Enzimas

Son sustancias de naturaleza proteica (en su mayora)

producidas por las clulas vivas, donde actan como
catalizadores, es decir, sustancias que sin consumirse en
una reaccin, aumentan notablemente su velocidad. Las
enzimas tienen actividad especfica, osea que, catalizan
un solo tipo de reaccin.

Las sustancias sobre las que actan las enzimas se

denominan sustratos, la especificidad de una enzima le
2-Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo de
permite distinguir con gran selectividad entre diferentes
tomos (Ej: amina) desde un sustrato donante a un
sustratos y an entre ismeros pticos.
compuesto aceptor. Ej: las aminotransferasas o
Las enzimas se nombran de acuerdo a varios criterios, transaminasas catalizan la cesin del grupo amina de un
que para quienes inician su estudio por primera vez, compuesto a otro.
resultan confusos, por lo cual en este resumen se usarn
los nombres triviales comnmente empleados. La unin
internacional de bioqumica y biologa molecular (IUBMB
por sus siglas en ingls) ha propuesto un sistema de
clasificacin, con normas para asignar a cada enzima un
nombre descriptivo y un nmero de cuatro dgitos que
indica respectivamente la clase, subclase, subsubclase y
la posicin de la enzima en la subsubclase (esta
clasificacin la puedes encontrar ms detallada en
http://www.enzyme-database.org/).

Los seis grandes grupos en los cuales se clasifica a las

enzimas segn el tipo de reaccin que catalizan son:

1-Oxidorreductasas: catalizan reacciones de

oxidorreduccin. Cuando el sustrato es donante de
hidrgeno se denominan con el nombre del sustrato
antepuesto a deshidrogenasa, si la reaccin ocurre en
sentido inverso, al nombre del sustrato se le aade
3-Hidrolasas: catalizan la ruptura de enlaces C-O, C-N.
reductasa. Se denominan oxidasas cuando el aceptor de
C-S y O-P por adicin de agua. Se utiliza el nombre del
hidrgenos es el 02, y el de oxigenasas cuando la
sustrato y el sufijo asa. Ej: arginasa.
molcula de 02 se incorpora al sustrato. Otras llamadas
peroxidasas utilizan H2O2 (perxido de hidrgeno) como
aceptor de hidrgeno. Ej: lactato deshidrogenasa cataliza
la oxidacin de lactato a piruvato (utiliza NAD como
coenzima, esto se explicar ms adelante).

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4-Liasas: catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-S, C-N
(excepto uniones peptdicas) de la molcula de sustrato.
Algunas eliminan grupos del sustrato y forman dobles
ligaduras o ciclos, o agregan grupos a enlaces dobles, en
los casos en que la reaccin es inversa (se aade un
grupo) se usa la denominacin sintasa. Ej: fructosa-
bifosfato aldolasa, que divide a la fructosa 1,6 bifosfato
en 2 triosas fosfato.
5-Isomerasas: interconvierten ismeros de cualquier
tipo. Ej: triosafosfato isomerasa, que cataliza la
interconversin de dihidroxiacetonafosfato en
gliceraldehido 3 fosfato.
6-Ligasas: catalizan la unin de 2 molculas, acoplada
con la hidrlisis de un enlace de alta energa de
Nuclesidos trifosfato. Se suelen denominar con el
nombre de los sustratos antepuestos a la palabra
ligasa, o tambin el nombre del producto antepuesto a
sintetasa. Ej: glutamina sintetasa.
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Coenzimas
Muchas enzimas son protenas conjugadas, que
contienen algn componente de naturaleza no proteica,
al que se denomina cofactor. El cofactor suele ser
esencial para la catlisis enzimtica, y junto a la parte
proteica de la enzima o apoenzima, constituye la
holoenzima. La naturaleza qumica de los cofactores es
variada: pueden ser iones metlicos (como las
metaloenzimas), o molculas orgnicas, llamadas
coenzimas.
Las coenzimas experimentan cambios que compensan
las transformaciones sufridas por el sustrato. Una
coenzima puede unirse a distintas apoenzimas y actuar
frente a diferentes sustratos, es decir, que la responsable
de reconocer con precisin al sustrato es la apoenzima.
Sitio activo de una enzima
Es la regin especfica de la enzima que se une con el
sustrato. El sitio activo posee sitios de unin y cataltico,
al fijarse al primero, el sustrato se dispone de manera tal
que el enlace a ser modificado en la reaccin se ubica
exactamente en el sitio cataltico. La unin y la accin
catalizadora exigen una conformacin tridimensional
altamente especfica a nivel del sitio activo. En muchas
reacciones enzimticas participan 2 o ms sustratos
diferentes, en estos casos el sitio activo ofrece un nicho
en el cual cada sustrato es ubicado en la posicin y
orientacin ms favorable para reaccionar.
 Zimgenos Reversibles

Algunas enzimas se sintetizan en un estado inicial -Competitivos: tienen estructura semejante al sustrato y
inactivo llamado zimgenos o proenzimas; en la son reconocidos por el sitio activo de la enzima, y al
mayora de los casos estos son protenas simples que se ocupar este, impiden la unin del verdadero sustrato.
convierten en enzima activa por un proceso de hidrlisis.
Ej: enzimas digestivas, enzimas proteolticas de la
coagulacin.

