REPBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA

MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA EDUCACIN SUPERIOR

UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL RMULO GALLEGOS
REA CIENCIAS DE LA SALUD
SAN JUAN DE LOS MORROS EDO. GURICO

AMINOCIDOS.

PROFESORA: INTEGRANTES:
DRA. NIZORGLIS PERDOMO SUSANA MARN CI: 22.286.109
NGEL ARTIGAS CI: 24.138.153
ORIANA ACOSTA CI: 24.929.430
YSAMAR VALDS CI: 22.286.986
ROMINGER RODRGUEZ CI: 25.071.237
MARIANGELA CASTILLO CI: 22.950.677
ANA MUOZ CI: 22.950.631
ROSMAILY SOJO CI: 23.651.433
KRYSTI SILVA CI: 25.007.465
MARIA HIDALGO CI: 22.943.041

2DO AO. SECCIN:9

FEBRERO 2014
 AMINOCIDOS

Los aminocidos son molculas anfteras, es decir, pueden actuar como cidos o
como bases. Poseen varias funciones biolgicas importantes, adems de su funcin
primaria como componente de las protenas.

Estas molculas contienen un tomo de carbono central (el carbono alfa C) al que
estn unidos un grupo amino (NH3) un grupo carboxilo (COO), un tomo de hidrgeno (H)
y un grupo R (radical).

Figura 1.1 Formula general de los aminocidos.

CARACTERISTICAS FISICAS

Los Aminocidos cuyo grupo R es apolar son Hidrfobos, es decir, no solubles en

agua, mientras que aquellos en los cuales R es polar son hidrfilos y solubles en agua. En
general los aminocidos son slidos cristalinos inicos. Sus putos de fusin son ms altos
que los correspondientes a molculas orgnicas de peso molecular semejantes.

CARACTERISTICAS QUMICAS

Al poseer en la molcula un grupo carboxilo y un grupo amino, los aminocidos

presentan carcter anftero, es decir, actan como cidos y como bases dependiendo del
medio donde se encuentren.
 Si la solucin est saturada por iones H+ (pH bajo), ambos grupos se encuentran
protonados (como COOH y NH3+, respectivamente), por lo que el aminocido tiene una
carga positiva. En medios bsicos, el grupo COOH se encuentra disociado, como COO- y
el grupo amino se presenta como NH2, por lo que el aminocido posee carga negativa. En
otras palabras, ambos grupos ceden protones a la solucin. De acuerdo con lo anterior, en
algn valor de pH un aminocido dado se encuentra en equilibrio, en forma de ion dipolar
neutro, con el grupo carboxilo disociado (COO-) y el grupo amino, protonado (NH3+). Este
valor se conoce como punto isoelctrico.

El punto isoelctrico de cada aminocido depende de su estructura. As los

aminocidos neutros presentan su punto isoelctrico cerca al pH neutro, mientras que los
aminocidos cidos, encuentran el equilibrio a pH ms bajo, de manera que logre inhibir la
disociacin del grupo COOH adicional. De modo similar, los aminocidos bsicos tienen
puntos isoelctricos a pH ms alto. Para as evitar la protonacin del segundo grupo amino

Esteroisomera: Debido a que los carbonos de 19 de los 20 aminocidos estndar

estn unidos a cuatro grupos diferentes (es decir, un hidrgeno, un grupo carboxilo, un
grupo amino y un grupo R), se denominan carbonos asimtricos o quirales. La glicina es
una molcula simtrica ya que su carbono est unido a dos hidrgenos. Las molculas
con carbonos quirales pueden existir como estereoismeros, molculas que solo se
diferencian en la disposicin espacial de sus tomos. En la Figura 1.2 se muestran las
representaciones tridimensionales de los estereoismeros de los aminocidos. Los tomos
de los dos ismeros estn unidos juntos en el mismo patrn excepto por la posicin del
grupo amonio y del tomo de hidrgeno. Estos dos ismeros son imgenes especulares uno
de otro. Molculas as son denominadas Enantimeros y no pueden superponerse una sobre
otra. Las propiedades fsicas de los Enantimeros son idnticas, excepto que desvan la luz
polarizada plana en direcciones opuestas. (En la luz polarizada plana, que se produce
haciendo pasar la luz sin polarizar a travs de un filtro especial, las ondas luminosas solo
vibran en un plano). Las Molculas que poseen esta propiedad se denominan ismeros
pticos.
 L-Alanina D-Alanina
Figura 1.2 Dos Enantimeros.
La L-alanina y la D-alanina son imgenes especulares una de la otra.

