiles que se producen entre la enzima y
su sustrato.
E. La energa libre producida al unirse los activadores alostericos a las enzimas.
F. Ninguna de las alternativas anteriores
48. Una holoenzima o enzima conjugada esta formada por:
A.
B.
C.
D.
E.
F.

49. Cul o cules de las siguientes son propiedades de las enzimas?
I.
II.
III.

Su actividad depende de la concentracin de sustrato celular.
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
50. En relacin a la inhibicin competitiva es verdadero afirmar que:

El inhibidor competitivo impide la formacin del complejo enzima sustrato
El efecto del inhibidor no puede anularse aumentando la concentracin de sustrato
Por efecto de esta inhibicin aumenta la Km de la enzima
I.
II.
III.
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
51. Los siguientes datos se han recolectado estudiando el comportamiento de una enzima
de un organismo extraterrestre
Concentracin de Sustrato
(mM)
0,2
0,4
0,8
1,0
2,0
4,0
Actividad enzimtica
v (mmol/ mLx min)
5,0
5,5
6
6,5
12
12
En relacin a estos datos se podra inferir

A.
B.
C.
D.
E.
F.
La enzima es cooperativa
La enzima no se satura
La Km de la enzima es 0,8 mM
La Km de la enzima es 6 mmol/mlxmin
La enzima esta inhibida alostericamente
I.
Las enzimas Alostricas tienen varios sitios activos y las Michaelianas tienen slo uno.
II.
Las enzimas Michaelianas son ms sensibles a los cambios de concentracin del sustrato que
III.
Las enzimas Michaelianas no tienen sitios reguladores y las enzimas alostericas si los tienen.
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
UNIVERSIDAD MAYOR
I.
II.
III.
El inhibidor competitivo no impide la formacin del complejo enzima sustrato

El efecto del inhibidor puede anularse aumentando la concentracin de sustrato
Por efecto de esta inhibicin disminuye la Km de la enzima
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
54. Cual o cuales de las siguientes afirmaciones sobre el complejo enzima -sustrato son
verdaderas. ?
I. Se forma por uniones no covalentes entre la enzima y el sustrato,
II. El sustrato se une al sitio activo de la protena.
III. Es un estado de mnima energa.
A
SOLO I
B
C
D
E
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
55. Indique lo verdadero sobre la inhibicin competitiva.
F
II y III
G
I,II y III
I.
En la inhibicin competitiva el inhibidor se une al sitio activo de la enzima.
II.
En la inhibicin competitiva el inhibidor se une covalentemente a la enzima
III.
En la inhibicin competitiva se altera el valor de Km de la enzima y la velocidad mxima de la
enzima
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
56. Cul de las siguientes NO es una propiedad de las enzimas?

A.
B.
C.
D.
E.
F.
Las enzimas se unen a sus sustratos en forma especfica.

La actividad enzimtica puede ser regulada
Su actividad no depende de la integridad de su conformacin proteica nativa.
Las enzimas son catalizadores de las reacciones qumicas en los sistemas biolgicos.
57. Indique cual o cuales de los siguientes factores puede disminuir la actividad enzimtica.
I.
II.
III.
Aumento en la concentracin de enzima

Aumento de la concentracin de sustrato
Disminucin del pH a partir del pH optimo.
A
B
C
D
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
58. Cul de las siguientes afirmaciones sobre la cintica enzimtico de Michaelis- Menten
son correctas:
a)Km es la concentracin de sustrato requerida para alcanzar la mitad de la velocidad mxima
b)Km es la concentracin de sustrato requerida para convertir la mitad de la enzima total en el
complejo enzima-sustrato.
c) La Km representa la constante de velocidad de la etapa limitante de la velocidad de un proceso
catalizado por una enzima.
d)La Km es expresada en trminos de una velocidad de reaccin (mol/seg.)
e)Km es la constante de disociacin del complejo enzima-sustrato.
f) Ninguna de las alternativas anteriores
59. Basndose en el siguiente diagrama de funcionamiento de una enzima en presencia de
un inhibidor
E + S ES E + P
+
+
I
I
EI ESI
I.
II.
III.
Se trata de un inhibidor no competitivo reversible

