AMINOÁCID

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Aminoácidos
Son el alfabeto de la estructura proteica.
En 1820 Branconot, aisló el primer Aa de la

gelatina.
En 1935 W.C. Rose aisló la treonina por

primera vez.
A partir de la hidrólisis de fibrina.
Aminoácidos
Monómeros de las proteínas.
Formación de dipéptido por reacción de

condensación liberando agua.
Unión con un 3er Aa se forma un tripéptido y

hasta formar un polipéptido.
Aminoácidos: Estructura
 Posee un C unido a un grupo carboxilo, un amino y un H
Cadena R de composición variable,
Determina las propiedades de los diferentes Aa

ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS
R
C (central)
Grupo amino
CH
Grupo carboxilo
Átomo de Hidrógeno
NH2 COOH
Cadena lateral R
Aminoácidos
A pH ácido forma catiónica
A pH básico forma aniónica.

Aminoácidos
Existe un pH especifico para cada
aminoácido.
Cuando la carga + y -, están en estado
neutro.
 Zwiterion.
Aminoácidos
pKa pKa
pKa:
Indica la fuerza que tienen las moléculas de disociarse.
Permite ver cambios pequeños de pKa (Inverso de Ka).
Aminoácidos
De todos los posibles Aa, sólo 20 suelen estar
en las proteínas.
Ésta reacción ocurre de manera natural en

los ribosomas, tanto del retículo
endoplasmático como del citosol.
Aminoácidos: Nomenclatura
Abreviatura de 3 letras.
Símbolos de 1 letra
Facilita comparación
de las secuencias de
Aa de las proteínas
homólogas.
Aminoácidos: Clasificación
Se clasifican según varios criterios, los más
importantes son:
Naturaleza polar o no polar de la cadena lateral.
Presencia de un grupo ácido o básico en la cadena
lateral.
La mayoría de los Aa la cadena lateral es
grande y compleja.
Glicina es la excepción.
R= cadena lateral
R= cadena lateral
ɛ δ ϒ β α
A saber:
 Existen 8 Aa con grupos R (cadenas laterales) no polares.
*Ausencia de anillos bencénicos

Alifáticos* Aromáticos
Alanina Fenilalanina
Valina Triptófano
Leucina
Isoleucina
Prolina
Metionina
 Grupos R no polares o hidrófobos:
Aa alifáticos
 Grupos R no polares o hidrófobos:
Aa alifáticos
Posee un átomo de S en su estructura:

Característica de Aa alifáticos:
Hidrofobicidad de la cadena.
Ocupan el interior de las proteínas globulares
Favorecen la estructura global de la proteína debido
al efecto hidrofóbico (“micela proteica”)
Reactividad química muy escasa

Aa con grupos R no polares con anillos
aromáticos:
Grupos R (cadenas laterales) polares.
Serina
Treonina
Tirosina
Cisteína
Glutamina
Asparagina
Grupos R (cadenas laterales) polares:
Son eléctricamente neutros cuando el pH es el
neutro.
Son relativamente más solubles en el agua que los
Aa con R no polares.
Grupos R (cadenas laterales) polares:
Ejemplo:
Aa con grupo OH: Serina, Treonina y tirosina
Aa con grupo –SH: Cisteína
Pueden formar puentes de H con el agua

Aa: Polares sin carga.
 El grupo -OH de la serina es fundamental en el centro
activo de muchas enzimas (Ej: serin proteinasas)
 Forma enlaces glicosídicos con oligosacáridos en ciertas

glicoproteínas
 El grupo –OH de Serina como de Treonina es susceptible

de fosforilación: Permite la regulación de la actividad de
muchas proteínas.
IMPORTANTE:
Glycina (glicocola): Se clasifica a veces como Aa no
polar, pero su R es un H, su polaridad no influye
en la elevada polaridad de los grupos amino y
carboxilo.
Ejemplo:
Aa con grupo Amida: Asparragina y glutamina.
COO- COO-
COO- COO-
H 3N + C H H 3N+ C H
+
H 3N + C H H 3N C H
CH2 CH2
CH2 CH2
- CH2 CH2
COO CONH2
Ác.Aspártico Asparragina
COO- CONH2
Asp, P Asn, N Ác.Glutámico Glutamina
NE NE Glu, E Gln, Q
NE NE
Son las amidas de los ácidos aspártico y glutámico

Aminoácidos dicarboxílicos y sus amidas
Son intermediarios en el metabolismo nitrogenado, sobre

todo Ácido glutámico y la glutamina.
Forman parte del centro activo de las glicosidasas y de las

serin enzimas.
Proveen a la proteína de superficies aniónicas fijar cationes

(p.e., Ca++)
Polaridad de los grupos R:
Grupos R no polares o hidrófobos.
Polares sin carga.
Grupos R con carga positiva.
Grupos R cargados negativamente (pH: 6,0 – 7,0).

