Discusiones:

Santos et al. (2007) reportaron que para la inulinasa 2,1-beta-D fructan frutano
hydrolasa,
la temperatura ptima que conlleva a mayores actividades enzimticas suceden a 63C pa
ra
enzima libre, sin embargo, para el modelo usado en su investigacin la temperatura
de
operacin ms apropiada fue de 52C lo cul demuestra que la temperatura de trabajo no
es necesarimente la misma que la temperatura mxima de velocidad de reaccin y que e
s
preferible una menor temperatura donde la enzima es ms estable.
Gupta et al. (1990) reportan que glicerol al 10% ofrece una mejor proteccin a la
inulinasa frente a la desnaturalizacin trmica a 50C, comparada con etileno glicol y
sorbitol. Trabajaron con la cepa Fusarium oxysporum, la cual present una temperat
ura
ptima de 37C.
Risso et al. (2010) tambin evaluaron el efecto de la temperatura en la estabilida
d de
la enzima inulinasa de Kluyveromyces marxianus NRRL Y-7571, reportaron una tempe
ratura
ptima de 50C a un pH de 4.8 para cualquier contenido de solvente orgnico despus de
10 minutos de reaccin, tambin encontraron que las energas de activacin (para 25, 50
y 70% de butil acetato) fueron de 104.9, 54.3 y 56.8 kJ*mol-1, respectivamente.
As mismo,
los tiempos de vida medios que hallaron a 50C variaron en el rango de 540 a 908 m
inutos.
El efecto de la temperatura de inulinasas de levaduras se ha caracterizado princ
ipalmente
en Kluyveromyces fragilis y Kluyveromyces marxianus. La parcialmente purificada
inulinasa
de Kluyveromyces fragilis fue ptima a temperatura de 45C. Sin embargo, la inulinas
a
purificada de Candida aureus G7 tuvo una temperatura ptima de 50C y la actividad d
e
inulinasa producida por Pichia guilliermondii tipo 1 es la ms alta en 60C (Singh y
Gill,
2006; Sheng et al., 2008; Gong et al., 2008). A partir de estos informes, las in
ulinasas
parecan ser considerables enzimas termfilas. En contraste, la estabilidad de inuli
nasas
de Kluyveromyces marxianus var. bulgaricus fue estable durante 3 h. a 50C y prdida
rpida de actividad a 55-60C (Singh y Gill, 2006).
Chen et al. (2009) inform que la temperatura ptima de Aspergillus ficuum inulinase
purificada del Programa conjunto OMS/UNICEF5-06 fue en rango de 45-55 C. Era slo e
l 40%
de actividad relativa al observarse despus de 1 h a 60 C. A partir de los resultad
os,
la inulinase de levadura es ptima a alta temperatura pero no es estable a alta te
mperatura.
La estabilidad trmica de inulinases tiene por debajo de 50C. As, los procesos
industriales estn encontrando una temperatura de trabajo que den de alta activida
d

enzimtica con buena estabilidad,representa un compromiso entre la reduccin de los

costes
del proceso y una mayor productividad (Santos et al., 2007).
D Arcadia et al. (1998) determinaron la estabilidad trmica de Aspergillus Niger-245
en un
medio de reaccin compuesto con 0,5 ml de solucin enzimtica y 0,5 ml de buffer aceta
to
100 mM, pH 5.0, mantenido durante 30 minutos en el mismo rango de temperatura y
la actividad
residual, medido como se describe en el anlisis enzimtico. La enzima mostr la mayor
actividad a 60C. A esta temperatura la enzima permaneci estable 30 min despus del
tratamiento. Es posible suponer, que la enzima puede admitir ms temperatura que e
n el
tratamiento al mismo tiempo a 65C, que slo haba perdido 8% de su actividad inicial.
Esta hiptesis es apoyada tambin por los estudios de Gupta et al. En la bsqueda de l
a
termoestabilidad de las inulinasa producida por Aspergillus sp, incluidos varios
A. niger,
los autores llegaron a la conclusin de que las inulinasas de este gnero, en genera
l,
presentan termoestabilidad superiore a otras de origen microbiano.