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estructura.html

HEMOGLOBINA

Caractersticas
La hemoglobina (HB) es una protena globular, que est presente en altas
concentraciones en lo glbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del
aparato respiratorio hacia los tejidos perifricos; y del transporte de CO2 y
protones (H+) de los tejidos perifricos hasta los pulmones para ser
excretados. Los valores normales en sangre son de 13 18 g/ dl en el hombre y
12 16 g/ dl en la mujer. Las hemoglobinas estn presentes en todos los reinos
de la naturaleza con particulares especializaciones de acuerdo con las
necesidades de cada organismo.

Estructura
La hemoglobina es una protena con estructura cuaternaria, es decir, est
constituida por cuatro cadenas polipeptdicas: alfa, beta, gamma y delta. La
hemoglobina A la forma ms frecuente en el adulto- es una combinacin de
dos cadenas alfa y dos cadenas beta. Debido a que cada cadena tiene un
grupo proteico hem, hay 4 tomos de hierro en cada molcula de hemoglobina;
cada una de ellas puede unirse a una molcula de oxgeno, siendo pues un
total de 4 molculas de oxgeno las que pueden transportar cada molcula de
hemoglobina.

MIOGLOBINA

Caractersticas
La mioglobina es una hemoprotena encontrada principalmente en el tejido
muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el
oxgeno. Es una protena relativamente pequea que contiene un grupo hemo
con un tomo de hierro, y cuya funcin es la de almacenar y transportar
oxgeno. Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el
msculo esqueltico y en el msculo cardaco, donde se requieren grandes
cantidades de O2 para satisfacer la demanda energtica de las contracciones.

Estructura
La mioglobina es una cadena polipeptdica sencilla de 153 residuos aminoaciso
(PM 17.000 daltons). Es una protena globular con la superficie polar (rojo) y el
interior apolar (amarrillo), patrn caracterstico de las protenas globulares. Sin
contar los dos residuos de His que intervienen en el proceso de fijacin del
oxgeno, el interior de la mioglobina slo contiene residuos no polares (por
ejemplo, Leu, Val, Phe y Met).

Semejanzas entre la hemoglobina y mioglobina


Son dos protenas globulares con un ncleo de hierro.
Tienen la misin de transportar oxgeno y por ello tienen similitudes
estructurales.
Son coloreadas
Su color depende del estado de oxidacin del hierro que contienen y de la
presin parcial de O2
Tambin ligan molculas como CO o NO
Ambas contienen grupos hemo formado por 4 anillos pirrlicos que complejan
a un in hierro divalente Fe+2

Diferencias entre la hemoglobina y mioglobina


La mioglobina aparece en el tejido muscular, mientras que la hemoglobina
aparece en la sangre.
La funcin principal de la hemoglobina es trasportar por la sangre el oxgeno
capturado en los pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad por el
oxgeno superior a la hemoglobina, se lo quita cuando la sangre llega al
msculo, actuando como aceptor y reserva de oxgeno del msculo.
Tienen una forma muy diferente de ligar oxigeno: mientras que la mioglobina
presenta una adsorcin hiperblica, la hemoglobina da una marcada sigmoide.

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sobre_23.html

Bibliografa

http://www.encolombia.com/medicina/materialdeconsulta/Tensiometro101-
hemoglobina.htm

http://www.med.unne.edu.ar/catedras/bioquimica/pdf/hemoglobina.pdf

http://themedicalbiochemistrypage.org/spanish/hemoglobin-myoglobin-
sp.html

http://www.encolombia.com/medicina/materialdeconsulta/Tensiometro101-
hemoglobina.htm

http://www.itescham.com/Syllabus/Doctos/r637.PDF

http://sebbm.bq.ub.es/BioROM/contenido/UIB/proteinas/terciaria/Marcoter.htm

http://www.aulavirtual-exactas.dyndns.org/claroline/backends/download.php?
url=L1RFT1JJQS9oZW1vZ2xvYmluYS5wZGY
%3D&cidReset=true&cidReq=QUIMBIO

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