BIOLOGA 2

BACHILLERATO

Bloque I. La clula y la base fisicoqumica de la

vida
Tema 6. Protenas

NDICE
1.

Caractersticas generales de las protenass

2.

Los aminocidos
2.1 Propiedades de los aminocidos
2.2 Nomenclatura y clasificacin de los aminocidos

3.

El enlace peptdico

4.

Estructura de las protenas

4.1
4.2
4.3
4.4

5.

Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria

Propiedades de las protenas

5.1 Solubilidad
5.2 Alteracin de la estructura espacial o desnaturalizacin
5.3 Especificidad

6.

Funciones biolgicas de las protenas

7.

Clasificacin de las protenas

7.1 Holoprotenas
7.2 Heteroprotenas

8.

Mtodos de identificacin de las protenas

1. Caractersticas generales de las protenas

Las molculas orgnicas ms abundantes de los seres vivos, casi

un 50 % del peso celular seco.

Funciones biolgicas muy variadas, tanto estructurales como

reguladoras, de transporte, etc.
Catalizan reacciones metablicas imprescindibles para los
procesos biolgicos.
Son especficas, sirviendo como marcadores o identificadores.
Slo en el caso de gemelos univitelinos son idnticas.

Son polmeros de unas unidades estructurales denominadas

aminocidos.

2. Aminocidos (aa)

Molculas que poseen al menos un grupo amino y un grupo

carboxilo (siempre terminal) que se obtienen por hidrlisis de
las protenas. Su unin origina polipptidos.

En funcin de la posicin del grupo amino se denominan , ,

aminocidos, aunque los que constituyen las protenas son
aminocidos, es decir el grupo amino est unido al carbono
contiguo al grupo carboxilo.

Son 20 los aa que constituyen las protenas, y se diferencian por

el radical o cadena lateral que completa los enlaces del carbono .

2.1 Propiedades de los aminocidos

Carcter anftero. Se denomina as porque puede comportarse como un cido o como

una base dependiendo del pH del medio. Pueden comportarse como cidos cediendo un H+
de su grupo carboxilo, y como bases aceptando ese H+ en su grupo amino. Al pH de los
medios biolgicos ambos grupos suelen ionizarse (dobles iones). La cadena lateral puede
tener tambin grupos ionizables.
El pH para el cual el aa tiene carga neta 0 se llama punto isoelctrico. Este es diferente
para cada aa y se usa para separarlos por electroforesis, utilizando un campo elctrico.

Estereoisomera. Como el C es asimtrico podemos encontrar distinta actividad ptica

en los ismeros D y L, segn tengan el grupo amino a la derecha o la izquierda de la
frmula plana. Los aa proteicos son ismeros L, aunque en la pared bacteriana y ciertos
antibiticos podemos encontrar ismeros D.
Al descomponerse los seres vivos se produce la
racemizacin, convirtindose en D la mitad de ellos.

Solubilidad. Los aa forman puentes de H los que aumenta su solubilidad en agua y su

punto de fusin y ebullicin respecto a lo esperable.

2.2 Nomenclatura y clasificacin de los aminocidos

Para nombrar los aa se utilizan las 3 primeras letras de su nombre, a no ser que estemos
indicando la secuencia de una cadena larga, en cuyo caso usamos una sola letra.
Los 20 aa que forman las protenas se clasifican segn la naturaleza de su cadena lateral.

Aminocidos neutros. Cadena lateral sin carboxilo ni aminos, a pH neutro su carga

elctrica neta es 0.
Polares. Su cadena lateral R es hidrfila, lo cual favorece la formacin de puentes de H
y la solubilidad en agua. Son: serina, treonina, tirosina, asparagina y glutamina.
Apolares. La cadena R es hidrfoba y su solubilidad en agua es menor. Son: alanina,
valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina, fenilalanina, triptfano, glicina y
cistena.

Aminocidos cidos. Tienen un grupo carboxilo en la cadena R, a pH 7 pueden tener carga

negativa. Son cido asprtico y cido glutmico.

Aminocidos bsicos. Tienen un grupo amino en R que puede tomar H+ y dar carga
positiva al aa. Son arginina, lisina e histidina.

Otra clasificacin

No esenciales. Pueden sintetizados en las clulas a partir de otras molculas.

Esenciales. Es necesario adquirirlos de los alimentos. En el ser humano son Trp, Leu, Ile,
Val, Met, Phe, Thr y Lys.

Derivados de aa. Existen aa derivados como la hidroxiprolina y la hidroxilisina presentes en

el colgeno que se obtienen por modificacin de los aa normales en las protenas, una vez
unidos a la cadena.

