FUNDAMENTACIN CIENTFICA Y ARGUMENTACIN.

BIOTECNOLOGIA
TRABAJO COLABORATIVO 1
Presentado por:
NOMBRES/ APELLIDOS CODIGO PROGRAMA
MAYRA NATALIA FRANCO 1004682530 INGENIERIA DE ALIMENTOS
RICARDO ANTONIO ALARCON 1010198706 INGENIERIA DE ALIMENTOS
CAMILO ANDRES CANIZALES 1110,457,590 INGENIERIA DE ALIMENTOS
JOSE DAVID RAMIREZ 80203306 INGENIERIA DE ALIMENTOS
ANA PATRICIA BAUTISTA 46456920 INGENIERIA DE ALIMENTOS

Presentado a
FEDRA LORENA ORTIZ
Tutora Virtual

Grupo: 305689_17

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA UNAD

CCAV SAN JOSE DEL GUAVIARE, GUAVIARE

OCTUBRE DE 2016
CONTENIDO
PROLOGO ............................................................................................................................. 3
HIPOTESIS PLANTEADA POR;CAMILO ANDRES CANIZALEZ ................................. 3
HIPOTESIS PLANTEADA POR; JOSE DAVID RAMIREZ .............................................. 6
HIPOTESIS PLANTEADA POR; MAYRA NATALIA FRANCO ..................................... 7
HIPTESIS PLANTEADA POR; ANA PATRICIA BAUTISTA ....................................... 9
HIPTESIS PLANTEADA POR; RICARDO ALARCON ................................................ 10
RESUMEN ........................................................................................................................... 12
ABSTRAC ............................................................................................................................ 13
 PROLOGO
El 14 de octubre de 2016, tuvo lugar el debate, entre el grupo de trabajo colaborativo del
curso 305689_17 de biotecnologa de la universidad nacional abierta y a distancia UNAD,
durante este debate se plantearon hiptesis generadas por los estudiantes del curso en relacin
a los cambios de la cintica enzimtica en presencia de inhibidores enzimticos en el medio
de cultivo.
A raz de este debate se gener un consenso cientfico en base a la diferencia de la cintica
enzimtica generada por la presencia de inhibidores enzimticos, este consenso fue aprobado
por cada uno de los 5 estudiantes que conforman el grupo de trabajo colaborativo N
305689_17, este consenso pretende reunir el punto de vista de los estudiantes conforme a la
evidencia cientfica presentada. Estos estudios pretenden que el estudiante adquiera unas ba-
ses slidas en el anlisis de muestras para procesos industriales de produccin enzimtica.
Con el objetivo de adquirir el conocimiento necesario sobre los procesos biotecnolgicos, el
grupo colaborativo N 305689_17, se permite en publicar este documento con los resmenes
de las hiptesis generadas en el debate sobre la diferencia enzimtica generada por la presen-
cia de inhibidores enzimticos en el medio de cultivo.

HIPOTESIS PLANTEADA POR;CAMILO ANDRES CANIZALEZ

LAS DIFERENCIAS EN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA SE DEBEN A LA
PRESENCIA DE INHIBIDORES EN EL MEDIO DE CULTIVO.

GARANTIA: Los inhibidores enzimticos son molculas que se unen a enzimas y

disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un organismo
patgeno o corregir un desequilibrio metablico. La unin de un inhibidor puede impedir la
entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y/u obstaculizar que la enzima catalice su
reaccin correspondiente. Existe una inhibicin competitiva y no competitiva por lo que
puede apreciar que los inhibidores son causantes de del cambio de reaccin en la actividad
enzimtica.

RESPALDO: los inhibidores buscan fijar al centro de la enzima libre en este caso se trata
de inhibicin competitiva y cuando el inhibidor no impide la fijacin del substrato a la
enzima, pero si impide la accin cataltica a esto se le conoce como inhibicin no competitiva.