Aa: Grupos R con carga+ (básicos)
Poseen carga+ neta a pH 7.
Todos poseen 6 átomos de carbono.
El menos básico
Muy polares, en la superficie de proteínas

Lisina:
 Forma intermediarios covalentes en catálisis enzimática
 Une determinadas coenzimas a la estructura de la proteína
Arginina:
 Intermediario en el ciclo de la urea
Histidina:
 Forma parte del centro activo de muchas enzimas.
 Contribuye al tamponamiento de los medios biológicos por
tener un pKa cercano al pH intracelular
Histidina:
A pH 6, más de un 50% de moléculas
de His, poseen un R+, pero a pH 7
sólo el 10%.
Es el único Aa cuyo R posee un pK

próximo a 7.
Polaridad de los grupos R:
Grupos R no polares o hidrófobos.
Polares sin carga.
Grupos R con carga positiva.
Grupos R cargados negativamente (pH: 6,0 – 7,0).

-
Aa: Grupos R cargados (acidicos).
 Ejemplo:
Aa con grupo carboxílico: Ácido aspártico y glutámico.
Segundo grupo carboxilo, completamente ionizado.
Cargado negativamente a pH 6 ó 7.
COO-
COO-
H 3N + C H
+
H 3N C H
CH2
CH2
- CH2
COO
Ác.Aspártico COO-
Asp, P Ác.Glutámico
NE Glu, E
NE
Aa poco frecuentes en proteínas.
Se han obtenido de la hidrólisis de algunos Aa
protéicos.
Ejemplo: Aa hallados de proteínas fibrosas.
Derivado de la prolina (colágeno)
Derivado de la lisina (colágeno)

Aa No protéicos.
Existen unos 150 Aa presentes en diferentes

células y tejidos, pero nunca en las proteínas.
La mayor parte son derivados de los Aa

hallados en las proteínas.
Aa No protéicos.
Ejemplos:
B-alanina: Precursor Vit. Ác. Pantoténico.
Homocisteína y homoserina: intermediario

metabolismo de los Aa.
Precursores o intermediarios en el metabolismo.

Aa No protéicos.
Ejemplos:
Citrulina y ornitina: Intermediarios síntesis de

Arginina.
Ácido–y–aminobutírico. Agente químico

transmisión de impulsos nerviosos.
Precursores o intermediarios en el metabolismo.

Aa No protéicos.
Aa No protéicos.
Betaína:
Presente: Pescado y las legumbres.
Uso: Como Clorhidrato de betaína es útil como
fuente de HCl en personas con Hipoclorhidria
(baja acidez estomacal).
Fuentes: El citrato y el aspartato de betaína.
Son usadas para mejorar la función hepática.
Aminoácidos: Propiedades
De forma cristalizada posee un punto de

fusión >200ºC.
Fuerzas electrostáticas de atracción entre grupos
con cargas opuestas.
Más solubles en el agua que en sustancias no

polares.
Ácido-básicas.
Al ionizar cualquier Aa puede comportarse como
ácido y como base, se denominan sustancias
anfóteras.
Molécula con carga neta cero = punto isoeléctrico.
Los Aa y las proteínas se comportan como
sustancias tampón.
Ácido - neutro
Neutro - básico
Neutro - ácido
Las moléculas con carácter anfótero.
Carga neta
Aminoácidos: Estereoquímica
Estereoquímica:
Disposición espacial de los átomos que

componen las moléculas
Efecto de la disposición espacial en las

propiedades y reactividad de dichas moléculas.
Actividad óptica:
Es una medida de la capacidad de algunas
sustancias (ópticamente activas) de girar el plano
de la luz.
Actividad óptica:
Presente en compuestos que pueden existir como
dos formas, con estructuras como imágenes
especulares y no superponibles, llamados quirales.

Rotación específica: Radical

Ópticas.
 Todos los aminoácidos
excepto la glicina, tienen el
carbono alfa asimétrico lo
que les confiere actividad
óptica
 Si el plano es a la derecha, se
denominarán dextrógiras
 Las que lo desvían a la
izquierda se denominan
levógiras.
En los sistemas vivos el isómero más abundante es el L.

