UNIVERSIDAD AUTNOMA DE SAN LUIS POTOS

COORDINACION ACADMICA REGIN ALTIPLANO

INGENIERA QUMICA

QUMICA DE ALIMENTOS

REPORTE
PRCTICA 3: PROPIEDADES
FUNCIONALES DE LAS
PROTEINAS
QUINTO SEMESTRE
DRA. ROSA ERENDIRA FOSADO QUIROZ

INTEGRANTES:
DIANA ISABEL CISNEROS
PERLA GUADALUPE DEL VALLE GALICIA
NORA HILDA RINCON QUIROZ
GISELA SARAH RODRGUEZ ESPARZA
MARIA DEL ROSARIO ORTA LPEZ

MATEHUALA SAN LUIS POTOS, A 03 DE OCTUBRE DEL 2017

OBJETIVO
Identificar diferentes propiedades funcionales de las protenas de la harina de soya en la
textura de los alimentos, para lo cual se establece determinar los efectos de diferentes pH
y el punto isoelctrico en la interaccin del agua con las protenas. Asimismo analizar la
concentracin de la protena en la disolucin mediante espectrofotometra de absorcin
atmica. Con ello adquirir ms experiencia en las aplicaciones y el manejo del
espectrofotmetro.

MARCO TEORICO
Las protenas son macromolculas que constituyen
el principal nutriente para la formacin de los
msculos del cuerpo. Adems de la formacin de
tejidos, las protenas tambin regulan varias
funciones del organismo.

Una de la funciones de las protenas consiste en

transportar las sustancias grasas a travs de la sangre, elevando as las defensas de
nuestro organismo. Por lo tanto la ingesta diaria de estos nutrientes que son las protenas
es implescindible para una dieta sana y saludable para todos siendo la ingesta de
alimentos ricos en protenas de especial importancia en la nutricin deportiva [1].

Estructura de las proteinas

Las protenas son molculas muy complejas, presentan una estructura lgica y funcional
especfica para cada una de ellas; tienen como caracterstica comn que sus unidades
estructurales son los aminocidos. Los aminocidos se encuentran unidos entre si
mediante uniones covalentes conocidas como enlaces pptidos y, segn el tamao de la
cadena, puede ser desde una simple unin de dos aminocidos llamados di-pptidos,
hasta grandes macromolculas de protena, pasando por las de tamao mediano a poli-
peptdicas. Los niveles de organizacin de las proteinas son: estructuras primarias,
secundarias, terciarias y cuaternarias.

Estructuras primarias: estn determinadas por la secuencia de aminocidos. Es decir, las

proteinas se diferencian por su nmero o composicin de aminocidos y por el orden de
ellos en sus cadenas polipeptidas.
La estructura secundaria consiste esencialmente en la relacin espacial de un aminocido
con respecto al que le sigue, a lo largo de la cadena polipeptida, hay varios tipos de
estructuras, una de ellas se puede adoptar la forma de -helice y en otra la conformacin
de lamina plegada.

Varios de estos motivos se combinan para dar origen al otro nivel de estructura: la
terciaria y es entonces conocido como dominio. Estos son clasificados en tres categoras
principales: una formada exclusivamente en -helices, otra en laminas , otra de laminas
paralelas rodeadas de -helices y finalmente las que no corresponden a pequeas
proteinas y parecen versiones distorsionadas de los anteriores.

La estructura cuaternaria se refiere al arreglo espacial de una protena que contiene

varias cadenas polipeptidas y es la manera en que cada cadena polipeptida en la protena
se arregla en el espacio con relacin a las otras cadenas.

Cada una de esas cadenas es conocida como una subunidad o protomero y el complejo
cuaternario es entonces una protena oligomrica o miltimrica [2].