El gliceraldehdo es el compuesto de referencia para los ismeros pticos (fig. 1.3).

Un ismero de gliceraldehdo desva el haz de la luz en el sentido de las agujas del reloj y
se denomina dextrgiro (se designa por +). El otro ismero del gliceraldehdo, denominado
levgiro (se designa por -), desva el haz en la direccin opuesta hasta un grado igual. A los
ismeros se le suele denominar D o L por ejemplo, D-Glucosa y L-Alanina. La D o L
indica la similitud de la disposicin de los tomos alrededor de un carbono asimtrico de la
molcula con el carbono asimtrico de uno u otro de los ismeros del gliceraldehdo.

Debido a que muchas biomolculas tienen ms de un carbono quiral, las letras D y L

slo se refieren a las relaciones estructurales de la molcula con uno u otro de los ismeros
del gliceraldehdo, no con la direccin en que desvan la luz polarizada plana. Muchas
molculas simtricas de los seres vivos se presentan en una nica forma estereoisomrica,
bien D o L. Por ejemplo, con pocas excepciones, en las protenas slo se encuentran los
aminocidos L.
Figura 1.3 D y L-gliceraldehdo.

Estas molculas son imgenes especulares una de otra.

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS.

Los 20 aminocidos contienen, en sus 20 cadenas laterales diferentes, una notable

coleccin de grupos qumicos. Es esta diversidad de los monmeros la que permite a las
protenas exhibir una variedad tan grande de estructuras y propiedades. Existen varias
clases diferentes de cadenas laterales, que se distinguen por sus caractersticas incluyen el
carcter hidrfobo o hidrfilo, la naturaleza polar o apolar, y la presencia o ausencia de
grupos ionizables.

Aminocidos con cadenas laterales alifticas o apolares.

Glicina, alanina, valina, leucina e isoleucina poseen cadenas laterales alifticas, o

alcanos. A medida progresiva desde la izquierda hacia la derecha a lo largo de la fila
superior de la figura 1.4, el grupo R se extiende ms y se hace ms hidrfobo. La
isoleucina, por ejemplo, tiene una tendencia mucho mayor a pasar desde el agua a un
disolvente de hidrocarburos, que la glicina. Los aminocidos mas hidrfobos, como la
isoleucina, se encuentran normalmente en el interior de las molculas proteicas, donde
estn protegidos del agua. La prolina, que es difcil de encajar en alguna categora,
comparte muchas propiedades con los aminocidos alifticos. A pesar de que se trata de un
aminocido cclico, su cadena lateral tiene un carcter principalmente aliftico. Sin
embargo, la rigidez del anillo, en comparacin con la flexibilidad de la mayora de las
cadenas laterales de la mayora de las cadenas laterales de los aminocidos, suele dificultar
el plegado de los residuos de prolina en las estructuras proteicas.

Aminocidos con cadenas laterales que contienen hidroxilo o azufre.

En esta categora podemos situar a la serina, cistena, treonina y metionina. Estos

aminocidos, debido a que sus cadenas laterales son dbilmente polares, son en general mas
hidrfilos que sus anlogos alifticos, a pesar de que la metionina es bastante hidrfoba. En
este grupo, puede destacarse la cistena en dos aspectos. En primer lugar, la cadena lateral
puede ionizarse a pH ligeramente elevado:

En segundo lugar, puede producirse una oxidacin entre pares de cadenas laterales
de cistena para formar un enlace disulfuro:
 El producto de esta oxidacin recibe el nombre de cistina. No la hemos incluido
entre los 20 aminocidos porque la cistina se forma siempre por oxidacin de dos cadenas
laterales de cistena y no esta codificada por el DNA. La presencia de estos enlaces
disulfuro entre los residuos de cistena en las protenas suele desempear un papel
estructural importante.

Aminocidos aromticos.

Existen tres aminocidos, fenilalanina, tirosina y triptfano, que presentan

cadenas laterales aromticas. La fenilalanina, junto con los aminocidos alifticos valina,
leucina e isoleucina, es uno de los aminocidos mas hidrfobos. La tirosina y el triptfano
tambin presentan un carcter ligeramente hidrfobo, aunque atenuando por los grupos
polares de sus cadenas laterales. Adems, la tirosina puede ionizarse a pH elevado:

Los aminocidos aromticos, como la mayora de los compuestos que llevan anillos
conjugados, absorben luz con fuerza en la regin del espectro ultravioleta cercano. Esta
caracterstica se usa con frecuencia para la deteccin analtica de las protenas, midiendo la
absorcin a los 280nm.

Aminocidos bsicos.