El D sólo existe en pequeñas cantidades, por ejemplo en
bacterias.
La estructura tridimensional es de crucial importancia para la función
a) Tridimensional
b) En perspectiva
Reacciones químicas:
Identificación y análisis de Aa.
Identificación de la secuencia de Aa en proteínas.
Identificación de Aa específicos de las proteínas
nativas que se precisan para su función biológica.
Modificación químicamente un Aa en las
proteínas, modificción actividad biológica.
Síntesis química de los polipéptidos.
Reacciones químicas.
Descarboxilación: afectan al grupo carboxilo.
Desaminación: afectan al grupo amino
Las que afectan al grupo R.

Lista de Aminoácidos no esenciales y función de
cada una de ellos
Alanina:
Interviene en el metabolismo de la glucosa.
Arginina:
Está implicada en la conservación del equilibrio de
nitrógeno y de CO2.
Importancia en la producción de la Hormona del
Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento
de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y
reparación del sistema inmunologico.
cada una de ellos
Asparagina:
Interviene en los procesos metabólicos del Sistema
Nervioso Central (SNC).
Acido Aspártico:
Importante para la desintoxicación del Hígado y su
correcto funcionamiento.
El ácido L- Aspártico se combina con otros aminoácidos
formando moléculas capaces de absorber toxinas del
torrente sanguíneo.
cada una de ellos
Citrulina:
Interviene en la eliminación del amoníaco.
Cistina:
La L - Cistina es muy importante en la síntesis de la insulina
Cisteina:
Contribuye a mantener la salud de los cabellos por su
elevado contenido de azufre.
cada una de ellos
Glutamina:
Nutriente cerebral e interviene específicamente en la
utilización de la glucosa por el cerebro.
Acido Glutáminico:
Importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso
Central y actúa como estimulante del sistema
inmunologico.
Glicina:
En combinación con muchos otros aminoácidos, es un
componente de numerosos tejidos del organismo.
cada una de ellos
Histidina:
En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y
algunos Aa asociados, contribuyen al crecimiento y
reparación de los tejidos con un papel específicamente
relacionado con el sistema cardio-vascular.
Serina:
Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene
en la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular,
y metabolismo de grasas y ácidos grasos.
cada una de ellos
Tirosina:
Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el
tratamiento de la depresión, en combinación con otros Aa.
Ornitina:
La L-Ornitina tiene una importante función en el
metabolismo del exceso de grasa corporal.
Prolina:
Está involucrada también en la producción de colágeno y
tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento
del músculo y huesos.
Lista de Aminoácidos esenciales y función de
cada una de ellos
Isoleucina y Leucina:
 Junto con la L-Leucina y la HGH intervienen en la
formación y reparación del tejido muscular.
Lisina:
Es uno de los más importantes aminoácidos.
Interviene en diversas funciones, incluyendo el

crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema
inmunológico y síntesis de hormonas.
cada una de ellos
Metionina:
Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el
principal limitante en las proteínas de la dieta. El
aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento
que va a utilizarse a nivel celular.
Fenilalanina:
Interviene en la producción del Colágeno,
fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido
conectivo, y también en la formación de diversas
neurohormonas
cada una de ellos
Triptófano:
Crecimiento y en la producción hormonal, especialmente
en la función de las glándulas de secreción adrenal.
También interviene en la síntesis de la serotonina,
neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.
Treonina:
Junto con la con la L-Metionina y el ácido Aspártico ayuda
al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.
Valina:
Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el
mantenimiento de diversos sistemas y balance de
nitrógeno.
Aa
Los grupos amino y carboxilo de un
aminoácido pueden ionizarse.
El pK del grupo amino es 9.8 y el del grupo
carboxilo es 2.1.
Ambos grupos están cargados, constituyendo
un ion dipolar o zwitterion.
Lista de Aminoácidos.
Péptido
Los grupos amino y carboxilo de los Aa se
combinan para formar un polipéptido.
Los Aa constituyentes se denominan residuos

de aminoácidos.
Un péptido consta de dos o más residuos de Aa

unidos por enlaces peptídicos.
Péptido
Importante: Un tripéptido es el que está
formado con tres residuos, no por tres enlaces
peptídicos.
Péptido
Proceden de la hidrólisis parcial de cadenas

polipeptidicas largas.
Son responsables de un gran número de

funciones, muchas de las cuales todavía no se
conocen.
Péptido
Centenares de péptidos se han aislado o

sintetizados.
También se forman en el tracto

gastrointestinal, durante la digestión de
proteínas por acción de las proteasas.
Péptido
La unión de un bajo número de Aa da lugar a un

