PROTENAS

Las protenas son macromolculas compuestas por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno (C, H, O, N). La
mayora tambin contienen azufre y fsforo. Solubles en agua.

Su MONMERO: Es el aminocido.

Las mismas estn formadas por la unin de aminocidos, unidos mediante enlaces peptdicos.

El orden y disposicin de los aminocidos en una protena depende del cdigo gentico, ADN, de la persona.

Las protenas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biolgico alguno
que no dependa de la participacin de este tipo de sustancias.

FUNCIONES DE LA PROTENAS

Las funciones principales de las protenas en el organismo son:

Ser esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las pueden sustituir, por no contener nitrgeno.

Proporcionan los aminocidos esenciales fundamentales para la sntesis de tejidos.

Son materia prima para la formacin de los jugos digestivos, hormonas, protenas plasmticas,
hemoglobina, vitaminas y enzimas.

Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reaccin de diversos medios como el plasma.

Energticamente, las protenas aportan al organismo 4 Kcal de energa por cada gramo que se ingiere. Pero no
son fuente de energa.

Actan como catalizadores biolgicos acelerando la velocidad de las reacciones qumicas del metabolismo. Son
las enzimas.

Actan como transporte de gases como oxgeno y dixido de carbono en sangre. (hemoglobina).

Actan como defensa, los anticuerpos son protenas de defensa natural contra infecciones o agentes extraos.
Permiten el movimiento celular a travs de la miosina y actina (protenas contrctiles musculares).

Resistencia. El colgeno es la principal protena integrante de los tejidos de sostn.

ESTRUCTURA DE LOS AMINOCIDOS

Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un carbono
central alfa , un hidrgeno y un grupo radical R el cual vara dependiendo del aminocido.

Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas (son 20 tpicos).

Los aminocidos a pH cido capta H+

a nivel de su -NH2 y forman -NH3+, a
pH bsico libera H+ a nivel de su
grupo -COOH formando -COO- y a

RESUMEN DE BIOLOGA CBC www.clasesmg.com CLASES MG

 pH neutro ni liberan ni captan H+, pero en realidad permanece en un estado bipolar llamado Zwitterion, donde
el grupo amino y carboxilo se encuentra cargado, -NH3+ y -COO- respectivamente.

Los aminocidos se clasifican:

Aminocidos esenciales: Aquellos aminocidos que deben ser consumidos en la dieta con mayor
cantidad, ya que el cuerpo no los produce.

Aminocidos no esenciales:
Aquellos aminocidos que pueden
ser formados en un organismo sin
la necesidad de consumirlos,
aunque tambin se los debe
consumir en la dieta.

AMINOCIDOS ABREVIAT AMINOCIDOS NO ABREVIAT

ESENCIALES URA ESENCIALES URA

L - Fenilalanina Phe L - Alanina Ala

L - Leucina Leu L - Asparagina Asn

L - Isoleucina Ile L - cido Asprtico Asp

L - Lisina Lys L - cido Glutmico Glu

L - Metionina Met L - Cistena Cys

L - Treonina Thr L - Glicina Gly

L - Triptofano Trp L - Glutamina Gln

L - Valina Val L - Prolina Pro

L - Arginina Arg L - Serina Ser

L - Histidina His L - Tirosina Tyr

La L Arginina y la L Histidina son esenciales hasta los 10 aos de edad.

RESUMEN DE BIOLOGA CBC www.clasesmg.com CLASES MG

ENLACE PEPTDICO

El enlace peptdico se forma por la unin de dos

aminocidos a travs del OH del grupo carboxilo de
un aminocido y del -H del grupo amino del otro,
formando un enlace de tipo amida.

Este enlace covalente fuerte que se forma libera una

molcula de agua en el proceso. Por lo tanto para
romper este enlace covalente (enlace peptdico) se
requiere hidrolizarlo, osea romperlo con agua
(reincorporar la molcula de agua antes perdida en la
formacin del enlace) y enzima, llamada peptidasa.

CLASIFICACIN DE LAS CADENAS PEPTDICAS

PPTIDOS: Pequea cadena de aminocidos formada por 2 a 18 aminocidos (aa).

- Dipptido: Formado por la unin de dos aa.

- Tripptido: Formado por la unin de tres aa.

- Tetrapptido: Formado por la unin de cuatro aa.

- Octadecapptido: Formado por la unin de 18 aa.

OLIGOPPTIDO: Mediana cadena de aminocidos formada por 19 hasta 50 aa.

POLIPPTIDO: Polmero de gran cadena de aminocidos formada por ms de 50 aa.

- En sta categora se encuentra las protenas, por ejemplo la Insulina, secretada por las clulas del
islote de Langerhans del pncreas endcrino humano, constituida por 51 aminocidos.

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS:

Aquellas que al hidrolizarse liberan aa, ya que slo
Segn su composicin: SIMPLES estn constituidas por aa.

PROTENAS Aquella formada por la parte proteica y otro

CONJUGADAS componente que le brinda una funcin dada.

Segn su forma: Cadena polipeptdica que se encuentra enrollada en

GLOBULARES si misma.
PROTENAS
FIBROSAS Protenas con funcin estructural.
ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

Las protenas pueden adoptar 4 tipos de estructuras: Primaria, secundaria, terciaria y/o cuaternaria.