Por otro lado, las enzimas digestivas como las -amilasas constituyen una familia de endo-
amilasas, que catalizan la hidrlisis de almidn. Los inhibidores de -amilasas se encuentran
en semillas de leguminosas y gramneas (Richardson 1991) y se han purificado de semillas
de trigo, frjol, maz y Amaranthus sp.
Los inhibidores de -amilasas son glicoprotenas de bajo peso molecular que se acumulan en
vacuolas especializadas en la fase media de desarrollo de la semilla.

En Phaseolus vulgaris L. var. Radical se ha registrado un inhibidor de -amilasas de la broca

del caf Hypothenemus hampei, con ms de 80% de inhibicin, el cual tambin inhibe las -
amilasas de mamferos. Es necesaria la bsqueda de nuevos inhibidores de -amilasas en
otras especies vegetales que tengan un efecto similar al de frjol y con especificidad a las -
amilasas.

Algunos inhibidores de -amilasas inhiben la actividad tanto en insectos como en mamferos,

otros inhiben solamente las -amilasas de insectos como los aislados de trigo, maz y
Amaranthus spp., entre otros (Franco et al. 2002; Gatehouse 1999).

Tambin hay especificidad en el gnero del insecto, ya que la formacin del complejo
inhibidor ms amilasa tiene un pH ptimo de 5.5 y por esta razn inhibe amilasas en el medio
cido del intestino de insectos del orden Coleoptera pero no en el alcalino del orden
Lepidoptera (Chrispeels 1997).

EXCEPCION: Una de las formas de regulacin de la actividad de una enzima es a travs de

molculas que disminuyen su velocidad de reaccin, llamadas inhibidores. La unin de un
inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y/u obstaculizar
que la enzima catalice su reaccin correspondiente. La unin del inhibidor puede ser
reversible o irreversible. Normalmente, los inhibidores irreversibles reaccionan con la
enzima de forma covalente y modifican su estructura qumica a nivel de residuos esenciales
de los aminocidos necesarios para la actividad enzimtica. En cambio, los inhibidores
reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de
inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor se une a la enzima, al complejo enzima-sustrato
o a ambos.

CUALIFICADOR MODAL: seguramente Los inhibidores reversibles se unen a las

enzimas mediante interacciones no covalentes tales como los puentes de hidrgeno, las
interacciones hidrofbicas y los enlaces inicos. Los enlaces dbiles mltiples entre el
inhibidor y el sitio activo se combinan para producir una unin fuerte y especfica. Al
contrario de lo que ocurre con el sustrato y los inhibidores irreversibles, los inhibidores
reversibles generalmente no experimentan reacciones qumicas cuando se unen a la enzima
y pueden ser eliminados fcilmente por dilucin o por dilisis.
CONCLUSIN: A los inhibidores se les clasifica segn su sitio de accin en la enzima, si
modifican o no qumicamente a la enzima o de acuerdo con los parmetros cinticos sobre
los que tienen efectos. Se distinguen dos clases de inhibidores segn si al elevar la
concentracin de sustrato se supera la inhibicin o no.

La accin de inhibidor competitivo es disminuir el nmero de molculas de enzima libre

disponibles para enlazarse con el sustrato, es decir, para forma ES y, por tanto, formar un
producto. Hay otros inhibidores que actan en forma irreversible al modificar qumicamente
a la enzima. Estas modificaciones tienen que ver, por lo general, con formar o romper enlaces
covalentes con residuos de aminocidos esenciales para la fijacin del sustrato, la catlisis o
el mantenimiento de la conformacin funcional de la enzima.

PONENCIA: Si durante la actividad enzimtica existe la presencia de inhibidores

estos pueden unirse al enzima reduciendo total o parcialmente su actividad cataltica.

REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS

Shapiro R, Vallee BL. Interaction of human placental ribonuclease with placental

ribonuclease inhibitor. Biochemistry. 1991 Feb 26;30(8):224655. (en ingls) PMID
1998683

Berg J., Tymoczko J. and Stryer L. (2002) Biochemistry. W. H. Freeman and Company (en
ingls) ISBN 0-7167-4955-6
HIPOTESIS PLANTEADA POR; JOSE DAVID RAMIREZ
LAS DIFERENCIAS EN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA SE DEBE A LA PRESEN-
CIA DE INHIBIDORES EN EL MEDIO DE CULTIVO.