Clasificacin de las protenas

La complejidad y diversidad son caractersticas predominantes de las proteinas, por lo

tanto, resulta difcil establecer una clasificacin rigurosa; sin embargo, los diversos
mtodos para clasificarlas se basan en cuatro criterios fundamentales: composicion,
forma, solubilidad y funcin biolgica. La clasificacin ms utilizada para fines prcticos es
de acuerdo a su solubilidad.

a) Albuminas, solubles en agua y en soluciones salinas diluidas; precipitan en

soluciones de sulfato de amonio a una concentracin cercana a la saturacin (pH:
6.6).
b) Globulinas, generalmente insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas
diluidas, como la miosina (pH: 7).
c) Prolaminas, estas son protenas solubles en etanol 50-80%. Constituyen un grupo
cuyo nombre se origin por el alto contenido de prolina y nitrgeno amidico
proveniente de la glutamina.
d) Gluteinas, que se caracterizan por ser solubles en medio acido o alcalino, como es
la oricenina del arroz. Las gluteinas cuyo representante ms conocido son las
gluteninas aisladas de trigo (acidas a pH: 2 y alcalinas a pH: 12).
Las fracciones ms importantes de las leguminosas son las albuminas y las globulinas,
mientras que para el caso de los cereales son las prolaminas y gluteinas [3].

Funcionalidad de las protenas

El trmino propiedad funcional se define como toda propiedad no nutricional que influye
en el comportamiento de algunos componentes de un alimento. La mayor parte de las
propiedades funcionales influye en las caractersticas sensoriales y propiedades fsicas de
los alimentos o de sus ingredientes durante su procesado, almacenamiento, preparacin y
consumo.

Estas caractersticas pueden ser sensoriales, nutricias y bioqumicas. La aplicacin

prctica que una protena puede tener depende en gran medida de esa funcionalidad, ya
que dependiendo de ella se pueden emplear en diversos tipos de productos y a la vez
juega un papel importante en la aceptacin por parte del consumidor.

1. Propiedades de hidratacin, que dependen principalmente de la interaccin

protena-agua y son aquellas como la sorcin de agua, solubilidad, dispersabilidad
y viscosidad.

Al igual que otras sustancias orgnicas, las protenas en estado seco tienden a
retener una cierta cantidad de agua hasta alcanzar el equilibrio con la humedad
relativa del medio que las rodea, de acuerdo con su isoterma de adsorcin. Las
propiedades de hidratacin de las protenas estn directamente relacionadas con
factores intrnsecos de la propia molcula, es decir, con su composicin amino-
acdica y su conformacin. Las protenas interaccionan con el agua a travs de
puentes de hidrgeno, enlaces dipolo-dipolo o mediante las cadenas laterales de
los aminocidos.
 En la hidratacin de las protenas a partir del estado seco se pueden postular las
siguientes etapas secuenciales:

La absorcin de agua, el hinchamiento, la humectabilidad, la capacidad de

retencin de agua, la cohesin y la adhesin estn relacionadas con las cuatro
primeras etapas, en tanto que la dispersabilidad y la viscosidad estn relacionadas
tambin con la quinta.

2. Propiedades que dependen de la interaccin de la protena-proteina y son aquellas

como la gelificacin, coagulacin, elasticidad, cohesividad, dureza y adhesividad.
3. Propiedades de superficie, que dependen de la interaccin de la protena con dos
fases inmiscibles: agua/aceite, agua/aire que son la emulsificacin, espumado,
formacin de pelcula lipoproteica capaz de enlazar lpidos [4].

FACTORES AMBIENTALES QUE INFLUYEN SOBRE LAS PROPIEDADES DE

HIDRATACION

A mayor concentracin proteica mayor absorcin de agua.

A mayor temperatura

Menor fijacin de agua por las protenas (por

disminucin de puentes de hidrogeno).
Concentracin de sales

A baja concentracin de sales la hidratacin de las protenas puede verse incrementada.

A altas concentraciones de sales las protenas se deshidratan.

Solubilidad

Las propiedades funcionales se ven afectadas por la solubilidad de las protenas, las ms
afectadas son las propiedades espesantes, espumantes y gelificantes. Las protenas
insolubles tienen un uso muy limitado en los alimentos.

Las interacciones que influyen de forma ms destacada en las caractersticas de

solubilidad de las protenas son las hidrofbicas (disminuye solubilidad) e inicas
(aumenta solubilidad).

