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P.C.E.M.1
EPREUVE DE BIOCHIMIE
**********
37 Q.C.M. , dont:
26 questions
1 problème comprenant 2 QCMs
1 problème comprenant 3 QCMs
1 problème comprenant 6 QCMs (4 pages)
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Code Génétique
2ème LETTRE
U C A G
TTT phe TCT ser TAT tyr TGT cys T
TTC phe TCC ser TAC tyr TGC cys C
T
TTA leu TCA ser TAA Stop TGA Stop A
TTG leu TCG ser TAG Stop TGG trp G
1 ère CTT leu CCT pro CAT his CGT arg T 3 ème
CTC leu CCC pro CAC his CGC arg C
C
L CTA leu CCA pro CAA gln CGA arg A L
E CTG leu CCG pro CAG gln CGG arg G E
T ATT ile ACT thr AAT asn AGT ser T T
T ATC ile ACC thr AAC asn AGC ser C T
A
R ATA ile ACA thr AAA lys AGA arg A R
E ATG met ACG thr AAG lys AGG arg G E
GTT val GCT ala GAT asp GGT gly T
GTC val GCC ala GAC asp GGC gly C
G
GTA val GCA ala GAA glu GGA gly A
GTG val GCG ala GAG glu GGG gly G
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QCM 1.: Parmi les composés suivants quel(s) est (sont) celui (ceux) qui peut (peuvent) être
substrat(s) d'une transaminase et d'une déshydrogénase ?
A) citrate
B) pyruvate
C) 1,3-diphosphoglycérate
D) oxaloacétate
E) fumarate.
QCM 2.: Quel(s) composé(s) possède(nt) au moins une liaison riche en énergie ?
A) 2-phospho-glycérate
B) phospho-énol-pyruvate
C) malonyl-CoA
D) adénosine monophosphate (AMP)
E) fructose 6-phosphate.
QCM 3.: Parmi les enzymes suivantes, quelle(s) est (sont) celle(s) qui peuve(nt) utiliser le
pyruvate comme substrat ?
A) pyruvate kinase
B) lactate déshydrogénase
C) phosphoglycérate mutase
D) triose phosphate isomérase
E) pyruvate déshydrogénase.
QCM 4.: Quel(s) est (sont) le(s) coenzyme(s) commun(s) aux réactions catalysées par la
pyruvate déshydrogénase et la β-hydroxybutyrate déshydrogénase ?
A) thiamine pyrophosphate
B) coenzyme A
C) NAD+
D) acide lipoïque
E) NADP+.
QCM 5.: Quelle(s) est (sont) la (les) substrat(s) possible(s) de la voie de la néoglucogenèse ?
A) lactate
B) acétyl-CoA
C) glycérol
D) glycogène
E) alanine.
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QCM 6.: Quelle est l'enzyme dont le déficit est responsable de la galactosémie du nourrisson?
A) galactokinase
B) galactose-1-phosphate uridyl transférase
C) UDP-galactose 4 épimérase
D) galactose-1-phosphate pyrophosphorylase
E) phosphoglucomutase.
QCM 7.: Quel est le métabolite de la glycolyse qui permet, en une seule étape, la synthèse de
glycérol phosphate dans le tissu adipeux ?
A) phospho-énol-pyruvate
B) glycéraldéhyde 3-phosphate
C) pyruvate
D) dihydroxy-acétone-phosphate
E) 3-phospho-glycérate.
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Problème (2 questions) : Soit le schéma métabolique suivant:
Oxaloacétate COOH
CH2
C=O
COOH
Lactate
CH3 COOH
E1
CHOH E5 C O P
COOH X E2 CH2
E4 Phospho-énol-pyruvate
E3
CH3 CH3
CH NH2 C=O
Alanine COOH S-CoA Acétyl-CoA
A) citrate
B) pyruvate
C) aspartate
D) malate
E) 2-phosphoglycérate.
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QCM 14.: Quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) ?
A) la glycolyse hyaloplasmique
B) la voie de synthèse des triglycérides
C) la glycogénolyse
D) la néoglucogenèse à partir du lactate
E) la glycolyse anaérobie.
QCM 18.: .Parmi les propriétés suivantes, indiquez celle(s) qui s'applique(nt) à l'inhibition
non compétitive d'une enzyme michaëlienne:
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QCM 19.: Parmi les propositions suivantes concernant la séquence peptidique suivante:
gly-gly-val-cys-val-val-pro-his-val-gly-arg-ala-pro-cys-thr-val-thr-glu-gly
QCM 22.: Parmi les techniques suivantes, quelle(s) est (sont) celle(s) permettant la séparation
des protéines en fonction de leur poids moléculaire ?