La enzima no alcanzara su velocidad mxima mientras est presente el inhibidor
Se trata de un inhibidor no competitivo irreversible
A
UNIVERSIDAD MAYOR
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
II y III
I,II y III
60. Si en un ensayo enzimtica a pH y concertacin de sustrato y enzima constante,
conforme con el aumento de la temperatura, la actividad enzimtica por lo general:
A.
B.
C.
D.
E.
F.
No se puede determinar con los datos del problema.

No se modifica
Disminuye gradualmente
Aumenta linealmente
Aumenta en forma exponencial.
I.
II.
III.
El inhibidor competitivo no impide la formacin del complejo enzima sustrato

El efecto del inhibidor puede anularse aumentando la concentracin de sustrato
Por efecto de esta inhibicin disminuye la Km de la enzima
A
B
C
D
E
F
G
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
II y III
I,II y III
62. Cul de las siguientes es o son propiedades de las enzimas?
I.
II.
III.
A
SOLO I
La actividad enzimtica de las enzimas disminuye cuando se aumenta la temperatura

por sobre su temperatura optima, puesto que se sobrepasa la energa de activacin
optima de la reaccin que catalizan.
Su actividad depende de un pH optimo que asegure que los grupos polares de su sitio
activo tengan las cargas elctricas adecuadas para que se pueda unir eficientemente a
sus sustratos.
Todas se saturan con su sustrato, es decir alcanzan una velocidad mxima de catlisis.
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
63. La siguiente descripcin corresponde a :

Molculas no proteicas, de naturaleza inorgnica, unidas covalentemente a las enzimas y que son
esenciales para la actividad de la misma
a)
b)
c)
d)
e)
f)
Activador
Grupo prosttico
Cofactores
Inactivador
Coenzima
64. Indique cual o cuales de los siguientes factores puede disminuir la actividad enzimtica.
I.
II.
III.
Aumento en la concentracin de enzima manteniendo constante los otros parmetros.

Aumento de la concentracin de sustrato en el intervalo de concentraciones que est bajo el Km
de la enzima.
Aumento de la concentracin de protones a partir del pH ptimo.
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
65. Cul de las siguientes es la definicin ms correcta para Actividad enzimtica?

a. Es la concentracin de sustrato a la cual se alcanza la mitad de la velocidad mxima.
b. Es la cantidad de enzima que cataliza la transformacin de un micromol de sustrato por minuto.
c. Es la cantidad de sustrato trasformado a producto por una enzima ,por unidad de tiempo a pH y
temperatura constate.
d. Es la concentracin de enzima a la cual se logra la mxima velocidad de catlisis.
e. Es la cantidad de sustrato trasformado por una enzima a pH y temperatura optima.
f. Ninguna de las alternativas anteriores
UNIVERSIDAD MAYOR
66. Considerando el significado de la Km , analiza la siguiente informacin: El transportador Glut4,
transporta glucosa al interior del musculo esqueltico y al tejido adiposo, tiene una Km
= 5mM y el transportador Glut2 presente en el hgado y pncreas posee una Km de 15 a
20 mM. Basndose en esta informacin es verdadero afirmar que:
I.
La glucosa entra al hgado y al pncreas a una velocidad significativa solamente cuando nos
encontramos con alta concentracin de glucosa en la sangre.
Cuando existe una hipoglicemia ( baja concentracin de glucosa) la glucosa entra a ms
velocidad en el hgado que en el musculo.
Cuando la glicemia es normal, la velocidad de absorcin de glucosa por parte del musculo es
mayor que por parte del hgado.
II.
III.
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III