Otros factores que influyen en la solubilidad proteica

Muchas de las protenas presentan una solubilidad

mnima a pH prximo a su punto isoelctrico (pI).
Esto se debe a la ausencia de repulsin
electrosttica, lo que promueve la agregacin y
precipitacin, va interacciones hidrofbicas.

La desnaturalizacin por calor modifica el perfil de

solubilidad frente al pH. Se da una disminucin de la
solubilidad al pI ya que el des plegamiento incrementa la hidrofobia superficial [5].

Viscosidad: La aceptacin de alimentos lquidos y semislidos por parte de los

consumidores de salsas, sopas, bebidas, etc. depende de la viscosidad y
consistencia del producto. Viscosidad ( ): resistencia a fluir bajo una fuerza
aplicada o un esfuerzo cortante. = . : esfuerzo cortante : gradiente de
velocidad. Los fluidos newtonianos tienen un coeficiente de viscosidad constante
independiente del esfuerzo cortante o del gradiente de velocidad de flujo.

Formacin de geles: Agregacin ordenada de protenas desnaturalizadas

mediante enlaces covalentes o no covalentes para dar origen a una red capaz de
atrapar agua. Ej: prod. lcteos (yogur), huevo (omelete), gelatina, ptos. de carne o
 pescado triturados y calentados, masas panarias, pescados (surimi), protenas
vegetales texturizadas por extrusin o hilado, etc.

En general requiere: adicin de sales. La solubilidad no es un pre-requisito

(colgeno, actomiosina).

1. Calor

2. Hidrlisis enzimtica:
Protelisis limitada quimosina (cuajo) gel tipo coagulo tambin por
disminucin del pH

3. Adicin de sales (sales de calcio o de magnesio)

Los iones forman enlaces cruzados entre grupos negativamente cargados
de las molculas de protenas. Ej: tofu.

Formacin de espumas

Propiedades emulsificantes y emulsionantes:

a) Capacidad de emulsificacin: mL aceite emulsificado/ g prot. Solucin

de protena + gotas de aceite: se ve el momento en que se rompe la
emulsin. Se mide el volumen de aceite agregado.

b) Estabilidad de la emulsin EE = Vf x 100/vi

Se somete a la emulsin a almacenamiento a temperaturas elevadas o

centrifugacin y se mide el Vf (volumen de grasa separada) y el Vi
(volumen inicial de la emulsin).
Punto isolectrico
Todas las macromolculas de la naturaleza adquieren una carga cuando se dispersan en
agua. Una caracterstica de las protenas y otros biopolmeros es que la carga toral que
adquieren depende del pH del medio.

Asi, todas las protenas tienen una carga neta dependiendo del pH del medio en el que se
encuentren y de los aminocidos que la componen, as como de las cargas de cualquier
ligando que se encuentre unido a la protena de forma covalente (irreversible).

Debido a la composicin en aminocidos de la protena, los radicales libres pueden existir

en tres formas dependiendo del pH del medio: catinicos, neutros y aninicos.
Cualquier protena tendra una carga neta positiva si se encuentra en un medio lo
suficientemente acido debido a que los grupos COOH de los aminocidos asprtico y
glutmico estaran en su forma neutra pero los grupos amino de Arginina y lisina estaran
protonados (-NH3+). De igual forma si la protena se encuentra en un medio con un pH
muy alto estara cargada negativamente ya que en este caso los grupos carboxilo estaran
des protonados (COO-) y los grupos amino estaran en su forma neutra (NH2).

