LAS ENZIMAS

INDICE

Introduccin

Captulo I: Definicin, Historia, Estructuras, Especificad y Modelos.

Capitulo II: Clasificacin y Naturaleza Qumica.

Capitulo III: Funcin Biolgica y Aplicaciones Industriales.

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Conclusin

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Bibliografa

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Anexos

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INTRODUCCIN

Las enzimas son molculas proteicas que son usadas y tienen una funcin
catalizadora

de

sustancias

qumicas

siempre

cuando

estas

sustancias

sean

termodinmicamente posibles de catalizar. Una enzima hace que una reaccin qumica que
es a nivel energtico, una reaccin posible, pero que transcurre a una velocidad lenta,
transcurra a mayor velocidad de la que tiene sin la enzima. En este tipo de reacciones la
enzima acta sobre el llamado sustrato para formar diferentes molculas, lo que se
denomina como el producto. La mayora de los procesos celulares que hace el cuerpo
humano requieren de enzimas para que se puedan realizar en grandes cantidades. A las
reacciones que se miden por enzimas se les llama reacciones enzimticas.
Las enzimas son excesivamente especficas con sus sustratos y su velocidad solo
crece con algunas reacciones, a su vez esto implica que segn la enzima que se sintetice en
una clula ser que se determinara su metabolismo. Las enzimas son catalizadores que no
alteran el balance energtico que tiene la sustancia y por lo tanto el equilibrio de la
reaccin, pero pueden aumentar en millones de veces la velocidad de la reaccin. Incluso
las reacciones en las que intervienen catalizadores suelen alcanzar el equilibrio ms rpido
que aquellas reacciones que no son catalizadas. Las enzimas son prcticamente los
catalizadores de todas las reacciones qumicas fundamentales para la vida; por eso se les
puede dar el nombre de biocatalizadores
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energa de
activacin de una reaccin, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reaccin o
cantidad de sustancia que es catalizada en un tiempo especfico. Su extraordinaria
capacidad catalizadora hace posible que en el organismo tengan lugar reacciones qumicas
que, de no ser as, requeriran elevadas temperatura o nivel particulares de pH y presin
incompatibles con la vida. Las enzimas, anlogamente a los catalizadores comunes,
influencia la velocidad de una reaccin en ambos sentidos sin alterar el equilibrio. La
direccin en la que se verifica una reaccin esta siempre est siempre determinad por la ley
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de accin de masas y por la disponibilidad de energa libre. Hay que considerar, por tanto,
que una enzima es capaz de acelerar la descomposicin de una determinada sustancia, es
capaz as mismo de acelerar la sntesis de la misma.
Las enzimas son capaces de reconocer a los sustratos exactos y actan sobre ellos y
no sobre otros tipos de sustancias. A diferencia de los catalizadores qumicos corrientes,
que catalizan una serie ms o menos amplia de reacciones qumica, las enzimas catalizan,
generalmente, una nica reaccin especifica. Los componentes de un grupo de enzimas
hidrolticas reciben la denominacin segn sobre el sustrato sobre el cual actan;
aadindosele el sufijo asa. Otras enzimas conservan una denominacin tradicionalmente
emprica, como la pepsina y la tripsina. Algunos reciben el nombre de la reaccin que
catalizan, como enzima condensante, acil-transferasa, etc.

