AMINOCIDOS Y PROTENAS

Tatiana Surez Juregui

Bioqumica

AMINOCIDOS
Diversidad
de AA
Carboxilo
Cadena lateral

Amino

ENANTIOMERISMO
Carbono quiral
(alfa)

Los aminocidos
proteicos son:
-L aminocidos
pticamente
activos

Presentes en
ciertos pptidos
de clulas
bacterianas y
antibiticos

AMINOCIDOS PROTICOS

CH3 O
H 3C

H3C

OH

Lisina (K, Lys)

H
N

OH

OH

O
OH

NH2

NH2
Metionina (M, Met)

Prolina (P, Pro)

Fenilalanina (F, Phe)

CH3 O
OH

HO

NH2

OH
OH
NH

NH2

Serina (S, Ser)

CH3 O
OH

NH2

NH2

Triptfano (W, Trp)

Treonina (T, Thr)

HO

OH
NH2

Leucina (L, Leu)

Isoleucina (I, Ile)

HO

H 2N

OH
CH3 NH2

NH2

H 3C

Tirosina (Y, Tyr)

H 3C

OH
NH2

Valina (V, Val)

NH2

H3 C

OH

HN

NH

OH

H2N

Arginina (R, Arg)

Alanina (A, Ala)

HO

OH

HS

O
OH

cido asprtico (D, Asp)

Cistena (C, Cys)

HO

OH

NH2

NH2

NH2

Aspargina (N, Asn)

OH
O

NH2

NH2

NH2
cido glutmico (E, Glu)

O
NH2

OH

H2N

N
OH

NH2
Glutamina (Q, Gln)

Glicina (G, Gly)

N
H

OH
NH2
Histidina (H, His)

CLASIFICACIONES USUALES

AMINOCIDOS NO PROTEICOS
Lationina, cido 2-aminoisobutrico, deshidroalanina
y el neurotrasmisor cido-gamma aminobutrico.
Otroa AA se producen como intermedios en las rutas
metablicas: ornitina y citrulina (ciclo de la urea).
Una rara excepcin a la dominacin de aminocidos es la -amino cidobeta alanina (cido
3-aminopropanoico), que se utiliza en plantas y
microorganismos en la sntesis de cido pantotnico
(vitamina B 5 ), un componente de la coenzima A.

AMINOCIDOS NO
PROTEICOS
Triptfano:
precursor
del
neurotransmisor serotonina .
Tirosina: precursores de el neurotransmisor de
la dopamina, epinefrina y norepinefrina.
Glicina:
precursor
de
porfirinas,
tales
como hemo.
Arginina: precursor del xido ntrico.
Aspartato, glicina y glutamina: precursores de
nucletidos.

Nutricin
Esencial
La histidina
Isoleucina
La leucina
Lisina
Metionina
La fenilalanina
Treonina
El triptfano
Valina

No esencial
La alanina
Arginina *
Asparagina
El cido asprtico
Cistena *
El cido glutmico
Glutamina *
Glicina
Ornitina *
Proline *
Selenocysteine *
Serina *
Tirosina *

IONIZACIN DE LOS
AMINOCIDOS
Carga
elctrica neta

pI =1/2 (pK1 + pK2) = 1/2 (2.34 + 9.60) = 5.97

AMINOCIDOS CARGADOS

AMINOCIDOS CARGADOS

PROTENAS

A C L L W E E H YD C FUNCIN
FTKPS

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

Niveles de complejidad:

ESTRUCTURA PRIMARIA

PEPTIDO
Ionizado, cargado
Amino terminal

Carboxilo terminal

ESTRUCTURA SECUENDARIA

Ms estables

Alfa-hlice
Las alfa-hlice se ven afectadas por:
Repulsin o atraccin electrosttica de los
grupos R:
Grupos cargados -> rompen los enlaces de
hidrgeno.
Volumen de los grupos R adyacentes: Tamao
y la forma: Asn, Ser, Thr y Cys.
Interaccin entre cadenas laterales de AA
separados a 3-4 residuos:
Se ubican
separados AA cargados en un espacio de cada
tres AA.