Ley de Beer- Lambert

Esta ley expresa la relacin entre absorbancia de la luz monocromtica 8de longitud de
onda fija) y concentracin de un cormoforo en solucin:
A= log l/lo= cl

La absorbencia de una solucin es directamente proporcional a su concentracin- a

mayor nmero de molculas mayor interaccin de la luz con ellas-; tambin depende de la
distancia que recorre la luz por la solucin- a igual concentracin, cuanto mayor distancia
recorre la luz por la muestra ms molculas se encontrara-; y por ltimo, depende de ,
una constante de proporcionalidad- denominada coeficiente de extincin- que es
especfica de cada cromforo. Como A es a dimensional, las dimensiones de dependen
de la c y l. la segunda magnitud (l) se expresa siempre en cm mientras que la primera se
hace, siempre que sea posible, en M, con lo que las dimensiones de resultan ser M- cm
-. Este coeficiente as expresado, en trminos de unidades de concentracin molar (o un
submltiplo apropiado), se denomina coeficiente de extincin molar ( M). Cuando, por
desconocerse el peso molecular del soluto, la concentracin de la dilucin se expresa en
otras unidades distintas de M, por ejemplo g. L-, las dimensiones de resultan ser
distintas, por ejemplo g-. L cm -, y al coeficiente asi expresado se denomina coeficiente
de extincin especifico (s).

La ley de Lambert- Beer se cumple para soluciones diluidas; para valores de c altos,
varia con la concentracin, debido a fenmenos de dispersin de la luz, agregacin de
molculas, cambios del medio, etc.

Transmitancia (B)
La transmitancia de una sustancia en solucion es la relacin entre la cantidad de luz
transmitida que llega al detector una vez que ha atravesado la muestra, It,Y la cantidad de
luz que incidio sobre ella, Io, y se representa normalmente en tanto por ciento:
% T= It/Io x 100
La trasmitancia nos da una medida fsica de la relacin de intensidad incidente y
trasmitida al pasar por la muestra. La relacin entre % T y la concentracin no es lineal,
pero asume una relacin logartmica inversa.

Absorbancia (A)
Absorbancia es un concepto ms relacionado con la muestra puesto que nos indica la
cantidad de luz absorbida por la misma, y se define como el logaritmo de 1/T en
consecuencia:
A = log 1/T = -log T = -log It/ Io.
Cuando la intensidad incidente y trasmitida son iguales (lo= lt), la trasmitancia es del
100% e indica que la muestra no absorbe a una determinada longitud de onda, y entonces
A vale log 1= 0
La cantidad de luz absorbida depender de la distancia que atraviesa la luz a travs de la
solucin del cromforo y de la concentracin de este

Espectrofotmetro
Sirve para medir; en funcin de la longitud de onda, la relacin entre valores de una
misma magnitud fotomtrica relativa a 2 haces de radiacin y la concentracin o
reacciones qumicas que se miden en una muestra. Pueden ser de absorcin atmica o
de masa y visuales.
Tiene la capacidad de proyectar un haz de la luz monometrica a travs de una muestra y
medir la cantidad de luz que es absorbida por dicha muestra, eso permite realizar 2
funciones
Dar informacin sobre la naturaleza de la sustancia
Indicador directamente que la cantidad de la sustancia que interesa est presente
en la muestra

PH

Al pH isoelctrico o en sus proximidades las

protenas suelen formar geles tipo cogulo. A
valores extremos se forman geles dbiles, por
las fuertes repulsiones electrostticas reinantes.
El pH ptimo para la formacin de geles es 7-8
para la mayor parte de las protenas.

Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero adems de afectar a la
envoltura acuosa de las protenas tambin afectan a la carga elctrica de los grupos
cidos y bsicos de las cadenas laterales de los aminocidos. Esta alteracin de la carga
superficial de las protenas elimina las interacciones electrostticas que estabilizan la
estructura terciaria y a menudo provoca su precipitacin. La solubilidad de una protena es
mnima en su punto isoelctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier
fuerza de repulsin electrosttica que pudiera dificultar la formacin de agregados [6].

METODOLOGA

Etapa 2: Extraccin de la protena de soya.

a) Se prepar una mezcla como sigue y se agit con una placa de agitacin
magntica para formar una suspensin uniforme.

(10 g de harina de soya) + (150 mL de H20 destilada)

 b) Se transfiri una alcuota de 15 mL de la suspensin a un vaso de precipitado de
50 mL y se retir la alcuota sin suspender la agitacin, a fin de evitar que se
sedimentara.

