Protenas

Aminocidos:

Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (NH3) y un

grupo carboxilo (-COOH). Los aminocidos tienen diferentes funciones biolgicas
importantes, pero ante todo sirven como unidades bsicas de los pptidos y de las protenas.

Los aminocidos son molculas anfteras, es decir, pueden actuar como cidos o como
bases. Estas molculas contienen un tomo de carbono central (el carbono alfa C) al que
estn unidos un grupo amino (NH3) un grupo carboxilo (COO), un tomo de hidrgeno (H)
y un grupo R (radical).

Figura 1.1 Formula general de los

aminocidos.

El grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino

(NH3+) son grupos funcionales susceptibles de
ionizacin dependiendo a los cambios de pH.

Caractersticas fsicas:

Al poseer en la molcula un grupo carboxilo y un grupo amino, los aminocidos presentan

carcter anftero, es decir, actan como cidos y como bases dependiendo del medio donde
se encuentren.

Los Aminocidos cuyo grupo R es apolar son Hidrfobos, es decir, no solubles en agua,
mientras que aquellos en los cuales R es polar son hidrfilos y solubles en agua. En general
los aminocidos son slidos cristalinos inicos. Sus putos de fusin son ms altos que los
correspondientes a molculas orgnicas de peso molecular semejantes.

Si la solucin est saturada por iones H+ (pH bajo), ambos grupos se encuentran
protonados (como COOH y NH3+, respectivamente), por lo que el aminocido tiene una
carga positiva. En medios bsicos, el grupo COOH se encuentra disociado, como COO- y
el grupo amino se presenta como NH2, por lo que el aminocido posee carga negativa. En
otras palabras, ambos grupos ceden protones a la solucin. De acuerdo con lo anterior, en
algn valor de pH un aminocido dado se encuentra en equilibrio, en forma de ion dipolar
neutro, con el grupo carboxilo disociado (COO-) y el grupo amino, protonado (NH3+). Este
valor se conoce como punto isoelctrico.

El punto isoelctrico de cada aminocido depende de su estructura. As los

aminocidos neutros presentan su punto isoelctrico cerca al pH neutro, mientras que los
aminocidos cidos, encuentran el equilibrio a pH ms bajo, de manera que logre inhibir la
disociacin del grupo COOH adicional. De modo similar, los aminocidos bsicos tienen
puntos isoelctricos a pH ms alto. Para as evitar la protonacin del segundo grupo amino
 La isomera:

Es una propiedad de aquellos compuestos qumicos que con igual frmula

molecular (frmula qumica no desarrollada) y de iguales proporciones relativas de
los tomos que conforman su molcula, presentan estructuras qumicas distintas, y por
ende, diferentes propiedades. Dichos compuestos reciben la denominacin de ismeros.

Tipos de isomera
Conformacion Se caracteriza por poder interconvertirse, la conversin de una forma a otra es
al posible por rotacin.
Geomtrica Cis Mismo lado
Se produce cuando hay dos
Nos carbonos unidos por doble
basta una enlace C=C que tienen las otras trans Posiciones opuestas
simple valencias con los mismos
Isomera rotacin, constituyentes, o con dos
espacial o estos iguales y uno distinto
esteroisomera Cnfigracional ismeros De ellos resulta dos
no son molculas, cada una
ptica Enantiomeros
interconv es el espejo de la
ertibles otra
No son
Cuando un compuesto tiene al superponibles pero
Diastereomer
menos un tomo asimtrico o tampoco imagen
os
quiral especular una del
otro.

Clasificacon de los aminoacidos:

Esenciales No esenciales
Apolares
Leucina Isoleucina Valina Metionina Alanina Glicina Prolina
alifticos
Polares sin carga Treonina Serina Cisteina Glutamina Asparaginina
Aromticos Triptofano fenilalanina Tirosina

Positivos Histidina Lisina Argina

Negativos Glutamato Apartato

Aminocidos que se encuentran en las protenas.

Protenas:

Macromolculas formadas por secuencias de aminocidos, Cuando la cadena polipeptidica

supera los 50 100 aminocidos (dependiendo del autor) es cuando forman una protena.