péptido:
Oligopéptido: Número de aminoácidos < 10.
Polipéptido : Número de aminoácidos > 10.
Proteína: Número de aminoácidos > 50.
Una sola cadena polipeptídica se denominan
proteínas monoméricas
Más de una cadena polipeptídica se conocen
como proteínas multiméricas.
ENLACE PEPTÍDICO
Reacción más importante de los Aa es el
enlace peptídico.
Este enlace determina la fuerza de unión
primaria de una proteína
Su estructuración corresponde a una
polimerización de aminoácidos, es decir, una
proteína es un polipéptido complejo.
ESTRUCTURA DEL ENLACE PEPTÍDICO
Propiedad muy importante para la estructura de las

proteínas
 Más rígido y corto que un enlace C-N simple
 Los átomos que participan (O, C, N, H) son
coplanares
Carácter parcial de doble enlace
Átomos coplanares
ESTRUCTURA DEL ENLACE PEPTÍDICO
El grupo de átomos alrededor del enlace peptídico

puede darse en dos configuraciones posibles: trans y
cis
FORMACIÓN DEL DIPÉPTIDO GLICILALANINA
Glicina Alanina
C-terminal
N-terminal
Enlace Plano del grupo

peptídico amino
Agua
Glicilalanina
PÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO
Los péptidos se forman por la unión de los Aa mediante enlaces
covalentes de tipo amida llamados enlaces peptídicos
Enlace peptídico
PÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO
Los péptidos se forman por la unión de los Aa mediante enlaces
covalentes de tipo amida llamados enlaces peptídicos

Péptido
Los péptidos de diferentes tamaños pueden cumplir diversas
funciones.
Algunas hormonas como la oxitocina (9 residuos de
aminoácidos). Es secretada por la glándula pituitaria y estimula las
contracciones uterinas.
Péptido: Funciones según tamaño
Bradiquinina (9 residuos), inhibe la inflamación de los tejidos.
Tirotropina (3 residuos), se forma en el hipotálamo y estimula la
liberación de tirotropina de la pituitaria.
Insulina: dos cadenas polipeptídicas, una de 30 residuos de
aminoácidos y la otra de 21 residuos.

Péptidos Importantes
Péptidos cerebrales con actividad de
neurotransmisores, como la sustancia P (decapéptido) o
los analgésicos opiáceos como las endorfinas y
encefalinas.
PROTEÍNAS
Son las moléculas orgánicas más abundantes
en las células (50% peso seco).
Presentes en todas las partes de la célula..
Fundamentales en la estructura y función
celular
Son muy versátiles y diversas
PROTEÍNAS
Funciones principales:
Enzimática.
Hormonal
Transportadora (Hemoglobina)
Defensiva (anticuerpos)
Estructural (colágeno)
etc.
PROTEÍNAS
Las proteínas de todo ser vivo están determinadas
genéticamente.
La información genética (DNA) determinan qué
proteínas tendrá un individuo.

PROTEÍNA: Composición química
Todas las proteínas contienen C, H, O y N y casi todas

poseen también S.
También hay proteínas con presencia de: P, Fe, Zn y Cu.
El contenido de N representa, término medio, 16%

de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g
de proteínas contienen 1 g de N.
PROTEÍNAS: Composición
Poseen pesos moleculares muy elevados.
Por hidrólisis ácida, dan lugar a moléculas de

bajo peso molecular: Aa.
Generalmente, se encuentran formando la

bases de la estructura de una proteína 20 Aa.
PROTEÍNAS: Composición
Formados por Aa unidos covalentemente
formando polímeros no ramificados.
Cada cadena polipeptidica, posee una
especifica composición química, un PM, y una
secuencia de Aa estructurales y una forma
tridimensional.
PROTEINA: CLASIFICACIÓN
 Según su composición:
Simples:
Conjugadas:
Simples:
Por hidrólisis producen sólo Aa.
Contienen 50% de C, 7% de H, 23% de O, 16% de N y
de 0 – 3% de S.
Conjugadas:
Por hidrólisis producen Aa y otros compuestos orgánicos
e inorgánicos.
Se denomina grupo prostético a la porción no
aminoácida.
Subclasificación por origen químico del grupo
prostético.
Conjugadas o heteroproteínas:
Por hidrólisis producen Aa y otros compuestos
orgánicos e inorgánicos.
Contienen una porción no aminoacídica llamada grupo
prostético unido al resto de la molécula.
Subclasificación por origen químico del grupo
prostético:
Nucleoproteínas
Lipoproteínas
Fosfoproteínas
Metaloproteínas
Glucoproteínas
PROTEINAS: CONJUGADAS
PROTEINA: TAMAÑO
MIOGLOBINA
(153 aa)
Está compuesta por una sola cadena

