Enzimas

Viso geral
As enzimas so, em sua maioria, protenas (algumas so formadas por RNA, as ribozimas) especializadas em
catalisar reaes qumicas em que compostos reagentes (substratos) se tornam produtos. As enzimas
ajudam essas reaes a acontecerem acelerando seu processo, diminuindo a energia de ativao
necessria para que ocorram, mas no deslocam equilbrio qumico da reao. As enzimas, no entanto, no
catalisam qualquer reao, cada enzima especfica para uma ou duas reaes e s catalisa essa(s)
reao(es). Existem 6 classes de enzimas e cada classe catalisa um tipo de reao.

Importncia
As enzimas so polmeros biolgicos que catalisam as reaes qumicas que possibilitam a vida tal como a
conhecemos. A presena e a manuteno de um conjunto completo e equilibrado de enzimas so essenciais
para degradar os nutrientes que fornecem energia e componentes estruturais. Os dficits da quantidade ou
da atividade cataltica das enzimas essenciais podem ser consequncia de defeitos genticos, carncia
nutricional ou toxinas. Mutaes genticas ou infeces por patgenos podem resultar em enzimas
defeituosas. A determinao da atividade enzimtica no plasma sanguneo, nas hemcias ou nas amostras de
tecidos importante no diagnstico de certas enfermidades. Muitos medicamentos agem por interao com
enzimas, inibindo-as ou aumentando sua atividade, pelo uso dos seus stios de ligao (stio ativo).

Classificao das enzimas

As enzimas podem ser classificadas em relao ao tipo de reao que catalisam. Nessa classificao, so
distinguidas 6 classes de enzimas:
1. Oxidorredutases: catalisam reaes de oxidorreduo (redox; transferncia de eltrons).
Principais subclasses: Desidrogenases, Oxidases, Redutases, Catalases, Oxigenases, etc.
2. Transferases: catalisam transferncias de grupos qumicos (como metila, hidroxila, etc.).
Principais subclasses: Transaldolase, Transcetolase, Transferases, Quinases, Fosfomutases.
2.1.
Quinases: Enzima que transfere grupo Fosfato para outra molcula usando um
nucleotdeo trifosfato como doador.
3. Hidrolases: catalisam reaes de hidrlise. Principais subclasses: Glicosidades, Peptidases,
Fosfatases, Amidases, Ribonucleases, etc.
4. Liases: catalisam adio de grupos a ligaes duplas, ou criao de ligaes duplas pela
retirada de grupos. Principais subclasses: Descarboxilases, Aldolases, Hidratases, Sintases,
Liases.
5. Isomerases: catalisam alteraes geomtricas ou estruturais em molculas pela transferncia
de grupos qumicos dentro de uma mesma molcula. Principais subclasses: Racemases,
Epimerases, Isomerases, Mutases (no todas).
6. Ligases: catalisam a unio de duas molculas, associada hidrlise de ATP ou cofatores
similares. Principais subclasses: Sintetases, Carboxilases.

Coenzimas, cofatores e grupos prostticos

Algumas enzimas precisam de pequenos grupos no-proteicos ou ons metlicos acoplados sua estrutura
para que possam funcionar. Esses grupos so chamados Coenzimas, cofatores, ou grupos prostticos.

Coenzimas:

Coenzimas so molculas orgnicas ou metalorgnicas complexa. Agem como carreadores

transitrios de grupos funcionais especficos. A maioria derivada de vitaminas.

Cofatores:

Cofatores so ons inorgnicos como Mg2+, Fe2+, Mn2+, Zn2+. Assim como as coenzimas, so
carreadores transitrios e, assim, ligam-se de forma dissocivel enzima ou ao substrato. O corpo da
enzima, sem o cofator, chamado de apoenzima. O complexo Cofator + Apoenzima chamado
Holoenzima.

Grupos Prostticos:

Grupos Prostticos so grupos, quer seja derivado de estruturas orgnicas, quer

seja metlico, que liga-se estavelmente (at mesmo por ligao covalente), um importante exemplo o
FAD. As enzimas que possuem grupos prostticos metlicos ligados sua estrutura so denominadas
metaloenzimas.

Fatores que afetam a atividade enzimtica

Temperatura:

Elevar a temperatura aumenta a energia cintica das molculas. Aumentar a energia

cintica das molculas tambm aumenta sua movimentao e, portanto, a frequncia com que colidem. Essa
combinao de colises mais frequentes e mais altamente energticas aumenta a velocidade da reao.
Entretanto, aumentar demais a temperatura pode ter resultados negativos em uma reao enzimtica. A alta
temperatura pode romper ligaes no-covalentes que mantm a estrutura da enzima e, assim, desnaturla. Com a enzima desnaturada, a ao enzimtica perdida.

pH:

A maioria das reaes enzimticas envolve catlise cido/base e, assim, sua atividade afetada por
variaes no pH. Como a estrutura geral da protena importante na atividade cataltica, se uma carga no pH
alterar a conformao geral da protena, a atividade enzimtica tambm ser alterada.

Concentrao do substrato:

Um fator-chave que afeta a velocidade das reaes catalisadas por

enzimas a concentrao do substrato. Se a concentrao inicial do substrato for baixa e, ao meio, for
adicionado mais substrato, a velocidade da reao aumentar muito em um primeiro momento. Porm, se a
esse meio for adicionado, novamente, mais substrato, o aumento da velocidade tente a ser menor, e cada
vez menor a cada adio de substrato. Isso porque, como toda reao, ao se colocar um reagente, a reao
enzimtica tende a se deslocar para o sentido do consumo do reagente adicionado, porm a enzima possui
um stio ativo que estar ocupado pelo substrato, no podendo aumentar mais a velocidade. Diz-se, ento,
que alcanou-se o ponto de saturao daquela enzima. A reao s tornar a aumentar sua velocidade
quando as molculas das enzimas ficarem livres ou se forem adicionados soluo mais enzimas.

Enzimas de Michaelis-Menten
As enzimas que seguem o comportamento descrito por Leonor Michaelis e Maud Menten so chamadas
Enzimas de Michaelis-Menten.
A constante de Michaelis Km corresponde concentrao de substrato na
qual a velocidade de ao da enzima igual metade da Vmx da enzima.

Enzimas Alostricas
Algumas enzimas sofrem ao de outras molculas, que no so seu(s) substrato(s). Essas molculas so
chamadas de reguladores (efetores) e podem tanto aumentar (ativar) ou diminuir (inibir) a atividade
enzimtica. Essas enzimas so chamadas de Enzimas Alostricas e a regulao feita pelos efetores
chamada Modulao Alostrica.

Inibio Enzimtica
Como as enzimas possuem um stio ativo ao qual seu substrato deve se ligar, possvel diminuir (inibir) a
atividade de uma enzima, fazendo com que esse stio ligue-se a outra molcula, que no seja seu substrato
prprio. Como a enzima no pode agir caso seu stio esteja ocupado, esse mtodo chamado de inibio
enzimtica. A inibio pode, no entanto, ser reversvel ou irreversvel. A inibio reversvel pode ser
competitiva ou no-competitiva.

Isozimas
Isozimas so formas diferentes de enzimas que catalisam a mesma reao. Essas formas diferentes podem
apresentar diferenas estruturais, diferentes sensibilidades a fatores reguladores ou diferente afinidade por
algum substrato, que as adaptem a um determinado tipo celular, tecido ou condio especfica. Algumas
isozimas representam uma cpia de segurana de alguma enzima, sendo assim fator de sobrevivncia da
espcie.