INTRODUCCIN

Las enzimas catalizan las reacciones disminuyendo la energa libre de activacin

necesaria para que las mismas ocurran. La molcula sobre la cual la enzima
acta se denomina sustrato, esta molcula se transforma obtenindose el
producto. La molcula de enzima no se modifica al trmino de la reaccin y
puede continuar catalizando la misma repetidas veces. Las enzimas son protenas
globulares. Su conformacin espacial presenta un rea, denominada sitio activo,
el cual es fundamental para su actividad cataltica. La naturaleza y el arreglo
espacial de los aminocidos en este sitio activo hacen que ste sea especfico
para un nico tipo de sustrato. Aun cuando existan distintas molculas que
podran ser sustrato, slo aquella cuya forma sea complementaria con el sitio
activo ser capaz de unirse al mismo. Cuando el sustrato apropiado se une a la
enzima, se producen cambios en el sitio activo. Esta modificacin, denominada
ajuste inducido, incrementa la catlisis. La liberacin de los productos restablece
la enzima a su forma original, pudiendo la misma repetir el proceso sucesivas
veces, mientras haya sustrato presente. La conformacin de una enzima es
mantenida por las interacciones que se establecen entre las regiones especficas
de los aminocidos que componen la cadena polipeptdica. Debido a ello la
misma es susceptible ante cambios en el ambiente en el cual se encuentra,
siendo dos de los factores ms importantes la temperatura y el pH. Cuando estos
varan de forma tal que la conformacin de la protena es alterada, la enzima
pierde su actividad. Cada enzima funciona mejor en un determinado rango de
pH. Por ejemplo, la pepsina, presente en el estmago, presenta mxima actividad
cataltica en un ambiente fuertemente cido, mientras que la lipasa, presente en
el intestino delgado, lo hace a pH bsico. La concentracin de H+ afecta la
velocidad de reaccin debido a su efecto tanto a nivel de la ionizacin del sitio
activo como de la estructura espacial de la enzima. La catlisis usualmente
requiere que tanto la enzima como el sustrato presenten grupos qumicos
especficos en su forma ionizada o desionizada para reaccionar. Por ejemplo, la
actividad cataltica puede requerir que un grupo amino de la enzima est en su
forma protonada (-NH3 + ), a pH alcalino este grupo estar desprotonado, por lo
cual la tasa de la reaccin decaer. Por otra parte, en el rango ptimo de pH
para la actividad de la enzima el sitio activo presenta la conformacin apropiada
para la unin del sustrato. En cambio, ante un exceso de H+ o de OH- se altera la
conformacin espacial de la protena globular, incluido su sitio activo, lo cual
lleva a que la enzima no pueda catalizar la reaccin. Las reacciones qumicas
incrementan su velocidad con la temperatura, por ello la catlisis tambin puede
incrementarse con la temperatura. Sin embargo, cada enzima presenta un rango
de temperatura ptima. Por encima de ste la velocidad de reaccin disminuye,
hasta que la protena pierde su configuracin funcional, lo cual se denomina
desnaturalizacin.
MARCO TERICO

La invertasa es tambin conocida como sacarasa; la cual desdobla la sacarosa

en fructosa y glucosa, como todas las enzimas, tambin es susceptible de
efectuar la reaccin en sentido inverso:

invertasa
Sacarosa Fructosa + Glucosa

En base a la reaccin anterior, la sacarasa o invertasa es utilizada para hidrolizar

la sacarosa y polisacridos que presenten el mismo tipo de enlace ( -d-
fructofuranosil). Las enzimas del tipo de la invertasa se encuentran presenten en el
organismo de las abejas y en algunas levaduras.

En 1860, Bertheelot, que se hallaba trabajando en la purificacin de un enzima

procedente de la levadura que hidrolizaba la sacarosa, le llam "ferment inversif",
en razn de la inversin (de + a -) de la rotacin ptica durante la hidrlisis de la
sacarosa. Ms recientemente se han usado los nombres de invertasa, sucrasa,
sacarosa y -fructofuranidasa para denominar la enzima hidrolizante de la
sacarosa.

Muchos fructofuransidos son susceptibles de hidrlisis por esta enzima, pero la

sacarosa es el mejor sustrato. La reaccin hidroltica se mide observando el
cambio de la rotacin ptica o de poder reductor al incubar sacarosa con la
enzima. A la mezcla resultante de Fructosa y Glucosa se le denomina Azcar
invertido debido a la inversin de sus propiedades pticas de una rotacin
positiva [ + 66.5] a una rotacin negativa que es promedio de la rotacin de la
glucosa [+52.7] y de la fructosa [-92.4]. El primero en describir esta propiedad,
poniendo asimismo su nombre de invertasa a la enzima fue Berthelot en 1860. La
forma ms comn de este azcar invertido la miel de abeja, la cual, es una
mezcla sobresaturada de glucosa y fructosa.

Aparte de cambiar sus propiedades pticas, tambin cambian las propiedades

qumicas de las soluciones que son tratadas mediante invertasa. En el caso de la
sacarosa, el tipo de enlace que subsiste entre sus molculas enlazadas de
fructosa y glucosa (que es para la glucosa y para la fructosa) impide que
dicha molcula contenga terminales reductores (aldehdos o cetnicos). Al
hidrolizarse, estas molculas quedan libres recuperando as su poder reductor.

Normalmente se obtiene a partir de la levadura Saccharomyces cerevisiae y se

utiliza en la confeccin de frmulas que prevengan la cristalizacin de
determinados preparados dulces, incluyendo la industria del chocolate. En
algunos jarabes se utiliza tambin para aumentar sus propiedades edulcorantes.
Otra aplicacin es su utilizacin para la fabricacin de rellenos blandos de
caramelos.

Fisiolgicamente, cuando el ser humano consume azcar comn o sacarosa, la

invertasa presente en la saliva y en tracto digestivo, cataliza la reaccin de
rompimiento del enlace glucosdico haciendo que el procesamiento y asimilacin
de esta por su organismo sea bastante rpido.