Universidad Mayor de San

Andrs
Facultad de Medicina
Ctedra de Bioqumica

ESCUDERA

GNESI
STerica N
Fecha
Elaborador

:
:
:

26
12 / 04 / 2016
Univ. Daysi Quispe M.

ENZIMAS
Se las puede llamar las o los enzimas
Las enzimas son protenas (existen otras enzimas que no son protenas pero por el momento es
suficiente saber que estas son enzimas).
Caractersticas de las enzimas:
* Son protenas.
* Aceleran las reacciones enzimticas ya existentes (no crean nuevas reacciones)
*Actan disminuyendo la energa de activacin especfica de un determinado sustrato (actan
Sobre un sustrato en especfico no puede ser para todos es para uno solo).
* No sufren modificaciones durante las reacciones enzimticas ya que los nicos que cambian
son
Los sustratos y tambin las coenzimas
Qu es la velocidad de reaccin?
Es la cantidad de producto formado por una unidad de tiempo
Ejemplo. Si decimos

Sacarosa

glucosa y fructosa

que mediremos

Qu es el sustrato?
Es la molcula sobre la cual acta la enzima para formar el producto.
Qu es sitio activo?
Es la zona de la enzima en la cual se une el sustrato para que se produzca la reaccin.
Dnde se encuentra el sitio activo?
a) Sustrato
Coenzima
Qu es la apoenzima?

b) Enzima

c)

Es la parte proteica de una enzima y la otra parte se llama cofactor (y los cofactores, coenzimas son
las del complejo B)
Ambos tanto la enzima como la coenzima en conjunto se denominan: halo enzima
Constitucin de una enzima: APOENZIMA + COFACTOR = HOLOENZIMA

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Como otro cofactor tambin hay en grupo prosttico y a todos ellos al conjunto
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apoenzima,

cofactor se le llama Holo enzima

Qu hacen las enzimas ?catalizan la reaccin bajando
la energa de activacin del sustrato recordando y como
lo pueden ver en la imagen vemos el sustrato sin
enzima (1) y con enzima (2).

Observen la enzima siempre es grande (protena) y el sustrato en pequeo y en un principio

vemosen la imagen
(1) esto es enzima + sustrato y luego se unen y se llamaran
(2) complejo enzima sustrato y luego veremos
(3) complejo enzima producto
no cambia la enzima quienes cambian son los sustratos

CONCEPTOS PARA RECORDAR

ENERGIA DE ACTIVACION: ES LA MINIMA ENERGIA QUE SE NECESITA PARA INICIAR UNA

VELOCIDAD DE REACCION: ES LA CANTIDAD DE PRODUCTO FORMADO POR
SUSTRATO : ES LA MOLECULA SOBRELA CUAL ACTUA LA ENZIMA PARA
HOLOENZIMA: ES LA ENZIMA ACTIVA FORMADA POR LA ADICION DE COFACTORES
GRUPOS PROSTETICOS A LA APOENZIAMA
COFACTOR: PEQUEAS MOLECULAS ORGANICAS O INORGANICAS QUE REQUIEREN DE
LA APOENZIMA PARA SER CTIVA

Ahora que pueden afectar a las enzimas:

APOENZIMA: ES LA PARTE PROTEICA DE LA ENZIMA, SIN COFACTORES O GRUPOS
GRUPO PROSTETICO: ES SIMILAR AL COFACTOR PERO ESTA FUERTEMENTE

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TEMPERATURA: porque desnaturaliza a las
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protenas (las deshilacha) fjense a que temperatura

acta la enzima a 37 a mayor temperatura ya no
acta a menor temperatura tampoco y a esa
temperatura donde acta mas la enzima se ll ama
temperatura ptima.
***DEFINA TEMPERATURA PTIMA
LA TEMPERATURA DONDE LA ENZIMA
ACTA CON MAYOR
EFICIENCIA

PH: en el pH las enzimas cambian de carga y cambian de su estructura conformacional es

as que:
A un pH de entre 7,4 a 8 la enzima acta de
manera ptima si aumentamos pH acta menos
a pH 10 ya no acta tampoco a pH 6.
A ese pH en el que acta con mayor eficiencia la
enzima se llama pH ptima.

CANTIDAD DE ENZIMA
Si aumentamos la cantidad de enzima a
medida que aumentamos aumenta
tambin la velocidad y es lgico que
aumentamos ms enzima aumenta
ms.

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CANTIDAD DE SUSTRATO
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Si se aumenta la cantidad de
sustrato hay un momento en el
que se satura y luego ya no
aumenta ms la velocidad
Recordemos entonces:
Si aumentamos la enzima
aumenta la velocidad
proporcionalmente y
Si aumentamos sustrato hasta cierta parte aumenta la velocidad y luego se mantiene ya no
aumenta
Ajora vamos hablar de los inhibidores se acuerdan que una de las caractersticas de las
enzimas es que :
Eran regulables porque se pueden regular fjense este es un inhibidor competitivo porque
compite por el sitio activo y por lo tanto la no competitiva no compite por el sitio activo sino
por otro lugar de la enzima que se llama sitio
alosterico.

