Aminocido

Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-
COOH).1 Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte
de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin entre el
grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberndose una molcula de agua y formando un
enlace amida que se denomina enlace peptdico; estos dos "residuos" de aminocido forman
un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente,
hasta formar un polipptido. Esta reaccin tiene lugar de manera natural dentro de las clulas,
en los ribosomas.
Todos los aminocidos componentes de las protenas son L-alfa-aminocidos. Esto significa
que el grupo amino est unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho
de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino estn unidos al mismo carbono; adems, a
este carbono alfa se unen un hidrgeno y una cadena (habitualmente denominada cadena
lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de
cada uno de los diferentes aminocidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen
cientos de aminocidos diferentes, pero slo 22 (los dos ltimos fueron descubiertos en los
aos 1986 -selenocistena- y 2002 -pirrolisina-)2 forman parte de las protenas y
tienen codones especficos en el cdigo gentico.
La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas pptidos o polipptidos, que se
denominan protenas cuando la cadena polipeptdica supera una cierta longitud (entre 50 y
100 residuos aminocidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total supera las
5000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida.

ndice
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1Historia
2Estructura general de un aminocido
3Clasificacin
o 3.1Segn las propiedades de su cadena
o 3.2Segn su obtencin
o 3.3Segn la ubicacin del grupo amino
4Aminocidos codificados en el genoma
5Aminocidos modificados
6Propiedades
7Reacciones de los aminocidos
8Vase tambin
9Referencias
10Bibliografa
11Enlaces externos

Historia[editar]
El primer aminocido fue descubierto a principios del siglo XIX. En 1806, los qumicos
franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron un compuesto a partir de
un esprrago (asparagus en ingls), que en consecuencia fue nombrado asparagina y se trata
del primer aminocido descubierto. La cistina se descubri en 1810, aunque su
monmero, cistena, permaneci desconocido hasta 1884. La glicina y leucina se descubrieron
en 1820. El ltimo de los 20 aminocidos comunes que se descubri fue la treonina en 1935,
por William Cumming Rose, quien tambin determin los aminocidos esenciales y estableci
los mnimos requerimientos diarios de todos los aminocidos para su crecimiento ptimo.
Como se indica ms arriba, en el ao 1986 se descubri la selenocistena, y en 2002 la
pirrolisina.
Se usa el trmino amino acidocilico en la lengua inglesa desde 1893. Se supo entonces que
las protenas dan aminocidos despus de una disgestin enzimtica o de una hidrlisis cida.
En 1902, Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron que las protenas son el resultado de la
formacin de enlaces entre el grupo amino de un aminocido y el grupo carboxilo de otro, en
una estructura linear que Fischer denomin "pptido".

Estructura general de un aminocido[editar]

La estructura general de un alfa-aminocido se establece por la presencia de un carbono
central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un
hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

R representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido. Tanto el carboxilo como
el amino son grupos funcionales susceptibles de ionizacin dependiendo de los cambios
de pH, por eso ningn aminocido en disolucin se encuentra realmente en la forma
representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.

Dependiendo de las sustancias que acten en las cadenas laterales, los aminocidos se
comportaran de distintas maneras, de manera general a pH bajo (cido), los aminocidos se
encuentran mayoritariamente en su forma catinica (con carga positiva), mientras que a pH
alto (bsico) se encuentran en su forma aninica (con carga negativa).
Cuando el pH es igual al punto isoelctrico (PI) observamos que el grupo carboxilo es
desprotonado formndose el anin carboxilo, en el caso inverso el grupo amino se protona
formndose el catin amonio, a esta configuracin en disolucin acuosa (que es la forma ms
comn de encontrarlos) se le conoce como zwitterin, donde se encuentra en una forma
dipolar (neutra con carga dipolar + y -, con una carga global de 0).
La mayora de los alfa-aminocidos son aminas primarias, siendo 19 los que comparten esta
caracterstica, esto debido a que solo difieren en la cadena lateral. Solo la prolina es
una amina secundaria, pues los tomos de N y del carbono alfa se encuentran dentro de un
anillo.

