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Actividad enzimtica:

Las enzimas son generalmente protenas globulares que pueden presentar tamaos muy variables,
desde 62 aminocidos como en el caso del monmero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa, hasta
los 2500 presentes en la sintasa de cidos grasos.

Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene
a su vez determinada por la secuencia de aminocidos. Sin embargo, aunque la estructura
determina la funcin, predecir una nueva actividad enzimtica basndose nicamente en la
estructura de una protena es muy difcil, y un problema an no resuelto.

Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los que actan, y solo una
pequea parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminocidos) est directamente involucrada en la
catlisis. La regin que contiene estos residuos encargados de catalizar la reaccin es denominada
centro activo. Las enzimas tambin pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores,
necesarios a veces en el proceso de catlisis, o de unir pequeas molculas, como los sustratos o
productos (directos o indirectos) de la reaccin catalizada. Estas uniones de la enzima con sus
propios sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la actividad enzimtica, dando
lugar as a una regulacin por retroalimentacin positiva o negativa, segn el caso.

Al igual que las dems protenas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminocidos
que se pliegan durante el proceso de traduccin para dar lugar a una estructura terciaria
tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada secuencia de aminocidos es
nica y por tanto da lugar a una estructura nica, con propiedades nicas. En ocasiones, protenas
individuales pueden unirse a otras protenas para formar complejos, en lo que se denomina
estructura cuaternaria de las protenas.

La mayora de las enzimas, al igual que el resto de las protenas, pueden ser desnaturalizadas si se
ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs extremos o ciertos compuestos
como el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de las protenas de forma reversible o
irreversible, dependiendo de la enzima y de la condicin. Una consecuencia de la
desnaturalizacin es la prdida o merma de la funcin, de la capacidad enzimtica.

Las enzimas pueden actuar de diversas formas, como se ver a continuacin, siempre dando lugar
a una disminucin del valor de G(disminucin del punto de equilibrio):

Reduccin de la energa de activacin mediante la creacin de un ambiente en el cual el


estado de transicin es estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un sustrato: la
enzima produce un cambio de conformacin del sustrato unido el cual pasa a un estado de
transicin, de modo que ve reducida la cantidad de energa que precisa para completar la
transicin).
Reduciendo la energa del estado de transicin, sin afectar la forma del sustrato, mediante
la creacin de un ambiente con una distribucin de carga ptima para que se genere dicho
estado de transicin.
Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el
sustrato para formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no sera factible
en ausencia de enzima.
Reduciendo la variacin de entropa necesaria para alcanzar el estado de transicin
(energa de activacin) de la reaccin mediante la accin de orientar correctamente los
sustratos, favoreciendo as que se produzca dicha reaccin.
Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El
incremento de temperatura facilita la accin de la enzima y permite que se incremente
an ms su velocidad de reaccin. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, la
conformacin estructural de la enzima puede verse afectada, reduciendo as su velocidad
de reaccin, y solo recuperando su actividad ptima cuando la temperatura se reduce. No
obstante, algunas enzimas son termolbiles y trabajan mejor a bajas temperaturas.

Cabe destacar que este efecto entrpico implica la desestabilizacin del estado basal, y su
contribucin a la catlisis es relativamente pequea.

Las enzimas pueden catalizar hasta varios millones de reacciones por segundo. Por ejemplo, la
descarboxilacin no enzimtica de la orotidina 5'-monofosfato tiene una vida media de 78
millones de aos. Sin embargo, cuando la enzima orotidina 5'-fosfato descarboxilasa est presente
en el medio, ese mismo proceso tarda apenas 25 milisegundos.58 Las velocidades de las enzimas
dependen de las condiciones de la solucin y de la concentracin de sustrato. Aquellas
condiciones que desnaturalizan una protena, como temperaturas elevadas, pHs extremos o altas
concentraciones de sal, dificultan o impiden la actividad enzimtica, mientras que elevadas
concentraciones de sustrato tienden a incrementar la actividad. Para encontrar la mxima
velocidad de una reaccin enzimtica, la concentracin de sustrato se incrementa hasta que se
obtiene una tasa constante de formacin de producto (vase la curva de saturacin representada
en la figura de la derecha). La saturacin ocurre porque, cuando la concentracin de sustrato
aumenta, disminuye la concentracin de enzima libre, que se convierte en la forma con sustrato
unido (ES). A la mxima velocidad (Vmax) de la enzima, todos los sitios activos de dicha enzima
tienen sustrato unido, y la cantidad de complejos ES es igual a la cantidad total de enzima.