Histidina, lisina y arginina llevan grupos bsicos en su cadena lateral. Estn

representados en la Figura 1.4 en la forma que existen a valores de pH prximos a la
neutralidad. La Histidina es el menos bsico de los tres y, como muestra su curva de
titulacin, el anillo imidazol de la cadena lateral del aminocido libre pierde su protn a un
pH de aproximadamente 6. ( Cuando la Histidina se incorpora a las protenas, el pKa se
eleva hasta aproximadamente 7. Dado que la cadena lateral de la Histidina puede
intercambiar protones cerca del pH fisiolgico, suele participar a menudo en la catlisis
enzimtica que comporta la transferencia de protones. La lisina y la arginina son
aminocidos ms bsicos, sus cadenas laterales estn siempre cargadas positivamente en
condiciones fisiolgicas.

Los aminocidos bsicos son muy polares y en consecuencia suelen hallarse

normalmente en las superficies exteriores de las protenas , donde pueden hidratarse por el
entorno acuoso que les rodea.

Aminocidos cidos y sus amidas.

El cido asprtico y el cido glutmico son los nicos aminocidos que llevan
cargas negativas a pH 7; en la figura 1.4 estn representados en las formas aninicas. Los
valores del pKa de los aminocidos son tan bajos que incluso cuando los aminocidos se
incorporan a las protenas la carga negativa de la cadena lateral se conserva en condiciones
fisiolgicas. Por lo tanto, se suele denominar a estos residuos de aminocidos aspartato y
glutamato (esto es, sus bases conjugadas en lugar de los cidos).

Los cidos asprtico y glutmico estn acompaados por sus amidas, la asparagina y
la glutamina. A diferencia de sus anlogos cidos, la asparagina y la glutamina tienen
cadenas laterales sin carga, aunque son claramente polares.

Como los aminocidos bsicos y los cidos, tambin son claramente hidrfilos y
tienden a encontrarse en la superficie de las molculas de protena, en contacto con el agua
que los rodea.

Figura 1.4 Aminocidos que se encuentran en las protenas.

 Aminocidos con actividad Biolgica.

Adems de su funcin principal como componentes de las protenas, los

aminocidos poseen otras funciones biolgicas.

1. Varios aminocidos o sus derivados actan como mensajeros qumicos (tabla

1.1). Por ejemplo, la glicina, el cido y-aminobutrico (GABA, un derivado de la
glutamina) y la serotonina y la melatonina (derivados del triptfano) son neurotransmisores,
sustancias liberadas por una clula nerviosa que influyen sobre la funcin de una segunda
clula nerviosa o una clula muscular. La tiroxina (un derivado de la tirosina que se
produce en la glndula tiroides de los animales) y el cido indol actico (un derivado del
triptfano que se encuentra en las plantas) son dos ejemplos de hormonas. Las hormonas
son molculas sealizadoras producidas en una clula que regulan la funcin de otras
clulas.

2. Los aminocidos son precursores de diversas molculas complejas que contienen

nitrgeno. Entre los ejemplos se encuentran las bases nitrogenadas componentes de los
nucletidos y los cidos nucleicos, el hemo (el grupo orgnico que contiene el hierro
necesario para la actividad biolgica de varias protenas importantes) y la clorofila (un
pigmento de importancia crucial en la fotosntesis).

3. Varios aminocidos estndar y no estndar actan como intermediarios

metablicos. Por ejemplo, la arginina, la citrulina y la ornitina son componentes del ciclo
de la urea. La sntesis de urea, una molcula que se forma en el hgado de los vertebrados,
es el principal mecanismo para eliminar los desechos nitrogenados.

Tabla 1.1 Algunos aminocidos con importancia biolgica que no se hallan en las
protenas.

Aminocidos modificados de las protenas.

 Varias protenas contienen derivados de aminocidos que se forman tras la sntesis
de la cadena polipeptdica. Entre estos aminocidos modificados se encuentra el cido y-
carboxiglutmico (Fig.1.5), un residuo de aminocido que une el calcio que se encuentra en
la protena de la coagulacin de la sangre, protrombina. La 4-hidroxiprolina y la 5-
hidroxiprolina son componentes estructurales importantes del colgeno, la protena ms
abundante del tejido conjuntivo. La fosforilacin de los aminocidos que contienen
hidroxilo, serina, treonina y tirosina suele utilizarse para regular la actividad de las
protenas. Por ejemplo, la sntesis del glucgeno est significativamente restringida cuando
la enzima glucgeno sintasa est fosforilada.

Figura 1.5 Algunos residuos de aminocidos modificados que se encuentran en

los polipptidos.