Clasificacin[editar]
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las tres que se presentan a continuacin
son las ms comunes.
Segn las propiedades de su cadena[editar]

Forma de clasificar los aminocidos segn su cadena lateral, polaridad y tamao. A: alanina, C: cistena,
D: cido asprtico, E: cido glutmico, F: fenilalanina, G: glicina, I: isoleucina, H: histidina, K: lisina, L:
leucina, M: metionina, N: asparagina, P: prolina, Q: glutamina, R: arginina, S: serina, T: treonina, V:
valina, W: triptfano; Y: tirosina

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares, polares o hidrfilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), glutamina (Gln,
Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y), cistena (Cys, C).
Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu,
L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe,
F), triptfano (Trp, W) y glicina(Gly, G).
Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E).
Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
Aromticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptfano (Trp, W) y prolina (Pro, P) (ya
incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
Segn su obtencin[editar]
A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos y no pueden ser
sintetizados por el organismo se los llama esenciales. La carencia de estos aminocidos en la
dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos
que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los
aminocidos esenciales son:

Valina (Val, V)
Leucina (Leu, L)
 Treonina (Thr, T)
Lisina (Lys, K)
Triptfano (Trp, W)
Histidina (His, H) *
Fenilalanina (Phe, F)
Isoleucina (Ile, I)
Arginina (Arg, R) *
Metionina (Met, M)
A los aminocidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no
esenciales y son:

Alanina (Ala, A)
Prolina (Pro, P)
Glicina (Gly, G)
Serina (Ser, S)
Cistena (Cys, C) **
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Tirosina (Tyr, Y) **
cido asprtico (Asp, D)
cido glutmico (Glu, E)
Selenocistena (Sec, U)
Pirrolisina (Pyl, O)
Estas clasificaciones sobre aminocidos esenciales varan segn la especie. Se han aislado
cepas de bacterias con requerimientos diferentes de cada tipo de aminocido. Para algunos
aminocidos hay dudas sobre si son esenciales en algunas especies, segn diferentes
autores.
Segn la ubicacin del grupo amino[editar]

Alfa-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 2 de la cadena, es decir

el primer carbono a continuacin del grupo carboxilo (histricamente este carbono se
denomina carbono alfa). La mayora de las protenas estn compuestas por residuos de
alfa-aminocidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptdicos).
Beta-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 3 de la cadena, es decir
en el segundo carbono a continuacin del grupo carboxilo.
Gamma-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 4 de la cadena, es
decir en el tercer carbono a continuacin del grupo carboxilo.

Aminocidos codificados en el genoma[editar]

Los aminocidos proteicos, cannicos o naturales son aquellos que estn codificados en el
genoma; para la mayora de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato,
cistena, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptfano y valina.
Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el cdigo gentico tiene pequeas
modificaciones y puede codificar otros aminocidos. El aminocido nmero 21 es
la selenocistena, que aparece tanto en eucariotas como procariotas y arqueas, y el nmero
22 es la pirrolisina que aparece solo en arqueas.345
Aminocidos modificados[editar]
Modificaciones postraduccionales de los 20 aminocidos codificados genticamente conducen
a la formacin de ms de 100 derivados de los aminocidos. Las modificaciones de los
aminocidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la especfica
funcionalidad de una protena.
Son numerosos los ejemplos de modificacin postraduccional de aminocidos. La formacin
de puentes disulfuro, claves en la estabilizacin de la estructura terciaria de las protenas, est
catalizada por una disulfuro-isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilacinde las lisinas.
En el colgeno abunda el aminocido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de
la hidroxilacin de la prolina. La metionina inicial de todos los polipptidos (codificada por el
codn de inicio AUG) casi siempre se elimina por protelisis.6
Algunos aminocidos no proteicos tienen funcin propia, por ejemplo
como neurotransmisores o vitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina o el cido gamma-
aminobutrico (GABA). Existen muchos aminocidos no proteicos que juegan papeles distintos
en la naturaleza y pueden provenir o no de aminocidos. Ejemplos de estos aminocidos no
protenicos son:

Sarcosina
Etilglicina o cido -aminobutrico (AABA)
cido djenclico
Hipoglicinas A y B
Mimosina
Aliina
Canalina
Canavanina
Ornitina
Homometionina
Homoserina
Homoarginina
Homofenilalanina
Homocistena
Homoleucina
Cistationina
Norvalina
Norleucina
Ciclopentenilglicina
beta-alanina
cido gamma-aminobutrico
cido ibotnico
cido pipeclico
cido guanidinactico
Taurina
cido trans-2-amino-5-cloro-4-hexenoico
cido trans-2-amino-5-cloro-6-hidroxi-4-hexenoico
cido 2-amino-4-cloro-4-pentenoico
cido diaminopimlico
Semialdehdo asprtico
Semialdehdo glutmico
 Citrulina
DOPA
Quinurenina
Nicotianina
cido 2-azetidincarboxlico
-(4-hidroxibenzotiazol-6-il)alanina
-(2-metil-4-hidroxibenzotiazol-6-il)-alanina
Indospicina
N-(indol-3-acetil)lisina
(p-hidroximetil)fenilalanina
0-etil-L-homoserina, aislada de Corynebacterium ethanolaminophilum
5-Hidroxitriptfano
cido licoprdico, aislado de Lycoperdon perlatum
cido lentnico
cido estizolobnico
cido estizolbico
Tiroxina
Azoxibacilina

