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son molculas de
naturaleza proteica que cataliz
an reacciones qumicas,
siempre que sean
termodinmicamente posibles:
una enzima hace que una
reaccin qumica que es
energticamente posible
(ver Energa libre de Gibbs),
pero que transcurre a
una velocidad muy baja, sea
cinticamente favorable, es
decir, transcurra a mayor
velocidad que sin la presencia
de la enzima
Estructuras y mecanismos:
Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los
que actan, y solo una pequea parte de la enzima (alrededor de 3 a
4 aminocidos) est directamente involucrada en la catlisis. La regin que
contiene estos residuos encargados de catalizar la reaccin es
denominada centro activo. Las enzimas tambin pueden contener sitios con
la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso
de catlisis, o de unir pequeas molculas, como los sustratos o productos
Especificidad:
Las enzimas suelen ser muy especficas tanto del tipo de reaccin que
catalizan como del sustrato involucrado en la reaccin. La forma, la carga y
las caractersticashidroflicas/hidrofbicas de las enzimas y los sustratos son
los responsables de dicha especificidad. La constante de especificidad, es
una medida de la eficiencia de una enzima, ya que la velocidad de la
reaccin se encuentra directamente relacionada con la frecuencia con la
que se encuentran las molculas de enzima y sustrato. Las enzimas tambin
pueden mostrar un elevado grado
de estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.
Dinmica y funcin
la dinmica interna de las enzimas est relacionada con sus mecanismos de
catlisis La dinmica interna se define como el movimiento de diferentes
partes de la estructura de la enzima, desde residuos individuales
de aminocidos, hasta grupos de aminocidos o incluso un dominio
proteico entero. Estos movimientos se producen a diferentes escalas de
tiempo que van desde femtosegundos hasta segundos. Casi cualquier
residuo de la estructura de la enzima puede contribuir en el proceso de
catlisis por medio de movimientos dinmicos.
COFACTORES Y COENZIMAS
Cofactores
Algunas enzimas no precisan ningn componente adicional para mostrar
una total actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la unin de
molculas no proteicas denominadas cofactores para poder ejercer su
actividad. Los cofactores pueden ser compuestos inorgnicos, como los
iones metlicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgnicos,
como la flavina o el grupo hemo. Los cofactores orgnicos pueden ser a su
vez grupos prostticos, que se unen fuertemente a la enzima, o coenzimas,
que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reaccin. Las
coenzimas incluyen compuestos como el NADH, el NADPH y el adenosn
trifosfato. Estas molculas transfieren grupos funcionales entre enzimas.
Clula procariota
Se llama procariota o procarionte a las clulas sin ncleo
celular definido, es decir, cuyo material gentico se encuentra disperso en
el citoplasma, reunido en una zona denominada nucleoide.1 Por el contrario,
las clulas que s tienen un ncleo diferenciado del citoplasma, se
llaman eucariotas, es decir aquellas cuyo ADN se encuentra dentro de un
compartimento separado del resto de la clula.
Estructura celular
La estructura celular procariota bsica tiene los siguientes componentes: 2
Membrana plasmtica
Pared
celular (excepto
en micoplasmas y te
rm
oplasmatos)
Citoplasma
Nucleoide
Ribosomas
Flagelo(s)
Periplasma
Cpsula
Pili o fimbrias
Glicoclix
Biopelcula
Capa S
Formacin de esporas.
Plsmidos
Mesosoma
Nutricin
a nutricin puede ser auttrofa (quimiosntesis o fotosntesis)
o hetertrofa (saprofita, parsita o simbitica). En cuanto al metabolismo los
organismos pueden ser: anaerobiosestrictos o facultativos, o aerobio.
Reproduccin
Se da de dos maneras: reproduccin asexual o parasexual
Reproduccin asexual por biparticin o fisin binaria: es la forma
Clasificacin
Segn su morfologa
.