CAPITULO I

Las enzimas son molculas que catalizan reacciones qumicas, siempre que sean
termodinmicamente posibles. En estas reacciones, las enzimas actan sobre unas
molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas diferentes
denominadas productos. Casi todos los procesos en las clulas necesitan enzimas. Estas
reacciones son denominadas reacciones enzimticas. Debido a que las enzimas son muy
selectivas con sus sustratos y su velocidad crece solo con algunas reacciones, el grupo de
enzimas presentes en una clula determina el tipo de metabolismo que tiene esa clula.
Las enzimas disminuyen la energa de activacin de una reaccin, de forma que la
presencia de la enzima acelera la tasa de reaccin. Las enzimas no alteran el equilibrio
energtico de las reacciones en que intervienen, pero consiguen acelerar el proceso de
manera exponencial. Una reaccin que se produce bajo el control de una enzima, alcanza el
equilibrio mucho ms deprisa que la correspondiente reaccin no catalizada.
Las enzimas no son consumidas en las reacciones que catalizan, ni alteran su
equilibrio qumico. No todos los catalizadores biolgicos son protenas, pues algunas
molculas de ARN son capaces de catalizar reacciones.
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras molculas. Los inhibidores
enzimticos son molculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras
que los activadores son molculas que incrementan dicha actividad. De igual manera, gran
cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. La actividad enzimtica es
afectada por la temperatura, el pH, la concentracin de la propia enzima y del sustrato, y
otros factores fsico-qumicos.
Historia
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Desde finales del siglo XVIII se conoca la digestin de la carne por las secreciones del
estmago y la conversin del almidn en azcar por los extractos de plantas y la saliva. Sin
embargo, no haba sido identificado el mecanismo responsable de este proceso.
En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentacin del azcar en el
alcohol con levaduras, L. Pasteur concluy que esta fermentacin era catalizada por los
fermentos contenidos en las clulas de la levadura, e inicialmente se pens que solo
funcionaban con organismos vivos.
En 1897 Eduard Buchner comenz a estudiar la capacidad de los extractos de
levadura para fermentar azcar a pesar de la ausencia de clulas vivientes de levadura. En
una serie de experimentos en la Universidad Humboldt de Berln, encontr que el azcar
era fermentado inclusive cuando no haba elementos vivos en los cultivos de clulas de
levaduras.
En 1926, James B. Sumner demostr que la enzima ureasa era una protena pura y la
cristaliz. Summer hizo lo mismo con la enzima catalasa en 1937. La conclusin de que las
protenas puras podan ser enzimas fue definitivamente probada por J. Northrop y W.
Stanley. El descubrimiento de que las enzimas podan ser cristalizadas permita que sus
estructuras fuesen resueltas mediante tcnicas de cristalografa y difraccin de rayos X.
Estructuras
Las enzimas son generalmente protenas globulares que pueden presentar tamaos muy
variables, que van desde 62 hasta 2500 aminocidos. Las actividades de las enzimas vienen
determinadas por la secuencia de aminocidos. Sin embargo, predecir una actividad
enzimtica basndose nicamente en la estructura de una protena es muy difcil.
Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los que
actan, y solo una pequea parte de la enzima est directamente involucrada en la catlisis.
La regin que contiene estos residuos encargados de catalizar la reaccin es denominada
centro activo. Las enzimas tambin pueden contener sitios con la capacidad de unir
cofactores, necesarios a veces en el proceso de catlisis, o de unir pequeas molculas,
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como los sustratos o productos. La mayora de las enzimas, al igual que el resto de las
protenas, pueden ser desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como
el calor, pH extremo o ciertos compuestos. Una consecuencia de la desnaturalizacin es la
prdida o mal funcin de la capacidad enzimtica.
Algunas enzimas requieren la unin de molculas no proteicas denominadas
cofactores para ejercer su actividad. Los cofactores pueden ser compuestos orgnicos o
inorgnicos. Los cofactores orgnicos pueden ser a su vez grupos prostticos o coenzimas,
que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reaccin.
Especificidad
La forma, la carga y las caractersticas hidroflicas/hidrofbicas de las enzimas y los
sustratos son los responsables de la especificidad de estas. Algunas de estas enzimas que
muestran una elevada especificidad y precisin en su actividad son aquellas involucrados
en la replicacin y expresin del genoma. Las enzimas que producen metabolitos
secundarios son denominadas promiscuas, ya que pueden actuar sobre una gran variedad de
sustratos.
Modelo de la "Llave-Cerradura"
Emil Fischer, en 1894, sugiri la alta especificidad de las enzimas. Con base a sus
resultados dedujo que ambas molculas, la enzima y su sustrato, son complementarios
geomtricamente, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra. Este modelo
ha sido nombrado llave-cerradura, siendo la enzima una especie de cerradura y el sustrato
una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Este modelo explica la
especificidad de las enzimas. Sin embargo, falla al intentar explicar la estabilizacin del
estado de transicin que estas logran adquirir.
Modelo del Encaje Inducido
Daniel Koshland, en 1958, propuso una modificacin al modelo de la llavecerradura. Enuncio que las enzimas son estructuras bastante flexibles y as el sitio activo
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podra cambiar su conformacin estructural por la interaccin con el sustrato. Como

resultado de ello, la cadena aminoacdica que compone el sitio activo es moldeada en
posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo sus funciones. El sitio activo
continua dicho cambio hasta que el sustrato est completamente unido, momento en el cual
queda determinada la forma y la carga final.

