Schlerbuch

1.1, S. 23 und 10.1, S. 162

berblick
Aminosuren

cher Rest, der die spezischen Eigenschaften der Aminosure bestimmt. Nach den Resten lassen sich die
Aminosuren in die drei Gruppen einteilen: unpolar,
polar und geladen. Die Wechselwirkungen zwischen
den Resten sind wesentlich fr die Tertirstruktur der
Proteine verantwortlich.

Die Proteine aller Organismen sind aus 20 verschiedenen Aminosuren aufgebaut. Alle Aminosuren weisen
an einem Ende eine Suregruppe (Carboxylgruppe),
eine Aminogruppe und ein Wasserstoffatom am damit
verbundenen C-Atom auf. Der vierte Bindungspartner
dieses Kohlenstoffatoms ist jeweils ein unterschiedli-

Strukturformeln der 20 Aminosuren aus Proteinen mit dem Einbuchstaben- und dem Dreibuchstaben-Code
als Abkrzung
Glycin G (Gly)

Alanin A (Ala)
H

COOH

H2N

COOH

H2N

Valin V (Val)
H

CH3

Methionin M (Met)

H3C

CH

CH

Phenylalanin F (Phe)
H

H2N

COOH

H2N

CH2

Tryptophan W (Trp)
H

COOH

H2N

CH2

COOH

CH2

CH2

CH

CH3

CH3 CH3

COOH

C
CH2

H2C

CH2

NH

CH2

H2N

H
H2N

CH2

COOH

Prolin P (Pro)

COOH

H2N

CH3 CH3

unpolar

Leucin L (Leu)

COOH

H2N

Isoleucin I (Ile)

S
CH3

Serin S (Ser)

Threonin T (Thr)

Cystein C (Cys)

Tyrosin Y (Tyr)

Asparagin N (Asn)

Glutamin Q (Gln)

H2N

polar

H
COOH

H2N

COOH

H2N

CH2

CH

CH2

OH

OH CH3

SH

H2N
COOH

COOH

COOH

H2N

CH2

H
H2N

CH2

CH2

CH2

NH2 O

OH

COOH

C
NH2 O

Asparaginsure D (Asp)
H
H2N

COOH

Glutaminsure E (Glu)

COOH

CH2

C
O O
O

H2N

CH2

CH2
O

COOH

H2N

H
COOH

H2N

COOH

CH2

CH2
NH
NH

CH2
+

CH2
NH

CH2
NH3

Arginin R (Arg)

CH2

CH2

Histidin H (His)

H2N

CH2

geladen

Lysin K (Lys)

C
NH2

negativ

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positiv

Autorin: Maria Beier

Grak: vasp datatecture GmbH

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