CUESTIONARIO 1:

1. A qu se denomina estructura primaria, secundaria,

terciaria y cuaternaria de una protena.

Estructura de las Protenas

A primera vista podra pensarse en las protenas como polmeros

lineales de aminocidos unidos entre s por medio de enlaces
peptdicos. Sin embargo, la secuencia lineal de aminocidos puede
adoptar mltiples conformaciones en el espacio.

Polipptidos

Las uniones peptdicas se establecen entre los grupos amino y los

carboxilo de otro aminocidos, formando dipptidos--> tripptidos-->
tetrapptidos--> POLIPPTIDOS. Cada enlace forma un plano

Algunos polipptidos funcionan per se como hormonas (Insulina y

glucagn -->> regulan la glucosa en sangre) o neurotransmisores
(colecistoquinina--> sensacin de hambre)

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de

aminocidos en la cadena proteica, es decir, el nmero de
aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados.
La conformacin espacial de una protena se analiza en trminos
de estructura secundaria y estructura terciaria. La asociacin de
varias cadenas polipeptdicas origina un nivel superior de
organizacin, la llamada estructura cuaternaria.

Por ltimo, la asociacin de protenas con otros tipos de

biomolculas para formar asociaciones supramoleculares con carcter
permanente da lugar a la estructura quinaria.

Estructura primaria

Las protenas tienen mltiple niveles de estructura. La bsica es la

estructura primaria.
La estructura primaria de una protena es simplemente el orden de
sus aminocidos. Por convencin el orden de escritura es siempre
desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre

los distintos AA que forman la protena se origina una cadena
principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas
laterales de los aminocidos.
Estructura secundaria

La estructura secundaria de una protena es la que adopta

espacialmente. Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en
las protenas que permiten clasificarlas en dos tipos: hlice alfa y
lmina beta.

Una hlice alfa es una apretada hlice formada por una cadena
polipeptdica. La cadena polipetdica principal forma la estructura
central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hlice. El
grupo carboxlo (CO) de un aminocido n se une por puente hidrgeno
al grupo amino (NH) de otro aminocido que est tres residuos mas
all ( n + 4 ). De esta manera cada grupo CO y NH de la estructura
central (columna vertebral o "backbone") se encuentra unido por
puente hidrgeno.

Existen tres modelos de alfa hlice. El primero muestra solo al

carbono alfa de cada aminocido. El segundo muestra todos los
tomos que forman la columna vertebral del polipptido .

El tercero y mas completo modelo, muestra todos los puentes

hidrgeno que mantienen la alfa-hlice. Las hlices generalmente
estn formadas por aminocidos hidrfobos, en razn que son,
generalmente, la mxima atraccin posible entre dichos aminocidos.
Las hlices se observan, en variada extensin, prcticamente en
todas las protenas.
Estructura Terciaria

La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres

dimensiones de la cadena polipeptdica, la hexoquinasa que se usa
como icono en esta pgina es una estructura tridimensional completa.

A diferencia de la estructura secundaria, la estructura terciaria de la

mayor parte de las protenas es especfica de cada molcula, adems,
determina su funcin.

EL plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan

conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se
articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este
plegamiento est facilitado por uniones denominadas puentes
disulfuro, -S-S- que se establecen entre los tomos de azufre del
aminocido cistena.

Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias bsicas:

 protenas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o
el colgeno y
protenas globulares, solubles en agua.

Estructura cuaternaria

Solo est presente si hay mas de una cadena polipeptdica. Con

varias cadenas polipeptdicas, la estructura cuaternaria representa su
interconexin y organizacin. Esta es la imagen de la hemoglobina,
una protena con cuatro polipptidos, dos alfa-globinas y dos beta
globinas. En rojo se representa al grupo hem (complejo pegado a la
protena que contiene hierro, y sirve para transportar oxgeno).

2. En que tipo de enlaces se basan estas estructuras

3. Cul es la caracterstica estructural de la hemoglobina

La hemoglobina (HB) es una protena globular, que est presente en

altas concentraciones en lo glbulos rojos y se encarga del transporte
de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos perifricos; y del
transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos perifricos hasta los
pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de
13 18 g/ dl en el hombre y 12 16 g/ dl en la mujer. Las
hemoglobinas estn presentes en todos los reinos de la naturaleza
con particulares especializaciones de acuerdo con las necesidades de
cada organismo.