Algunas enzimas presentan una cintica ms rpida que la velocidad de difusin, lo que en
principio parecera ser imposible. Se han propuesto diversos mecanismos para tratar de explicar
este fenmeno. Uno de los modelos propone que algunas protenas podran tener la capacidad de
acelerar la catlisis secuestrando el sustrato y orientndolo mediante campos elctricos dipolares.
Otro modelo propone un mecanismo de efecto tnel cuntico, donde un protn o un electrn
pueden formar un tnel a travs de barreras de activacin, aunque existe cierta controversia en
cuanto al efecto tnel que pueda generar un protn.64 65 El efecto tnel mediado por protones
ha sido observado en triptamina.66 Esto sugiere que la catlisis enzimtica podra ser definida ms
exactamente como una "barrera", en lugar de como hace el modelo tradicional, donde el sustrato
requiere a la enzima para alcanzar una barrera energtica ms baja.

Funcin biolgica: Una importante funcin de las enzimas es la que presentan en el sistema
digestivo de los animales. Enzimas tales como las amilasas y las proteasas son capaces de degradar
molculas grandes (almidn o protenas, respectivamente) en otras ms pequeas, de forma que
puedan ser absorbidas en el intestino. Las molculas de almidn, por ejemplo, que son demasiado
grandes para ser absorbidas, son degradadas por diversas enzimas a molculas ms pequeas
como la maltosa, y finalmente a glucosa, la cual s puede ser absorbida a travs de las clulas del
intestino. Diferentes enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes tipos de alimentos.
Los rumiantes que tienen una dieta herbvora, poseen en sus intestinos una serie de
microorganismos que producen otra enzima, la celulasa, capaz de degradar la celulosa presente en
la pared celular de las plantas.

Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en un orden especfico, creando as una ruta
metablica. En una ruta metablica, una enzima toma como sustrato el producto de otra enzima.
Tras la reaccin cataltica, el producto se transfiere a la siguiente enzima y as sucesivamente. En
ocasiones, existe ms de una enzima capaz de catalizar la misma reaccin en paralelo, lo que
permite establecer una regulacin ms sofisticada: por ejemplo, en el caso en que una enzima
presenta una actividad constitutiva pero con una baja constante de actividad y una segunda
enzima cuya actividad es inducible, pero presenta una mayor constante de actividad.

Las enzimas determinan los pasos que siguen estas rutas metablicas. Sin las enzimas, el
metabolismo no se producira a travs de los mismos pasos, ni sera lo suficientemente rpido
para atender las necesidades de la clula. De hecho, una ruta metablica como la gluclisis no
podra existir sin enzimas. La glucosa, por ejemplo, puede reaccionar directamente con el ATP de
forma que quede fosforilada en uno o ms carbonos. En ausencia de enzimas, esta reaccin se
producira tan lentamente que sera insignificante. Sin embargo, si se aade la enzima
hexoquinasa que fosforila el carbono 6 de la glucosa y se mide la concentracin de la mezcla en un
breve espacio de tiempo se podr encontrar nicamente glucosa-6-fosfato a niveles significativos.
Por tanto, las redes de rutas metablicas dentro de la clula dependen del conjunto de enzimas
funcionales que presenten.

Alimentos Se encuentran en gran cantidad en los alimentos frescos, como frutas, ensaladas, leche,
mantequilla, queso, carne, pescado y huevo. Tales enzimas no slo proceden de los vegetales y los
alimentos de origen animal, sino que tambin son de origen microbiano, ya que estn en los
productos obtenidos por fermentacin y curado, como el enzima natokinasa que se obtiene del
natto, un fermentado de granos de soja y que en la actualidad se le relaciona con la prevencin y
el tratamiento de enfermedades cardiovasculares.

En la actualidad hay tratamientos mdicos basados en la enzimoterapia que prescriben dietas ricas
en alimentos crudos y fermentados, adems de complementos de enzimas pancreticos de origen
animal para el tratamiento de enfermedades del aparato digestivo. La Food and Drug
Administration (FDA) estadounidense se ha posicionado sobre este tema y advierte que an falta
evaluar los resultados de las investigaciones puestas en marcha para asegurar la eficacia y la
seguridad de este tipo de preparados.

Ingeniera enzimtica

La industria alimentaria ha sabido sacar un gran partido a las enzimas y as lo demuestra el rpido
desarrollo que en los ltimos aos ha tenido la enzimologa en el mbito de la bioqumica de
alimentos. Los efectos beneficiosos de la accin enzimtica estn presentes tras un buen
solomillo, una rica cerveza, una fruta aromtica, un queso bien curado y hasta en un crujiente y
esponjoso pan. Son tambin enzimas las que determinan que un caf sea considerado un "buen
caf", que un cacao haga disfrutar de un sabor y aroma agradables y que un t negro posea sus
atributos especiales que lo diferencian de otros tipos de t.