polipeptídica y no posee estructura cuaternaria.
PROTEÍNA:
Clasificación por su forma
 Según su conformación: Característica que corresponde a la
forma tridimensional de la molécula proteica.
Proteínas fibrosas
Proteínas globulares
PROTEÍNA
Fibrosas:
Presentan cadenas polipéptidas largas y una
atípica estructura secundaria.
Son insolubles en agua y en soluciones salinas

diluidas.
PROTEÍNA
Fibrosas:
Son los elementos básicos estructurales en el
tejido conjuntivo de los animales superiores:
Colágeno: Tendones y la matriz de los huesos.
Queratina: Cabello, cuero, uñas y plumas.
Elastina: Tejido conjuntivo elástico.
PROTEÍNA
Fibrosas:
PROTEÍNA
Globulares:
Doblan sus cadenas en una
forma esférica apretada o
compacta:
Grupos hidrófobos hacia
adentro de la proteínas
Grupos hidrófilos hacia
afuera, lo que produce que
sean solubles en solventes
polares como el agua.
PROTEÍNA
Globulares:
Desempeñan generalmente una función
móvil o dinámica en la célula.
Ejemplo:
La mayoría de las enzimas
Anticuerpos
Algunas hormonas
Proteínas de transporte:
Seroalbúmina y la hemoglobina
PROTEÍNA
Mixtas: Situadas entre el tipo fibroso y globular.
Poseen largas estructuras cilíndricas.
Son solubles en las disoluciones acuosas salinas
Ejemplo:
Miosina: elemento estructural del músculo.
Fibrinógeno: Precursor de la fibrina (elemento
estructural de los coágulos sanguíneos.
PROTEÍNA
Composición estructural
Cuenta con cuatro niveles de organización:
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria:
PROTEÍNA
Sanger, en 1953 fue el primero en estudiar y

determinar la estructura primaria de una
proteína, la insulina.
PROTEÍNA
Estructura primaria
Es la secuencia de aminoácidos de la proteína.
Corresponde al esqueleto covalente (estabilidad) de
la cadena polipeptídica
aminoácidos
PROTEÍNA
Estructura primaria
Indica qué aminoácidos componen la cadena
polipeptídica
Indica el orden de los aminoácidos
La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte.
PROTEÍNA
Estructura primaria
Importancia:
La variación en un solo Aa de una
cadena polipeptídica puede determinar
una falta letal en la proteína completa.
PROTEÍNA
Estructura primaria
Ejemplo:
Portador HbS tiene la sexta posición de la cadena P

ocupada por valina en lugar de glutámico como la
hemoglobina normal (HbAí).
Anemia de células falciformes, con una elevada

hemolisis y obstrucción de capilares por los
eritrocitos anormales.
PROTEÍNA
Estructura secundaria
Dispone la secuencia de aminoácidos en lámina
el espacio.
Evidente en las proteínas fibrosas y en
algunos segmentos de la cadena
polipeptídica de las proteínas globulares
hélice
PROTEÍNA
Alfa-helice es estable gracias a:

La estructura coplanar del enlace peptídico
Los ángulos de rotación que regularmente toman
valores de 132 y 123° respectivamente,
PROTEÍNA
La cadena polipeptídica se pliega adoptando una forma
helicoidal con giro a la derecha que contiene 4 residuos de
aminoácidos por vuelta.
PATRONES DE ENLACES DE HIDRÓGENO PARA 4 HÉLICES
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern.

Addison Wesley 2002
PROTEÍNA
La cadena polipeptídica se pliega adoptando una forma
helicoidal con giro a la derecha que contiene 4 residuos de
aminoácidos por vuelta.
PUENTES DE HIDRÓGENO PARA UNA HÉLICE

