Professional Documents
Culture Documents
pe/2011/11/hemoglobina-y-mioglobina-
estructura.html
HEMOGLOBINA
Caractersticas
La hemoglobina (HB) es una protena globular, que est presente en altas
concentraciones en lo glbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del
aparato respiratorio hacia los tejidos perifricos; y del transporte de CO2 y
protones (H+) de los tejidos perifricos hasta los pulmones para ser
excretados. Los valores normales en sangre son de 13 18 g/ dl en el hombre y
12 16 g/ dl en la mujer. Las hemoglobinas estn presentes en todos los reinos
de la naturaleza con particulares especializaciones de acuerdo con las
necesidades de cada organismo.
Estructura
La hemoglobina es una protena con estructura cuaternaria, es decir, est
constituida por cuatro cadenas polipeptdicas: alfa, beta, gamma y delta. La
hemoglobina A la forma ms frecuente en el adulto- es una combinacin de
dos cadenas alfa y dos cadenas beta. Debido a que cada cadena tiene un
grupo proteico hem, hay 4 tomos de hierro en cada molcula de hemoglobina;
cada una de ellas puede unirse a una molcula de oxgeno, siendo pues un
total de 4 molculas de oxgeno las que pueden transportar cada molcula de
hemoglobina.
MIOGLOBINA
Caractersticas
La mioglobina es una hemoprotena encontrada principalmente en el tejido
muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el
oxgeno. Es una protena relativamente pequea que contiene un grupo hemo
con un tomo de hierro, y cuya funcin es la de almacenar y transportar
oxgeno. Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el
msculo esqueltico y en el msculo cardaco, donde se requieren grandes
cantidades de O2 para satisfacer la demanda energtica de las contracciones.
Estructura
La mioglobina es una cadena polipeptdica sencilla de 153 residuos aminoaciso
(PM 17.000 daltons). Es una protena globular con la superficie polar (rojo) y el
interior apolar (amarrillo), patrn caracterstico de las protenas globulares. Sin
contar los dos residuos de His que intervienen en el proceso de fijacin del
oxgeno, el interior de la mioglobina slo contiene residuos no polares (por
ejemplo, Leu, Val, Phe y Met).
Bibliografa
http://www.encolombia.com/medicina/materialdeconsulta/Tensiometro101-
hemoglobina.htm
http://www.med.unne.edu.ar/catedras/bioquimica/pdf/hemoglobina.pdf
http://themedicalbiochemistrypage.org/spanish/hemoglobin-myoglobin-
sp.html
http://www.encolombia.com/medicina/materialdeconsulta/Tensiometro101-
hemoglobina.htm
http://www.itescham.com/Syllabus/Doctos/r637.PDF
http://sebbm.bq.ub.es/BioROM/contenido/UIB/proteinas/terciaria/Marcoter.htm
http://www.aulavirtual-exactas.dyndns.org/claroline/backends/download.php?
url=L1RFT1JJQS9oZW1vZ2xvYmluYS5wZGY
%3D&cidReset=true&cidReq=QUIMBIO