I.
El inhibidor competitivo impide la formacin del complejo enzima sustrato puesto que se une al
sitio activo de la enzima.
El efecto del inhibidor puede anularse aumentando la concentracin de sustrato, puesto que su
efecto se traduce en un aumento de la Km de la enzima
Por lo general el inhibidor competitivo se parece qumicamente al sustrato de la enzima y se une
a ella covalentemente.
II.
III.
A
SOLO I
68.
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
Basndose en el siguiente diagrama de funcionamiento de una enzima en presencia de un

inhibidor
E + S ES E + P
+
+
I
I
EI ESI
I.
II.
III.
Se trata de un inhibidor no competitivo reversible

La enzima no alcanzara su velocidad mxima mientras est presente el inhibidor
Se trata de un inhibidor no competitivo irreversible
A
SOLO I
69.
a)
b)
c)
d)
e)
f)
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
Cul es el origen de la energa de fijacin?
El intercambio de electrones entre la enzima y el sustrato.

La energa generada por el conjunto de uniones dbiles establecidas entre el enzima y el sustrato.
La energa que necesita el sustrato para alcanzar el estado de transicin.
La energa que necesita una enzima para unirse al sustrato.
La hidrlisis del ATP
70.
A.
B.
C.
D.
E.
F.
Hidrolasa
Liasa
Isomerasa
Oxidoreductasa
Transferasa
Ninguna de las alternativas
OH
HO
OH
CH 2OH
H
OH
CH2OH
anteriores.
71.
I.
II.
III.
UNIVERSIDAD MAYOR
Indique lo verdadero sobre la coenzima NADH // NAD+
NADH es la forma de la coenzima que utilizan las deshidrogenasas.
NADH es la forma reducida de la coenzima y NAD+ es su forma oxidada.
NAD+ es un agente oxidante.
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III

I.
II.
III.
Las reacciones de reduccin por lo general son reacciones catablicas..

El principal objetivo de las reacciones anablicas es oxidar
molculas complejas para
transformarlas a molculas simples..
Las reacciones anablicas intercambian materia y energa con las reacciones catablicas.
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
73. Cul de las siguientes molculas es un inactivador irreversible de enzimas?

a)
b)
c)
d)
e)
f)
Cianuro
Riboflavina
Magnesio
cido pantotenico
Acetil-CoA
74.
Un Inhibidor Irreversibles o inactivador se caracteriza por:
I.
II.
III.
Un compuesto exgeno al sistema celular.

Unirse a la enzima por medio de enlaces covalentes.
Que su accin puede ser minimizada slo aumentando la concentracin de enzima.
A
B
C
D
E
F
G
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
II y III
I,II y III
75.
Cuando se trata de una enzima con cofactores o coenzimas, Cmo se denomina a la parte
proteica de tal enzima?
Apoenzima
Proenzima
Grupo prosttico
Oligopptido
Holoenzima
a)
b)
c)
d)
e)
f)
76. Cual o cuales de las siguientes afirmaciones sobre el complejo enzima -sustrato son
verdaderas. ?
Es un estado de mxima energa y por lo tanto inestable.
Se forma por unin no covalente entre el sitio activo de la enzima y el sustrato,
Es un estado de mnima energa y por lo tanto muy estable, lo que favorece la catlisis
A
B
C
D
E
F
G
SOLO I
SOLO II
SOLO III
I y II
I y III
II y III
I,II y III
I.
II.
III.
77.
a.
b.
c.
d.
e.
f.
Si una enzima cataliza la transferencia interna de un grupo fosfato desde el carbono C-3 al
carbono C-2 de un compuesto del metabolismo central de una bacteria, entonces la enzima
puede ser clasificada como
Mutasa
Liasa
Hidrolasa
Epimerasa
Tautomerasa
UNIVERSIDAD MAYOR
El aminocido glutamato puede aceptar un segundo grupo amoniaco para formar glutamina en
la reaccin catalizada por la glutamato sintetasa. La reaccin ocurre en dos etapas
como se muestra en el siguiente esquema:
78.
Glutamato
O
O
Glutamil fosfato
O
Glutamina
NH3
O
Etapa 1
O
NH2
ATP
ADP
P
O
NH2
Etapa 2
NH2
O
OH
NH2
Pi
Segn el esquema, la enzima glutamato sintetasa acta como:

a)
b)
c)
d)
e)
f)
Una Ligasa en la primera etapa y como una fosfatasa en la segunda etapa