GARANTA: Las principales protenas utilizadas como fuente de resistencia son los inhibi-
dores de enzimas digestivas, estos compuestos qumicos se unen a la enzima en distintos
momentos y puntos disminuyendo o impidiendo su actividad.
EVIDENCIA: Estos mecanismos de defensa se basan en protenas y son manipulables por
la ingeniera gentica buscan minimizar los cambios bruscos en la actividad y ofrecer resis-
tencia.
RESPALDO DE LA GARANTA: El inhibidor inhibe permanentemente la actividad enzi-
mtica puede ser porque se une permanentemente con grupos funcionales o porque altera su
estructura y su actuar se denomina envenenamiento de enzima. (Introduccin to Biochemical
Toxicology).
CUALIFICADOR MORAL: Se seleccionaron especies vegetales que contienen inhibido-
res en su estructura y de esta manera poder ser seleccionadas para su posterior estudio e
identificacin de genes que codifiquen estas protenas y poder desarrollar una resistencia
gentica.

REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS

The absorption of light in photosynthesis / Rajni Govindjee. Sclentiflc American. VoI.238,

No.104, 1978.
Aminoacid biosynthesis and its regulation / H.E. Umbarger. - - Annual Review of Biochem-
istry. Vol.47, 1978.
HIPOTESIS PLANTEADA POR; MAYRA NATALIA FRANCO
LA DIFERENCIA EN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA SE DEBE A LA PRESENCIA
DE INHIBIDORES EN EL MEDIO DE CULTIVO.
GARANTA: Esta la podemos deducir en el momento en que observamos los resultados
arrojados en el laboratorio 2 y 3, donde nos dimos cuenta que la cepa C fue donde se present
una mayor formacin de enzimas de amilasa con ms cantidad de amilasa, razn por la cual
se revisa y se preparan dos medios de cultivos, buscando optimizar las condiciones para la
produccin.
RESPALDO: Podemos encontrar que en el medio de cultivo , tenemos como fuente de ni-
trgeno harina de frijol, y segn la informacin revisada los inhibidores de amilasas se
encuentran en semillas de leguminosas y gramneas las cuales se han purificado de semillas
de trigo y frjol, adems encontramos un aparte muy importante donde se afirmaba que esto
era de suma importancia ya que los inhibidores de amilasas, como el AI de frjol, para
poder ser activo, es necesario que en la semilla ocurran cambios pos tradicionales como la
glicosilacin y protelisis, creando as un sitio de unin a la enzima blanco, de donde pode-
mos concluir afirmando que la presencia del inhibidor en el frjol fue el causante de las dife-
rencias en actividad enzimtica.
Podramos tambin concluir respaldando la garanta afirmando que, dependiendo de los cul-
tivos, los medios y/o la enzima que se buscan obtener, son directamente proporcionales a la
necesidad de cada industria, en particular dependiendo de aquel producto a desarrollar po-
dramos mencionar: (Oxido reductasas, Transferazas, Hidrolasa, Isomeraza, Liasas)
EXCEPCIN: El nitrgeno empleado habitualmente son sales de amonio cuaternario o
amoniaco, sin embargo, algunos no presentan requerimiento de nitrgeno orgnico tales
como derivados de soya, carne pescados y levaduras. De igual manera es un factor de control
ya que si se emplean altas concentraciones al enzima se desactiva por metabolitos producidos
como cido actico y lctico provocando un descenso del pH. Lamentablemente la harina de
frijol, es proveniente de una leguminosa que contiene inhibidores de alfa-amilasa, los cuales