Las principales fuentes de enzimas usadas en la industria de alimentos son de diferente origen: la
renina, pepsina, tripsina, catalasa y lipasa pancretica son de origen animal. Algunas de ellas se
utilizan en la industria lctea y son indispensables para determinar las caractersticas
fundamentales que distinguen a los diferentes tipos de quesos entre s. De origen vegetal es la
alfa-amilasa obtenida del germen de trigo y fundamental en la mejora del valor panificador de las
harinas que se utilizan para hacer el pan.

Tambin son de origen vegetal las proteasas de la papaya, el higo y la pia, utilizadas en panadera
para obtener masas blandas, suaves y extensibles con las que se pueden realizar galletas secas y
barquillos. De origen microbiano son las enzimas de los hongos Aspergillus flavus, A. orycae y A.
niger, y del Bacillus subtilis, algunas de ellas aplicadas durante el proceso de maduracin de la
carne para conseguir una textura blanda, jugosa, masticable y de sabor agradable, es decir,
convertirla en un alimento listo para ser consumido.

FRUTAS CRUDAS

Papaya. Esta fruta es rica en enzimas proteolticas (como la papana) que se especializan en
desdoblar protenas de cadenas largas en aminocidos simples - particularmente las de las carnes-
que son usados por el cuerpo para crecer y reparar los tejidos.

Como la papaya contiene azcares naturales, es mejor consumirla 5-10 minutos antes de los
alimentos que contengan protenas animales. No se aconseja en estmago vaco, ni comerla sola o
con frecuencia a quienes sufren colitis.

Pia. Contiene bromelaina que es una mezcla compleja de docenas de sustancias cuya mayor
concentracin est en el centro duro de esta fruta. Las ms estudiadas son las cistena-proteasas
que ayudan a digerir las protenas. Pero su beneficio no se limita a la digestin, sino a todo tipo de
inflamacin, coagulacin excesiva de la sangre, y ciertos tumores malignos.

Por su alto contenido en azcares, se recomienda consumirla 5-10 minutos antes de los alimentos.

Otras. Los Melones y el Kiwi, e incluso el Aguacate, son fuente de enzimas.

VEGETALES FERMENTADOS.

Los ms conocidos son: El Sauerkraut o Chukrut o Col Agria, el Kimchi, y los Pickles de pepinillos y
rbanos diversos.

Histricamente muchas culturas recurrieron a la fermentacin de vegetales para acompaar, y as


digerir mejor, sus alimentos, e incluso como una forma de asegurar los beneficios de los vegetales
conservndolos prolongadamente. El ejrcito Romano viajaba con toneles llenos de Chukrut para
prevenir las infecciones intestinales en sus travesas.

Y no solo proveen con enzimas sino que muchos de sus nutrientes quedan ms asimilables y se
desarrolla una flora bacteriana favorable o probiticos. Esta dupla de probiticos y enzimas los
hace inmejorables auxiliaries digestivos.
Otros vegetales, aun sin fermentar, son fuente importante de enzimas cuando se consumen
crudos, ya sea en ensaladas o jugos (como los de germinados verdes).

LACTEOS CULTIVADOS. En zonas donde los vegetales eran escasos, la humanidad recurri a
fermentar o cultivar la leche de animales (vacas, bfalas, borregas, cabras y yeguas), para
producir: Kfir, Yogurt, Labn, Jocoque, Viili, y Blgaros, por mencionar a los ms conocidos. Todos
ellos ricos en probiticos y enzimas, y bajos o nulos en lactosa (el azcar de leche que produce
gases e intolerancia).

Se pueden tomar solos o como aderezos de ensaladas, o bebidos con algo de agua mineral y unas
hojitas de menta o yerbabuena frescas. Evitan o eliminan diarreas y otros malestares
gastrointestinales.

GRANOS y LEGUMBRES

El Miso es el ms conocido y de mayores beneficios para la salud. Se trata de un fermento salado


de la soya, o de la soya con algn cereal como la cebada o el arroz, sujeto a un aejamiento
mnimo de 6 meses. Entre ms aejo se dice es ms potente. Provee de enzimas y probiticos
insuperables para dietas con mayor predominio de vegetales, granos y leguminosas, adems de
tener un efecto alcalinizante.

Es mejor consumirlo en caldo o sopa (como la tradicional Miso Shiru japonesa) como primer plato
en las comidas.

POLEN. El polen colectado por las abejas est considerado como uno de los alimentos ms
completos conocidos, ya que contiene casi todos los nutrientes requeridos por los humanos,
incluido un espectro muy amplio de enzimas como: amilasa, catalasa, coenzimasa, citocromo,
deshidrogenasa, diaforasa, diastasa, pectasa y fosfatasa.

Puede consumirse agregndolo a jugos, batidos, ensaladas, cereales fros o calientes, etc. Su
consumo regular reduce las reacciones alrgicas al polen que no es colectado por las abejas.

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