QUMICA ORGNICA

aptulo XI AMINOCIDOS Y
PROTEINAS
ocidos
ocidos (AA)
tituyentes bsicos de las protenas
en ms de mil tipos diferentes de
n la naturaleza.
el ser humano todas las protenas se
tituyen de solo 20 aa diferentes.
s de aminocidos. Por el tipo de R. Son 20 los aa que se
ntran en los sistemas biolgicos
nocidos estndar
minocidos esenciales
os organismos hetertrofos pueden sintetizar la mayora de los AA,
quellos que no pueden sintetizarse deben ser incorporados con la dieta,
enominndose aminocidos esenciales.
n el ser humano son 10:
Arginina
Histidina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina
nocidos en protenas
minocidos esenciales

nfiguracin (S) de los aminocidos.

dos los aminocidos naturales tienen configuracin (S), con estereoqumica
da a la del L-(-)-gliceraldehdo, por lo que se denominan L-aminocidos.
o la glicina, todos los aminocidos son quirales (asimtricos). El centro
es el tomo de carbono asimtrico .
iguracin de Aminocidos
a de valoracin de la glicina
controla la carga de la
a: catinica por debajo de
2.3; aninica por encima de
9.6 y zwitterinica entre
2.3 y 9.6.
isoelctrico es 6.0.

nto isoelctrico es el pH al
l aminocido se encuentra
uilibrio entre las dos
as, como el zwitterin
ar con una carga neta de
racin por electroforesis

sentacin simplificada de la
cin electrofortica de la
a, lisina y cido asprtico a
6.

na catinica es atrada
el ctodo, el cido
ico aninico es atrado
el nodo y la alanina se
ntra en su punto
trico, por lo que no se
cin de los AA con ninhidrina
nhidrina es un reactivo comn para visualizar las manchas o bandas
os aminocidos que se han separado por cromatografa o
roforesis.

nhidrina produce el mismo colorante prpura, independientemente

estructura del aminocido original. La cadena lateral del aminocido
erde en forma de aldehdo. La ninhidrina se puede utilizar en la
cin de huellas dactilares dado que existen trazas de aminocidos en
creciones de la piel
esis de Strecker de alanina
ante la sntesis de Strecker se puede obtener una gran variedad de
ocidos a partir de aldehdos apropiados.
idos
tan de la unin de aminocidos (menos de 100) por enlace peptdico
O-
mplo
mplo
nas son cadenas de aa con PM > 10 000, antes de ese PM son polipptidos
ciones bioqumicas importantes

-cetocido

Aminas
bigenas

-cetocido
del aa
ciones bioqumicas importantes
tenas
olmeros de aminocidos y tienen PM > 10 000
 as

as las molculas encontradas en el organismo, las protenas tienen las

s ms diversas.
enas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos
esos vitales. Las funciones de las protenas son especficas de cada una de
permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de agentes
Protenas
s, reparar daos, controlar y regular funciones, etc...
o Son polmeros de aminocidos (ms de
100 aa) con PM superior a 10 000
o Son compuestos que tienen funcin
biolgica en la clula.
o Dependiendo de la secuencia de
aminocidos que se unan dar origen a
una u otra protena.
o La habilidad de cada tipo de protena
depende completamente de la
secuencia de aminocidos.
iones
ciones
 Localizacin o
Tipos Ejemplos funcin
cido-graso- Cataliza la sntesis de cidos
imas sintetosa grasos.
erva Ovoalbmina
Clara de huevo

sportadoras Hemoglobina Transporta el oxgeno en la

sangre.
ectoras en Anticuerpos Bloquean a sustancias
angre extraas.
Insulina Regula el metabolismo de la
monas glucosa.
ucturales Colgeno
Tendones, cartlagos, pelos.
trctiles Miosina Constituyente de las fibras
uctura de la protenas
uctura primaria
uctura secundaria

Estructuras secundarias ms comunes

uctura secundaria (- hlice)

grupo carbonilo peptdico se une mediante un enlace de hidrgeno a un

geno del grupo N-H de la siguiente vuelta de la hlice.

adenas laterales se simbolizan por esferas verdes en el modelo molecular de la

a
uctura secundaria (-hoja plegada)
grupo carbonilo peptdico est unido mediante enlace de hidrgeno al
geno del grupo N-H de una cadena peptdica adyacente.

ordenamiento puede hacer que se alineen muchas molculas de pptidos unas

o de las otras, dando lugar a una lmina bidimensional.
uctura terciaria
structura terciaria de una protena globular tpica se mezclan segmentos de
con segmentos de enrollamiento al azar en los puntos donde se dobla la
ucturas- Resumen
ses de protenas
ses de protenas
enas:
letas: estas protenas tienen
los aminocidos esenciales en
cantidad suficiente y en una
rcin correcta para la vida y
que podamos tener vida, un
desarrollo y crecimiento. A
se les llama protenas de
a calidad o de alto valor
gico, ya que tienen la
idad de formar nuevas
nas en la persona que las est
miendo. Estas se pueden
trar principalmente en los
ctos de origen animal, como el
do, leche, huevo, carne y en
a de origen vegetal.
Incompletas: a estas les faltan
algunos de los aminocidos
esenciales (no los tienen todos), lo
que significa que por s mismas, no
pueden lograr la salud y el
crecimiento. Son denominadas
limitantes, ya que si bien, pueden
permitir la vida, no pueden lograr
el crecimiento ni el desarrollo.
Estn principalmente en alimentos
de origen vegetal, como las
legumbres, cereales, frutos de
trigo, y otros.
dad de Protenas:
dad de Protenas:
 Desnaturalizacin de una proteina

te en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los

s que forman dicha estructura.

snaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura,

o cocido o frito ) o variaciones del pH.
unos casos, si las condiciones se restablecen, una protena
uralizada puede volver a su anterior plegamiento o
rmacin, proceso que se denomina renaturalizacin.
 ad de Protenas:
binaciones de alimentos como frmula perfecta para tu salud
 naturalizacin-Hidrlisis

snaturalizacin de una
otena: prdida de la
nformacin nativa y de sus
opiedades originales (ej.
agulacin por calor de las
otenas de la clara del
evo).

drlisis de una protena:

cisin en aminocidos
uptura de un enlace
valente por adicin de
ua).
Desnaturalizacin de la ribonucleasa: enzima con