CAPITULO II
Clasificacin

La comisin para las enzimas, de la unin internacional de bioqumica, estableci

en 1961 una clasificacin oficial de las enzimas, basada en el tipo de reaccin que
catalizan, y atribuye a cada enzima particular un numero codificado caracterstico
dependiente del grupo y subgrupos a que pertenece, p. ej. La alcoholdehidrogenasa (ADH)
es el nmero 1.1.1.1. As mismo se le atribuyo a cada enzima un nombre sistemtico
caracterstico, para eliminar, en lo posible, el empirismo de las denominaciones, as la del
alcohol deshidrogenasa, se conoce sistemticamente como la etanol: NAD oxidorreductasa.
La clasificacin es la siguiente:
Oxidoreductasa: son las enzimas responsables de catalizar los procesos de xidoreduccin de los cuales procede o proviene la energa que se es necesaria para la vida.
Transferasa: son las enzimas responsables de transferir grupos especficos (grupos
metilo, amino, fosfato, etc.) de un sustrato donador a otro sustrato que es aceptor.
A-G+B

A+B-G

Estas enzimas ejercen una funcin primaria y esencial en la gnesis, en las

transferencias y en el almacenamiento de energa qumica que despus ser convertida.
Hidrolasa: son las enzimas encargadas de incidir hidroliticamente los respectivos
sustratos, es decir, con la ocurrencia de la introduccin de una molcula de agua.
A-B+H2O

A- OH+B-H

Las enzimas de este grupo son numerossimas: pertenecen al mismo, entre otros, las
enzimas digestivas.
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Liasa: son las enzimas comprendidas la enzimas que catalizan la escisin se sus
sustratos sin requerir la incorporacin de agua
Entre el grupo de estas enzimas se encuentra la descarboxilasa, cuya actividad va
dirigida con el fin de la produccin de anhdrido carbnico, que se elimina con la
respiracin, que se elimina con la respiracin
Isomerasa: a este grupo pertenecen las enzimas que catalizan la isomerizacin del
sustrato. Debido de alguna de estas enzimas, nuestros organismos pueden utilizar glcidos
diferentes de la glucosa
Ligasa: comprenden a las enzimas encargadas de la sntesis de algunos metabolitos
o algunos factores biolgicos particulares.
Naturaleza qumica
La mayora de las enzimas estn constituidas por enzimas o por metaloproteinas.
Algunas enzimas aparte de tener una gran parte proteica (apoenzima), consta de un grupo
no proteico (coenzimas), que deriva generalmente de un grupo proteico. Al conjunto de
ambas enzimas se les denomina haloenzima.
Se ha constatado que in vitro el coenzima podra por si solo efectuar, en algunas
casos, la reaccin catalizada por el nombre haloenzima, pero la velocidad de la reaccin
seria enormemente inferior a la obtenida con la enzima completa. Esto viene a dar que la
coenzima es en parte responsable por la especificidad de la reaccin catalizada por la
enzima, debindose fundamentalmente al apoenzima la capacidad de reducir la energa
activa en el sustrato. A toda enzima se le atribuye le atribuye la posesin de un centro
activo, que para las enzimas previstos de coenzimas coinciden generalmente con un grupo
qumico de dicha coenzima.

