En Zimas

24/03/2014
Disciplina: Bioqumica
Docente: Julhilson Jnior
Tema da Aula: Enzimas.
So protenas especializadas em catalisar

reaes biolgicas, ou seja, aumentam a
velocidade de uma reao qumica sem
interferir no processo. Elas esto
associadas a biomolculas, devido a sua
extraordinria especificidade e poder
cataltico.
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24/03/2014
Todas as enzimas so PROTENAS (globulares, de estrutura

terciria).
Exceo: pequeno grupo de molculas de RNA com
propriedades catalticas, chamadas de RIBOZIMAS.
Estrutura Holoenzima
Enzimtica
Protena Cofator
Ribozimas
Apoenzima ou Pode ser:
Apoprotena on inorgnico
molcula orgnica
RNA
Coenzima
Se covalente
Grupo Prosttico
Enzimas Protenas
Classificao protenas
Protenas globulares Protenas fibrosas
Estrutura das protenas
Primria Secundria Terciria Quaternria

ENZIMAS
Protenas com alto peso

Protenas globulares molecular, maioria entre 15 a
1000 Kilo Daltons Unit (KD)
OBS: 1 Dalton = 1 unidade de
Estrutura terciria peso molecular (AMU)
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Adio do sufixo ASE ao nome do substrato:

Ex:
- gorduras (lipo - grego) LIPASE
- amido (amylon - grego) AMILASE
Nomes arbitrrios:
- Tripsina e pepsina proteases
Apresentam alto grau de especificidade;

So produtos naturais biolgicos;
Reaes baratas e seguras;
So altamente eficientes, acelerando a velocidade das
reaes (108 a 1011 + rpida);
So econmicas, reduzindo a energia de ativao;
No so txicas;
Condies favorveis de pH, temperatura, polaridade do
solvente e fora inica.
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Aceleram reaes qumicas

Catalase
H2O2 H 2O
+ O2
Ex: Decomposio do H2O2
Condies da Reao Energia livre de Ativao Velocidade

KJ/mol Kcal/mol Relativa
Sem catalisador 75,2 18,0 1
Platina 48,9 11,7 2,77 x 104
Enzima Catalase 23,0 5,5 6,51 x 108
No so consumidas na reao
Catalase
H2O2 H 2O + O2
E+S E+P
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COMPONENTES DA REAO
E+S ES P+E
Substrato se liga ao
STIO ATIVO
da enzima
Stio Ativo:
local onde ocorrem as reaes enzimticas;
produz uma catlise com formao de produtos;
fenda tridimensional formada por aminocidos de diversas
regies da enzima;
corresponde a no mais que 10% da enzima;
as cadeias laterais dos aminocidos que compem o stio ativo
interagem com o substrato;
1930 Haldane: interaes fracas entre enzima e substrato
geram a reao.
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Stio Ativo
Pode possuir componentes no proticos: cofatores.

Possui aminocidos auxiliares e de contato.
Ativador:ons inorgnicos que

condicionam a ao cataltica
Poro protica das enzimas. Fe+
Cofator
APOENZIMA
Coenzima: molcula
orgnica complexa.NAD+
HOLOENZIMA
Grupamento
prosttico
Co-Fator on inorgnico Fe2+, Mg2+ e Zn2+

necessrio p/ funo da
enzima. Molc orgnica (co-enzimas)
Co-Enzima: compostos orgnicos quase sempre derivado de vitaminas

que atuam em conjunto com as enzimas.
Grupo Prosttico: co-fator covalentemente ligado.
Apoenzima + Co-fator Holoenzima
(Inativa) (ativa)
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Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas

originou Chave-Fechadura , que considera que a enzima
possui stio ativo complementar ao substrato.
Interao enzima-substrato:
Pauling (1946): o stio ativo deve ser complementar ao estado de

transio;
Na verdade, as primeiras interaes (fracas) com a enzima

fazem o substrato mudar para o estado de transio e se
encaixar no stio ativo;
Essas interaes tambm mudam a conformao estrutural da

enzima, o que torna possvel a ao cataltica (1958 Koshland:
ajuste induzido).
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Koshland (1958): Encaixe Induzido, enzima e o substrato

sofrem conformao para o encaixe. O substrato distorcido
para conformao exata do estado de transio.
Mudana da conformao da enzima induzida pela ligao com

o substrato. O exemplo mostra a hexoquinase antes (a) e depois
(b) de se ligar ao substrato, a glicose. A molcula da enzima
consta de dois domnios, que se aproximam, encaixando o
substrato.
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1.Oxidoredutases: catalisam reaes de transferncia de eltrons

