Professional Documents
Culture Documents
stress test. Iodine-131 is used to detect cancer of the thyroid gland and
to assess its size and activity, and may also be used to destroy part of
an overactive thyroid gland. Cesium-137 is used to treat advanced
cervical cancer, and iridium-192 is used to treat prostate cancer.
TABLE 2.1
Figure 2.2 Atomic structures of several stable atoms.
The atoms of different elements have different atomic numbers because they have different
numbers of protons.
Atomic number = number of protons in an atom
Mass number = number of protons and neutrons in an atom (boldface indicates most common
isotope)
Atomic mass = average mass of all stable atoms of a given element in daltons
Which four of these elements are present most abundantly in living organisms?
Figure 2.4 Ions and ionic bond formation. (a) A sodium
atom can have a complete octet of electrons in its outermost shell
by losing one electron. (b) A chlorine atom can have a complete
octet by gaining one electron. (c) An ionic bond may form between
oppositely charged ions. (d) In a crystal of NaCl, each Na_ is
surrounded by six Cl_. In (a), (b), and (c), the electron that is lost
or accepted is colored red.
An ionic bond is the force of attraction that holds
together oppositely charged ions.
Na Na
Na+
Cl
Atom Ion
(b) Chlorine: 7 valence electrons
(a) Sodium: 1 valence electron
(c) Ionic bond in sodium chloride (NaCl) (d) Packing of ions in a crystal
of sodium chloride
Atom Ion
ELECTRON
DONATED
ELECTRON
ACCEPTED
Figure 2.5 Covalent bond formation. The red electrons are shared equally in (a)(d) and
unequally in (e). To the right are simpler
ways to represent these molecules. In a structural formula, each covalent bond is denoted by a
straight line between the
chemical symbols for two atoms. In molecular formulas, the number of atoms in each
molecule is noted by subscripts.
In a covalent bond, two atoms share one, two, or three pairs of electrons in the outer shell.
What is the main difference between an ionic bond and a covalent bond?
Figure 2.6 Hydrogen bonding among water
HH
O
Hydrated sodium ion
Hydrated chloride ion
Cl
+ +
+
+
+ Cl
+
O
H
H
Na+
Crystal of
N
Table sugar (sucrose) easily dissolves in water but is not
an electrolyte. Is it likely that all the covalent bonds
between atoms in table sugar are nonpolar bonds? Why
or why not?
Tabel 2.4
TABLE 1.3
pH Values of Selected Substances
SUBSTANCE* pH VALUE
Gastric juice (found in the stomach) 1.23.0
Lemon juice 2.3
Vinegar 3.0
Carbonated soft drink 3.03.5
Orange juice 3.5
Vaginal fl uid 3.54.5
Tomato juice 4.2
Coffee 5.0
Urine 4.68.0
Saliva 6.356.85
Milk 6.8
Distilled (pure) water 7.0
Blood 7.357.45
Semen (fl uid containing sperm) 7.207.60
Cerebrospinal fl uid (fl uid associated with
nervous system) 7.4
Pancreatic juice (digestive juice of the pancreas) 7.18.2
Bile (liver secretion that aids fat digestion) 7.68.6
Milk of magnesia 10.5
Lye (sodium hydroxide) 14.0
CHECKPOINT
12. How do inorganic compounds differ from organic
compounds?
13. Describe two ways to express the concentration of a
solution.
14. What functions does water perform in the body?
15. How do bicarbonate ions prevent buildup of excess H_?
TABLE 2.5
Major Functional Groups of Organic Molecules
NAME AND
STRUCTURAL
FORMULA*
OCCURRENCE AND
SIGNIFICANCE
Hydroxyl
ROOOH
Alcohols contain an OOH group, which is polar
and hydrophilic due to its electronegative O atom.
Molecules with many OOH groups dissolve easily in
water.
Sulfhydryl
ROSOH
Thiols have an OSH group, which is polar and
TABLE 2.6
Major Carbohydrate Groups
TYPE OF CARBOHYDRATE EXAMPLES
Monosaccharides
(simple sugars that
contain from 3 to 7
carbon atoms)
Glucose (the main blood sugar).
Fructose (found in fruits).
Galactose (in milk sugar).
Deoxyribose (in DNA).
CHECKPOINT
16. How are carbohydrates classified?
17. How are dehydration synthesis and hydrolysis reactions
related?
18. What is the importance to the body of triglycerides,
phospholipids, steroids, lipoproteins, and eicosanoids?
19. Distinguish among saturated, monounsaturated, and
polyunsaturated fats.