15mL

Vaso 50mL

Etapa 3: Efecto del pH sobre la solubilidad de las protenas.

a) Se ajust la alcuota de 15 mL de pH 6.25 a pH 2.5 con HCl, sin dejar de agitar y
con el apoyo del potencimetro.

Alcuota de 15 mL

b) La agitacin contino durante 20 min a temperatura ambiente. Se observaron

todos las suspensiones de protena a distinto pH.
c) Se asegur de que estuvieran balanceados bien todos los tubos.

Alcuota de 15 mL 10 mL 10min, alta

velocidad
 d) El lquido sobrenadante se decant a un tubo limpio.

Etapa 4: Efecto del pH sobre la concentracin de la protena.

a) Se prepar una dilucin con agua con el lquido sobrenadante del tubo del paso
anterior. Es decir, 0.1 mL de sobrenadante con 4.9 mL de H20

b) La concentracin de protena se determin del lquido sobrenadante diluido

utilizando un anlisis por espectrofotometra de absorcin atmica y a la curva
estndar que se gener se le realiz la lectura comparndola con un testigo.

RESULTADOS

ACTIVIDADES COMPLEMENTARIAS
Realice cada una de las siguientes actividades al terminar cada etapa:
a) Trace una curva estndar (absorbancia con respecto a concentracin de
Globulina)

Para realizar los clculos de concentracin de Globulina, la cual es el principal

componente proteico de la harina de Soya, se tom como referencia lo siguiente:

- Coeficiente de extincin molar () = 1.4 mL/ mg * cm = 1400 mL/ g * cm

- Longitud del paso ptico que contiene la muestra (l) = 1 cm
- Los datos obtenidos del espectrofotometro:

PH Absorbancia Absorbancia Resultado

(A)(260nm) (A)(280 nm)
2.5 0.521 0.425 1.426
3.5 0.319 0.225 1.553
4.5 0.205 0.132 1.438
5.5 0.746 0.518 1.409
6.5 0.535 0.384 1.365
7.5 1.055 0.75 1.557
8.5 0.599 0.439 1.439

Entonces:

A(280 nm) = * l * c
Despejando la concentracin:

c=

Analisis dimensional

c=

Clculos de concentracin, respecto a cada pH:

PH Absorbancia (A)(280 nm)

2.5 0.425
3.5 0.225
4.5 0.132
5.5 0.518
6.5 0.384
7.5 0.75
8.5 0.439

C(pH: 2.5) = C(pH: 6.5) =

C(pH: 3.5) = C(pH: 7.5) =

C(pH: 4.5) = C(pH: 8.5) =

C(pH: 5.5) =

Absorbancia (A)(280 nm) Concentracin (g/mL)

0.425 0.000303571
0.225 0.000160714
0.132 9.42857E-05
0.518 0.00037
0.384 0.000274286
0.75 0.000535714
0.439 0.000313571

Como podemos observar en el grafico la relacin absorbancia-concentracin es

proporcional, esto quiere decir que, a mayor nmero de molculas mayor interaccin de la
luz con ellas, igualmente tambin depende de la distancia que recorre la luz por la
solucin, ya que a igual concentracin, cuanto mayor distancia recorre la luz por la
muestra ms molculas se encontraran.
 Absorbancia a 280nm
0.0006

Absorbancia (A)(280 nm)

y = 0.7143x
0.0005 R = 1
0.0004
0.0003 Concentracin (g/mL)

0.0002
Lineal (Concentracin
0.0001 (g/mL))
0
0 0.2 0.4 0.6 0.8
Concentracin (g/mL)

Sin embargo, en este tipo de mtodo se requiere que la solucin sea clara e incolora, la
turbidez puede afectar los resultados, adems el contenido de aminocidos aromticos
difiere considerablemente entre las distintas proteinas. Los cidos nucleicos interfieren
(anillos de purina y pirimida), no as el amonio

b) Calcule la cantidad en gramos de proteina soluble en el extracto de harina de

soya. Asegure de tomar en cuenta la dilucin que se hizo y suponga que el
volumen de cido y base que se utiliz para ajustar el pH es insignificante.

