MATRIZ EXTRACELULAR

(MEC)
Bioqumica Bucal CUCS, UdG
Dr. en C. Diana Celeste Salazar Camarena
Dra. en C. Claudia A. Palafox Snchez
 Matriz extracelular (MEC)

Es el espacio que rodea a la clula y es

responsable de la forma, funcin, migracin,
desarrollo y proliferacin de ella, todo esto
gracias a las macromolculas presentes.
Matriz extracelular de tejido conectivo

Tejido conectivo:
Tej. Embrionarios (tej. mesenquemtico, mucoso)
Tej. Fibrilares (tej. laxo, denso, compacto)
Tej. Conjuntivo con caractersticas especiales (tej.
adiposo, reticular, elstico, pigmentario)
 En odontologa tenemos tejidos con MEC
importantes, entre ellos encontramos

Hueso
alveolar
Ligamento
periodont
Cemento al
Esmalte
Dentina
Pulpa
 Pulpa
Contiene tejido conjuntivo laxo secretado por los
fibroblastos.
 Dentina
Secretada por los odontoblastos en el momento que
se est formando el proceso odontoblstico
 Esmalte

Secretado por los ameloblastos

 Cemento
El cemento esta formado por elementos celulares
como los cementoblastos y los cementocitos y por
una matriz extracelular calcificada.
 Ligamento periodontal

Conecta el cemento al
hueso alveolar
Es una MEC secretada
por los fibroblastos
sumergidos en l
Al corte transversal se
observan ramilletes de
fibras colgenas que le
dan fuerza a este
ligamento y han sido
secretadas por los
fibroblastos
 Hueso alveolar

El hueso es secretado por los osteocitos.

Hueso
 Las clulas estromales se derivan del mesodermo y
se diferencian en fibroblastos, condroblastos y
osteoblastos que a su vez producen tejido
conectivo, cartlago y hueso.
La matriz y el hueso estan
rodeados de molculas de
bajo peso molecular
(glucosa, aminocidos,
vitaminas, etc.) y oxgeno.

Entre la sangre, algunos

leucocitos son atrados a la
matriz y se diferencian
dependiendo del tejido y el
estmulo.

La matriz extracelular esta

cubierta por un epitelio
bucal que proviene del
ectodemo.
 Lmina basal

En la unin del epitelio con

la MEC los fibroblastos Clulas
forman la lmina basal epiteliales

Capa especializada
flxible de 40-120 nm de Lmina

ancho basal

Tejido
conectivo
 Ensamblaje de la Lmina Basal
Las molculas de colgeno IV monomricas se
asocian a travs de los dominios globulares
carboxilo terminal, asociacin cabeza con cabeza
 Dominio C-terminal globular
monmeros Dominio N-terminal

Ensamblaje lmina basal Dominio triple hlice

ASOCIACIN DE LOS MONMEROS A TRAVS DE

LOS RESIDUOS C-TERMINAL CABEZA CON CABEZA

dmeros

ASOCIACIN LATERAL A TRAVS DE LOS

Asociacin lateral va DOMINIOS DE TRIPLE HLICE PARA FORMAR UNA
RED TIPO-LMINA
dominios triple helicoidales
para formar una estructura de
tipo hexgono que van a Dominio N-terminal proyectados
dejar salir unas colitas hacia hacia arriba para unir capas de
lminas

fuera, que son las colas amino

Redes de
terminales del colgeno IV, lminas
que va a permitir la poligonales
asociacin sobre ella de otra
estructura similar formndose
una especie de capas. ASOCIACIONES COVALENTES A TRAVS DE LAS
COLAS N-TERMINALES PARA FORMAR UNA RED
DE LMINAS APILADAS

Capas de
lminas
 Lmina basal
La lmina basal acta como una membrana
semipermeable.

Previene a las protenas del plasma pasar al fluido

extracelular, o a las protenas de la matriz pasar al fluido
epitelial
 Lmina lcida

En la lmina lcida
se detectan
preferentemente
Laminina y
Entactina
 La Laminina, que tiene una configuracin molecular en
forma de se asocia, por una parte, a las integrinas
ubicadas en la superficie de la clula epitelial (receptor
de la Laminina) y por otra, al colgeno tipo IV y al
Heparn sulfato, contribuyendo a fijar la clula a la
lmina basal
 La variedad de Laminina
presente en la totalidad de
lminas basales es la
denominada Laminina I.