Estructura

La hemoglobina es una protena con

estructura cuaternaria, es decir, est
constituida por cuatro cadenas polipeptdicas:
alfa, beta, gamma y delta. La hemoglobina A
la forma ms frecuente en el adulto- es una
combinacin de dos cadenas alfa y dos
cadenas beta. Debido a que cada cadena
tiene un grupo proteico hem, hay 4 tomos de
hierro en cada molcula de hemoglobina; cada una de ellas puede
unirse a una molcula de oxgeno, siendo pues un total de 4
molculas de oxgeno las que pueden transportar cada molcula de
hemoglobina

4. Cul es la estructura NO proteica de la hemoglobina

Hemo es un grupo prosttico que consta de un ion de hierro

contenido en el centro de un anillo heterocclico orgnico grande
llamado una porfirina. El hemo es el grupo prosttico, es decir, la
parte no la protena (la protena se denomina apoprotena), de un
nmero de protenas como la hemoglobina, mioglobina y citocromos.

Esta molcula debe su importancia al hecho de que puede unirse al

oxgeno, ambos en forma molecular que en otros compuestos de
dixido de carbono (CO2, monxido de carbono CO, H2O, etc) gracias
al tomo de hierro.

La funcin de esta molcula se basa en el tomo de hierro, capaz de

unir de forma reversible una molcula de oxgeno, que utilizan para el
transporte de electrones en la cadena respiratoria, en la reduccin de
especies reactivas de oxgeno (catalasa y peroxidasa) o,
simplemente, el transporte en la sangre ( hemoglobina) o guardarlo
en el msculo (mioglobina).

La degradacin comienza dentro de los macrfagos del bazo, que

eliminan los eritrocitos viejos y daados de la circulacin.

En el primer paso, el grupo hemo se convierte en biliverdina por la

enzima hemo oxigenasa.

En la segunda reaccin, la biliverdina se convierte en bilirrubina por la

biliverdina reductasa : La bilirrubina se transporta al hgado unida a
una protena (albmina), donde se conjuga con cido glucurnico
para ser ms soluble en agua.

Esta forma de bilirrubina es excretada por el hgado en la bilis y se

degrada.

5. Cul es la funcin de la hemoglobina

La funcin de esta molcula se basa en el tomo de hierro, capaz de

unir de forma reversible una molcula de oxgeno, que utilizan para el
transporte de electrones en la cadena respiratoria, en la reduccin de
especies reactivas de oxgeno (catalasa y peroxidasa) o,
simplemente, el transporte en la sangre ( hemoglobina) o guardarlo
en el msculo (mioglobina).

La degradacin comienza dentro de los macrfagos del bazo, que

eliminan los eritrocitos viejos y daados de la circulacin.

En el primer paso, el grupo hemo se convierte en biliverdina por la

enzima hemo oxigenasa.

En la segunda reaccin, la biliverdina se convierte en bilirrubina por la

biliverdina reductasa : La bilirrubina se transporta al hgado unida a
una protena (albmina), donde se conjuga con cido glucurnico
para ser ms soluble en agua.

Esta forma de bilirrubina es excretada por el hgado en la bilis y se

degrada.

6. Por qu se produce la enfermedad de clulas falciformes

La anemia falciforme, tambin conocida como anemia drepanoctica o

drepanocitosis, es un trastorno sanguneo que afecta a
la hemoglobina, la protena que contienen los glbulos rojos y que
ayuda a transportar el oxgeno por todo el cuerpo.

La anemia falciforme ocurre cuando una persona hereda dos genes

anmalos (uno de cada progenitor), lo que determina que sus
glbulos rojos tengan una forma anmala. En vez de ser flexibles y en
forma de disco, son rgidos y curvos, adoptando la forma de una
antigua herramienta de labranza denominada hoz de donde
proviene el nombre de la enfermedad (falciforme significa relativo a la
hoz)-, parecida a una luna en cuarto creciente.
Los glbulos rojos que contienen la hemoglobina normal
(hemoglobina A o HbA) se desplazan fcilmente por el torrente
sanguneo, repartiendo oxgeno a todas las clulas del cuerpo. Los
glbulos rojos normales tienen forma de disco o rosquilla con el
centro cncavo y son blandos y flexibles, lo que les permite pasar
incluso a travs de vasos sanguneos muy estrechos.