TABLE 2.8
Functions of Proteins
TYPE OF PROTEIN FUNCTIONS
Structural Form structural framework of various parts of body.
Examples: collagen in bone and other connective
tissues; keratin in skin, hair, and fi ngernails.
Regulatory Function as hormones that regulate various
physiological processes; control growth and
development; as neurotransmitters, mediate
responses of nervous system.
Examples: the hormone insulin (regulates blood
Figure 2.21 Formation of a peptide bond between two amino acids during dehydration
synthesis. In this example,
glycine is joined to alanine, forming a dipeptide (read from left to right). Breaking a peptide
bond occurs via
hydrolysis (read from right to left).
Amino acids are the monomers used to build proteins.
What type of reaction takes place during catabolism of proteins?
Figure 2.22 Levels of structural organization in proteins. (a) The primary structure is the
sequence of amino acids in the
polypeptide. (b) Common secondary structures include alpha helixes and beta pleated sheets.
For simplicity, the amino
acid side groups are not shown here. (c) The tertiary structure is the overall folding pattern
that produces a distinctive,
three-dimensional shape. (d) The quaternary structure in a protein is the arrangement of two
or more polypeptide chains
relative to one another.
The unique shape of each protein permits it to carry out specific functions.
Fosfor (P) 1,0 Komponen asam nukleat dan ATP; diperlukan untuk tulang
yang normal dan struktur gigi.
Kalium (K) 0,35 bentuk terionisasi (K _) adalah kation yang paling
berlimpah (bermuatan positif partikel) di intraseluler cairan; dibutuhkan
untuk menghasilkan potensial aksi.
Sulfur (S) 0,25 Komponen dari beberapa vitamin dan banyak protein.
Natrium (Na) 0,2 bentuk terionisasi (Na _) adalah kation yang paling
berlimpah di ekstraseluler cairan; penting untuk menjaga air
keseimbangan; diperlukan untuk menghasilkan potensial aksi.
Klorin (Cl) 0,2 bentuk terionisasi (Cl _) adalah anion yang paling berlimpah
(bermuatan negatif partikel) di ekstraseluler cairan;
penting untuk menjaga keseimbangan air.
Magnesium (Mg) 0,1 terionisasi bentuk (Mg 2 _) dibutuhkan untuk aksi
banyak enzim (molekul yang meningkatkan tingkat kimia
reaksi dalam organisme).
Besi (Fe) 0,005 bentuk terionisasi (Fe 2 _ dan Fe 3 _) adalah bagian dari
hemoglobin (membawa oksigen protein dalam sel darah merah) dan
beberapa enzim.
TRACE ELEMEN (sekitar 0,4) Aluminium (Al), boron (B), kromium (Cr),
cobalt (Co), tembaga (Cu), fl uorine (F), yodium (I), mangan
(Mn), molibdenum (Mo), selenium (Se), silikon (Si), timah (Sn), vanadium
(V), dan seng (Zn).
TABEL 2.1 LANJUTAN
Main Chemical Elements di Tubuh
TRACE ELEMEN
(sekitar 0,4% dari total)
UNSUR UTAMA
(sekitar 96% dari total)
UNSUR YANG LEBIH RENDAH
4,6-8,0 Urine
Air liur 6,35-6,85
susu 6.8
Suling (murni) air 7,0
7,35-7,45 Darah
Semen (fluida yang mengandung sperma) 7,20-7,60
serebrospinal cairan (cairan yang terkait dengan
sistem saraf) 7.4
Jus pankreas (jus pencernaan dari pankreas) 7,1-8,2
(sekresi hati yang membantu pencernaan lemak) Bile 7,6-8,6
Susu magnesium 10,5
Alkali (natrium hidroksida) 14,0
POS PEMERIKSAAN
12. senyawa anorganik Bagaimana berbeda dari organik
senyawa?
13. Jelaskan dua cara untuk menyatakan konsentrasi dari
larutan.
14. fungsi Apa air tampil di tubuh?
15. Bagaimana ion bikarbonat mencegah penumpukan kelebihan H _?
TABEL 2.5
Kelompok utama dari Molekul Organik
NAMA DAN
STRUKTURAL
RUMUS*
KEJADIAN DAN
MAKNA
hidroksil
ROOOH
Alkohol mengandung gugus O OH, yang merupakan polar
dan hidrofilik karena atom O elektronegatif nya.
Molekul dengan banyak kelompok O OH larut dalam
air.
sulfidril
ROSOH
Tiol memiliki kelompok O SH, yang polar dan
hidrofilik karena atom S elektronegatif nya. Tertentu
asam amino (misalnya, sistein) mengandung O SH
kelompok, yang membantu menstabilkan bentuk protein.