actan inhibiendo la hidrolisis de los hidratos de carbono, acarbosa y miglitol son los respon-
sables de este hecho, mediante un bloqueo del sitio activo de la enzima. La acarbosa es una
pseudotetramaltosa de origen microbiano que retrasa la absorcin de hidratos de carbono y
la glucosa, derivado de los hidratos es liberada ms lentamente.
Al revisar podemos adicionar que como una posible excepcin es importante tener en cuenta
que, para la preparacin de la actividad enzimtica y un medio de cultivo, existen unas con-
diciones relevantes donde, l21as fuentes de energa, los macro y micro nutrientes son las
bases para un medio de cultivo.
CUALIFICADOR MODAL
Podramos decir con certeza que la hiptesis que nos dice que Las diferencias en la actividad
enzimtica se deben a la presencia de inhibidores en el medio de cultivo 1, tiene gran validez
por los resultados arrojados, la asesora de nuestra tutora y toda la investigacin en diferentes
fuentes bibliogrficas que se ha venido realizando a lo largo de la actividad y podramos darle
como Cualificado modal seguramente
CONCLUSIN
Al desarrollar esta investigacin nos da a nosotros como estudiantes de ingeniera de alimen-
tos la posibilidad de ampliar nuestro conocimiento, ya que se requiere de un nivel de com-
prensin y anlisis de resultados ms exigente que para algunos otros cursos, porque al revi-
sar los experimentos que se llevaron inicialmente vemos que son fundamentales para el desa-
rrollo a lo largo de la actividad, sus incidencia y resultados nos ayudan a comprender de
manera ms clara el gigante mundo de la actividad enzimtica, donde observamos cmo des-
pus de tener tres hiptesis cada una con una argumentacin importante, fuerte y aparente-
mente correcta pudimos ir cerrando el crculo y descartar aquellas opciones que eran tan
validas al inicio de la investigacin, resaltando que el Ph es un parmetro u o factor muy
importante en el crecimiento microbiano, pero al no tenerla en cuenta en dichos anlisis no
posee gran relevancia a comparacin con otros factores, tambin al ,analizar la hiptesis
acerca de las concentraciones de almidn en las fuentes de carbono no se observ diferencia
y se observaron cantidades iguales en el medio uno y dos.
REFERENCIAS BIBLIOGRFICAS
Ortiz, F. (2012). Mdulo de Biotecnologa. Universidad Nacional Abierta y a Distan-
cia. Pginas: 44-47. En: http://datateca.unad.edu.co/contenidos/305689/Contenido_Biotec-
nologia_305689_actualizado.pdf.
Ortiz, F. OVA de Fermentaciones. Universidad Nacional Abierta y a Distancia.
http://datateca.unad.edu.co/contenidos/305689/ova/index2.html
Ferreyra, Schvab, Gerard, Zapata, Davies, Hours, R. (2009). Fermentacin alcohlica
de jugo de naranja con S. cerevisiae Ciencia, Docencia y Tecnologa. N. 39. En :
http://www.revistacdyt.uner.edu.ar/spanish/cdt_39/documentos/CDT_2009_39_Fe-
rreyra.pdf
Buitrago, L. (2012). Ensayo piloto para la obtencin de bioetanol a partir de la bio-
masa de las especies vegetales invasoras. Pginas: 9-13 En : http://jbb-repositorio.metabi-
blioteca.org/bitstream/001/358/4/PRODUCTO%204..pdf
Ortiz, F. (2015). Ova sobre enzimas. Universidad Nacional Abierta y a Distancia.
http://datateca.unad.edu.co/contenidos/305689/Enzimas_Ova.pdf
 Arroyo, M. Inmovilizacin de enzimas. En. http://farmacia.ugr.es/ars/pdf/125.pdf.
Recuperado el 23 de marzo de 2016 de http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzi-
mas/enz22.htm