Distribucin intracelular de enzimas

Las enzimas son sintetizadas en el citoplasma de las
clulas y luego exportadas hacia el lugar donde han de
-No competitivos: se unen a la enzima en un lugar
cumplir su misin. Algunas actan fuera de la clula que
diferente del sitio activo, pueden combinarse con la
las produce, como las de los jugos digestivos y las
enzima libre o con el complejo enzima-sustrato, inhiben
relacionadas con la coagulacin de la sangre.
la actividad cataltica de la enzima pero no su capacidad
La gran mayora de las enzimas son intracelulares, de unirse al sustrato.
dispuestas en los distintos compartimientos celulares
con el fin de cumplir eficazmente sus funciones. En
algunos casos se forman complejos multienzimticos,
constituidos por varias enzimas diferentes cuyas
acciones se complementan, ordenadas de tal modo que
el producto de la reaccin catalizada por la primera
enzima es recibido como sustrato por la segunda y as
sucesivamente. -Acompetitivos: se unen al complejo enzima-sustrato,
formando un complejo enzima-sustrato-inhibidor,
En el laboratorio, el hallazgo de enzimas propiamente catalticamente inactivo, pero carecen de afinidad por la
intracelulares en lquidos extracelulares como el plasma enzima libre.
en cantidades elevadas, indican una destruccin de
clulas del tejido u rgano que normalmente alberga Irreversibles: ciertas sustancias (comnmente frmacos)
esas enzimas. inhiben a las enzimas de forma irreversible, bien sea
fijndose permanentemente de manera covalente o
desnaturalizndolas.
Inhibicin enzimtica
Se denominan activadores e inhibidores aquellas Regulacin de la actividad enzimtica
molculas capaces de unirse a una enzima, y aumentar o
disminuir su actividad, respectivamente. Atendiendo al Adems de acelerar las reacciones en que participan, las
modo de unin a la enzima, los inhibidores se clasifican enzimas permiten regular su velocidad para adaptarla a
en dos grupos: los irreversibles, que se unen a la enzima las necesidades metablicas del organismo. En casi todas
por enlaces covalentes y la inactivan permanentemente, las vas metablicas existe una o ms enzimas que actan
y los reversibles, que lo hacen mediante enlaces no como reguladores del flujo de sustratos y productos,
covalentes y en condiciones adecuadas pueden ser ajustndolos a las necesidades de la clula. La enzima
desplazados de la protena, que recupera sus que cataliza la primera etapa en una va metablica suele
caractersticas cinticas nativas. ser reguladora.

Segn la seal a la cual respondan, las enzimas

reguladoras se clasifican en 2 grupos:

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Regulacin alostrica: una enzima alostrica es una
enzima cuya actividad se modifica por la unin no
covalente de un efector o modulador de bajo peso
molecular. Por regla general la molcula moduladora se
une a la enzima en un sitio diferente del sitio activo. El
modulador puede tener un efecto positivo o negativo
sobre la actividad enzimtica. Algunas enzimas
alostricas interactan con uno o ms moduladores
positivos y uno o ms moduladores negativos
simultneamente, y cada modulador se une a la enzima
en su propio centro especfico. Un caso especial de
regulacin alostrica es la inhibicin por feed-back
(retroalimentacin).
Isozimas
En un organismo o incluso en una clula pueden existir
protenas diferentes pero con la misma capacidad
enzimtica. A estas variantes de una enzima se les
denomina isozimas o isoenzimas. Existen
particularidades en el comportamiento de cada isozima,
que le confieren diferente capacidad funcional a cada
una, por ello la posibilidad de sintetizar distintas isozimas
otorga al organismo gran flexibilidad fisiolgica, ya que
cada rgano puede producir las formas ms aptas para
sus requerimientos especficos.

En esta forma comn de inhibicin enzimtica, el Referencias bibliogrficas

producto final de una ruta metablica acta como
inhibidor de la primera enzima de la secuencia de
reacciones que componen la ruta, as disminuye su Blanco Antonio, Blanco Gustavo, Qumica
propia formacin. Todas las enzimas alostricas biolgica 9na Ed, editorial El Ateneo 2012.
conocidas contienen varias subunidades. Se caracterizan
por la existencia de una cooperatividad entre los Lozano et al., Bioqumica y Biologa Molecular, 3
diferentes sitios de unin del sustrato. En otras palabras, Ed. McGraw Hill, 2005.
la unin de una molcula de sustrato afecta las
propiedades de unin de los otros sitios. Hay 3 tipos de http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz
enzimas alostricas: 1.htm
-Enzimas homotrpicas: En ellas el mismo sustrato es el
inhibidor.

-Enzimas heterotrpicas: Cuando el modulador es

diferente del sustrato.

-Enzimas mezcla o homotrpicas-heterotrpicas:

Cuando el sustrato es uno de los 2 o ms moduladores
que afectan a la enzima.

Modificacin covalente: la actividad de una enzima

puede cambiar drsticamente por la unin covalente de
algunos grupos especficos, tales como fosfato, adenilato
o acetato.

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