Keton mengandung gugus karbonil dalam karbon
kerangka. Gugus karbonil adalah polar dan hidrofilik
karena atom O elektronegatif nya.
Aldehida memiliki gugus karbonil pada akhir
kerangka karbon.
Asam karboksilat mengandung gugus karboksil di
akhir rangka karbon. Semua asam amino memiliki
Kelompok COOH O di salah satu ujung. Bermuatan negatif
bentuk mendominasi pada pH sel-sel tubuh dan
hidrofilik.
Ester mendominasi lemak makanan dan minyak dan juga
terjadi dalam tubuh kita sebagai trigliserida. Aspirin adalah ester
sistem saraf).
Kontraktil Izinkan pemendekan sel-sel otot, yang
menghasilkan gerakan.
Contoh: myosin; aktin.
Tanggapan Aid imunologi yang melindungi tubuh terhadap asing
zat dan patogen.
Contoh: antibodi; interleukin.
Transportasi Carry zat-zat penting di seluruh tubuh.
Contoh: hemoglobin (mengangkut paling oksigen
dan beberapa karbon dioksida dalam darah).
UU katalitik enzim yang mengatur reaksi biokimia.
Contoh: amilase saliva; sukrase; ATPase.
MEJA
Gambar 2.21 Pembentukan ikatan peptida antara dua asam amino selama
sintesis dehidrasi. Dalam contoh ini,
glisin bergabung dengan alanin, membentuk dipeptida (dibaca dari kiri ke
kanan). Melanggar ikatan peptida terjadi melalui
hidrolisis (dibaca dari kanan ke kiri).
Asam amino adalah monomer yang digunakan untuk membangun protein.
Apa jenis reaksi berlangsung selama katabolisme protein?
Gambar 2.22 Tingkat organisasi struktural dalam protein. (A) Struktur
primer adalah urutan asam amino dalam
polipeptida. (b) struktur sekunder umum termasuk helixes alpha dan
lembar lipit beta. Untuk mempermudah, amino
kelompok sisi asam tidak ditampilkan di sini. (c) Struktur tersier adalah
pola lipat keseluruhan yang menghasilkan khas,
bentuk tiga dimensi. (d) Struktur kuartener protein adalah susunan dua
atau lebih rantai polipeptida
Enzim
substrat
sukrosa
air
produk
H2O
32
1
(b) Model Molekuler enzim dan substrat
uncombined (kiri) dan enzim-substrat
kompleks (kanan)
(a) Mekanisme kerja enzim
Gambar molekul 2.24 DNA. (A) Rincian dari nukleotida. (b) basis The
dipasangkan proyek menuju pusat double helix. Itu
struktur heliks DNA distabilkan oleh ikatan hidrogen (garis putus-putus)
antara masing-masing pasangan basa.
Nukleotida adalah monomer asam nukleat.
DNA terbuat dari dua helai memutar dalam
spiral struktur tangga seperti disebut
helix ganda.
Setiap helai terdiri dari nukleotida
terikat bersama-sama.
Setiap nukleotida terdiri dari
gula deoksiribosa terikat dengan
gugus fosfat dan satu dari 4
basa nitrogen [adenin (A),
atom nitrogen.
2.21 Hidrolisis terjadi selama katabolisme protein.
2.22 No. Protein terdiri dari rantai polipeptida tunggal tidak
memiliki struktur kuartener.
2.23 sukrase memiliki kekhususan untuk molekul sukrosa dan dengan
demikian akan
tidak "mengakui" glukosa dan fruktosa.
2.24 Dalam DNA, timin selalu berpasangan dengan adenin, dan sitosin
selalu berpasangan dengan guanin.
2.25 kegiatan Seluler yang bergantung pada energi yang diberikan oleh
ATP
termasuk kontraksi otot, pergerakan kromosom,
pengangkutan zat melintasi membran sel, dan sintesis
(anabolik) reaksi.
2.1 karbon, shell pertama berisi dua elektron dan yang kedua
shell berisi empat elektron.
2.2 Empat elemen yang paling berlimpah dalam organisme hidup adalah
oksigen,
karbon, hidrogen, dan nitrogen.
2.3 Antioksidan seperti selenium, zinc, beta-karoten, vitamin C,
dan vitamin E dapat menonaktifkan radikal bebas yang berasal dari
oksigen.
2.4 A kation adalah ion bermuatan positif; anion adalah negatif
ion bermuatan.
2.5 Sebuah ikatan ion melibatkan kerugian dan keuntungan dari
elektron; kovalen a
obligasi melibatkan pembagian pasangan elektron.