HIPTESIS PLANTEADA POR; ANA PATRICIA BAUTISTA

LAS DIFERENCIAS EN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA SE DEBE A LA PRESEN-
CIA DE INHIBIDORES EN EL MEDIO DE CULTIVO.
GARANTA: Las enzimas microbianas son ms tiles que los derivados de las plantas o
animales por la gran variedad de actividades catalticas de que disponen, y porque usualmente
pueden obtenerse en cantidades abundantes, baratos, de forma regular y de calidad uniforme,
ocasionalmente mediante cultivo de superficie o usualmente mediante tcnicas de fermenta-
cin aerbica de cultivos profundos, tcnica muy utilizada en la produccin de antibiticos.
Adems, los enzimas microbianos son en general ms estables que los homlogos de las
plantas o animales, y su proceso de produccin es ms fcil y seguro que el seguido con
plantas y animales.
La manipulacin gentica y ambiental para incrementar el rendimiento, o la actividad enzi-
mtica de las clulas haciendo a ste de inters constitutivo15. Estas tcnicas son especial-
mente importantes en el caso de la actividad o estabilidad del enzima que sea la etapa limi-
tante en conversiones multienzimas, cuando haya que eliminar los controles de regulacin
normales en la sntesis de la enzima deseada, cuando se desea reducir o eliminar la inhibicin
por el substrato o el producto, mecanismo este ltimo para prevenir la sobreproduccin del
producto de una va metablica, o para obtener algunas otras caractersticas favorables.
Las plantas tambin han sido fuente tradicional de un cierto nmero de enzimas. A partir del
ltex producido por la papaya, higuera, pia y, en menor grado, otras especies se ha aislado,
sobre todo, cistein-proteinasas. Estas plantas tienen la ventaja de que su ltex es fcil de
obtener, principalmente a partir de los frutos y utilizando mano de obra no cualificada
EVIDENCIA: Generalmente el objetivo es maximizar la velocidad de formacin del enzima
y la concentracin de enzima en las clulas o en el caldo de fermentacin para minimizar los
costos de produccin de la enzima. El ideal es combinar de forma ptima la cepa seleccionada
de microorganismo, las condiciones de recuperacin y fermentacin y el equipo ms apro-
piado en buenas condiciones de trabajo
GARANTA: El ideal es combinar de forma ptima la cepa seleccionada de microorga-
nismo, las condiciones de recuperacin y fermentacin y el equipo ms apropiado en buenas
condiciones de trabajo
POSIBLES EXCEPCIONES: Las plantas superiores no son generalmente fuentes satisfac-
torias de enzimas para usos clnicos e industriales, y acumulan productos de desecho en las
vacuolas. Estos compuestos son frecuentemente inhibidores enzimticos y/o to-xinas, parti-
cularmente cuando se oxidan al contacto con el aire. Estos desechos, muchos de los cuales
son fenoles, se liberan al romperse la clula, contaminando y frecuentemente inactivando
cualquier enzima extrado.
CONCLUSION: Este hecho contrasta con los registrados en artculos de investigacin y
compaas dedicadas a la produccin de enzimas donde la fuente de produccin de las pro-
tenas son microorganismos. Tambin es importante que las diferentes actividades de los
cultivos nos ayudan bastantes las plantas ya el ltex es extrado de las plantas productoras
con el objetivo de obtener las partculas de caucho que se encuentran

HIPTESIS PLANTEADA POR; RICARDO ALARCON

LA DIFERENCIA EN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA SE DEBE A LA PRESENCIA
DE INHIBIDORES EN EL MEDIO DE CULTIVO.