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QCM 23.: Quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) ?
A) c'est un hexose
B) c'est un oligosaccharide
C) c'est un constituant du glycogène
D) il est absorbé au niveau de la bordure en brosse par diffusion facilitée
E) c'est un substrat de la galactokinase.
A) c'est un lipide
B) c'est un intermédiaire de la synthèse du glucose à partir du lactate
C) c'est un intermédiaire de la synthèse du glucose à partir du glycérol
D) c'est un intermédiaire de la glycolyse anaérobie
E) il peut traverser la membrane mitochondriale.
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Problème (3 questions): Soient différentes courbes d’activités enzymatiques dont certaines
sont obtenues avec une enzyme de la glycolyse anaérobie dans différentes conditions
réactionnelles : un des produits de cette réaction est un composé non phosphorylé et portant
une fonction cétone.
4
5
0 1 2 3 4 5 6 mM [Substrat]
QCM 28.: Quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) concernant la réaction
catalysée décrite ci-dessus :
QCM 29.: Considérant que la courbe n°4 est la courbe de base de cette enzyme,
indiquer quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s):
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QCM 30.: Quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) concernant le produit de
la réaction en cause ?
QCM 31.: Le schéma ci-dessous décrit les courbes de saturation en oxygène de deux
protéines, l’hémoglobine et la myoglobine, en fonction de la pression partielle en
oxygène.
1.0
100
en O2 (%)
Saturation Y
0.5
50
0.0
0 20 40 60 80 100 120
Pression partielle en oxygène pO2 (torr)
D’oxygène pO2(torr)
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Problème (6 questions): Par ses actions concertées sur les vaisseaux, le rein et le coeur, le
système rénine-angiotensine est l’un des systèmes régulateurs de la pression artérielle
les plus importants de l’organisme. Son effecteur principal est un octapeptide,
l’angiotensine II, qui possède des effets hypertenseurs par des propriétés
vasoconstrictives propres d’une part et par la stimulation de la production d’aldostérone
surrénalienne d’autre part.
(AGTI)
(AGTII)
(AGTIII)
Dans ce système, la rénine clive l’angiotensinogène (485 acides aminés) dans sa partie N-
terminale et produit un décapeptide inactif, l’angiotensine I (AGTI). ATI peut être à son tour
clivé par l’enzyme de conversion de l’angiotensine (ACE) en un octapeptide, l’angiotensine II
(AGTII).
AGTI : Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe-His-Leu
AGTII : Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe
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De plus, AGTII est degradé en AGTIII par des aminopeptidases (angiotensinases). AGTIII
possède 40% de l’activité de l’AGTII sur la pression artérielle et 100% de son activité sur la
production d’aldostérone.
AGTIII : Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe
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L’effet hypertenseur d’AGTII comme celui d’AGTIII est médié par un récepteur, le récepteur
de l’angiotensine II (AGTR1), possédant sept domaines transmembranaires et couplé aux
protéines G. Le gène codant pour ce récepteur est localisé en 3q21 et possède plusieurs exons
répartis sur 55 kilobases. Sa transcription peut produire quatre variants d’épissage AGTR1A à
D, le variant A étant le plus court, les variants B, C et D étant de plus en plus longs. La
protéine traduite à partir de la forme B possède une affinité plus faible pour l’angiotensine II
que la forme A.
AUG 1080 pb
UGA
AGTR1A E1 E4
225 pb 2250 pb
AGTR1B E1 E3 E4
59 pb
AUG 1080 pb
UGA
AGTR1C E1 E2 E4
85 pb
AGTR1D E1 E2 E3 E4
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Un polymorphisme en position 1166 (c.1166A>C, substitution simple de A par C) est
retrouvé avec une fréquence d'hétérozygotie anormalement élevée dans la population
caucasienne. Ce polymorphisme est associé à la survenue d’une hypertension artérielle
essentielle.
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Cette mutation a une conséquence importante puisqu’elle touche le site de clivage de la rénine
dont les propriétés catalytiques vis-à-vis de ce substrat muté sont modifiées (dans les
représentations de Lineweaver-Burk, ci-dessous, les expériences ont été réalisées avec des
concentrations identiques de rénine).
A B
AGT normal
AGT mut é
A) l’angiotensinogène muté présente une affinité plus forte pour la rénine que la forme
normale
B) la mutation affecte la valeur de Km sans modifier la Vmax
C) la mutation affecte la Vmax sans modifier le Km de l’enzyme pour son substrat
D) à la fois Vmax et Km sont modifiés par la mutation
E) la rénine hydrolyse plus rapidement l’angiotensinogène muté que l’angiotensinogène
normal, à concentration saturante de substrat.
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Grille de réponses
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