RESUMEN DE BIOLOGA CBC www.clasesmg.com CLASES MG

 ESTRUCTURA PRIMARIA

Es la forma de organizacin

RESUMEN DE BIOLOGA CBC www.clasesmg.com CLASES MG

 ms bsica de las protenas. Este tipo de estructura de las protenas est determinada por la secuencia de
aminocidos de la cadena proteica, es decir, por el nmero de aminocidos presentes y por el orden en que
estn enlazados por medio de enlaces peptdicos. El orden de escritura es siempre desde el grupo amino-
terminal hasta el carboxi-terminal. Dichos enlaces peptdicos slo se pueden hidrolizar con agua y enzimas
(peptidasas).

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Es el plegamiento regular local entre

residuos aminocidos cercanos de la cadena
polipeptdica. Este tipo de estructura de las protenas se
adopta gracias a la formacin de enlaces o puentes de
hidrgeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-
NH-) de los carbonos involucrados en los enlaces
peptdicos de aminocidos cercanos en la cadena. Estos
tambin se los encuentra en forma de espiral aplana. Puede adoptar la forma de - hlice y - hoja plegada o
- conformacional.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Es la distribucin tridimensional de todos los

aminocidos que constituyen la protena. Se
puede afirmar que de la estructura terciaria
derivan las propiedades biolgicas o
funcionales de stas, puesto que la disposicin
en el espacio de los diferentes grupos
funcionales de la protena, condiciona su
capacidad de interaccin con otros grupos
y ligandos. De esta manera, la estructura
primaria (secuencia de aminocidos) de la
protena determina la estructura terciaria.

La estructura terciaria de una protena est

generalmente conformada por varios tramos
con estructuras secundarias distintas. En
cuanto a los niveles de la estructura de las
protenas, en la estructura terciaria generalmente los aminocidos apolares se sitan hacia el interior de la
protena y los polares hacia el exterior, de manera que puedan interactuar con el agua circundante. En el caso
de protenas integrales de membrana, los aminocidos hidrofbicos quedan expuestos en el interior de la bicapa
lipdica. Por tanto, este tipo de estructura es la que le da a la protena sus particularidades fisicoqumicas como
ser la polaridad o apolaridad de la molcula.

Las estructuras terciarias son:

 1. GLOBULAR: Se pliegan en forma esfrica, diferencindose
fundamentalmente de las protenas fibrosas por ser ms
solubles en disoluciones acuosas (donde forman
suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prcticamente
insolubles.

2. FIBRILAR O FIBROSA: El papel de este tipo protenas incluye la

proteccin y el soporte. Formando tejido conectivo, tendones,
matriz orgnica de huesos, y fibra muscular de los animales.
Son escleroprotenas la queratina, el colgeno, la elastina, y
la fibrina.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Consta de ms de una cadena polipeptdica, formando un oligmero. No

todas las protenas llegan a tener sta estructura. La estructura cuaternaria
debe considerar:

1. El nmero y la naturaleza de las distintas subunidades o monmeros que

integran el oligmero.

2. La forma en que se asocian en el espacio.

Las asociaciones proteicas forman complejos proteicos.

Existen complejos proteicos:

Globulares: como la Hemoglobina, que consta de 4 subunidades

proteicas.

Fibrosos: como el colgeno, formado por 3 subunidades proteicas.

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

SOLUBILIDAD: Las protenas son solubles en agua cuando adoptan una conformacin globular. La solubilidad es
debida a los radicales (-R) libres de los aminocidos que, al ionizarse, establecen enlaces dbiles (puentes de
hidrgeno) con las molculas de agua. As, cuando una protena se solubiliza queda recubierta de una capa de
molculas de agua (capa de solvatacin) que impide que se pueda unir a otras protenas lo cual provocara su
precipitacin (insolubilizacin). Esta propiedad es la que hace posible la hidratacin de los tejidos de los seres
vivos. Diferentes protenas tienen diferentes propiedades de solubilidad, por lo que cuando una protena es
soluble otras precipitan.

ESPECIFICIDAD: Se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias
protenas (diferentes de las de otras especies) y, an, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas
entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glcidos y lpidos, que son comunes a todos los seres vivos.
La enorme diversidad proteica interespecfica e intraespecfica es la consecuencia de las mltiples
combinaciones entre los aminocidos, lo cual est determinado por el ADN de cada individuo. La especificidad
 de las protenas explica algunos fenmenos biolgicos como: la compatibilidad o no de transplantes de rganos,
injertos biolgicos, sueros sanguneos, etc... o los procesos alrgicos e incluso algunas infecciones.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA: Las protenas tienen un comportamiento anftero y sto las hace capaces de
neutralizar cambios bruscos de pH del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y por
tanto liberar o captar protones (H+) del medio donde se encuentran.

DESNATURALIZACIN: Se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenan sus estructuras cuaternaria, terciaria
y secundaria, conservndose solamente la primaria. Los agentes desnaturalizantes que pueden desnaturalizar a
una protena pueden ser: calor excesivo, modificacin brusca del pH, alta salinidad. El efecto ms visible de ste
fenmeno es que las protenas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biolgica. Las
protenas al perder su forma pierden su funcin.