Primeramente tenemos una disolucin (1:15) de harina de soya-agua, entonces:

10 g de Harina de Soye : 150 ml de H2O
Sabiendo que el 50% de la harina es proteina, nos queda:

Enseguida se tom alcuota de 15 ml, por lo cual:

c) Calcule la solubilidad de la proteina de la harina de soya expresndola como

un porcentaje de la proteina en la harina. Suponga que la harina de soya es
50% protena. Recuerde que una alcuota de 15 mL de la mezcla original
contiene 1 g de harina de soya.
A partir del dato obtenido en la pregunta anterior tenemos que:
0.5 g de proteina 100%
Y con los datos de concentracin para cada pH obtenidos, se realiza lo siguiente:
pH: 2.5 =

pH: 3.5 =

pH: 4.5 =

pH: 5.5 =

pH: 6.5 =

pH: 7.5 =

pH: 8.5 =

Con lo que resulta:

PH Concentracin (%)
2.5 3.0357
3.5 1.6071
4.5 0.9429
5.5 3.7000
6.5 2.7429
7.5 5.3571
8.5 3.1357
d) Con sus datos y los datos de sus compaeros construya un grfico de
la solubilidad de la protena con relacin al pH.

Influencia del pH sobre la solubilidad de la

proteina de soya
6.0000
% Concentracin

5.0000
4.0000
3.0000
2.0000
1.0000
0.0000
0 1 2 3 4 5 6 7 8 9
pH

% Concentracion

Sabemos que la mayora de las protenas muestran absorcin a 280 nm., esto se
debe al grupo fenlico de la tirosina y al grupo indlico del triptfano.

De igual manera, sabemos que la solubilidad es el resultado del balance entre fuerzas
subyacentes proteina-proteina e interacciones proteina-solvente, esto es afectado por
los cambios en el pH. Como podemos ver en el grfico su punto ms bajo de
concentracin es a un pH: 4.5, esto se debe a los principales constituyentes proteicos
de la harina de soya, la Globulina 11S (70%) y la Globulina 7S, las cuales tienen
situado su punto isoelctrico en un pH: 4.2 4.6, es decir, en este valor la molcula
tiene una carga elctrica neutra, lo que provoca la agregacin y precipitacin por el
aumento en las fuerzas de interaccin proteina-proteina. As como tambin podemos
ver que los valores de concentracin adyacentes al punto isoelctrico son bajos, esto
provocado por la protena que es insoluble en una zona de pH: 3.7 5.2. Igualmente
observamos que a un pH: 7.5 la concentracin es mayor, ya que las protenas de soya
se expanden entre las fuerzas inicas 0 y 0,1 y se solubiliza an ms.

e) Ahora qu piensas de la leche de soya?

Principalmente, esta no es leche en absoluto, ya que su principal componente es la lectina
la cual es un derivado de la extraccin de aceite de soja. Est compuesta por una mezcla
natural de fosfolpidos, glicolpidos, azcares, triglicridos, cidos grasos y otros
compuestos de menor contenido y es utilizada en aplicaciones como bebidas,
margarinas, y aderezos, entre otras, permitiendo la obtencin de emulsiones tipo
aceite/agua o agua/aceite. La lecitina acta reduciendo la tensin superficial y puede
ser usada con xito en este tipo de productos, como estabilizante o emulsionante.
OBSERVACIONES
Como ya sabemos, desde hace miles de aos la soya es considerada la principal fuente
de protena vegetal para consumo humano y animal, esto se debe a que en el grano
integral la protena representa alrededor del 405 de la materia seca.

Al desarrollar la parte experimental de nuestra prctica y realizar el concentrado de

protena se hace mediante la extraccin en fase alcohol-agua o por lixiviacin en medio
acido en la harina. El proceso que utilizamos para remover los carbohidratos solubles y el
producto resultante contiene alrededor de 70% de protena. El aislado de nuestra protena
se hace con una extraccin alcalina de la harina con un pH acido; y tiene un nivel elevado
de protena.