DATOS: Existen sustancias llamados inhibidores los cuales, actan sobre las enzimas, afec-
tando de esta manera la actividad enzimtica. Estos inhibidores suelen resultar cambios re-
versibles e irreversibles en las enzimas, los efectos se basan las diferencias de las cinticas
de las enzimas inhibidas y no inhibidas. Los inhibidores los hay de dos tipos; los de efecto
competitivo y no competitivo, para la regulacin del metabolismo es particularmente im-
portante la inhibicin alosterica (Jan Koolman, 2004) los inhibidores actan en conjunto
con el sustrato para conseguir la unin con la enzima, por esta razn se denominan inhibido-
res de tipo competitivo.
FUNDAMENTOS: Un ejemplo frecuente de inhibidor enzimtico es el caso de los (IMAO),
inhibidores de, la mona amina oxidasa, esta enzima hace parte de los tres grupos que com-
ponen el grupo de los antidepresivos.
En 1938, se denomin mono amina oxidasa a la enzima, encargada de metabolizar las aminas
biogenas. Los inhibidores de, la mono amina oxidasa, se descubren en 1951, cuando la isio-
nacida y la iproniacida eran estudiadas como agentes antituberculosos, un ao ms tarde se
descubre iproniacida, produca efectos de euforia en pacientes con tuberculosos, la isiona-
cida, al contrario, no produca ningn efecto. Este efecto inhibidor gnero que, en 1957, se
produjese la produccin comercial de iproniacida, bajo el nombre de psychic energizer o
happy pills (CUBA, 1994).
GARANTIAS: La actividad enzimtica, siempre estar regulada por una serie de factores,
que incidirn directamente en la modificacin del sustrato, permitiendo o no, la produccin
de metabolitos, por tal razn es de suma importancia contar con sustancias que nos permitan
regular la produccin del metabolito de inters, evitando la produccin de enzimas que con-
taminen el metabolito a producir. De esta manera se crean estudios que permiten mejorar las
tcnicas de produccin enzimtica, como tambin la de inhibidores. Posibilitando as mejorar
tcnicas de produccin de productos y alimentos.
RESERVA: De igual forma existen mtodos menos prcticos de inactivar la actividad cin-
tica de ciertas enzimas, estos brindan las mismas garantas que los inhibidores enzimticos,
pero por mtodos ms complejos, si bien es cierto que la industria se ha inclinado a el uso
de inhibidores enzimticos, tambin se puede establecer la posibilidad de mejorar tcnicas
de inactivacin enzimticas como lo son el mtodo de aislamiento fsico o retencin fsica,
con tcnicas como la de; atrapamiento, micro encapsulacin y reactores de membrana.
(ARROYO)

Bibliografa
ARROYO, D. M. (s.f.). MTODOS DE INMOVILIZACIN DE ENZIMAS POR RETEN-
CIN FSICA. Departamento de Bioqumica y Biologa Molecular I Facultad de Ciencias
Biolgicas, 3-4.
CUBA, A. D. (1994). Introducion. En A. D. CUBA, INHIBIDORES REVERSIBLES DE
LA MONO AMINA OXIDASA (pgs. 1-2). REVISTA DE NEUROPSIQUIATRIA .
Jan Koolman, K.-H. R. (2004). Inhibidores. En K.-H. R. Jan Koolman, Bioqumica: texto y
atlas (pg. 96). Madrid: Medica Panamericana.
RESUMEN
La actividad enzimtica es una medida de la cantidad de enzima activa presente y del nivel
de actividad de la misma, por lo que la medida de la actividad es dependiente de las condi-
ciones, que deben ser especificadas cuando se dan valores de actividad. La actividad expresa
la cantidad de sustrato convertido por unidad de tiempo, teniendo en cuenta el volumen de
reaccin.
La actividad la enzima, ocurre en el pH ptimo, con rpida disminucin de la actividad a
cada lado de este valor de pH. La actividad ptima generalmente se observa entre los valores
de 5 y 9.
Una enzima es una protena que cataliza las reacciones bioqumicas del metabolismo. Las
enzimas actan sobre las molculas conocidas como sustratos y permiten el desarrollo de los
diversos procesos celulares. (Las variaciones en la actividad enzimtica se deben a las dife-
rencias en el pH final del medio de cultivo), siendo algunos de sus argumentos ms fuertes,
que cada enzima tiene un pH en el que su actividad es mxima, este valor corresponde al pH
optimo el cual es una consecuencia de la intervencin de los pK de los grupos que en el sitio
activo ayudan a fijar el sustrato, y los pK de las cadenas laterales que contribuyen a estan-
darizar la conformacin global de la enzima y respaldaba su garanta con que la mayora de
las enzimas tienen un pH optimo cercano a la neutralidad, pero que no necesariamente coin-
cide con el pH intracelular esto sugiere que algunas enzimas no actan al mximo de su
capacidad.
El PH tambin es un medio para la actividad enzimtica, con su variacin puede llegar a
alterar la molcula, impidiendo este la unin con el substrato sobre el que acta.
Sin embargo al realizar la contra argumentacin pude darme cuenta que Aunque las enzimas
son un mundo supremamente amplio con demasiado campo para estudiar podemos resaltar
la incidencia del pH en el medio de cultivo y su reaccin, ya que puede alterar la forma de
la molcula de las enzimas logrando esta que sea ms difcil y en ocasiones imposible su
unin con el sustrato sobre el que acta , generalmente existe un valor de pH optimo donde
hay una mxima actividad de no ser as puede ocurrir que haya una alteracin de la enzima
y no pueda volver a la forma en que es activa generando una desnaturalizacin de la enzima
e interviniendo en estabilidad de su estado nativo.
Un aumento o disminucin en el pH cambia la concentracin de iones en la solucin. Estos
iones alterar la estructura de las enzimas y, a veces, el sustrato ya sea debido a la formacin
de enlaces adicionales o rotura de enlaces ya existentes. En ltima instancia, la composicin
qumica de la enzima y el sustrato se cambian. (La diferencia en la actividad enzimtica se
debe a la presencia de inhibidores en el medio de cultivo 1) Muchas enzimas que catalizan la
transferencia de grupos y otras reacciones requieren, adems de su sustrato, una segunda
molcula orgnica conocida como coenzima sin la cual son inactivas. Para distinguirlas de
iones metlicos activadores y de las enzimas mismas, las coenzimas se definen como com-
puestos orgnicos termoestable, de peso molecular bajo, requeridas para la actividad de las
enzimas. La mayor parte de las coenzimas se unen a las enzimas por fuerza no covalentes.
Las que forman enlaces covalentes con las enzimas se denominan tambin grupos prostti-
cos.
La siguiente ponencia cientfica se basa en la explicacin de la actividad enzimtica por me-
dio de la variacin del pH del medio en el que se produce la reaccin.