No permitidos Pro (desestabiliza) y Gly (muy

flexible).
Extremos de la a-hlice:
Amino terminal: AACarboxilo terminal: AA+

Beta-lmina

Ala, A
Gly, G
Pro, P

Giros
Permite a la cadena polipeptdica cambiar de
direccin.

Presencia de los AA en las estructuras

secundarias

ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA
Existen muchos
supersecundarias.

tipos

de

estructuras

Son combinaciones de las estructuras

secundarias: alfa-hlice, beta-lmina y giros.

SUPERSECUNDARIA
Unidad beta-alfa-beta

Meandro beta

Llave griega

Beta barril

Estructura
supersecundaria
(motivos)

Puede

Dominio

DOMINIOS
Una zona de la protena donde
hay
alta
densidad
o
plegamientos.
En una cadena polipptidica
existir ms de un dominio.
Los dominios tienen funciones
especficas o pueden cumplir
tarea estructural.
Su funcin no depende de la
protena.
Son evolutivamente estables.

Algunas funciones de los dominios

Enlazar a un pequeo ligando.
Atravesar
la
membrana
plasmtica
(protenas transmembrana).
Contiene el sitio cataltico (enzimas).
Enlazar al DNA (en factores de transcripcin).
Provee una superficie para enlazarse
especficamente a otra protena.

ESTRUCTURA TERCIARIA
Enlaces fuerte covalentes: puentes de
disulfuro y enlaces amida.

No covalentes: fuerzas electrostticas,

puentes de hidrogeno, enlaces inicos,
enlaces hidrofbicos y enlaces coordinados.

AAs lejos ahora AAs

cercanos

Defensa

ALIPRTHSALERNQW
AIIPRTHSGIERNQW

AWIPRTHSYGERNQW

Defensa

Tipos de estructura terciaria

Tipos de estructura terciaria

Globulares

Fibrosas

Varios tipos de
estructuras
secundarias.

Las fibrosas
constan un solo
tipo de estructura
secundaria.

Plegadas en formas
esfricas.

hebras u hojas

Enzimas y protenas
reguladoras.

Soporte, forma y
proteccin externa
en
vertebrados.Largas

Protenas estructurales
Queratina: se localiza en cabellos , uas, lana ,
plumas , escamas, cuernos , capa externa de la
piel. Sus caractersticas ms importantes son
resistencia , dureza y flexibilidad variables.
colgeno: tendones, cartlagos , matriz sea y
crnea . Se destaca por la resistencia y por su no
capacidad de estiramiento.
Elastina: se encuentra en el tejido conjuntivo ,
posee elasticidad y capacidad de estiramiento.
Fibrona: en la seda y en telaraa. Son fibras muy
fuerte y flexibles. No extensibles.

Protenas globulares
Mioglobina: interviene en el transporte y
almacenamiento de oxigeno.
Citocromo : es componente de la cadena
respiratoria en las mitocondrias.
Ribonucleasa: cataliza ciertos enlaces de
ARN
Lisozima: cataliza la rotura hidroltica de
los polisacaridos .

PROCESO DEL PLEGAMIENTO

Los dominios y las estructuras secundarias se
forman de manera independientes.
Las conformaciones proteicas de menor
energa libre es la que posee el mayor nmero
de interacciones no covalentes.
Existen puntos clave para que exista el
plegamiento

La plegamiento
informacin del
plegamiento
en olatardara
secuencia
de los
aas
El
no se
puede dar est
al azar
mucho
tiempo
Anfinse
Levinthal

ENTENDER EL PLEGAMIENTO
PROTICO

DESNATURALIZACIN Y
RENATURALIZACIN DE LAS
PROTENAS

DESNATURALIZACINRENATURALIZACIN
Ruptura de los enlaces que
mantienen la estructura
cuaternaria, terciaria y secundaria

