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Las protenas son filamentos largos de aminocidos unidos en una secuencia especfica.
Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la
combinacin requerida de aminocidos por la instruccin gentica, en un proceso conocido
como transcripcin gentica. Las protenas recin creadas experimentan una modificacin
posmodificacin en la que se agregan tomos o molculas adicionales, como el cobre, zinc
y hierro. Una vez que finaliza este proceso, la protena comienza a plegarse sin alterar su
secuencia (espontneamente, y a veces con asistencia de enzimas) de forma tal que los
residuos hidrfobos de la protena quedan encerrados dentro de su estructura y los
elementos hidrfilos quedan expuestos al exterior. La forma final de la protena determina
cmo interaccionar con el entorno.
Si la forma de la protena es alterada por algn factor externo (por ejemplo, aplicndole
calor, cidos o lcalis), no es capaz de cumplir su funcin celular. ste es el proceso
llamado desnaturalizacin.
o Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminocidos (como los
puentes disulfuros entre las Cistenas).
o Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas
laterales no polares de aminocidos.
Prdida de funcin
La mayora de las protenas pierden su funcin biolgica cuando estn desnaturalizadas,
por ejemplo, las enzimas pierden su actividad cataltica, porque los sustratos no pueden
unirse ms al centro activo, y porque los residuos del aminocido implicados en la
estabilizacin de los sustratos no estn posicionados para hacerlo.
Reversibilidad e irreversibilidad
Factores desnaturalizantes
Los agentes que provocan la desnaturalizacin de una protena se llaman agentes
desnaturalizantes. Se distinguen agentes fsicos (calor) y qumicos (detergentes, disolventes
orgnicos, pH, fuerza inica). Como en algunos casos el fenmeno de la desnaturalizacin
es reversible, es posible precipitar protenas de manera selectiva mediante cambios en:
2. La fuerza inica.
3. El pH.
4. La temperatura.
La polaridad del disolvente disminuye cuando se le aaden sustancias menos polares que el
agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratacin de los grupos
inicos superficiales de la molcula proteica, provocando la agregacin y precipitacin. Los
disolventes orgnicos interaccionan con el interior hidrfobo de las protenas y
desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalizacin y precipitacin. La
accin de los detergentes es similar a la de los disolventes orgnicos.
Un aumento de la fuerza inica del medio (por adicin de sulfato de amonio, urea o cloruro
de guanidinio, por ejemplo) tambin provoca una disminucin en el grado de hidratacin de
los grupos inicos superficiales de la protena, ya que estos solutos (1) compiten por el agua
y (2) rompen los puentes de hidrgeno o las interacciones electrostticas, de forma que las
molculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitacin provocada
por el aumento de la fuerza inica es reversible. Mediante una simple dilisis se puede
eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la funcin original. A
veces es una disminucin en la fuerza inica la que provoca la precipitacin. As, las
protenas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dialisarlas frente a
agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza inica original...
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energa cintica de las molculas con lo que
se desorganiza la envoltura acuosa de las protenas, y se desnaturalizan. Asimismo, un
aumento de la temperatura destruye las interacciones dbiles y desorganiza la estructura de
la protena, de forma que el interior hidrfobo interacciona con el medio acuoso y se
produce la agregacin y precipitacin de la protena desnaturalizada..
Historia
Gracias a las investigaciones del bioqumico estadounidense Christian B. Anfinsen, en
1957, mediante los experimentos que realiz con la ribonucleasa (comunmente RNasa),
demostr que es posible que las protenas se desnaturalicen de manera reversible. Al
principio se pensaba que la desnaturalizacin y prdida de funcin en las protenas era
irreversible.
La ribonucleasa es una protena que est formada por 124 aminocidos de los cuales 8 son
cistenas (Cys) que forman 4 enlaces disulfuro. El experimento consisti en que Anfisen
agreg a la ribonucleasa urea 8 M (mol/L) y beta-mercaptoetanol, la combinacin entre
estas dos sustancias provocan la desnaturalizacin de la protena anulando sus funciones
biolgicas.