3. Enlace peptdico

El enlace peptdico se establece entre el grupo carboxilo de un aa y el

grupo amino de otro, es de tipo amida, libera una molcula de agua y
forma un dipptido. Es un proceso de condensacin similar a la
esterificacin en lpidos y a la formacin del enlace O-glucosdico en
glcidos.
Es estable porque carbono, oxigeno y nitrgeno comparten electrones
dando lugar a dos formas resonantes, es decir, a un carcter parcial de
doble enlace, lo que impide que se den torsiones y obliga a situar estos
tomos en el mismo plano.
La formacin de enlaces peptdicos entre muchos aa produce un
polipptido. En l hay una cadena de la que quedan colgando los R
hacia arriba y hacia abajo alternativamente.

4. Estructura de las protenas

4.1 Estructura primaria
La actividad biolgica de una
protena depende de su
disposicin espacial ya que la
cadena polipeptdica sufre
plegamientos de gran
complejidad que se han descrito
en cuatro niveles sucesivos.

La estructura primaria es la
secuencia de aa, el nmero, tipo
y orden de los aa son distintos
en cada protena.
Siempre hay un extremo amino
libre y un extremo carboxilo
libre. Por convenio los aa se
numeran comenzando por el
del extremo amino libre, que
se escribe a la izquierda.

4.2 Estructura secundaria

El primer nivel de plegamiento da lugar a dos estructuras bastante estables
que coexisten en las protenas, aunque puede predominar uno de los tipos:
Hlice

. Alude a la -queratina de la epidermis, de estructura helicoidal.

La cadena polipeptdica se enrolla en espiral dextrgira (segn las agujas del
reloj), con 3,6 aa por vuelta. El plegamiento se mantiene al formarse puentes
de H entre grupo amino y grupo carboxilo de distintos enlaces peptdicos
separados 4 aa en la cadena. Las cadenas R se proyectan hacia el exterior de
la hlice, y si son muy voluminosas o de la misma carga y estn prximas
pueden desestabilizar la hlice y abrirla.
Lmina

plegada o lmina . Alude a la -queratina de uas, pelos y

plumas. El plegamiento es una especie de fuelle en zigzag originada por el
acoplamiento de segmentos de la misma cadena o de cadenas distintas unidos
por puentes de H transversales. Las cadenas R se disponen de forma
alternada encima y debajo de esa estructura.
Algunas combinaciones de ambas son tan estables (dominios estructurales)
que se presentan en muchas protenas aunque stas tengan funciones
diferentes.

4.3 Estructura terciaria

Se llama estructura terciaria a la disposicin

tridimensional de todos los tomos que componen la
protena, concepto equiparable al de conformacin
absoluta en otras molculas. La estructura terciaria de
una protena es la responsable directa de sus
propiedades biolgicas, ya que la disposicin espacial
de los distintos grupos funcionales determina su
interaccin con los diversos ligandos. Para las protenas
que constan de una sola cadena polipeptdica (carecen de
estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la
mxima informacin estructural que se puede obtener.

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

Protenas con estructura terciaria de tipo fibroso en las

que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras
dos. Son ejemplos el colgeno , la queratina del cabello o
la fibrona de la seda), En este caso, los elementos de
estructura secundaria (hlices y lminas) pueden
mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes
modificaciones, tan slo introduciendo ligeras torsiones
longitudinales, como en las hebras de una cuerda.
Protenas con estructura terciaria de tipo globular, ms
frecuentes, en las que no existe una dimensin que
predomine sobre las dems, y su forma es
aproximadamente esfrica. En este tipo de estructuras se
suceden regiones con estructuras al azar, hlice o lmina y
acodamientos. A este tipo corresponde la mioglobina.
Las fuerzas que estabilizan la estructura
terciaria de una protena se establecen entre las distintas
cadenas laterales de los aa que la componen.

4.4 Estructura cuaternaria

Se produce cuando la protena est formada por varias

cadenas denominadas subunidades proteicas.
Es la disposicin que adoptan estas subunidades.
La unin entre ellas se realiza mediante los mismos tipos de
enlaces que mantienen estable la estructura terciaria:

Los enlaces covalentes pueden deberse a la formacin de un puente

disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formacin de
un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un
aa dicarboxlico (Glu o Asp).
Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos: fuerzas
electrostticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo
opuesto, puentes de hidrgeno, entre las cadenas laterales de aa
polares, e interacciones hidrofbicas o fuerzas de Van der Waals,
entre cadenas laterales apolares.

Ejemplos de esta estructura son la hemoglobina, las

protenas musculares, los complejos multienzimticos y las
inmunoglobulinas.

