Cintica qumica

1.- Velocidad de reaccin

2.- Teora de las colisiones.
3.- Factores que influyen en la
velocidad de reaccin

1.Velocidad de reaccin
La velocidad de una reaccin qumica indica cmo vara la concentracin
de reactivos o productos con el tiempo
Ejemplo:
Para la reaccin

aA + bB

cC + dD

La velocidad de la reaccin se puede expresar:

V= - 11[A]
1 [B]
d A=
1 d=B1[C]
1 =d 1C[D]

1 d D
v a t bt

c
t
d
t
a dt
b dt
c dt
d dt
Las letras minsculas representan los coeficientes estequiomtricos (es el nmero de moles
de cada sustancia) mientras que las letras maysculas representan a los reactante y los
productos.

2. Teora de las colisiones

Las reacciones qumicas se producen por los
choques eficaces entre las molculas de reactivos
Veamos la reaccin de formacin del HI a partir de I2 e H2
H
H
I
I

c
e fi

Choque

az
I

H
H

HI + HI
I

No
e

fic

az

I 2 + H2

H
H
I

I
I

I2

H
H

H2

Adems del choque adecuado las molculas tienen que tener

una energa suficiente, esta energa mnima se denomina
energa de activacin.

3. Factores que influyen en la

velocidad de reaccin
1.- Estado fsico de los reactivos
Las reacciones son ms rpidas si los reactivos son gaseosos o estn en
disolucin.
En las reacciones heterogneas la velocidad depender de la superficie
de contacto entre ambas fases, siendo mayor cuanto mayor es el estado
de divisin.

2.- Concentracin de los reactivos

3.- Temperatura
Un incremento de la temperatura provoca un incremento en la energa cintica
de las molculas, lo que hace que sea mayor el nmero de molculas que
alcanza la energa de activacin.

4.- Catalizadores

Concentracin de los reactivos

La velocidad de la reaccin se incrementa al aumentar la concentracin
de los reactivos, ya que aumenta el nmero de choques entre ellos.

CATALIZADORES
Reaccin no catalizada
Reaccin catalizada
Complejo
activado

Complejo
activado

E.A

Reactivos

H<0

Energa potencial

Energa potencial

Energa
de activacin

Energa
de activacin

Productos

H>0
Reactivos

Productos

Transcurso de la reaccin

Transcurso de la reaccin

Reaccin exotrmica

Reaccin endotrmica

Los catalizadores cambian la energa de activacin de una determinada reaccin, y por lo

tanto incrementan la velocidad de reaccin

CATALIZADORES
Los catalizadores
negativos aumentan la
energa de activacin

Energa

Energa
de activacin
E.A

Complejo
activado

Energa

Complejo
activado

E.A sin catalizador

E.A con catalizador negativo
E.A con catalizador positivo

Energa
de activacin

Los catalizadores
positivos disminuyen
la energa de activacin

E.A
Productos
Reactivos

H>0

H<0
Reactivos
Productos

Transcurso de la reaccin

Transcurso de la reaccin

Reaccin exotrmica

Reaccin endotrmica

Cintica de las reacciones enzimticas

Principios de la Catlisis
Los catalizadores no alteran la Keq de una reaccin, aumentan la velocidad
ki : k velocidad hacia la izquierda
kd : k velocidad hacia la derecha

Estados de transicin y energa de activacin ( E* )

La nter conversin de dos compuestos, X e Y durante una reaccin qumica implica
un estado de transicin que tiene una energa libre ms alta que cualquiera de los
dos tipos de molculas que participan, la diferencia de energa libre X y el estado de
transicin ( T* ) es la energa de activacin hacia la derecha
X
T*
Y
Cuanto ms grande es Energa de activacin ms lenta es la velocidad de reaccin
Y
Tx
X
x
Si E* y E son iguales las kvel son iguales, as en el equilibrio la X es igual a la de Y
en el equilibrio.
Las enzimas reducen la Energa de activacin (o la energa libre del estado de
transicin)