(reaes de oxidao-reduo) - Desidrogenases e Oxidases;
2.Transferases: transferem grupos funcionais como amina,
fosfato, acil, carboxil - Quinases e Transaminases;
3.Hidrolases: promovem reaes de hidrlise de ligao covalente
sem deixar dupla ligao. Ex.: Peptidases;
4.Liases: catalisam a quebra de ligaes covalentes e a remoo
de molculas de gua, amnia e gs carbnico - Dehidratases
e Descarboxilases);
5.Isomerases: catalisam reaes de interconverso entre
ismeros ticos ou geomtricos - Epimerases;
6.Ligases: catalisam reaes de formao de novas molculas a
partir da ligao entre duas pr-existentes, sempre s custas
da hidrlise de ATP - Sintetases.
A cintica enzimtica a parte da Enzimologia

que estuda a velocidade das reaes enzimticas
bem como os fatores que a influenciam.
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Fonte: <http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/contenidos16.htm>
- pH;
- temperatura;
- concentrao das enzimas;
- concentrao dos substratos;
- presena de inibidores.
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pH
O efeito do pH sobre a enzima deve-se s variaes no
estado de ionizao dos componentes do sistema medida
que o pH varia.
Enzimas grupos ionizveis, existem em diferentes
estados de ionizao.
Temperatura
temperatura promove dois efeitos:
(a) a taxa de reao aumenta, como se observa na maioria das
reaes qumicas;
(b) a estabilidade da protena decresce devido a desativao
trmica.
O efeito da temperatura depende:
- pH e a fora inica do meio;
- a presena ou ausncia de ligantes.
A temperatura tima para que a
enzima atinja sua atividade mxima,
a temperatura mxima na qual a
enzima possui uma atividade
constante por um perodo de tempo.
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Concentrao das Enzimas

Velocidade de transformao do S em P com semelhante
quantidade de E.
Desvios da linearidade ocorrem:
Presena de inibidores na soluo de enzima;
Presena de substncias txicas;
Presena de um ativador que dissocia a enzima;
Limitaes impostas pelo mtodo de anlise.
Recomenda-se:
Enzimas com alto grau de pureza;
Substratos puros;
Mtodos de anlise confivel.
Concentrao dos Substratos

[S] varia durante o curso da reao medida que S convertido
em P.
Presena de Inibidores
Inibidor qualquer substncia que reduz a velocidade de uma
reao enzimtica.
INIBIDORES
REVERSVEIS IRREVERSVEIS
COMPETITIVOS NO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS
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a. Enzima como catalisador

b. Inibio Enzimtica
b.1. Inibio Reversvel
b.1.1. Inibio Reversvel Competitiva
b.1.2. Inibidor Reversvel no Competitivo
c. Inibio Irreversvel
d. Cofatores
a. Enzima como catalisador
O princpio de catalisador diminuir a energia de ativao. A

enzima se liga a uma molcula de substrato em uma regio
especfica denominada stio de ligao. Esta regio um
encaixe que apresenta um lado envolvido por cadeias de
aminocidos que ajudam a ligar o substrato, e o outro lado
desta cadeia age na catlise.
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Tanto a enzima quanto o substrato sofrem conformao para o

encaixe. A enzima no aceita simplesmente o substrato, o
substrato distorcido para conformao exata do estado de
transio, denominado encaixe por induo, proposto por
Koshland (1958).
b. Inibio Enzimtica
b.1. Inibio Reversvel
Existem vrios modos que esto envolvidos com

ligao no covalente, eles diferenciam quanto ao
mecanismo pelo qual diminuem a atividade
enzimtica e como eles afetam na cintica da
reao.
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b.1.1. Inibio Reversvel Competitiva
Uma molcula apresenta estrutura semelhante ao substrato

da enzima que se liga para realizar a catlise, ela poder
aceitar esta molcula no seu local de ligao, mas no pode
levar ao processo cataltico, pois ocupa o stio ativo do
substrato correto. Portanto o inibidor compete pelo mesmo
local do substrato.
O efeito da reao modifica o Km (ponto de saturao), mas

no altera a velocidade.

Ocorre quando uma molcula ou on pode se ligar em um
segundo local na superfcie enzimtica (no no stio ativo).
Isto pode distorcer a enzima tornando o processo cataltico
ineficiente.
Este inibidor pode ser uma molcula que no se assemelha
com o substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a
enzima. o mecanismo inverso do inibidor competitivo,
porque inibe a ligao do complexo ES e no da enzima livre.
O efeito da reao modifica a velocidade e o Km permanece
constante.
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c. Inibidor Irreversvel
Algumas substncias se ligam covalentemente s enzimas

deixando-as inativas. Na maioria dos casos a substncia
reage com o grupo funcional no stio ativo bloqueando o local
do substrato, deixando a enzima cataliticamente inativa.
Inibidores irreversveis podem ser extremamente seletivos

pois so semelhantes ao substrato. So muito utilizados como
resduos, os quais apresentam grupos de tomos que se
configuram semelhantemente ao estado de transio que se
ligam ao substrato.
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Inibio irreversvel
H modificao covalente e definitiva no stio de ligao ou
no stio cataltico da enzima!
d. Cofator
Para alguns tipos de processos biolgicos, apenas a cadeia

protica no suficiente, por isso a protena requer uma
molcula denominada cofator a qual pode ser uma pequena
molcula orgnica, denominada coenzima ou um on
metlico.
Os cofatores so geralmente estveis em temperatura alta. A
catlise que ativa enzima-cofator denominada holoenzima,
quando o cofator removido, se mantm a protena, a qual
catabolicamente inativa e denominada apoenzima.
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Co-fator. ons metlico ou

molcula orgnica
Alimentos
Raes animais
Papel e celulose
Couro
Txtil
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ALIMENTOS:
Indstria de azeite de oliva:

- Aplicao de polygalacturonase e pectinesterase na
melhoria de aspectos organolpticos e estabilidade a
longo prazo.
Panificao:
- Melhoria de cor, sabor e estrutural atravs de
preparado enzimtico que contm alfa-amilase
fngicas. Atua sobre a farinha de trigo, acelerando o
processo de fermentao devido a uma maior
formao de acares para o fermento.
RAES ANIMAIS:
Utilizao de enzimas nas raes para leites durante o
perodo de lactao:
- Emprego de Xilanase, -glucanase e -amylase com

o objetivo de digesto de amido e, em decorrncia
disso, ganho de peso e abate precoce.
INDSTRIA DE PAPEL E CELULOSE:

Remoo de depsitos em mquinas de papel:
- Substituio de lcalis e cidos fortes por enzimas com

o objetivo de assegurar a integridade fsica dos
funcionrios e cumprir leis ambientais.
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INDSTRIA DO COURO:
Uma das primeiras partes do processo de transformao de

uma pele em couro a eliminao dos plos que ainda venham
agarrados.
O processo usado at agora envolvia sulfureto de sdio, um
qumico com um cheiro to intenso que impossvel passar por
uma fbrica de curtumes sem dar por ela.
Em alternativa, foi sugerido indstria que passe a usar
enzimas o mau cheiro desaparece e a carga poluente dos
efluentes eliminada.
INDSTRIA TXTIL:
Usa-se a amilase bacteriana (Bacillus subtilis e Bacillus
lichenformis) estvel ao calor para eliminar a goma dos
produtos txteis, substituindo os cidos e lcalis na
hidrlise do amido.
OUTRAS APLICAES:
Indstria de Cosmticos;
Produtos de Limpeza;
Inativao Enzimtica.
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Tema da Aula: Enzimas.

So protenas especializadas em catalisar

Todas as enzimas so PROTENAS (globulares, de estrutura

Protenas globulares Protenas fibrosas

Estrutura das protenas

Primria Secundria Terciria Quaternria

Protenas com alto peso

Adio do sufixo ASE ao nome do substrato:

Apresentam alto grau de especificidade;

Aceleram reaes qumicas

Ex: Decomposio do H2O2

Condies da Reao Energia livre de Ativao Velocidade

Platina 48,9 11,7 2,77 x 104

Enzima Catalase 23,0 5,5 6,51 x 108

Pode possuir componentes no proticos: cofatores.

Ativador:ons inorgnicos que

Co-Fator on inorgnico Fe2+, Mg2+ e Zn2+

Co-Enzima: compostos orgnicos quase sempre derivado de vitaminas

Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas

Pauling (1946): o stio ativo deve ser complementar ao estado de

Na verdade, as primeiras interaes (fracas) com a enzima

Essas interaes tambm mudam a conformao estrutural da

Koshland (1958): Encaixe Induzido, enzima e o substrato

Mudana da conformao da enzima induzida pela ligao com

1.Oxidoredutases: catalisam reaes de transferncia de eltrons

A cintica enzimtica a parte da Enzimologia

- concentrao das enzimas;

- concentrao dos substratos;

Concentrao das Enzimas

Concentrao dos Substratos

COMPETITIVOS NO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS

a. Enzima como catalisador

a. Enzima como catalisador

O princpio de catalisador diminuir a energia de ativao. A

Tanto a enzima quanto o substrato sofrem conformao para o

Existem vrios modos que esto envolvidos com

b.1.1. Inibio Reversvel Competitiva

Uma molcula apresenta estrutura semelhante ao substrato

O efeito da reao modifica o Km (ponto de saturao), mas

b.1.2. Inibidor Reversvel no Competitivo

b.1.2. Inibidor Reversvel no Competitivo

Algumas substncias se ligam covalentemente s enzimas

Inibidores irreversveis podem ser extremamente seletivos

Para alguns tipos de processos biolgicos, apenas a cadeia

Co-fator. ons metlico ou

Indstria de azeite de oliva:

- Emprego de Xilanase, -glucanase e -amylase com

INDSTRIA DE PAPEL E CELULOSE:

- Substituio de lcalis e cidos fortes por enzimas com

Uma das primeiras partes do processo de transformao de

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