5. Propiedades de las protenas

Solubilidad. Las protenas con estructura terciaria fibrilar son insolubles

en agua, mientras las globulares si son hidrosolubles. Por su elevada masa
molecular forman disoluciones coloidales, con los aa apolares en el interior
de la estructura y los polares en la periferia. La formacin de puentes de
H con el agua impide la unin entre varias unidades proteicas, pero si se
perdieran esos enlaces las unidades se juntaran y precipitaran, lo cual
ocurre cuando hay sales en disolucin.
Desnaturalizacin o alteracin de la estructura espacial. Cualquier
cambio en la estructura o conformacin nativa de la protena afecta a su
funcionalidad biolgica. Factores de desnaturalizacin son por ejemplo
una variacin de temperatura, de pH o la introduccin de sales en el
medio. En ocasiones es transitorio y la protena se renaturaliza, pero en
otros casos es irreversible.
Especificidad. Las protenas son molculas especficas, diferentes en
cada especie, aunque compartan la misma funcin. El anlisis de las
semejanzas entre algunas protenas de distintos grupos permite
establecer el parentesco evolutivo entre ambos.

6. Funciones biolgicas de las protenas

Funciones estticas:

Estructural. En membranas celulares, orgnulos vibrtiles, fibras

contrctiles, sustancia intercelular, estructuras cutneas, etc.
Almacn de aminocidos. La hidrlisis de las cadenas permite obtener
aa que sern utilizados para sintetizar nuevas protenas. Son importantes
como fuentes de aa las protenas de las semillas de vegetales y de los
huevos ya que a partir de ellas se fabricarn las del embrin en
crecimiento.

Funciones dinmicas o activas:

Fisiolgica. Intervienen en los movimientos, procesos homeostticos,

transporte de molculas, regulacin hormonal, etc.
Regulacin gentica. Activan o inactivan la expresin gnica.
Catalizadora. Son las enzimas que favorecen las reacciones qumicas en
los seres vivos.
Inmunitaria. Proporcionan identidad molecular a los organismos
(antgenos) o bien rechazan cualquier molcula extraa (anticuerpos).

7. Clasificacin de las protenas

Holoprotenas o protenas simples. Formadas solo por cadenas polipeptdicas, dan por
hidrlisis aa.

Heteroprotenas, protenas complejas o conjugadas. Tambin tienen una parte no

proteica que se denomina grupo prosttico.
Tipo

Ejemplos

Holoprotenas

Protenas globulares

Albminas
Globulinas
Histonas

Protenas fibrilares

Queratina
Colgeno
Miosina
Elastina

Heteroprotenas

Grupo

Fosfoprotenas

Vitelina
Casena

Glucoprotenas

Gammaglobulinas

Lipoprotenas

LDL y HDL

Cromoprotenas

Compuestos porfirnicos: hemoglobina, mioglobina, citocromos,

peroxidasas, clorofilas, cianocobalamina (vit. B12)
Compuestos no porfirnicos: rodopsina, hemocianina

Nucleoprotenas

Cromatina

8. Mtodos de identificacin de las protenas

Para detectar la presencia de protenas en una disolucin basta con

calentar o aadir un cido dado que se coagularn por
desnaturalizacin.

En el laboratorio se utilizan:

Prueba de Biuret. Detecta los enlaces peptdicos, excepto en los dipptidos,

consiste en aadir NaOH y unas gotas de sulfato de cobre (II). Lo que da color
violeta o rosado. No vale para detectar protenas en la orina pues la urea da
positivo.
Prueba xantoproteica. Detecta grupos fenilo en una molcula al formar
compuestos coloreados, por lo que detecta tirosina y fenilalanina, y estos aa se
encuentran en cualquier protenas. Se aade HNO3 concentrado y se produce

un precipitado blanco que se vuelve amarillo al calentar y naranja al echar

amoniaco.

Prueba de Millon. Tambin detecta fenoles, empleando Hg disuelto en HNO3

(reactivo de Millon) y se obtiene precipitado blanco que se vuelve rojo al calentar por el
Hg (II).

Para saber ms

http://www4.ujaen.es/~esiles/TEMA3PROTEINASalumno.pdf

BIBLIOGRAFA Y MATERIALES
SANZ ESTEBAN, M. & colab. Biologa 2
bachillerato. Proyecto Tesela. Oxford Educacin.
2010.
ALCAM, J. & colab. Biologa 2. Editorial SM.
2009.
Con contenidos, animaciones y actividades de
autoevaluacin sobre este bloque de
contenidos.http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/al
umno/2bachillerato/biomol/ a partir de
http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bac
hillerato/biomol/contenidos14.htm#aminoacido