ENZIMAS: LOS

CATALIZADORES DE
LA VIDA
Lda. Carla Ma. Martnez
Nutricionista especializada en Obesidad y DM2
 Todoslas reacciones o procesos celulares
son mediados por protenas catalizadoras
llamadas enzimas.

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lasmolculas que deben reaccionar entre s,
a menudo no lo hacen porque no tienen
suficiente energa.

Paratoda reaccin hay una energa de

activacin especfica 2
 Estase define como la cantidad mnima de
energa que los reactivos deben tener antes
de que la colisin entre ellos tenga xito,
dando origen a los productos.

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Un catalizador es un agente que aumenta
la velocidad de una reaccin, disminuyendo
la energa de activacin.

Un catalizador da un ambiente adecuado

para facilitar una reaccin 3
ENZIMAS COMO CATALIZADORES BIOLGICOS

Todos los catalizadores comparten tres

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propiedades bsicas:
1. aumentan la velocidad de una reaccin
disminuyendo el requerimiento de energa

2. Funcionan con las molculas de sustrato,

ligndolas de forma que se facilite su
interaccin

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 3. Un catalizador cambia slo la velocidad a
la que se consigue el equilibrio; no tiene efecto sobre
la posicin del equilibrio

Las enzimas son molculas orgnicas y la

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mayora son protenas.

El sitio activo: cada enzima,

independientemente de la reaccin que
catalice tiene aminocidos que forman el sitio
activo, donde ocurre el evento cataltico del
cual esa enzima es responsable.
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 Elsitio activo es un bolsillo con propiedades
qumicas y estructurales que permiten la
acomodacin adecuada y especfica del
sustrato

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El sitio activo comprende un nmero
determinado de aminocidos, normalmente
se mantienen juntos.

Casi siempre aparecen los aminocidos

cistena, histidina, serina, aspartato, 6

glutamato y lisina.
 Algunas enzimas, adems de estar
formadas por cadenas polipeptdicas,
tambin pueden tener componentes no

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proteicos.

Estos reciben el nombre de grupos

prostticos, son molculas orgnicas o
iones metlicos, como el hierro.

Funcionan como aceptores de electrones y 7

se localizan en el sitio activo.
 Especificidad enzimtica

las
enzimas manifiestan un alto grado de

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especificidad por el sustrato.

No todas las enzimas son tan especficas;

algunas reconocen un nmero muy concreto
de substratos, y otras reconocen una
categora amplia de sustancia, lleva el
nombre de especificidad por grupos. 8
 Diversidad enzimtica y
nomenclatura:

Algunas se denominan segn el sustrato,

ejemplo proteasa.

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Otras,
como la succinato deshidrogenasa se
nombran segn sus funciones.

Otras tienen nombre que no estn

relacionados con sus sustratos o sus
funciones, por ejemplo la tripsina 9
 Las enzimas se dividen dentro de seis
clases principales basadas en sus funciones,
con subgrupos para definir sus funciones

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ms precisas.

Las seis clases son oxidorreductasas,

transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas
y ligasas.

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 Sensibilidad a la temperatura:

Las enzimas se caracterizan por su

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sensibilidad a la temperatura.

La velocidad de una reaccin catalizada

enzimticamente aumenta con la
temperatura.

Llega un punto en el que el aumento de la 11

T es contraproducente
 atal medida que la molcula enzimtica
comienza a desnaturalizarse.

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Lavelocidad de reaccin de una enzima
humana es mxima alrededor de los 37C.

La mayora de las enzimas de los seres

homeotermos se inactivan por la T por
encima de los 50 - 55C
12
 Sensibilidad al pH:

Las enzimas tambin son sensibles al pH.

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Muchas slo son activas dentro de un rango
de 3 a 4

13
 La unin del sustrato:

Suele realizarse a travs de aminocidos.

Launin del sitio activo con su sustrato se

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compara a una llave dentro de su
cerradura.

Activacin del sustrato:

Elpapel del sitio activo no slo es reconocer

y unir el sustrato apropiado sino tambin 14
activarlo.
 Las enzimas tambin estn influidas por
productos, sustratos alternativos, sustratos
anlogos, drogas, toxinas y efectores

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alostricos.

Muchas de estas sustancias tiene un efecto

inhibidor.

Elefecto inhibidor de la actividad de la

enzima desempea un papel vital como 15
mecanismo de control en las clulas
 Tambin es importante en la accin de
drogas y toxinas, las cuales ejerce
frecuentemente sus efectos inhibiendo
enzimas especficas.

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Los inhibidores pueden ser reversibles o
irreversibles.

Un inhibidor irreversible se une a la

enzima covalentemente, provocando una
prdida de la actividad cataltica.
16
 Un inhibidor reversible se une a una
enzima de forma no covalente.

Lasdos formas ms comunes de inhibidores

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reversibles se clasifican como inhibidores
competitivos e inhibidores no competitivos.

Un inhibidor competitivo se une al sitio

activo de la enzima y por lo tanto compite
directamente con las molculas de sustrato
por el mismo sitio de la enzima reduciendo
su actividad. 17
 Un inhibidor no competitivo, no bloquea la

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unin del sustrato pero inhibe la actividad
de la enzima porque la unin del inhibidor
con su sitio especfico, reduce o incluso
suprime la actividad cataltica en el sitio
activo.

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2. REGULACIN CATALTICA

Laregulacin que depende directamente de

las interacciones entre los sustratos y los
productos con la enzima, se llama

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regulacin por el sustrato.

Los incrementos en la concentracin de

sustrato tienen como resultado un aumento
en la velocidad de reaccin.

19
 Enla mayora de las rutas, las enzimas se
regulan mediante otros mecanismos.

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Dos de los ms importantes son la
regulacin alostrica y la modificacin
covalente.

Estos permiten a las clulas conectar o

desconectar a las enzimas o ajustar sus
velocidades de reaccin 20
 Para entender el modo de regulacin

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alostrica se puede considerar una va por
la cual una clula convierte un precursor A
en un producto P, mediante una serie de
intermediarios B, C y D, en secuencia de
reacciones catalizadas por enzimas.

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 Retroinhibicin:

Sucede cada vez que un producto inhibe a

una de las enzimas implicadas en la va por

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la cual ese producto se sintetiz.

Es uno de los mecanismos usados

comnmente por las clulas para asegurar
que las actividades de las secuencias de
reaccin se ajusten a las necesidades de
dicha clula.
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 Eltrmino alostrico deriva del griego otra
forma, indicando que todas las enzimas
con capacidad de regulacin alostrica

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pueden existir en dos estados diferentes.

Enuna de las dos formas, la enzima tiene

una afinidad alta por su(s) sustrato(s),
mientras que en la otra tiene poca o
ninguna afinidad.

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 Lasenzimas con esta propiedad se llaman
enzimas alostricas.

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Las dos formas son interconvertibles y
estn en equilibrio una con otra.

Un efector alostrico es una pequea

molcula orgnica que regula la actividad
de una enzima
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 Elefector puede ser, o bien un inhibidor
alostrico o un activador alostrico,
dependiendo del efecto que ejerza cuando se

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una al sitio alostrico de la enzima.

Lamayora de las enzimas alostricas son

protenas grandes

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 Ruptura proteoltica:

Consisteen la eliminacin irreversible de

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un fragmento de la cadena polipeptdica,
mediante una enzima proteoltica (que
degrada protenas).

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