ABSTRAC

Enzymatic activity is a measure of the amount of active enzyme present and the activity level
of the same, so the measurement of the activity is dependent on the conditions which must
be specified when activity values are given. Activity expresses the amount of substrate
converted per unit time, taking into account the reaction volume.
Activity enzyme, occurs in the optimal pH, with rapid decrease in activity on either side of
this pH. The optimal activity is generally observed between values of 5 and 9.
An enzyme is a protein that catalyzes the biochemical reactions of metabolism. The enzymes
act on molecules known as substrates and allow the development of various cellular
processes.
(Variations in enzyme activity due to differences in the final pH of the culture medium),
some of its strongest argument that each enzyme has a pH at which their activity is maximum,
this corresponds to the optimum pH which is a consequence of the intervention of the pK of
the groups in the active site help fix the substrate, and the pK of the side chains that contribute
to standardize the overall conformation of the enzyme and backed up his guarantee that most
enzymes have optimum pH close to neutrality, but that does not necessarily coincide with
the intracellular pH of this suggests that some enzymes do not act to the best of their ability.
The pH is also a means for enzymatic activity, with its variation can alter the molecule,
preventing this union with the substrate on which it acts.
However when performing the counter argument I realized that although enzymes are
supremely wide world with too much field study can highlight the effect of pH in the culture
medium and their reaction as it can alter the shape of the molecule of enzymes achieving this
make it more difficult and sometimes impossible to bond with the substrate on which it acts,
there is generally an optimum pH value where there is a peak otherwise it may happen that
there is an alteration of the enzyme and can not return the way it is active generating a
denaturation of the enzyme stability and intervening in its native state.
An increase or decrease in pH changes the ion concentration in the solution. These ions alter
the structure of enzymes and sometimes the substrate either due to the formation of additional
links or breaking of existing links. Ultimately, the chemical composition of the enzyme and
substrate are changed. (The difference in enzymatic activity is due to the presence of
inhibitors in the culture media 1) Many enzymes that catalyze the transfer of groups and other
reactions require addition of its substrate, a second organic molecule called a coenzyme
without which are inactive. To distinguish activators metal ions and the same enzymes,
coenzymes are defined as organic compounds thermostable, low molecular weight, required
for enzyme activity. Most coenzymes bind to enzymes by noncovalent forces. Which form
covalent bond with enzymes are also called prosthetic groups.
The following scientific paper is based on the explanation of the enzyme activity by varying
pH of the medium in which the reaction occurs.