La anemia falciforme tiene lugar cuando se produce una forma

anmala de hemoglobina (HbS). Las molculas de HbS tienden a
amontonarse, convirtiendo los glbulos rojos en unas clulas
pegajosas, rgidas y ms frgiles y hacindoles adoptar una forma
similar a la de una hoz.

Los glbulos rojos que contienen HbS pueden ir alternando entre la

forma normal y la forma anmala hasta que a la larga acaban
adoptando permanentemente la forma anmala. Entonces, en vez de
desplazarse fcilmente por el torrente sanguneo, pueden obstruir
vasos sanguneos, impidiendo que los tejidos corporales reciban el
oxgeno que necesitan para funcionar y mantenerse sanos.

A diferencia de los glbulos rojos normales, que permanecen

aproximadamente 4 meses en el torrente sanguneo, los glbulos
rojos anmalos, ms frgiles, se descomponen al cabo de 10 a 20
das, lo que suele provocar anemia. La anemia tiene lugar cuando la
cantidad de glbulos rojos que hay en el cuerpo (o la cantidad de
hemoglobina) est por debajo de lo normal. Las personas que
padecen anemia suelen encontrase dbiles, se cansan con facilidad y
pueden tener aspecto de estar hechas polvo.

Las personas con anemia falciforme tambin pueden tener

complicaciones provocadas por los problemas circulatorios, as como
dificultades para luchar contra las infecciones. Por ejemplo, tienen un
riesgo incrementado de padecer determinadas infecciones, as como
apopleja y un trastorno denominado sndrome torcico agudo,
provocado por la inflamacin del tejido pulmonar a consecuencia de
los glbulos rojos que quedan atrapados en los pulmones.

CUESTIONARIO:

1. Que es una enzima, coenzima, isoenzima.

Las enzimas son protenas complejas que producen un cambio

qumico especfico en todas las partes del cuerpo (catalizan
reacciones), siempre que sean termodinmicamente posibles,
aceleran las reacciones qumicas. Por ejemplo, pueden ayudar a
descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los
pueda usar. La coagulacin de la sangre es otro ejemplo del trabajo
de las enzimas.

Las coenzimas son pequeas molculas orgnicas no proteicas que

transportan grupos qumicos entre enzimas. A veces se denominaban
cosustratos. Estas molculas son sustratos de las enzimas y no
forman parte permanente de la estructura enzimtica.

Las isoenzimas son enzimas que difieren en la secuencia de

aminocidos, pero que catalizan la misma reaccin qumica. Estas
enzimas suelen mostrar diferentes parmetros cinticos o
propiedades de regulacin diferentes. La existencia de las isoenzimas
permite el ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades
particulares de un determinado tejido o etapa del desarrollo

2. Cul es el papel de las enzimas con respecto a la energa

de activacin

Las enzimas son molculas de protenas que tienen la capacidad de

facilitar y acelerar las reacciones qumicas que tienen lugar en los
tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energa de activacin"
propia de la reaccin. Se entiende por "energa de activacin" al valor
de la energa que es necesario aplicar (en forma de calor, electricidad
o radiacin) para que dos molculas determinadas colisionen y se
produzca una reaccin qumica entre ellas. Generalmente, las
enzimas se nombran aadiendo la terminacin "asa" a la raz del
nombre de la sustancia sobre la que actan.

3. Cul es el papel de las enzimas con respecto al punto de

equilibrio de una reaccin qumica reversible

4. Como se valoran las enzimas en el Laboratorio

5. Por qu no se expresan en mg/100ml o en milimoles
/Litro frecuentemente.

No se usan porque las unidades internacionales (SI) de medida son:

katal que es la cantidad de enzima que cataliza una reaccin con
velocidad de 1 mol/s.
Otras unidades de actividad enzimtica son las Unidades
internacionales (U/L) o sus submltiplos (mU/mL). una unidad
internacional se define como la cantidad de enzima que cataliza la
reaccin de un micromol de sustrato por minuto en determinadas
condiciones de pH, temperatura y conc. de sustrato.

6. Dentro del organismo donde actan las enzimas

7. Por qu se alteran en las enfermedades

8. Qu papel juegan en los lquidos biolgicos. Origen y
destino