El Proteoglucano Heparn
sulfato se llama tambin
Perlacn por su aspecto en
forma de perlas cuando se
observan las molculas con
el microscopio electrnico.
 Lmina densa
Formada por Heparn sulfato, fibronectina
Colgeno IV.

La red es muy tupida a diferencia de la que existe

en la lcida. En este ltimo nivel, los cordones del
colgeno IV cruzan desde la lmina densa hasta la
membrana distal de las clulas epiteliales, pasando
entre medio de la lmina lcida.
 Lmina reticular

Lmina reticular: est constituida por fibras inmersas

en una matriz de glucosaminoglucanos.

El espesor de esta lmina vara segn el grado de

friccin del epitelio suprayacente; siendo ms
gruesa en los epitelios queratinizados.
Las fibras de la lmina reticular son:
Fibras de anclaje: son fibras de colgeno tipo VII que se
disponen formando bucles que se originan y finalizan en la
lmina densa en pequeas reas subyacentes de colgeno
tipo IV denominadas placas de anclaje.
 Fibras reticulares: son fibras de reticulina (colgeno I y III) y se
distribuyen paralelamente al epitelio entre las fibras de anclaje.
La fibronectina contribuye a fijar la lmina reticular a la lmina
basal.
 COMPOSICIN DE LA MEC

COMPONENTE FIBRILAR
Colgenos que forman fibras (I, II, III, IV etc)
Fibras elsticas
Fibras reticulares

COMPONENTE AMORFO O SUSTANCIA FUNDAMENTAL

Colgenos que no forman fibras
Elastina
Proteoglicanos
Glicoprotenas
GAGs sulfatados y no sulfatados.
 Colgeno

Protena con una cadena de aprox. 1,000 aa.

Cumple una funcin estructural en la MEC que

forma, por ej, nuestros huesos y dientes, donde es
secretado por los fibroblastos y en la dentina por los
odontoblastos.
 Es una protena
fibrosa formada
por 3 cadenas tipo
que son
helicoidales.
Hidroxiprolina

Prolina
En su estructura se
repite Glicina
constantemente la
secuencia:
 (d)
(a) (b) (c) (e)

Esta secuencia (a) permite la formacin de una estructura helicoidal enrollada hacia la izquierda (b)
(levgira) que se ensambla con otras 2 hebras (c) formando una estructura de tres hlices,
superhlice (d), enrollada hacia la derecha (dextrgira) que tiene aprox. 300 nm de dimetro.

La glicina (e) se dispone en el interior de la triple hlice, por ser un aminocido pequeo se ubica
hacia el centro y X e Y hacia la periferia.
 Elastina
Le da caracterstica de elasticidad a los tejidos que
conforma; como piel, vasos sanguneos, etc.

Es una protena que posee aprox. 600 residuos de

aminocidos, rica en Prolina y glicina, pero no tiene
Hidroxiprolina, ni Hidroxiglicina como el colgeno;
se caracteriza por tener segmentos hidrofbicos (H)
enlazados con otros que son helicoidales.
 Elastina
Existe una asociacin longitudinal que es de
ligamiento cruzado a travs del aa glicina, en el
sector helicoidal que une las unidades
estructurales.
 Elastina

La estructura anterior va a formar la fibra elstica. La

estructuracin hlice permite la propiedad de
extensibilidad; cuando est relajado el dominio
helicoidal se encuentra apelotonado, cuando est
en estado de tensin forma una especie de banda.
 Fibra elstica

relajado

estirado
Molcula individual de elastina

entrecruzamiento

Cuando la molcula esta completamente estirada est ordenada y

cuando sufre empaquetamiento est enrollada al azar.
 Fibronectina

Es una Glicoprotena que al microscopio electrnico

se observa como un dmero, formado por dos
subunidades grandes muy semejantes, pero no
iguales, codificadas por un mismo gen, pero con
procesamientos alternativo, unidas con enlace
dislfuro en el extremo carboxilo terminal.
 Posee dominios (mdulos) dentro de las mismas subunidades que le permiten
unirse a diferentes macromolculas:
Colgeno
Unin a clulas (por medio de las integrinas)
Unin a heparina
 Laminina