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CAPITULO III

Funcin Biolgica
Las enzimas cumplen una gran gama de funciones en los organismos vivos. Son
fundamentales en la transduccin de seales y en procesos de regulacin. Tambin son
capaces de producir movimiento para generar la contraccin muscular o el movimiento de
vesculas. Lasas enzimas tambin estn implicadas en funciones mucho ms exticas, como
la produccin de luz por la luciferasa en las lucirnagas. Los virus tambin pueden contener
enzimas implicadas en la infeccin celular, como la integrasa del virus HIV y la
transcriptasa inversa, o en la liberacin viral, como la neuraminidasa del virus de la gripe.
Una importante funcin de las enzimas es la que presentan en el sistema digestivo
de los animales. Enzimas como las amilasas y las proteasas pueden degradar molculas
grandes en otras ms pequeas, de forma que puedan ser absorbidas en el intestino.
Diferentes enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes tipos de alimentos.
Si varias enzimas actan conjuntamente en un orden especfico, se crea una ruta
metablica. En una ruta metablica, una enzima toma como sustrato el producto de otra
enzima. Luego de la reaccin, el producto se transfiere a la siguiente enzima y as
sucesivamente. A veces existe ms de una enzima capaz de catalizar la misma reaccin en
paralelo, lo que permite establecer una regulacin ms avanzada. Las enzimas determinan
estas rutas metablicas. Sin las enzimas, el metabolismo no se producira de la misma
manera, ni sera lo suficientemente rpido para atender las necesidades de la clula.
Una ruta metablica como la gluclisis no podra existir sin enzimas. La glucosa,
por ejemplo, puede reaccionar directamente con el ATP de forma que quede fosforada en
uno o ms carbonos. Con la falta de enzimas, esta reaccin se producira tan lentamente que
sera insignificante. Sin embargo, si se aade la enzima hexoquinasa que fosforila el
carbono 6 de la glucosa y se mide la concentracin de la mezcla en un breve espacio de
tiempo se encontrara nicamente glucosa-6-fosfato a niveles significativos.
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Aplicaciones Industriales
Las enzimas son utilizadas frecuentemente en la industria qumica. En otros tipos de
industria, en donde se requiere el uso de catalizadores muy especializados tambin se
utilizan. Sin embargo, las enzimas estn limitadas tanto por el nmero de reacciones que
pueden llevar a cabo como por su ausencia de estabilidad en solventes orgnicos y altas
temperaturas. Buscando una solucin, la ingeniera de protenas se ha convertido en un rea
de investigacin muy activa donde se intentan crear enzimas con propiedades nuevas, ya
sea mediante diseo racional o mediante evolucin in vitro. Estos esfuerzos han comenzado
a tener algunos xitos, obtenindose algunas enzimas que catalizan reacciones no existentes
en la naturaleza.

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CONCLUSIN

Concluir diciendo que las enzimas son esenciales para los procesos celulares y a su
vez el funcionamiento de los seres vivos seria hacer un anlisis muy escueto de lo
investigado. En cambio, observaremos lo maravillosa que es la evolucin y los procesos
bioqumicos, que son capaces de crear estas estructuras para mantener la existencia de
organismos vivos en el planeta.
La edad de la tierra data de miles de millones de aos. En la mayor parte de este
tiempo los seres vivos no han estado presentes. Y no solo eso, desde el momento que han
estado presentes hasta nuestra poca, ha sido relativamente corto el tiempo de su evolucin.
Millones de aos pasaron, desde los primeros organismos unicelulares, pasando por las
algas, los primeros animales, luego los dinosaurios, los mamferos, los homnidos y todas
las especies de animales con los que convivimos actualmente. Y en esta corta pero lenta
cantidad de tiempo, la naturaleza ha actuado mediante su proceso de seleccin, hacindonos
cambiar, adaptarnos y modificndonos, cumpliendo con lo que llamamos evolucin.
El estudio de las enzimas seguramente proporcionara al hombre grandes
conocimientos sobre su cuerpo y funcionamiento. De esta manera, el campo medico se
vera beneficiado en gran manera. El estudio biolgico actualmente se va hasta el nivel
molecular, lo que significa que mientras ms conozcamos sobre las molculas que se
presentan en nuestro organismo, mayores avances cientficos vendrn.

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Bibliografia

MADER, S. (2008): Biologia, Novena Edicion, Estados Unidos.

Enzima. Disponible en:
https://es.wikipedia.org/wiki/Enzima (Consultado el 6 y 8 de Mayo de 2016)

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ANEXOS

Eduard Buchner

Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbnica de tipo II.

Diagrama que esquematiza el modo de accin del modelo del encaje inducido.

Estructura tridimensional de la enzima fenilalanina hidroxilasa.

Cebada germinada utilizada para la elaboracin de malta.

Grfica de las energas de las diferentes fases de una reaccin qumica. Los sustratos
precisan mucha energa para alcanzar el estado de transicin, pero una vez alcanzado, se
transforman en productos. La enzima estabiliza el estado de transicin, reduciendo la
energa necesaria para formar los productos.