Propiedades de las protenas:

Solubilidad: La solubilidad de las protenas en agua se basa en la interaccin de las

cargas elctricas positivas y negativas, distribuidas por la superficie de la protena
con las molculas de agua.
Especificidad: La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una
determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria
y una conformacin espacial propia. No todas las protenas son iguales en todos los
organismos.
 Amortiguador del Ph: Actan como amortiguadores de pH debido a su carcter
anftero.
Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica analtica
en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene
carga negativa y viceversa.
Desnaturalizacin: Es la prdida parcial o total de los niveles de estructura
superiores al primario, o conformacin espacial, cuando se somete a la protena a
condiciones ambientales desfavorables. Pueden ser: reversibles (Cuando las
condiciones ambientales que la provocan duran poco tiempo o son poco intensas) o
irreversibles (Cuando los cambios ambientales son intensos y persistentes).

Funciones de las protenas:

Estructural Defensa amortiguadora

Enzimtica Contrctil energtica
Reguladora transportadora receptora

Clasificacin de las protenas

Segn su
forma Composicin qumica
organizacin
Primaria Fibrosas Escleroproteinas
simples
Secundaria globulares Esfereproteinas
Terciaria Glicoprotenas
Lipoprotenas
conjugadas Nucleoprotenas
cuaternaria
Cromoprotenas
fosfoprotenas

Protena fibrosa: se caracteriza por tener toda la cadena polipeptidica ordenada de modo
paralelo a lo largo de un eje, es decir toda su estructura es hlice o lamina plegada. son
estructuras que dan soporte, forma y proteccin externas a los vertebrados. ejemplo: el pelo,
la lana y el colgeno (protena estructural del tejido conectivo del organismo).

Protena globular: sus cadenas polipectidicas plegadas en formas globulares o esfricas.

Contienen a menudo varios tipos de estructuras segundarias y la mayora de ellas son
enzimas y protenas reguladoras.

Algunos autores utilizan como sinnimo la estructura terciaria y la protena globular, lo

cual es vlido, porque sus caractersticas son las mismas.

Organizacin estructural de una protena

Desde el punto de vista estructural las protenas se definen como cadenas polipectidicas
muy grandes constituidas por aminocidos, unidos entre s por enlaces covalentes (enlaces
peptidicos); el esqueleto covalente de una protena tpica se compone de centenares de
enlaces individuales. Dado que es posible la rotacin libre alrededor de muchos de estos
enlaces, las protenas pueden adoptar un nmero muy grande de conformaciones.

Enlace peptidico: Es un enlace covalente y se forma entre el grupo -cooh (grupo

carboxilo) y el grupo -nh3 (grupo amino) de otro aminocido, donde adems se genera
una molcula de agua.

Niveles estructurales de las protenas:

La conformacin de la protena, permite que cumpla una funcin biolgica en el

organismo. Para comprender porque una protena adquiere una forma determinada, y para
reconocer las fuerzas qumicas que la estabilizan, se han establecido los siguientes niveles
de estructura en la conformacin de las protenas:

Estructura primaria. Se refiere a la secuencia lineal de los aminocidos; es una descripcin

de todos los enlaces covalentes (principalmente enlaces peptidicos y puentes disulfuros
(entre los residuos de cistena) que unen los aminocidos de una cadena polipeptidica. El
elemento ms importante de la estructura primaria es la secuencia de los residuos
aminocidos. (cada aminocido esta unido al siguiente por un tipo especifico de enlace
covalente y, al unirse se denota como, residuo aminocidoya que, en el proceso,resulta
deshidratado).

Cada protena tiene un nmero y secuencia distintivos de residuos aminocidos.