1. CINETICA DE ORDEN CERO: es cuando la velocidad de la reaccin, es independiente

de la concentracin de las sustancias reaccionantes, y esto depende del poder cero del
reaccionante y por lo tanto se considera una reaccin de orden cero. Un ejemplo seria, si
una droga es consumida en la reaccin y se degrada, mas drogas van en solucin hasta
hacer un slido, pues no hay sustancia reaccionante, ya se degrado.
2.CINETICA DE PRIMER ORDEN:
ES cuando la reaccin depende de la concentracin de un solo reactante, que se
descompone en uno o mas productos la velocidad de reaccin es directamente proporcional
a la concentracin de la droga.
3. CINETICA DE SEGUNDO ORDEN:
Es cuando la velocidad de reaccin depende de la concentracin de DOS reactivos.
Se llama reaccin de pseudo primer orden o reaccin bimolecular, cuando uno de los
reactivos esta presente en exceso, en comparacin con el otro. Entonces, la velocidad de
reaccin es determinado solo por un reactivo o droga.

Cintica de las reacciones y constantes de velocidad

Las reacciones qumicas se clasifican segn su comportamiento

cintico y se distinguen por el orden cintico:
cintico:
Reacciones de orden 0; 1er orden; 2do orden; 3er orden
As el orden de reaccin qumica se describe mediante una ecuacin
sencilla que relaciona la velocidad de reaccin con la concentracin de
los reactivos.
El ejemplo ms simple est dado en la reaccin de 1er orden: As la
velocidad que avanza la reaccin A
X es directamente
proporcional a la [A] por lo tanto a la velocidad que desaparece A en
el tiempo,
-[A ] / t = k [A]
k cte. de vel
tiempo -1
representa cambio
cambio
La velocidad de desaparicin de A se reduce exponencialmente a
medida que se consume el reactivo A
[A] 1,0

t1/2: tiempo necesario para que desaparezca la

mitad del reactivo, se llama vida media de
la reaccin y es independiente de la [ ]
inicial.

0,5

t1/2

tiempo

Concepto de velocidad inicial

[ ]

[ ]
v = t , t -> 0

s
t

Variables que influyen en la velocidad de una

reaccin enzimtica

1. Concentracin de enzima
2. Concentracin de substrato
3. pH
4. Temperatura
5. Efectores (Activadores e Inhibidores)

Efecto de la concentracin de enzima: relacin lineal

.
..

.
.
.

.
.

.
.
.

[E]

Efecto de la concentracin de
enzima

S
Una cintica lineal implica
un proceso regenerativo,
cclico

ES
E
EP

Ciclo cataltico
de una enzima

Una cintica hiperblica implica un proceso saturante:

Hay un nmero limitado de sitios en la enzima para fijar substrato; una vez
que estn ocupados todos, por mucho que aumente la concentracin de
substrato, la velocidad permanecer constante tendiendo a un valor asinttico

E+S

k+1
k-1

ES

kcat

E+P

Efecto de la concentracin de substrato

.
.
.
.
.

.
.
[s]

Michaelis-Menten

Michaelis L and Menten M L 1913

Kinetik der Invertinwirkung;
Biochem. Z. 49 333369

* Los primeros experimentos de cinetica enzimtica, realizados bajo condiciones

controladas de pH, lo realizaron Michaelis y Menten en 1913, (una vez que en 1909
Sorensen introdujera el concepto de pH).
Realizaron sus estudios utilizando el concepto de velocidades iniciales de reaccin y
diferentes concentraciones de sustrato. Con lo que eliminaban factores:
- reversibilidad,
- inhibicin por producto y
- desactivacin de la enzima.

La Ecuacin de Michaelis-Menten representa la

velocidad para la catlisis enzimtica
La Ecuacin de la hiprbola rectangular

ax
Y= --------- (1) :
b+x

a : es la asntota de la curva (el valor de Y a un valor infinito de X)

b : es el punto en la abscisa que corresponde a un valor de Y al infinito/2
Se puede obtener la ecuacin de velocidad para la representacin
E + S
ES
E + P (2) sustituyendo los trminos de
la cintica enzimtica en la ecuacin general para una hiprbola rectangular:

Y = vo

x = [S]

a = Vmax

b= es la Km quedando:

Vmax [S]
v = -------------- (3) que es la ecuacin de Michaelis-Menten
Km + [S]

Hiptesis de Michaelis-Menten

k+1

E+S

ES

k-1

kca
t

E+P

- La primera parte del mecanismo,

k+1

E+S

ES

k-1
Tiene lugar mucho ms rpidamente que la segunda:

ES

kcat

E+P

k1
E + S

kcat
ES

E + P

k-1
Un valor constante para ES es el estado estacionario o estado
uniforme, el cual requiere que la velocidad de formacin y
degradacin del complejo ES sean iguales.
As la velocidad de formacin es

k1 [E] [S]

y la velocidad de degradacin es

k-1 [ES] + kcat [ES]

k1 [E] [S ] = k-1 [ES] + kcat [ES]

----

APROXIMACIN DEL ESTADO ESTACIONARIO: tratamiento de BriggsHaldane

* La formulacin o tratamiento de Michaelis y Menten se basa en suponer la existencia de un
equilibrio rpido para la primera etapa y en suponer que la constante de velocidad para la
segunda etapa es despreciable frente a la constante de la reaccin inversa del equilibrio.
*Hay sistemas enzimticos estas condiciones no se cumplan
kcat <<<k1
En 1925, Briggs y Haldane propusieron un nuevo modelo, ms general, que inclua los dos
anteriores. A diferencia de Van Slyke y Cullen, Briggs y Haldane proponen la existencia de un
estado estacionario en el que la concentracin de cualquiera de las formas en que se encuentre la
enzima, prcticamente es constante.

La nica diferencia radica en el significado de Km:

Km = k-1/k+1 en mecanismo de Michaelis y Menten (MM).
Km = (k-1 + kcat)/k+1 en mecanismo de Estado Estacionario (E.E).

La ecuacin de Michaelis-Menten describe como la velocidad de la reaccin depende del

equilibrio entre la [S] y la constante kcat (k2)

Significado de la constante Km
1. Constante de equilibrio de disociacin del complejo ES
(en condiciones de equilibrio rpido)
2. Medida inversa de la afinidad de la enzima por el substrato
(en condiciones de equilibrio rpido)
3. Mide la funcin de fijacin (en cond.de equilibrio rpido)
4. Concentracin de substrato para la que la velocidad se hace
igual a la mitad de la reaccin mxima (s0.5)
5. Se define para una pareja enzima-substrato
6. Se mide en unidades de concentracin
7. Permite calcular el grado o porcentaje de saturacin del sustrato
sobre la enzima

Significado de la constante Vmax

1. Velocidad asinttica para Sustrato

2. Directamente proporcional a la concentracin de enzima
(hoy se prefiere caracterizar a la enzima por kcat)
3. Mide funcin de transformacin cataltica
4. Se expresa en unidades de velocidad

Representacin recproca doble

(Lineweaver - Burk)
0.04

1/v
y=mx+b

0.03

1/Vmax

0.02

1 Km 1 1

v Vmx s Vmx

0.01

-1/Km
0.00
-0.4

-0.2

0.0

0.2

0.4

0.6

1/s
La representacin grfica de Lineweaver-Burk permite identificar el Km y Vmax; el punto de
corte con el eje de ordenadas es el equivalente a la inversa de Vmax, y el de abscisas es el valor
de -1/Km.

De manera similar a otras tcnicas que permiten linearizar la ecuacin de Michaelis-Menten, el

digrama Eadie-Hofstee permite visualizar rpidamente los parmetros cinticos importantes
como Km y Vmax a la vez que est menos afectada por el margen de error que el diagrama de
Lineweaver-Burke, debido a que asigna el mismo peso a todos los puntos para cualquier rango de
concentracin del sustrato o de la velocidad de reaccin.

Efecto del pH
v

pH

Efecto del pH

Efecto del pH

1. Sobre la fijacin del substrato al centro activo:

- Grupos disociables de la enzima
- Grupos disociables del substrato
2. Sobre la transformacin cataltica del substrato
3. Sobre la estructura de la protena enzimtica

NH
-

COO

C
H3N

Arg

NH

CH2

CH

CH2
COO-

Lys
+

H3N
CH

Succinato y
centro activo de SDH
pH 7

NH
+

COOH

C
H3N

Arg

NH

CH2

CH

CH2
COOH

Lys
+

H3N
CH

Succinato y
centro activo de SDH
pH 2

NH
C
-

COO

H2N

Arg

NH

CH2

CH

CH2
COO-

Lys

H2N
CH
Succinato y
centro activo de SDH
pH 13

Efecto de la temperatura
v

Temperatura de mxima actividad

0 10 20 30

40

50

60 Temp. C