Una Liasa en la primera etapa y como una transferasa en la segunda etapa
Una Liasa en la primera etapa y como una trasferasa en la segunda etapa
Una Liasa en la primera etapa y como una fosfatasa en la segunda etapa
Una deshidrogenasa en la primera etapa y como una fosfatasa en la segunda etapa
79. Cul de las siguientes afirmaciones sobre la cintica enzimtico de Michaelis- Menten
son correctas:
I. Una enzima que posea un Km mayor implica que tiene mayor afinidad para el sustrato que una que
tenga su Km menor.
II. Km corresponde a la concentracin de sustrato a la que la velocidad de reaccin alcanza a la mitad de
la velocidad mxima.
III. Las isoformas de las enzimas, siempre poseen el mismo Km, pero presentan distinta Velocidad
Mxima.
A
SOLO I
80.
B
SOLO II
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
Cual o cuales de las siguientes especies puede ser una coenzima de una enzima determinada?
I.
II.
III.
Timina pirofosfato vitamina B1

Vitamina B5 o cido pantotnico
FADH2 o Flavin adenina dinucletido.
A
SOLO I
81.
C
SOLO III
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
H3C
NH2
HO
O
NH
O
OH
H2 O
H3C
O
OH
NH2
H2N
HS
SH
A.
B.
C.
D.
E.
F.
82.
Hidrolasa
Liasa
Isomerasa
Oxidoreductasa
Transferasa
Ninguna de las alternativas
anteriores.
Durante la gluclisis ocurre la transformacin del G-3-P en 1,3-bifosfoglicerato, segn la

reaccin:
UNIVERSIDAD MAYOR
Considerando esta reaccin se podra decir que:

a.
b.
c.
d.
e.
f.
Mutasa
Liasa
Hidrolasa
Epimerasa
Oxidoreductasa
I.
II.
III.
Las enzimas Michaelianas son menos sensibles a los cambios de concentracin del sustrato que
Las enzimas Michaelianas tienen un sitio activo y las Alostricas tienen varios sitios activos.
Las enzimas Michaelianas se saturan con altas concentraciones de sustrato y las Alostricas no.
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
84. Cul de las siguientes es o son una propiedades de las enzimas?
I.
II.
III.

Todas se saturan con altas concentraciones de sustrato.
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
85. Segn el modelo de encaje inducido, la enzima induce al sustrato a adoptar la

configuracin que se aproxima al estado de transicin, esto implicara que:
I. Las interacciones dbiles enzima - sustrato solo puede tener lugar en el estado de transicin.
II. La liberacin de energa cuando se produce estas interacciones se utiliza para cambiar la
conformacin del sustrato
III. La energa de fijacin (energa libre) liberada por estas interacciones equilibra parcialmente la
energa de activacin requerida para una reaccin determinada.
A
SOLO I
B
SOLO II
C
SOLO III
D
I y II
E
I y III
F
II y III
G
I,II y III
86. Indique que grfico representa mejor el resultado de un ensayo de actividad enzimtica
versus temperatura a concentracin de enzima, pH y concentracin de sustrato
constante:
a)
b)
A
c
ti
v
i
d
a
d
c)
A
c
ti
v
i
d
a
d
[Temperatura]
d)
[Temperatura
e)
A
c
ti
v
i
d
a
d
[Temperatura
f)
Ninguno de los anteriores
A
c
ti
v
i
d
a
d
[Temperatura
A
c
ti
v
i
d
a
d
[Temperatura]
UNIVERSIDAD MAYOR

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COORDINACIN QUMICA Y BIOQUMICA

En relacin con las reacciones metablicas es verdadero afirmar que:

I.- Las reacciones catablicas son reacciones de degradacin de molculas.