Propiedades[editar]
cido-bsicas.
Debido a la estructura qumica de un aminocido en un medio cido, grupo carboxilo
no se encuentra disociado completamente, mientras que en disolucin bsica se
encuentra totalmente como disociado, el caso inverso para el grupo amino que en un
pH alto no se encuentra disociado y en un pH bajo se encuentra disociado, es por esto
que los aminocidos tiene tanto propiedades cidas y bsicas dependiendo del medio
donde se encuentren, tambin se deben de tomar en cuanta las cadenas laterales ya
que como se menciono anteriormente tenemos aminocidos cidos, bsicos o neutro
debido a que las cadenas pueden ser cidas, bsicas, o neutras, esta es la razn por
la que se les cataloga con sustancias anfteras.
Como sabemos los aminocidos se encuentran regularmente a un pH fisiolgico (7.3)
donde haciendo uso de la ecuacin Henderson-Hasselbach aunado al conocimiento
del pKa de cada uno podemos saber las cantidades en las que se puede encontrar un
aminocido ya sean en su formas protonadas o zwitterin, en este caso la cadena
lateral tiene un papel muy importante ya que cadenas que
contiene halgenos, aldehdos o NO2 CN le confieren propiedades ms cidas,
mientras que aquellos como grupos hidroxilo los vuelven ms bsicos.
Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn,

pticas.
Todos los aminocidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su
carbono alfa (carbono asimtrico o quiral), lo que les confiere actividad ptica; esto es,
sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de luz polarizada las
atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la derecha (en sentido
horario), el compuesto se denomina dextrgiro, mientras que si se desva a la
izquierda (sentido antihorario) se denomina levgiro. Un aminocido puede en
principio existir en sus dos formas enantiomricas (una dextrgira y otra levgira), pero
en la naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada aminocido se
denominan configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el espacio de
los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminocidos proteicos son L-
aminocidos, pero ello no significa que sean levgiros.
Se consideran L-aminocidos los que estructuralmente derivan de L-gliceraldehdo y
D-aminocidos los derivados del D-gliceraldehdo.

Qumicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.

Solubilidad.
No todos los aminocidos son igualmente solubles en agua debido a la diferente
naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si sta es ionizable el aminocido ser
ms soluble.

Espectro de absorcin.
Debido a que ningn aminocido absorbe la luz dentro del espectro visible para el ojo
humano se somete a pruebas de absorcin UV, donde vemos que aminocidos que
presentan ciclos aromticos como tirosina, triptofano y fenilalanina absorben mejor
esta luz. debido a que muchas protenas estn formadas por restos de tiriosina, los
280 nm nos permiten determinar su composicin.
Otra medida para conocer su composicin por absorcin es a 240 nm donde se sabe
que los puentes disulfuro absorben la luz, todos los dems aminocidos presentan
absorciones menores a 220 nm.

Punto isoelctrico. Cuando se analiza a

un aminocido bajo la ecuacin
Henderson-Hasselbach encontramos
diferentes especies del mismo como la
forma zwiterion y las formas protonadas
contando cada una con una constante
de disociacin cida distinta o pKa,
cuando se toman en cuenta ambos y se
hace un promedio encontramos que el
punto intermedio corresponde a
un pH especfico (debido a que muchos
aminocidos contienen cadenas
laterales especiales que les confieren
distintas propiedades, esto produce que
se tenga un tercer pKa que tambin
debe de ser tomado en cuenta cuando
se busca el promedio) al cual se le ha
denominado como punto isoelctrico ,
donde las formas protonas y
desprotonadas se encuentran en
cantidades iguales y se vuelven
insolubles por la misma razn de
asociacin entre ellos.
Reacciones de los
aminocidos[editar]
Los aminocidos sufren en los seres vivos
tres reacciones principales que se inician
cuando un aminocido se une con el fosfato
de piridoxal formando una base de
Schiff o aldimina. De ah en adelante la
transformacin depende de las enzimas, que
tienen en comn el uso del fosfato de
piridoxal como coenzima. Las reacciones
que se desencadenan pueden ser:

1. La transaminacin, que necesita la

participacin de un -cetocido;
2. La descarboxilacin;
3. La racemizacin, que es la
conversin de un compuesto L en D,
o viceversa. Aunque en las protenas
los aminocidos estn presentes
nicamente en la configuracin L, en
las bacterias podemos encontrar
algunos D-aminocidos formando
parte de pptidos pequeos.