DISPOSICIÓN EN HÉLICE-
 El esqueleto polipeptídico se
encuentra enrollado alrededor
del eje longitudinal de la
molécula
 Los grupos R de los

aminoácidos sobresalen
hacia el exterior
 Es dextrógira
PROTEÍNA
Durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad
de giro de sus enlaces, adquieren una disposición
espacial estable.
PROTEÍNA
Estructura terciaria
 Se refiere al modo como la cadena
polipeptídica se curva o se pliega
Forma la estructura estrechamente

hoja
plegada y compacta de las proteínas
globulares.
 Facilita la solubilidad en agua hélice
ayudando a realizar funciones de
transporte , enzimáticas , hormonales,
etc.
PROTEÍNA
 La conformación globular se mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los radicales R de los Aa.
 Los tipos de enlaces que estabilizan la estructura terciaria son:
Atracción electrostática de tipo salino entre un grupo
carboxilato (-COO-) y un grupo amino (-NH3+) de residuos
glutamato o aspartato con Usina o arginina.
PROTEÍNA
Los tipos de enlaces que estabilizan la estructura terciaria son:
Puentes de hidrógeno, entre grupos carboxilato, oxhidrilo (-
OH) o los propios grupos carbonilo (-C=0) de las uniones
peptídicas
Interacción de cadenas polares, como los grupos aromáticos
de la fenilalanina o los no aromáticos de alanina e isoleucina,
etc
PROTEÍNA
Los tipos de enlaces que estabilizan la estructura terciaria son:
Fuerzas de Van der Waals, cuando los residuos son idénticos
como dos metilos de la alanina, hidroximetilos de la serina, etc
Puentes disulfuro, que se establecen entre los grupos
sulfhidrilo (-SH) de la cisteína para dar el enlace covalente
disulfuro (-S-S-) entre cadenas vecinas
PROTEÍNA
Estructura cuaternaria:
 Manifiesta la disposición espacial de proteínas con mas
de una cadena polipeptídica
 La mayoría de las grandes proteínas (fibrosas o

globulares) contienen 2 o más cadenas polipeptídicas.
 Ligada a las propiedades reguladoras de las proteínas,

particularmente en los sistemas llamados alostéricos.
PROTEÍNA
Estructura cuaternaria:
 Esta estructura informa de la unión , mediante
enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico.
+ =
Triosafosfato isomerasa de la levadura Saccharomyces

cerevisiae.
Niveles estructurales de las proteínas
Estructura Estructura Estructura Estructura

primaria secundaria terciaria cuaternaria
Residuos de Hélice Cadena polipeptídica Subunidades ensambladas

aminoácidos
PROTEÍNAS
Las proteínas que poseen este grado de organización
estructural se denominan oligoméricas
Las cadenas polipeptídicas individuales que la
integran se denominan monómeros, protómeros
o subunidades.
Cuando una proteína oligomérica contiene dos o
cuatro monómeros o subunidades se denomina
dímero o tetrámero, respectivamente.
PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS
Ejemplo de tetrámero:
Hemoglobina:
Pigmento respiratorio de los eritrocitos de la
sangre.
Formado por 4 cadenas polipeptídicas.
Conformación globular compacta.
Estructura estable.
PROTEÍNAS: PROPIEDADES
Varias moléculas proteicas retienen su

actividad biológica dentro de un rango
acotado de pH y T.
Al desnaturalizarse una proteína, pierde

solubilidad en el agua y precipita.
Al desnaturalizar una proteína pierden todas

las estructuras menos la primaria, debido a
que los enlaces covalentes del esqueleto
peptídico de las proteínas no se rompen.
Sobre los 60-70ºC se desnaturaliza una

proteína globular:
Albúmina: formación de un coagulo

insoluble blanco.
La consecuencia mas significativa de la

desnaturalización de una proteína es la
perdida de la actividad biológica.
Calentamiento de las enzimas: perdida de la
capacidad catalítica.
PROTEÍNAS:
DESNATURALIZACIÓN
Pérdida actividad biológica

DESNATURALIZACIÓN
PROTEÍNAS:
Clasificación por su función biológica
 Diversidad funcional.
 Depende del ordenamiento tridimensional apropiado de
sus grupos funcionales.
 Las proteínas sólo funcionan cuando están plegadas en su
estructura original o conformación nativa.
 Enzimas:
Existen mas de dos millares de enzimas diferentes.
Cada una cataliza un tipo diferente de reacción
química.
Poseen gran potencia catalítica.
PROTEÍNAS:
Enzimas:
Existen mas de dos millares de enzimas
diferentes.
Cada una cataliza un tipo diferente de reacción
química.
Poseen gran potencia catalítica.
PROTEÍNAS:
Ejemplo de Enzimas:
Hexoquinasa:
Cataliza la transferencia del grupo
fosfato desde el ATP a la glucosa.
Es la primera etapa del metabolismo
de la glucosa
PROTEÍNAS:
Citocromo C:
Transfieren electrones hacia el

oxígeno molecular durante la
respiración
PROTEÍNAS:
DNA polimerasa:
Participa e la biosíntesis de los

componentes celulares.
Replica y repara DNA y RNA.