Inhibidor no competitivo que compite por

otro sitio diferente al sitio activo es el sitio
alosterico

LA INHIBICION:
INHIBICION COMPETITIVA : EL INHIBIDOR COMPITE POR EL SITIO ACTIVO
INHIBIDOR NO COMPETITIVO : NO COMPITE POR EL SITIO ACTIVO EN LUGAR DE ELLO COMPITE

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POR EL SITIO ALOSTERICO

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LOS SUTRATOS PUEDEN SER:

COMPETITIVOS : COMPITEN POR EL SITIO ACTIVO DE LA
ENZIMA
NO COMPETITIVOS : NO COMPITEN POR EL SITIO ACTIVO

Cite los cuatro factores que modifican la reaccin

enzimtica

Las enzimas tienen una temperatura ptima por encima o por debajo de ella disminuyen su
actividad que como sucede con la concentracin enzima, pues la velocidad va aumentando
proporcionalmente mas enzima mayor velocidad por que las enzimas son las que modifican
Si aumenta el sustrato lo que sucede es que hasta cierto momento aumenta la velocidad
luego se mantiene por que supongamos en un ejemplo los asientos de una banca de esta
primera fila son enzimas son 8 enzimas y esperan por un sustrato si nosotros ponemos los
dos sustratos aumenta la velocidad si hay 4 tambin porque an quedan espacios y estn
esperando para modificar si hay 6 igual aumenta si hay 8 tambin aumenta porque hay 8
sitios esperando pero si aumentamos ms de ocho ya no aumenta velocidad si aumentamos
otros 10 ms tampoco aumenta porque hay solo 8 espacios es por eso que aumenta hasta
cierto momento despus ya no mientras y con la concentracin de la enzima es diferente por
ejemplo si nosotros tenemos todo un lado de la sala de clases que corresponde a 50 si hay
10 enzimas la velocidad aumenta si hay 20 aumenta si hay 30 la velocidad sigue
aumentando y esto va seguir aumentando infinitamente.
Temperatura optima Porque cree que tenemos 37 porque la mayora de nuestras enzimas
actan a esa temperatura, porque creen que la gente muere porque cuando se enfra las
enzimas ya no trabajan y en relacin al pH nosotros tenemos un pH en la sangre de 7, 4
pero hay ciertas enzimas nuestras por ejemplo en el estmago donde el pH es ms o
menos alrededor de 3 nuestras enzimas actan a ese pH es de esa manera como modifica
la temperatura y el pH

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Fjense la concentracin la velocidad de la reaccin si yo aumento la concentracin
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de

enzima como ya dijimos sigue aumentando la velocidad y aumento un poco sigue

aumentando pero cuando aumentamos sustrato al principio no hay problema per despus se
satura por lo tanto llega un momento en el que se mantiene una determinada velocidad

Esquematice el cuadro con la

concentracin del sustrato (si la pregunta
entrara como pregunta del parcial el
cuadro estar previamente listo en el que
tendremos que subrayar si solo lo que

Inhibicin competitiva porque el inhibidor compite por el sitio activo y no competitivo no

compite por el sitio activo acta en un lugar lejano del sitio activo que se llama sitio
alosterico.

Clasificacin de enzimas por Grupos

Clasificacin de enzimas por Grupos

EC 1.x Oxidorreductasas: reducen y oxidan es decir pasan el H a otro grupo por ejemplo
un ejemplo es el alcohol se deshidrogena cuando usted toman se vuelve aldehdo ms
NADH por eso es que da caloras por que el NADH da caloras hay quienes que no tienen

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alcohol deshidrogenasa y con el consumo de tan solo un vaso de alcohol ya estn
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descompuestos es el alcohol deshidrogenasa que metaboliza el alcohol

A +B =A +B
red

ox

ox

red

AH2 + B = A + BH2
EC 2.x Transfer asas: transfieren grupo metilo grupo fosforo transfieren un grupo que no
s h porque el h es oxido reduccin .aqu vemos un grupo A donde transfiere x al grupo B.

AX+B=A+BX
Se ve la hexosa + ATP = hexosa- 6- fosfato en dicha reaccin acta la transfer asa que
transfiere.
EC 3.x Hidrolasas: rompen enlaces peptdicos con molculas de agua

A B + H2O = A OH + H
B
EC 4.x Liasas: rompen igual pero sin agua

AB=A+B
Fructuosa 1,6 di fosfato y se convierte en dos gliceraldehido 3 fosfato y el dihidroxiacetona
fosfato
EC 5.x Isomerasas : cambian de forma los ismeros las racemasas , cis , trans

A=B

Ec 6.x ligasas : unen dos sustratos sintetizas son enzimas dependientes de ATP las otros
no

A + B + ATP = A B + ADP + Pi
Las coenzimas son ayudantes y el NADH es un ayudante y el NADH es la vitamina B3 y no todas
reaccin enzimtica tiene una coenzima
El NADH (reducido) se convierte en NAD (oxidado) ocurre que estas enzimas se encuentran en las
glbulos rojos y existe una enfermedad que se llama anemias hemoltica que se rompen los glbulos
rojo y encontraremos en la sangre muchas lactato deshidrogenasa pero este lactato deshidrogenas

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tienen varias isoenzimas y que significa isoenzima distinta estructura
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son distintas enzimas pero

cumplen mismas funciones en enzimticas

El lactato deshidrogenasa se encuentra: en el corazn en el musculo y en los linfocitos los otros
Tipos

2 se encuentra Sistema reticuloendotelial y leucotrienos

3 en los pulmones
4 en los riones placenta y pncreas
5 musculo esqueltico
En electroforesis esto es pesada esto es ms o menos pesado y esto es muy pesado
Las coenzimas son vitaminas del complejo B que ayudan a una reaccin enzimticas estn
enzimas se modifican se gastan como las vitaminas por eso es que necesitamos muchas
vitaminas porque si fueran como las enzima son necesitaramos mucho y las isoenzimas
son enzimas de estructura diferente pero que cumplen la misma accin .

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