3.

Cul es la caracterstica estructural de la hemoglobina:

Es una heteroprotena de masa molecular 64.000 g/mol (64 kDa), de color
rojo caracterstico, es una protena tetrmera. La hemoglobina presente en los
adultos (HbA) tiene dos cadenas y dos cadenas . La cadena consiste de
141 aminocidos y una secuencia especfica, mientras que la cadena consiste
de 146 aminocidos con una estructura primaria diferente. Estas cadenas son
codificadas por genes diferentes y tienen estructuras primarias diferentes. Las
cadenas y de la hemoglobina tienen un 75 % de hlices alfa como estructura
secundaria, con 7 y 8 segmentos respectivamente. Cada cadena polipeptdica
de la hemoglobina est unida a un grupo hemo para formar una subunidad. Las
cuatro subunidades de la hemoglobina en su estructura cuaternaria forman un
tetraedro. Y sus subunidades se unen entre ellas por puentes de sal, que
estabilizan su estructura.

4. Cul es la estructura NO proteica de la hemoglobina?

Es el grupo prosttico llamado hem o hemo, al cual se le debe le intenso color,

este grupo hemo es un derivado del ncleo porfina formado por la unin de 4
grupos pirrol unidos entre s por puentes de metino
Los pirroles se enumeran de I a IV y los puentes de metino con letras griegas.

Los nmeros del 1 al 8 indican la posicin de un tomo de hidrogeno unido a

carbono; cuando los hidrogeno se sustituyen por restos carbonados la porfina se
convierte en porfirina. Las porfirinas reciben distinto nombre segn el tipo de
sustituyentes. El grupo hemo est formado por protoporfitina III unido con un
atomo de hierro en el centro del anillo tetrapirrolico
Solo cuando el hierro del hemo est en estado ferroso (ferrohemo) la
hemoglobina cumple su funcin de transporte de oxgeno, si el hierro se oxida a
frrico, el hemo se convierte en hematina o ferrihemo, y la hemoglobina se
transforma en metahemoglobina, incapaz de transportar oxgeno.

Pregunta5
FUNCIONES DE LA HEMOGLOBINA
-TRANSPORTE DE OXIGENO: la hemoglobina se une reversiblemente al oxgeno para formar
oxihemoglobina. Una molcula de Hb reacciona con cuatro de oxgeno (una para cada hemo).
La Hb puede captar hasta 4 molculas de O2. Debido a sus mltiples lugares de fijacin de
ligandos y a los cambios estructurales como respuesta a la unin, la afinidad del oxgeno y la
saturacin fraccional de la Hb.
-TRANSPORTE DE ANHDRIDO CARBNICO: aproximadamente el 5% del total de CO2
vehiculizado por sangre y liberado en pulmn es transportado en forma de carbamino. Cuando
la sangre llega a los pulmones, la formacin de oxihemoglobina favorece la liberacin de CO2
del carbamino.
-INTERACCIN CON EL XIDO NTRICO: el xido ntrico es un radical libre gaseoso capaz de
causar modificaciones oxidativas (nitracin, nitrosacin, nitrosilacin) de macromolculas
biolgicas. Esta molcula es muy reactiva y se sintetiza en las clulas endoteliales y participa
en la fisiologa vascular normal, incluidas la vasodilatacin, hemostasis y la expresin de
molculas de adhesin. Los eritrocitos son el mayor depsito intravascular de NO bioactivo y la
Hb es indispensable para su almacenamiento y liberacin.