Llegando a una estructura

primaria
Estructura terciaria implica la interrupcin de:
Enlaces covalentes.
Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre
cadenas
laterales
polares
de
aminocidos.
Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de
Van Der Waals entre cadenas laterales no
polares de aminocidos.
Estructura secundaria: las protenas pierden
todos los patrones de repeticin regulares como
las hlices alfa y adoptan formas aleatorias.
Estructura
primaria,
la
secuencia
de
aminocidos ligados por enlaces peptdicos, no es
interrumpida por la desnaturalizacin.

DESNATURALIZACINRENATURALIZACIN
Temperatura
Cuando la temperatura es elevada, aumenta la energa cintica
de las molculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa
de las protenas, y se desnaturalizan.
Un aumento de la temperatura destruye puentes de H, de forma
que el interior hidrfobo interacciona con el medio acuoso y se
produce la agregacin y precipitacin de la protena
desnaturalizada.

Reversib
le

Rompe los puentes de

hidrgeno eliminando
agua

pH
Los grupos H+ y OH- afecta la envoltura acuosa de las
protenas y la carga elctrica de los grupos cidos y bsicos
de las cadenas laterales.
Con este cambio de pH los grupos cargados llegan a su
punto isoelctrico donde la carga neta es cero y son
hidrofbicos.

Los iones H+ u OHdesestabiliza la estructura

proteica.

DESNATURALIZACINRENATURALIZACIN
Fuerza inica.
Un aumento de la fuerza inica provoca una disminucin en el grado
de hidratacin de los grupos inicos superficiales de la protena, ya
que estos solutos compiten por el agua y rompen los puentes de
hidrgeno o las interacciones electrostticas, de forma que las
molculas proteicas se agregan y precipitan.
En muchos casos, la precipitacin provocada por el aumento de la
fuerza inica es reversible.

Polaridad del disolvente

Al aadir sustancias menos polares que el agua, la hidratacin
disminuye, disminuyen los puentes de H superficiales y la
protena precipita.
Y se aaden sustancias muy apolares, estas interactan con las
cadenas hidrofobas de la protena y desordenan la estructura
terciaria, desnaturalizndola y precipitndola.

TCNICAS DE
PURIFICACIN DE
PROTENAS

IMPORTANCIA
No gastes pensamientos puros en protenas
impuras

Protena pura -> determinacin de propiedades

y actividad

Separar la protena de inters a travs de diversos

pasos (tcnicas) de un grupo de protenas.

Las protenas pueden ser purificadas

de acuerdo a:
Polaridad.
Tamao.
Afinidad de enlace.
Carga.

EFECTO SALTING OUT

Precipita las protenas a partir de altas concentraciones de sal, ya que
esta compite por el agua y rompe las interacciones entre la protena y
el agua.
> INTERACCIN PROTENA-PROTENA < INTERACCIN
PROTENA-SOLVENTE

DILI
SIS

DILISIS
Se separan molculas a travs de una membrana semipermeable
(celulosa).
Las protenas son retenidas en la bolsa, porque son de mayor tamao
que los poros.

CROMATOGRAFAS
Cromatografa de filtracin en
Separa por el tamao de la
gel
protena

CROMATOGRAFAS
Cromatografa
inico

de

intercambio

Las protenas cargadas + se unen

a la matriz
Aquellas que tienen > carga
positiva se retienen ms, que las
que no.
Si la matriz es +, pasar lo
contrario.

CROMATOGRAFAS
Cromatografa de afinidad

ELECTROFORESIS
Desplazamiento de las protenas cargadas en un campo elctrico.

til como mtodo analtico.

Cargas iguales, separacin

por masas.
Deteccin de la protena de
inters

ENFOQUE ISOELECTRICO
Campo
elctrico

Gradiente de
pH

Separacin de
las protenas de
acuerdo a su pI