Pudimos apreciar diversos comportamientos de solubilidad de la proteina de soya

respecto a cada uno de los pH usados, lo cual pudimos relacionar intrnsecamente con el
punto isoelctrico de la globulina (pH:4.5) y las relaciones proteina-proteina y solvente-
proteina. A consecuencia de lo percibido durante la prctica pudimos deducir mientras
ms cerca se est de del punto isoelctrico, menor ser la solubilidad de la globulina y
con ello se intensifican las fuerzas proteina-proteina, lo que ocasiona un precipitado, el
cual se observ al formarse una mezcla ms turbia en los pH: 3.5 - 5.5. En el caso del
aumento de la solubilidad en un ph: 7.5, esto fue debido a fuerzas inicas que provocan
mayor solubilidad.

Uno de los principales inconvenientes para la eficaz realizacin de la actividad

experimental, fue al momento de solubilizar la protena a cierto pH, especialmente en la
insercin las cantidades correctas de cada titulante, ya que se requera de mucha
agitacin y destreza.

Con el objetivo de alcanzar los propsitos descritos al inicio de esta prctica se

recomienda que el equipo sea muy organizado al momento de titular la muestra, ya que
debe ser muy precisa, tomando como punto importante el lavado del potencimetro cada
vez que se produce un aumento o disminucin en el pH por adicin de cidos o bases, ya
que de no realizarlo de forma correcta se pueden obtener pH dudosos, igualmente se
requiere una organizacin y conocimientos previos acerca de lo que se va a realizar. As
mismo es de vital importancia seguir todas la reglas dentro del laboratorio, y llevar a cabo
las medidas de seguridad en cuanto a vestimenta, equipo y manejo de aparatos para
garantizar la integridad, limpieza y satisfactorio desarrollo de la prctica.

Se propone incluir pruebas que nos permitan saber con exactitud el porcentaje de cada
proteina contenida harina de soya.

CONCLUSIN
En esta prctica titulada Propiedades funcionales de las proteinas se lograron los
objetivos planteados al inicio del experimento, ya que primeramente, se adquiri el
conocimiento claro acerca de la influencia del pH en la determinacin de las
caractersticas reologicas (elasticidad, cohesion, viscosidad, gelificacion, etc.) y de
textura en los alimentos, relacionadas directa con la solubilidad.

En segundo lugar, tras la realizacin de la actividad experimental, se pudieron hacer

ciertas conjeturas, en primer plano la solubilidad de este material proteico es de gran
importancia en Tecnologia de alimentos, aunque por si misma esta propiedad solo tiene
aplicacin directa en la elaboracin de bebidas y productos similares; sin embargo, debe
ser siempre determinada puesto que incide sobre otras propiedades como, por ejemplo, la
emulsificacin, gelificacin y formacin de espuma, es por esta razn que la solubilidad ha
sido usada como medida para otras propiedades funcionales y su valoracin da una
informacin ponderable sobre la protena como ingrediente. Tambin se not como afecta
el punto isoelctrico su relacin protena-agua, ya que se observ que en ese pH 4.4, la
concentracin de la protena en el agua es muy mnima, esto se pudo conocer gracias al
empleo del espectrofotmetro de absorbancia atmica para el anlisis de la concentracin
respecto a cada pH.

La satisfactoria realizacin de la prctica fue posible, a la correcta titulacin con NaOH y

el HCl, respectivamente, y a la agitacin continua del vaso de precipitado a lo largo de
toda la prctica.
Como se pudo apreciar, los resultados obtenidos fueron congruentes en lo que respecta a
la relacin absorbancia - concentracin. Por lo que se concluye que es muy importante
realizar los clculos correctamente. Estos resultados fueron gracias a la exactitud en lo
que respecta a los las unidades volumtricas de cada alcuota, as como tambin a la
suma atencin en el momento de realizar cada disolucin para evitar que se desviara
nuestra prctica de los resultados ms ptimos.

Por ltimo se recomienda que al momento de realizar la titulacin, se lave el

potencimetro cuidadosamente para evitar desvaros o datos incorrectos de pH.

REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS

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protenas de Lupino por solubilidad y determinacin de pesos
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ANEXOS