PROTEÍNAS:
Proteínas transportadoras:
Capaces de unirse y transportar
moléculas específicas por la sangre.

PROTEÍNAS:
Ejemplo de Proteínas transportadoras:
Seroalbúmina:
Se une estrechamente a los Ác. Grasos libres.
Transporta las moléculas entre el tejido adiposo y

otros órganos de los vertebrados.
PROTEÍNAS:
Lipoproteína del plasma sanguíneo:

Transporta lípidos entre el intestino, el hígado y
los tejidos adiposos
PROTEÍNAS:
Hemoglobina:
Presente en vertebrados
Transporta oxígeno desde los pulmones a los

tejidos
NOTA: En invertebrados las moléculas proteicas que transportan oxígeno son las
Hemocianinas.
PROTEÍNAS:
Tipos y ejemplos Localización o función

PROTEÍNAS:
*
*
*Elementos proteicos principales de los sistemas contráctiles del

mùsculo
PROTEÍNAS:

PROTEÍNAS:
Ejemplo de Hormonas:
Insulina:
Segregada por células del páncreas.
Regula el metabolismo de la glucosa.
Su déficit provoca la diabetes melitus.

PROTEÍNAS:
Proteína protectora de la
sangre de los vertebrados
*
*
* La coagulación de la sangre evita la pérdida de sangre del sistema

vascular de los vertebrados
PROTEÍNA
Composición química
SOLUBILIDAD:
Son solubles en agua cuando adoptan una
conformación globular.
La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres

de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen
enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las
moléculas de agua.
PROTEÍNA
Composición química
SOLUBILIDAD:
 Cuando una proteína se solubiliza queda
recubierta de una capa de moléculas de agua
(capa de solvatación) que impide que se pueda
unir a otras proteínas lo cual provocaría su
precipitación (insolubilización).
Esta propiedad es la que hace posible la
hidratación de los tejidos de los seres vivos.
ACCIÓN DISOLVENTE DEL AGUA
Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los
enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se
aumenta la temperatura y el pH, se pierde la
solubilidad.
Capacidad Electrolítica: Se determina a través
de la electrólisis, en la cual si las proteínas se
trasladan al polo positivo es porque su radical
tiene carga negativa y viceversa.
Especificidad: Cada proteína tiene una función
específica que está determinada por su
estructura primaria.
Amortiguador de pH: (conocido como efecto
tampón) Actúan como amortiguadores de pH
debido a su caracter anfotero, es decir,
pueden comportarse como ácidos (cediendo
electrones) o como bases (captando
electrones).
Fuentes de proteínas
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen
carne, huevos, granos, legumbres y productos
lácteos tales como leche y queso.
Las fuentes animales de proteínas poseen los

20 aminoácidos.
Leche
ALBÚMINA DE HUEVO
 La proteína albúmina de huevo se asimila en un 94%.