2. En relacin con las reacciones metablicas es verdadero afirmar que:

Las reacciones de oxidacin por lo general son reacciones catablicas..

3. En relacin con las reacciones metablicas es verdadero afirmar que:

4. En relacin con las reacciones metablicas es verdadero afirmar que:

Las reacciones catablicas, son reacciones de degradacin de molculas.

La Nicotinamida adenina di nucletido

Electrones y grupos acetilo.

I.- Las reacciones catablicas son reacciones de degradacin de molculas.

Coordinacin Qumica y Bioqumica: Profesor Roberto Bravo M-2012

Las reacciones catablicas son reacciones de sntesis de molculas.

4) Una enzima simple est formada por:

Una holoenzima mas una apoenzima

Coordinacin Qumica y Bioqumica: Profesor Roberto Bravo M-2012

5) En relacin a los cofactores es verdadero afirmar que:

Ninguno de los anteriores

7) Basndose en el siguiente diagrama de funcionamiento de una enzima en presencia de un inhibidor

Se trata de un inhibidor competitivo reversible

Coordinacin Qumica y Bioqumica: Profesor Roberto Bravo M-2012

Aumento en la concentracin de enzima a concentracin de sustrato, temperatura y pH

Cul de las siguientes es o son propiedades de las enzimas?

Funcionan en solucin acuosa en condiciones limitadas de temperatura y pH.

transferencias de grupo amino

de una molcula a otra

En relacin a los cofactores es verdadero afirmar que:

Son molculas no proteicas, de naturaleza inorgnica que contribuyen positivamente a la

Coordinacin Qumica y Bioqumica: Profesor Roberto Bravo M-2012

Indique lo verdadero sobre la inhibicin no competitiva.

de las siguientes afirmaciones sobre el complejo enzima -sustrato son

Se forma por unin no covalente del sustrato,

En relacin con la Km es verdadero afirmar que:

Km corresponde a la concentracin de sustrato a la que la velocidad de reaccin alcanza a la

Indique lo verdadero sobre la inhibicin no competitiva.

En la inhibicin no competitiva el inhibidor se une en un lugar de la enzima distinto al sitio

Una holoenzima o enzima conjugada esta formada por:

Una holoenzima mas una apoenzima

Coordinacin Qumica y Bioqumica: Profesor Roberto Bravo M-2012

Coordinacin Qumica y Bioqumica: Profesor Roberto Bravo M-2012

Se forma por unin covalente del sustrato,

Las caractersticas de los Inhibidores Irreversibles ( Inactivadores) son:

El poder cataltico de las enzimas proviene de:

a) La energa libre al unirse los tomos de magnesio al ATP.

Las enzimas Michaelianas y Alostricas se diferencian en :

En relacin a los cofactores es verdadero afirmar que:

I. Son molculas no proteicas, de naturaleza inorgnica que contribuyen positivamente a la actividad

En relacin a estos datos se podra inferir

Coordinacin Qumica y Bioqumica: Profesor Roberto Bravo M-2012

En relacin a la inhibicin competitiva es verdadero afirmar que:

El inhibidor competitivo impide la formacin del complejo enzima sustrato

Cul o cules de las siguientes son propiedades de las enzimas?

Funcionan en solucin acuosa en condiciones limitadas de temperatura y pH.

Una holoenzima o enzima conjugada est formada por:

Una holoenzima mas una apoenzima

Las caractersticas de los Inhibidores Irreversibles ( Inactivadores) son:

Indique lo verdadero sobre la inhibicin no competitiva.

En la inhibicin no competitiva el inhibidor se une en un lugar de la enzima distinto al sitio

Coordinacin Qumica y Bioqumica: Profesor Roberto Bravo M-2012

Se forma por unin covalente del sustrato,

En relacin a los coenzimas es verdadero afirmar que:

I. Son molculas no proteicas, de naturaleza inorgnica que contribuyen positivamente a la actividad

La enzima carbamoiltransferasa es una enzima alosterica