1. las protenas con funciones diferentes siempre tienen secuencia de aminocidos

diferentes.
2. miles de las enfermedades genticas humanas son consecuencia de la produccin
de protenas defectuosas
3. el defecto puede ir desde un nico cambio en la secuencia de aminocidos(anemia
falciforme) a la eliminacin de una gran parte de la cadena polipeptidica ( distrofia
muscular de duchenne)
4. existen protenas de diferentes especies con secuencia de aminocidos similares
ejemplo: la ubiquitina una protena de 76 residuos aminocidos implicada en la
 regulacin de la degradacin de otras protenas; su secuencia es idntica en especies
tan dispersas como la mosca del vinagre y el ser humano.
A pesar de que la secuencia de aminocidos puede variar considerablemente en algunas
regiones de la estructura primaria sin afectar la funcin biolgica, las protenas
contienen a menudo regiones cruciales que son esenciales para su funcin y cuya
secuencia se encuentra, por tanto, conservada.

Estructura secundaria. Se relaciona con el orden regular y repetido en el espacio de las

cadenas polipeptidica a lo largo de una direccin. Existen dos formas estructurales bien
definidas y se encuentran con frecuencia en el organismo:

1. estructura hlice .
2. estructura lamina plegada o conformacin .

Estructura hlice : es una estructura helicoidal donde cada vuelta posee de 3 a 6 residuos
aminocidos con una distancia de 0,54 nm por giro. el giro de la hlice es dextrgiro (a la
derecha) en todas la protenas y los grupos r de los residuos aminocidos se orientan hacia
el lado exterior del esqueleto helicoidal. la hlice se forma de manera espontanea y es la
conformacin mas estable de una cadena polipeptidica. Se estabiliza por puentes de
hidrogeno entre el nh y el oxigeno del grupo c=o (oxigeno carbonilico).

la hlice puede estar en las regiones hidrofobias de una gran cantidad de protenas del
organismo, ejemplo: en los receptores de la insulina, ubicados en las membranas del tejido
muscular. los segmentos de la hlice contiene alanina, leucina y fenilalanina.

Lamina plegada: Es una estructura que contiene cadenas polipectidicas que adoptan la
forma de zigzag y se caracteriza porque las estructuras se hayan entrelazadas
transversalmente por enlaces de hidrogeno estos enlaces de hidrogeno se forman entre los
grupos c=o y h-n de los enlaces peptidicos de una cadena a otra. esta estructura puede ser
paralela o antiparalela; paralela cuando las cadenas polipectidicas tiene la misma direccin
del amino al carboxilo terminal; antiparalela cuando las cadenas estn en sentido
contrario.

Se encuentra en la fibrina de la seda, que es excretada por el gusano de la seda bombryx

mori es una estructura que se haya, aunque sea en pequeas regiones, en una cantidad de
protenas del organismo es importante reconocerla.

La lamina se caracteriza por contener abundante glicina, que es el mas pequeo de los -
l-aminocidos.

Estructura terciaria. Se refiere a como la cadena polipeptidica se pliega, para formar una
estructura compacta tridimensional; incluye aspectos de largo alcance en la secuencia de
aminocidos.

la forma tridimensional que adquiere la protena se relaciona con la fusin biolgica,

porque le permite la interaccione especifica con otras molculas; depende de la secuencia
de los residuos de aminocidos es decir, de la estructura primaria de la protena ya que los
residuos pueden interactuar para generar los siguientes enlaces o fuerzas estabilizadoras de
la estructura terciaria.

1. la presencia de los enlaces covalentes di sulfuros (-s-s-) van a doblar o pegar la

cadena.
2. los enlaces o puentes de hidrogeno estn en las regiones de la hlice y de la
lamina de la protena.
3. los puentes de hidrogeno entre los grupos r y entre los grupos r polares y el agua.
4. las interacciones hidrofobias (mas importantes) entre los grupos r no polares, por
que dos sustancias insolubles en agua son solubles entre si
5. enlaces de coordinacin que se forman con los iones metlicos.

En las protenas del organismo, estos enlaces pueden repetirse a lo largo de la estructura
tridimensional.

Estructura cuaternaria: se refiere a las protenas que contienen dos o ms cadenas

polipeptidica unidas por fuerzas no covalentes. estas protenas se denominan oligomeros y
dependiendo del nmero de las cadenas polipectidicas, pueden ser dmeros, trmeros,
tetrmeros, etc.

La hemoglobina es una protena con estructura cuaternaria, se clasifica como un tetrmero