 Ideal para deportistas que deseen aumentar su rendimiento y masa muscular
 Proporciona mayor vigor y energía
 Apoya a niños en su etapa de crecimiento.
 Pueden consumirla los adultos y ancianos con una alimentación deficiente ya
que es un complemento de fácil asimilación.
 Proporciona proteínas sin elevar su nivel de colesterol.
Proteínas en la Carne
Ricas en proteína
Ingerimos también todos los desechos del
metabolismo celular presentes en esos tejidos
(amoniaco, ácido úrico, etc.), que el animal no
pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos
compuestos actúan como tóxicos en nuestro
organismo.
Proteínas en la Carne
El metabolismo de los vegetales es distinto y
no están presentes estos derivados
nitrogenados.
Los tóxicos de la carne se pueden evitar
consumiendo las proteínas de origen animal a
partir de huevos, leche y sus derivados.
Fuentes de proteínas
Las fuentes vegetales son deficientes en
aminoácidos y se dice que sus proteínas son
incompletas. Por ejemplo:
Legumbres carecen de cuatro aminoácidos
incluyendo el aminoácido esencial metionina.
Los granos carecen de tres o cuatro aminoácidos
incluyendo el aminoácido esencial lisina.
Proteínas en Nutrición
Son digeridas a través de la digestión que
comienza en el estómago.
Las proteínas son digeridas en polipeptidos
más pequeños, por las proteasas, para
proveer de aminoácidos al organismo,
incluyendo los aminoácidos esenciales que el
organismo no puede sintetizar.
Proteínas en Nutrición
Las proteínas, como los carbohidratos,
contienen 4 kcal por gramo opuesto a los
lípidos los cuales contienen nueve kilocalorías
y los alcoholes los cuales contienen 7 kcal.
Las proteínas pueden ser convertidas en
carbohidratos a través de un proceso llamado
gluconeogénesis.
Exceso de consumo de proteínas
Como el organismo es incapaz de almacenar las
proteínas, el exceso de proteínas es digerido y
convertido en azúcares o ácidos grasos.
El exceso en el consumo de proteínas también puede
causar la pérdida de calcio corporal, lo cual puede
conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo.
Sin embargo, varios suplementos proteicos vienen
suplementados con diferentes cantidades de calcio por
ración, de manera que pueden contrarrestar el efecto de la
pérdida de calcio.
Exceso de consumo de proteínas
Probablemente estaría ligado a:
 Hiperreactividad del sistema inmune.
 Disfunción hepática debido a incremento de residuos
tóxicos.
 Pérdida de densidad ósea, la fragilidad de los huesos es
debido a que el calcio y la glutamina son filtrados de los
huesos y el tejido muscular para balancear el incremento
en la ingesta de ácidos a partir de la dieta.
Este efecto no esta presente si el consumo de minerales alcalinos
(a partir de frutas y vegetales, los cereales son ácidos como las
proteínas, las grasas son neutras) es alto.
PROTEÍNAS
Todas las proteínas están formadas por los
mismos 20 Aa, los cuales por sí solo no tienen
ningún efecto biológico.
La conformación tridimensional es la que le
confiere a cada proteína su actividad biológica
específica.
La conformación se encuentra determinada
por la secuencia específica de los Aa en su
cadenas polipeptídica.

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AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

En 1820 Branconot, aisló el primer Aa de la

En 1935 W.C. Rose aisló la treonina por

Formación de dipéptido por reacción de

Unión con un 3er Aa se forma un tripéptido y

Cadena R de composición variable,

Determina las propiedades de los diferentes Aa

A pH ácido forma catiónica

A pH básico forma aniónica.

Ésta reacción ocurre de manera natural en

Naturaleza polar o no polar de la cadena lateral.

Presencia de un grupo ácido o básico en la cadena

*Ausencia de anillos bencénicos

Posee un átomo de S en su estructura:

Ocupan el interior de las proteínas globulares

Favorecen la estructura global de la proteína debido

al efecto hidrofóbico (“micela proteica”)

Reactividad química muy escasa

Son eléctricamente neutros cuando el pH es el

Son relativamente más solubles en el agua que los

Pueden formar puentes de H con el agua

 Forma enlaces glicosídicos con oligosacáridos en ciertas

 El grupo –OH de Serina como de Treonina es susceptible

Son las amidas de los ácidos aspártico y glutámico

Son intermediarios en el metabolismo nitrogenado, sobre

Forman parte del centro activo de las glicosidasas y de las

Proveen a la proteína de superficies aniónicas fijar cationes

Polares sin carga.

Grupos R con carga positiva.

Grupos R cargados negativamente (pH: 6,0 – 7,0).

Muy polares, en la superficie de proteínas

Es el único Aa cuyo R posee un pK

Polares sin carga.

Grupos R con carga positiva.

Grupos R cargados negativamente (pH: 6,0 – 7,0).

Derivado de la prolina (colágeno)

Derivado de la lisina (colágeno)

Existen unos 150 Aa presentes en diferentes

La mayor parte son derivados de los Aa

B-alanina: Precursor Vit. Ác. Pantoténico.

Homocisteína y homoserina: intermediario

Precursores o intermediarios en el metabolismo.

Citrulina y ornitina: Intermediarios síntesis de

Ácido–y–aminobutírico. Agente químico

Precursores o intermediarios en el metabolismo.

De forma cristalizada posee un punto de

Más solubles en el agua que en sustancias no

Disposición espacial de los átomos que

Efecto de la disposición espacial en las

Es una medida de la capacidad de algunas

sustancias (ópticamente activas) de girar el plano

Presente en compuestos que pueden existir como

dos formas, con estructuras como imágenes

especulares y no superponibles, llamados quirales.

Rotación específica: Radical

En los sistemas vivos el isómero más abundante es el L.

Descarboxilación: afectan al grupo carboxilo.

Desaminación: afectan al grupo amino

Las que afectan al grupo R.

Interviene en diversas funciones, incluyendo el

Los Aa constituyentes se denominan residuos

Un péptido consta de dos o más residuos de Aa

Proceden de la hidrólisis parcial de cadenas