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Facultad de Medicina
Ctedra de Bioqumica
ESCUDERA
GNESI
STerica N
Fecha
Elaborador
:
:
:
26
12 / 04 / 2016
Univ. Daysi Quispe M.
ENZIMAS
Se las puede llamar las o los enzimas
Las enzimas son protenas (existen otras enzimas que no son protenas pero por el momento es
suficiente saber que estas son enzimas).
Caractersticas de las enzimas:
* Son protenas.
* Aceleran las reacciones enzimticas ya existentes (no crean nuevas reacciones)
*Actan disminuyendo la energa de activacin especfica de un determinado sustrato (actan
Sobre un sustrato en especfico no puede ser para todos es para uno solo).
* No sufren modificaciones durante las reacciones enzimticas ya que los nicos que cambian
son
Los sustratos y tambin las coenzimas
Qu es la velocidad de reaccin?
Es la cantidad de producto formado por una unidad de tiempo
Ejemplo. Si decimos
Sacarosa
glucosa y fructosa
que mediremos
Qu es el sustrato?
Es la molcula sobre la cual acta la enzima para formar el producto.
Qu es sitio activo?
Es la zona de la enzima en la cual se une el sustrato para que se produzca la reaccin.
Dnde se encuentra el sitio activo?
a) Sustrato
Coenzima
Qu es la apoenzima?
b) Enzima
c)
Es la parte proteica de una enzima y la otra parte se llama cofactor (y los cofactores, coenzimas son
las del complejo B)
Ambos tanto la enzima como la coenzima en conjunto se denominan: halo enzima
Constitucin de una enzima: APOENZIMA + COFACTOR = HOLOENZIMA
Amaru
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apoenzima,
Amaru
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CANTIDAD DE ENZIMA
Si aumentamos la cantidad de enzima a
medida que aumentamos aumenta
tambin la velocidad y es lgico que
aumentamos ms enzima aumenta
ms.
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Si se aumenta la cantidad de
sustrato hay un momento en el
que se satura y luego ya no
aumenta ms la velocidad
Recordemos entonces:
Si aumentamos la enzima
aumenta la velocidad
proporcionalmente y
Si aumentamos sustrato hasta cierta parte aumenta la velocidad y luego se mantiene ya no
aumenta
Ajora vamos hablar de los inhibidores se acuerdan que una de las caractersticas de las
enzimas es que :
Eran regulables porque se pueden regular fjense este es un inhibidor competitivo porque
compite por el sitio activo y por lo tanto la no competitiva no compite por el sitio activo sino
por otro lugar de la enzima que se llama sitio
alosterico.
LA INHIBICION:
INHIBICION COMPETITIVA : EL INHIBIDOR COMPITE POR EL SITIO ACTIVO
INHIBIDOR NO COMPETITIVO : NO COMPITE POR EL SITIO ACTIVO EN LUGAR DE ELLO COMPITE
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POR EL SITIO ALOSTERICO
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S
Las enzimas tienen una temperatura ptima por encima o por debajo de ella disminuyen su
actividad que como sucede con la concentracin enzima, pues la velocidad va aumentando
proporcionalmente mas enzima mayor velocidad por que las enzimas son las que modifican
Si aumenta el sustrato lo que sucede es que hasta cierto momento aumenta la velocidad
luego se mantiene por que supongamos en un ejemplo los asientos de una banca de esta
primera fila son enzimas son 8 enzimas y esperan por un sustrato si nosotros ponemos los
dos sustratos aumenta la velocidad si hay 4 tambin porque an quedan espacios y estn
esperando para modificar si hay 6 igual aumenta si hay 8 tambin aumenta porque hay 8
sitios esperando pero si aumentamos ms de ocho ya no aumenta velocidad si aumentamos
otros 10 ms tampoco aumenta porque hay solo 8 espacios es por eso que aumenta hasta
cierto momento despus ya no mientras y con la concentracin de la enzima es diferente por
ejemplo si nosotros tenemos todo un lado de la sala de clases que corresponde a 50 si hay
10 enzimas la velocidad aumenta si hay 20 aumenta si hay 30 la velocidad sigue
aumentando y esto va seguir aumentando infinitamente.
Temperatura optima Porque cree que tenemos 37 porque la mayora de nuestras enzimas
actan a esa temperatura, porque creen que la gente muere porque cuando se enfra las
enzimas ya no trabajan y en relacin al pH nosotros tenemos un pH en la sangre de 7, 4
pero hay ciertas enzimas nuestras por ejemplo en el estmago donde el pH es ms o
menos alrededor de 3 nuestras enzimas actan a ese pH es de esa manera como modifica
la temperatura y el pH
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de
EC 1.x Oxidorreductasas: reducen y oxidan es decir pasan el H a otro grupo por ejemplo
un ejemplo es el alcohol se deshidrogena cuando usted toman se vuelve aldehdo ms
NADH por eso es que da caloras por que el NADH da caloras hay quienes que no tienen
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A +B =A +B
red
ox
ox
red
AH2 + B = A + BH2
EC 2.x Transfer asas: transfieren grupo metilo grupo fosforo transfieren un grupo que no
s h porque el h es oxido reduccin .aqu vemos un grupo A donde transfiere x al grupo B.
AX+B=A+BX
Se ve la hexosa + ATP = hexosa- 6- fosfato en dicha reaccin acta la transfer asa que
transfiere.
EC 3.x Hidrolasas: rompen enlaces peptdicos con molculas de agua
A B + H2O = A OH + H
B
EC 4.x Liasas: rompen igual pero sin agua
AB=A+B
Fructuosa 1,6 di fosfato y se convierte en dos gliceraldehido 3 fosfato y el dihidroxiacetona
fosfato
EC 5.x Isomerasas : cambian de forma los ismeros las racemasas , cis , trans
A=B
Ec 6.x ligasas : unen dos sustratos sintetizas son enzimas dependientes de ATP las otros
no
A + B + ATP = A B + ADP + Pi
Las coenzimas son ayudantes y el NADH es un ayudante y el NADH es la vitamina B3 y no todas
reaccin enzimtica tiene una coenzima
El NADH (reducido) se convierte en NAD (oxidado) ocurre que estas enzimas se encuentran en las
glbulos rojos y existe una enfermedad que se llama anemias hemoltica que se rompen los glbulos
rojo y encontraremos en la sangre muchas lactato deshidrogenasa pero este lactato deshidrogenas
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