Protena formada por 3

cadenas polipeptdica
que tienen un ensamblaje
en forma de cruz
asimtrica

Cada cadena posee

dominios que pueden unir
colgeno, entactina
(glicoprot.), cls, PG.
 Laminina

Existen muchos subtipos

de laminina, aprox. 18,
dada por genes
duplicados distintos o un
mismo gen con
procesamientos distintos.

Se ubican en las
membranas basales.
 MEC amorfa

Ocupa todo el espacio

situado entre las clulas y las
fibras del tejido conjuntivo

Sustancia incolora y
traslcida

Consistencia de gel
hidratado
 MEC amorfa

Permite la difusin de nutrientes en la

microvasculatura y los componentes celulares del
tejido

La composicin gelatinosa de la sustancia

fundamental permite la rpida difusin de las
molculas hidrosolubles pero inhibe el movimiento de
las molculas grandes
 Glicosaminoglicanos
Polisacridos
formados por unidades dimricas
(unidos con un enlace -1,4), que constituyen el
monmero, que se repiten muchas veces.
 Las unidades dimricas estn compuestas siempre
por un amino azcar o hexosamina, que puede ser
un:

N-acetilGlucosamina o un N-acetilGalactosamina +
un cido urnico, que puede ser ac. Glucurnico o
ac. idurnico cuyos enlaces son -1,3 o -1,4
Glicosaminoglicanos
 Glicosaminoglicanos
El grupo Sulfato es caracterstico de los GAGs.
 Hialurano
El nico GAGs que no posee sulfato es el hialuronato que
posee como carga negativa un grupo carboxlico.

Est formado por largas cadenas de Ac. glucurnico

unido por enlace (beta) 1-3 con N-acetilglucosamina
como unidad disacrida repetida unas 205-25mil veces
 Hialurano
Es el nico que se puede encontrar en forma libre o
unido a un protena formando agregados proteicos
(proteoglicanos).
 Heparn sulfato
Esta formado por 70-200 unidades disacridas de Ac.
Idurnico con N-acetilglucosamina, que posee un grupo
sulfato en transicin
 Condroitn sulfato
Compuesto por una cadena de disacridos de N-
acetilgalactosamina y N-cido glucurnico alternados.

Una cadena de condroitn puede estar constituida por ms

de 100 azcares individuales, cada uno de los cuales puede
estar sulfatado en posiciones y en nmero diverso
 El condroitn sulfato aporta al cartlago sus
propiedades mecnicas y elsticas, y le
proporciona a este tejido mucha de su resistencia a
la compresin.
 Los GAGs son altamente negativos porque poseen
grupos sulfatos o carboxilos en su estructura, lo que
les permite atraer iones positivos (Na+, K+, Ca++), es
decir, son hidroflicas, por lo que atraen agua.
 Esta carga negativa tambin influye en la conformacin que
toma la molcula, que no puede ser en forma de -hlice o
glomerular como lo hacen las protenas, ya que las cargas
negativas se repelen entre s impidiendo que se enrollen, pero
s pueden adoptar cierta estructuracin girando levemente
hacia la izquierda, formando una vuelta constituida por 3
unidades disacridos que se observar como una cadena
larga tipo zig-zag
 Los glucosaminoglucanos se encuentran habitualmente
asociados a protenas constituyendo agregados de alto
peso molecular denominados proteoglicanos
 Proteoglicanos
Son molculas formadas por GAGs unidos a un cuerpo
proteico o core, rico en residuos de serina, a travs de un
ligador o cebador, que es un link tetrasacridos, formado
por 4 azcares: xilosa-galactosa-galactosa-ac.glucurnico
 se une por una punta a un residuo de serina de la
protena core y por la otra se van a ir agregando
unidades disacridas formando GAGs, todo esto
catalizado por enzimas glicosiltransferasas
especficas
Proteoglicanos generan turgencia