La hemoglobina presenta una funcin de transporte, transporte del oxgeno y del

anhdrido carbnico.
La hemoglobina se une reversiblemente al oxgeno para formar oxihemoglobina. Una
molcula de Hb reacciona con cuatro de oxgeno:La reaccin es altamente
dependiente de la presin parcial de xgeno (PO2) en el medio. Un aumento de la
presin estimula la formacin de oxihemoglobina mientras una disminucin contribuye
a la disociacin de Hb y oxgeno.
 La hemoglobina participa tambin en el transporte de anhdrido carbnico.
Aproximadamente 5% del total de CO2 movilizado en la sangre y liberado en los
pulmones es transportado en forma de carbamino.
Cuando la sangre llega a los pulmones, la formacin de oxihemoglobina favorece la
liberacin del CO2 del carbamino.
El resto es convertido en bicarbonato e iones de hidrgeno.
Cuando se encuentra con el oxigeno forma un compuesto quimico llamado
OXIHEMOGLOBINA quelleva al oxigeno hasta lostejidos. Ahi en los tejidos sevuelca a
la sangre otro gasel dioxido de carbono, queen parte se combina con lahemoglobina y
forma CARBOHEMOGLOBINA ,cuando este compuestollega a los pulmones,
sedesdobla, el dioxido decarbono se expulsa y vuelvea formarse oxihemoglobina.
Amortiguador o buffer: principal buffer sanguneo intracelular , juega un papel
fundamental en la regulacin del PH sanguneo a travs del aa histidina que le da la
capacidad amortiguadora a la hemoglobina, neutralizando protones. Su anillo
imidazolico, fijado con una histidina proximal, le permite tener el efecto
tampn, Es decir que la oxigenacin de la Hb aumenta la acidez del medio,
al intervenir el H+ en dicha fijacin, mientras que la desoxigenacin aumenta
su capacidad de base.

Pregunta6: POR QU SE PRODUCE LA ENFERMEDAD DE CLULAS FALCIFORMES?

La sntesis de las cadenas polipeptdicas que componen los distintos tipos de hemoglobina es
controlada por genes diferentes. Por tanto las mutaciones pueden generar protenas
defectuosas o presentar incapacidad para sintetizarlas. A veces se afectan mecanismos que
regulan la produccin de las cadenas. Estas fallas son causa de un grupo de enfermedades
hereditarias llamadas HEMOGLOBINOPATAS.

Inestabilidad de la hemoglobina, con tendencia a precipitar dentro de los eritrocitos. Este

defecto promueve la destruccin precoz de los glbulos rojos, con un cuadro clnico de
anemia hemoltica. Por ejemplo la hemoglobina S, en la enfermedad de clulas falciformes
difiere de la HbA slo en un aminocido de la cadena : La sexta posicin, normalmente
ocupada por cidos glutmico es sustituida por valina. La alteracin produce una marcada
inestabilidad de la Hb, especialmente en su forma desoxigenada, que tiende a polimerizarse y
precipitar. Esto deforma los hemates. El defecto ocurre exclusivamente en individuos de raza
negra.

ANLISIS CASO CLNICO

La anemia de clulas falciformes (ACF) es una hemopata que se caracteriza

por glbulos rojos en forma de hoz cuando estn desoxigenados, e identifica a
una familia de hemoglobinopatas que tienen en comn ha herencia de un
gene portador del defecto en la cadena beta de la hemoglobina (HbS) de al
menos uno de los padres. La mutacin falciforme se produce por la sustitucin
del aminocido valina por cido glutmico en el sexto aminocido de la
cadena beta de la globina. Estos aminocidos tienen polaridades diferentes,
como resultado de lo cual las molculas de HbS desoxigenadas se cristalizan
formando los tactoides que finalmente alteran al glbulo rojo produciendo la
patonogmnica clula en hoz. Este fenmeno se conoce tambin como
gelacin y cuando es irreversible produce las manifestaciones clnico-
patolgicas de la enfermedad, fundamentalmente caracterizadas por hemolisis
y obstruccin de la microcirculacin.

La intensidad de los sntomas depende de la variedad y oscila entre ausentes, leves,

moderados y graves.
Las formas graves se inician en la infancia.
Los sujetos con sntomas moderados presentan:Esplenomegalia,Episodios de
ictericia,Hemlisis
Diagnstico
Se heredan en forma autosmica dominante.
La inestabilidad de la molcula de hemoglobina se puede demostrar en el laboratorio con:
1.Prueba de precipitacin con isopropanol
2.Prueba de desnaturalizacin con calor
3.Observando cuerpos de Heinz en los extendidos de sangre.
Tratamiento
La mayora de los individuos afectados no requierentratamiento.
Debe evitarse en lo posible el contacto con medicamentos oxidantes.
En caso de anemia hemoltica intensa, est indicada la esplenectoma , con lo que puede
conseguirse una mejora del cuadro clnico en aproximadamente el 50% de los casos.